P r o t e i n | 1
BAB IPROTEIN
A. Definisi dan Struktur ProteinAdalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang
sangat bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta, dan mempunyai
sifat yang berbeda beda pula. Ada protein yang mudah larut dalam air dan
ada pula yang sukar larut dalam air.
Gambar 1 : Struktur protein secara umum
Peptida adalah beberapa molekul asam amino yang berikatan satu
sama lain membentuk suatu senyawa. Asam Amino adalah suatu asam
karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Gambar 2 : Struktur asam amino
Empat struktur dasar protein :
a. Struktur primerStruktur primer menunjukan jumlah, jenis dan urutan asam
amino dalam molekul protein. Oleh karena ikatan antar asam amino
P r o t e i n | 2
adalah ikatan peptida, maka struktur primer protein juga
menunjukan ikatan peptide yang urutannya diketahui.
Gambar 3 : Struktur primer protein
b. Struktur SekunderStruktur alpha helix dan lembaran berlipat merupakan
struktur sekunder protein.
α-Heliks merupakan tulang punggung sebuah polipeptida
terpilin dengan jumlah yang sama disekitar α-karbon, polipeptida ini
akan membentuk coil (ulir) atau heliks.
Gambar 4 : α Heliks ProteinIkatan hydrogen (titik-titik) yang terbentuk di antara atom H dan O menstabilkan polopeptida dalam struktur heliks-α.
β-Pleated sheet merupakan rantai polipeptida yang
berdekatan dalam lembaran yang antipararel membentang dengan
arah yang berlawanan, sedangkan rantai polipeptida dalam
lembaran yang pararel membentang dengan arah yang sama.
P r o t e i n | 3
Gambar 5 : β-Pleated sheet
c. Struktur TersierMeunjukan kecenderungan polipeptida membentuki lipatan
atau gulungan, dengan demikian membentuk struktur yang lebih
komplek (supersekunder).
Gambar 6 : Motif supersekunderHeliks-α dan lembar berlipat-β sejumlah besar protein globular tersusun dalam unit berulang seperti kunci yunani (kiri) atau dengan motif supersekunder β-α-β (kanan).
d. Struktur KuartenerMenunjukan derajat persekutuan unit unit protein sebagian
besar protein globulat terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang
terpisah
Gambar 7 : Struktur kuartener
P r o t e i n | 4
Protein merupakan suatu polipeptida,sedangkan peptida terbentuk
dari gabungan asam amino serta asam amino terbentuk dari asam
karboksilat dan gugus amin (suatu asam karboksilat yang mempunyai
gugus amin).
Gambar 8 : Pembentukan protein
Sifat-sifat struktur protein dianggap berada dalam empat buah
susunan : primer, sekunder, tersier dan kuartener (hanya untuk protein
oligomerik). Struktur primer merupakan rangkaian asam amino, struktur
sekunder dan tersier yang berkenaan dengan konformasi protein yang
keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptida, ditentukan oleh
struktur primer. Struktur sekunder menjelaskan pelipatan rantai polipeptida
menjadi multiplikasi motif terikat-hidrogen seperti struktur α-heliks dan β-
pleated sheet. Kemudian kombinasi ini akan membentuk motif
supersekunder (β-α-β). Struktur kuartener hanya terdapat dalam protein
dengan dua atau tiga rantai polipeptida (protein oligomerik).
Gambar 9 : Struktur protein
P r o t e i n | 5
B. Penggolongan ProteinDitinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan
besar, yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan.
a. Protein sederhanaAdalah protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam
amino. Protein ini menurut molekulnya dibagi dua bagian :
1. Protein fiber
Protein ini mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau
serabut.
2. Protein globular
Protein ini membentuk bulat atau elips yang terdiri dari atas
rantai polipeptida yang berlipat.
b. Protein gabunganAdalah protein yang berkaitan atau berikatan dengan
senyawa yang bukan protein.
C. Sifat-Sifat Proteina. Ionisasi
Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang
mempunyai muatan positif dan muatan negatif. Dalam suasana
asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan
dalam suasana basa akan membentuk ion negatif. Pada titik
isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama
sehingga tidak bergerak kea rah elektroda positif maupun negatif
apabila ditempatkan diantara kedua elektroda tersebut. Protein
mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda.
Titik isolistrik berbagai protein :
Tabel 1 : Tabel isolistrik protein.
protein Sumber pH IsolistrikAlbumin telur Telur 4,55 – 4,90Insulin Pankreas 5,30 – 5,36Albumin serum Darah 4,88Kasein Susu sapi 4,6Gelatin Kulit sapi 4,80 – 4,85Globulin serum Darah 5,4 – 5,5
P r o t e i n | 6
Fibroin Sutera 2,0 – 2,4Giladin Terigu 6,5
b. DenaturasiPerubahan konformasi molekul protein. Suatu protein
mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh
dapat melakukan aktifitas biokimia yang menunjang kebutuhan
tubuh. Aktifitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi
molekul protein yang tepat. Apabila konformasi molekul protein
berubah missal oleh : perubahan suhu, pH, dan lain-lain, maka
aktivitas biokimianya sebagai katalis dalam tubuh berubah.
Gambar 10 : Denaturasi dan renaturasiDenaturasi melalui panas menyebabkan molekul terbuka; namun, ikatan disulfida tetap utuh. Suatu bahan misalnya merkapetanol mengurangi ikatan disulfida. Dibawah kondisi yang sesuai, molekul dapat mengalami renaturasi, yaitu kembali ke konformasi asli. Renaturasi tetap dapat terjadi walaupun ikatan disulfida telah dikurangi.
c. ViskositasTahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-
molekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein
dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relatif lebih
besar daripada viskositas air pelarutnya. Alat yang digunakan untuk
menentukan viskositas ini ialah viscometer Ostwald. Pengukuran ini
P r o t e i n | 7
didasarkan pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi suhu
larutan. Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi
berbanding terbalik dengan suhu.
d. KristalisasiBanyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk
kristal. Meskipun demikian proses kristalisasi untuk berbagai jenis
protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat
terkristalisasi tetapi ada juga yang sukar. Beberapa enzim antara
lain pepsin, tripsin, katalase dan urease telah dapat diperoleh dalam
bentuk kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan.
Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan
penambahan garam amoniumsulfat atau NaCl pada larutan dengan
pengaturan pH pada titik isolistriknya.
e. Sistem koloidPada tahun 1861 Thomas Graham membagi zat-zat kimia
dalam dua katagori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau
kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus. Yang bias
menembus membran bisa mengkristal disebut kristaloid, sedangkan
yang tidak bisa menembus membran disebut koloid.
D. Protein : Enzima. Definisi
Enzim adalah suatu protein yang dihasilkan oleh sel hidup.
Enzim adalah protein yang mempunyai fungsi khusus. Enzim
bekerja dalam mengkatalisis reaksi kimia (biokimia) yang
berlangsung di dalam sel itu sendiri. Sebagai contoh adalah enzim
α-amilase (dikenal juga sebagai enzim ptyalin) yang berperan
dalam mengkatalisis reaksi pemecahan pati menjadi unsur
penyusunnya yang lebih sederhana. Enzim ini dihasilkan secara
alami di mulut bersama-sama dengan ludah (saliva).
P r o t e i n | 8
b. Tata nama enzimDalam tubuh manusia sendiri ada berjuta-juta enzim yang
mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk
itulah kemudian ada suatu sistem penamaan enzim. Dalam tata
cara penamaan enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan
diakhiri dengan akhiran –ase. Sebagai contoh adalah enzim
amylase, enzim ini berperan secara spesifik dalam menghidrolisis
amilum atau pati. Lalu ada lagi enzim lipase, yang berperan dalam
menghidrolisis lemak atau lipid. Jadi substrat adalah senyawa atau
molekul yang dikatalisis oleh enzim tersebut. Tetapi pedoman
pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakan. Hal ini
disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian
nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan.
Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam daftar istilah kimia
organik, akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa.
c. Fungsi enzimEnzim atau biokatalisator adalah katalisator organic yang
dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena
semua reaksi metabolisme dikatalisis oleh enzim. Jika tidak ada
enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel
akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat
memperoleh makanan dalam keadaan terlarut yang dapat diserap
ke dalam sel, memperoleh energy kimia yang dibutuhkan untuk
biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.
d. Pengelompokan enzim1. Kelompok utama enzim
Berdasarkan komisi internasional untuk enzim (EC = Enzym
Commission), sebuah komisi atau komite untuk menstandarisasi
klasifikasi enzim, maka enzim dibagi dalam enam kelompok :
P r o t e i n | 9
1.1. Oksidoreduktase (EC 1)Mengkatalisis oksidasi substrat sambil mereduksi substrat
lain.
1.2. Transferase (EC 2)Mengkatalisis reaksi pemindahan gugus-gugus fungsional
dari suatu substrat ke substrat lain.
1.3. Hidrolase (EC 3)Memutus ikatan kovalen dengan menggunakan molekul
air.
P r o t e i n | 10
1.4. Liase (EC 4)Mengeluarkan gugus fungsional dan meningkatkan ikatan
rangkap pada molekul yang diolah.
1.5. Isomerase (EC 5)Melakukan penataan ulang (merubah, memotong,
menambahkan) suatu substrat tunggal.
P r o t e i n | 11
1.6. Ligase (EC 6)Membentuk ikatan kovalen dengan menggunakan ATP
atau senyawa lain yang kaya energy sebagai sumber
energy.
2. Eksoenzim dan endoenzimEnzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan
endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang
membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar
sel. Endoenzim yang aktivitasnya diluar sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim
konstitusif dan enzim induktif. Enzim konstitusif ialah enzim yang
dibentuk terus menerus oleh sel tanpa peduli apakah
substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah
enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrata tau
senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-
galaktosida pada Escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa
sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat
menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan
substratnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau
melibiosa, maka enzim beta-galaktosida tidk disintesis, tetapi
P r o t e i n | 12
sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau
melibiosa.
e. Aktivitas enzimAktivitas enzim ternyata banyak dipengaruhi banyak faktor.
Faktor-faktor tersebut menentukan efektivitas kerja suatu enzim.
Apabila faktor pendukung tersebut berada pada kondisi yang
optimum, maka kerja enzim juga akan maksimal.
Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
1. Substrat. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi. Apabila
substrat cocok dengan enzim maka kinerja enzim juga optimal.
2. pH (keasaman). Enzim mempunyai kesukaan pada pH tertentu.
Ada enzim yang optimal kerjanya pada kondisi asam, namun
ada juga yang optimal pada kondisi basa. Namun kebanyakan
enzim bekerja optimal pada pH netral.
3. Waktu. Waktu kontak/reaksi antara enzim dan substrat
menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi
maka kerja enzim juga akan semakin optimum.
4. Konsentrasi/jumlah enzim. Konsentrasi enzim berbanding lurus
dengan efektivitas kerja enzim. Semakin tinggi konsentrasi
maka kerja enzim juga akan semakin baik dan cepat.
5. Suhu. Seperti juga pH. Semua enzim mempunyai kisaran suhu
optimum untuk kerjanya.
6. Produk akhir. Reaksi enzimatis selalu melibatkan dua hal, yaitu
substrat dan produk akhir. Dalam beberapa hal produk akhir
ternyata dapat menurunkan produktivitas kerja enzim.
7.
f. Struktur enzimPada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan
memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja.
Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang
selain protein juga mempunyai komponen selain protein. Komponen
P r o t e i n | 13
lain selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Gabungan
antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan
holoenzim. Kofaktor dapat merupakan ion logam/metal, atau
molekul organik yang dinamakan koenzim.
Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya
dinamakan metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi
pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan
sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Tabel 2 : Kofaktor Logam
Ion logam Enzim
/
/
Alkohol dehidrogenaseKarbonat anhidrasaKarboksipeptidasa
FosfohidrolasaFosfotranferasa
SitokromPeroksidaKatalasaFeredoksin
TirosinaSitokrom oksidasa
Piruvat kinasa (juga memerlukan )
Membran sel ATPasa ( juga memerlukan dan
)
g. KoenzimDalam peranannya, enzim sering memerlukan senyawa
organik tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsi, dikenal adanya
koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen, pemindah
elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (“group transferring”)
dan koenzim dari isomerasa dan liasa.
P r o t e i n | 14
Tabel 3 : Koenzim
No Kode Sinkatan dari Yang dipindahkan
1. NAD Nikotinamida-adenin dinukleotida Hidrogen2. NADP Nikotinamida-adenin dinukleotida
fosfatHidrogen
3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen4. FAD Flavin-adenin dinukleotida Hidrogen5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen6. sit Sitokrom Elektron7. Fd Ferredoksin Elektron8. ATP Adenosin trifosfat Gugus fosfat9. PAPS Fosfoadenin sulfat Gugus sulfat10. UDP Uridina difosfat Gula11. Biotin Biotin Karboksil (
)
12. Ko-A Koenzim A Asetil13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida