Deshidrogenasa láctica

Deshidrogenasa láctica (ldh)

Una enzima de un grupo de enzimas que se encuentra en la sangre y otros tejidos del cuerpo y que participa en la producción de energía en las células. Una cantidad elevada de esta sustancia en la sangre puede ser un signo de daño en los tejidos y algunos tipos de cáncer u otras enfermedades. También se llama lactato-deshidrogenasa y LDH.

Es un examen de sangre que mide la cantidad de deshidrogenasa láctica (DHL).

Nombres alternativos

DHL; LDH; Deshidrogenasa del ácido láctico

Forma en que se realiza el examen

El médico extrae sangre de una vena o de un talón, dedo de la mano o del pie o del lóbulo de la oreja. El laboratorio revuelve rápidamente o centrifuga la sangre para separar el suero (porción líquida) de las células. El examen de DHL se hace en el suero.

Preparación para el examen

El médico puede solicitar la suspensión de medicamentos que puedan afectar el examen. Entre los medicamentos que pueden aumentar las mediciones de DHL se pueden mencionar: anestésicos, aspirina, clofibrato, fluoruros, mitramicina, narcóticos y procainamida.

Razones por las que se realiza el examen

La deshidrogenasa láctica (DHL) se mide con mayor frecuencia para verificar daño tisular. La enzima de deshidrogenasa láctica se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, especialmente el corazón, el hígado, el riñón, el músculo esquelético, las células sanguíneas del cerebro y los pulmones.

La deshidrogenasa láctica (DHL) afecta la reacción química para la conversión del piruvato y el lactato. Los músculos en ejercicio convierten la glucosa en lactato (y los glóbulos rojos la metabolizan). El lactato luego es liberado en la sangre y finalmente absorbido por el hígado, el cual lo convierte de nuevo en glucosa y libera dicha glucosa en la sangre. Los músculos en reposo, los glóbulos rojos y otros tejidos absorben luego esta glucosa.

Valores normales

Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro. Un rango típico es de 105 a 333 UI/L (unidades internacionales por litro).

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden ser indicio de:

Accidente cerebrovascular (ACV, apoplejía) Ataque cardíaco Anemia hemolítica Presión arterial baja Mononucleosis infecciosa Deficiencia de sangre (Isquemia intestinal ) Enfermedad hepática (por ejemplo, hepatitis) Lesión muscular Distrofia muscular Estados (neoplásicos) de formación anormal de nuevos tejidos Pancreatitis Muerte de tejido (infarto pulmonar)

Si se eleva el nivel de DHL, el médico puede ordenar una medición de las isoenzimas de deshidrogenasa láctica.

Otras afecciones bajo las cuales se puede realizar el examen son:

Anemia por deficiencia de B12 Anemia megaloblástica Anemia perniciosa

Creatinfosfoquinasa (cpk)

La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido muscular tanto esquelético como cardíaco y en menor concentración en otros tejidos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y BB, y se la emplea tanto en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa sérica, de igual modo que determinadas patologías sistémicas. En primer lugar, corresponde considerar si este hallazgo de laboratorio se halla acompañado de síntomas como las mialgias, que nos orienten hacia una patología en particular. Ensegundo término, cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles séricos de creatinfosfoquinasa.En pacientes asintomáticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente controles periódicos que permitan descartar otras patologías. La asociación de miopatía con el uso de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con múltiples beneficios. La medición de la creatinfosfoquinasa es una determinación de laboratorio inespecífica pero sumamente útil para el diagnóstico y el seguimiento de miopatías. El problema surge con pacientes asintomáticos o mínimamente sintomáticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnóstico.

La creatinfosfoquinasa (CPK) es una enzima citoplasmática que cataliza la transferencia de un fosfato de alta energía desde el fosfato de creatina, principal depósito de almacenamiento energético en el músculo en reposo, a la adenosina difosfato. De tal manera, produce trifosfato de adenosina para su empleo por los miocitos. Si bien se halla en altas concentraciones en el tejido muscular esquelético y cardíaco, se la encuentra igualmente, aunque en menores concentraciones, en el cerebro y otros órganos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y BB. El músculo esquelético contiene principalmente MM (95%), el músculo cardíaco MM (80%) y MB (20%) y el cerebro, el sistema gastrointestinal y el aparato genitourinario contienen mayoritariamente BB. CPK-MM es la isoenzima que constituye casi todas las enzimas circulantes en personas sanas. La CPK se utiliza en el diagnóstico de infarto agudo de miocardio y como medida confiable de enfermedades esqueléticas e inflamatorias del músculo. Los niveles de CPK también pueden ayudar al reconocimiento de distrofia muscular incluso antes de que aparezcan síntomas clínicos. Varias condiciones fisiológicas van acompañadas de cambios en la concentración sérica de CPK. Los niveles también varían entre individuos normales y tal variación persiste luego de la corrección con la masa muscular y talla. La razón de estas diferencias sistemáticas es desconocida aunque probablemente corresponda a factores genéticos. Los afroamericanos presentan niveles más altos de CPK. Los valores de referencia en hombres son hasta 174 U/L y en mujeres hasta 140 U/L.

Elevaciones transitorias de los niveles de CPK resultan comunes luego de injurias musculares reversibles como traumas (inclusive inyecciones intramusculares), realización de ejercicios vigorosos (después de ellos el valor

puede persistir elevado hasta 7 días) o aun en calambres musculares. Asimismo, puede aumentar en varias condiciones sistémicas, incluidas infecciones virales, enfermedades del tejido conectivo, alteraciones hidroelectrolíticas y trastornos tiroideos. También en enfermedad celíaca, condición frecuentemente subdiagnosticada (2). El aumento de la CPK en plasma es inespecífico y podemos verlo en múltiples patologías (Tabla Nº 1). Su elevación puede conducir a un diagnóstico inciertocuando se acompaña de una manifestación levemente sintomática o asintomática. Lo primero a tener en cuenta es si este hallazgo de laboratorio se acompaña de síntomas que nos orienten a una patología en particular y, en segundo lugar, descartar aquellas drogas que puedan estar elevando sus niveles séricos. En pacientes asintomáticos, conCPK alta sin causa aparente, resulta prudente realizar un seguimiento capaz de descartar otras patologías.

Transaminasa glutámico oxalacética (tgo)

Enzima que se encuentra en el hígado, el corazón y otros tejidos. Una concentración alta de transaminasa glutámico-oxalacética sérica liberada en la sangre puede ser un signo de daño en el hígado o el corazón, cáncer u otras enfermedades. También se llama aspartato aminotransferasa y SGOT.

La aspartato aminotransferasa o AST (EC 2.6.1.1), antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT), es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente el corazón, el hígado y el tejido muscular.

Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio, hepatopatía aguda, miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células.

Reacciones catalizadas

Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.

L-aspartato + 2-oxoglutarato oxaloacetato + L-glutamato

Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis controlada.

Clasificación

Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. La aspartato aminotransferasa está en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con:

Tirosina transaminasa. Aminoácido aromático transaminasa. 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa. Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans, que participa en la

biosíntesis de la cobalamina. Proteína YJL060c de las levaduras.

Lanzadera de electrones del malato-aspartato

En el corazón e hígado, los electrones desde el NADH citosol son transportados a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). Los electrones son

transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato, formando malato, que atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por NAD+ en la matriz para formar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa.

El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reacción de transaminación se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado citosólico. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino, formando aspartato y α-ketoglutarato. En el citoplasma, el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo.

Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es reversible. Consecuentemente, el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. Esta versátil lanzadera también facilita el intercambio de intermedios clave entre la mitocondria y el citosol.

Transaminasa glutámico pirúvica (tgp)

Las transaminasas catalizan la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a 2-cetoácido por lo cual el aminoácido se convierte en cetoácido y el cetoácido en aminoácido. La ASAT (aspartato aminotransferasa)es una típica enzima marcadora.

Valores incrementados en:

infecciones virales agudas del hígado (incremento de un quíntuplo a un céntuplo)

virus que no afectan primariamente al hígado (citom,agalia, Virus de Epstein Barr, Coxsackie, sarampión, sarampión alemán y otros).

Hasta un quíntuplo de incremento por encima del límite normal superior en:

infecciones virales crónicas del hígado compromiso del hígado en otras infecciones hepatitis autoinmune daño hepático alcohólico (hígado graso, hepatitis alcohólica) cirrosis hepática colestasis (hereditaria / mecánica) daño hepático durante el embarazo tumores dsel hígado, matástasis terapia heparínica medicamentos envenenamiento / sobredosis (muy alto incremento posible) isquemia aguda del hígado (muy alto incremento posible) compromiso del hígado en otra enfermedad daño miocárdico enfermedades de la musculatura esquelética

Mediante la determinación del cociente GOT : GPT se obtiene el Cociente De Ritis: el que es usualmente <1 en los casos de daño hepático moderado.Un cociente alto (>1) es observado en daño hepático severo. En caso de daño músculo esquelético y miocárdico el cociente es usualmente >1, en la mayoría incluso >2, ya que las células musculares contienen más GOT que GPT.Cuando se observa un cociente más bajo en un daño muscular diagnosticado, esto es un signo de daño hepático adicional. En daño hepático alcohólico el cociente será usualmente >1, aún cuando el daño hepático no sea tan severo.

Se estudió la transaminasa glutámico-pirúvica sérica en 3 744 donantes de sangre. En el 0,93 % se hallaron valores elevados. Se comparó la prevalencia de anticuerpos contra el virus de la hepatitis C en un grupo de donantes con la transaminasa normal y aumentada. Las determinaciones de seroprevalencia de anticuerpos se realizaron por 2 métodos de inmunoensayo enzimático: uno de la firma Ortho y el otro del Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología/Empresa "Finlay", de Cuba. No se encontró diferencia significativa al comparar ambos métodos, excepto en la prevalencia de anticuerpos entre donantes con la transaminasa normal y elevada, determinada por este último método, con una p < 0,05. Se senaló la utilidad de determinar esta enzima en el control habitual de la sangre posdonación.

Las hepatitis virales no-A, no-B son causadas principalmente por 4 virus diferentes por su biología y su morfología. Existen 2 tipos de hepatitis: la del tipo I en la hepatitis esporádica, como la transmitida por el virus de la hepatitis C (VHC) y las del II corresponden a un tipo epidémico de hepatitis y son producidas por virus más pequeños.1 El VHC se transmite por la vía parenteral y se considera responsable de aproximadamente el 85 % de las hepatitis postransfusionales no-A, no-B.2 La infección debida a este virus es habitualmente persistente, con un período de incubación prolongado de 2 a 3 meses y aunque menos de la tercera parte de los sujetos afectados presentan manifestaciones clínicas, se ha demostrado que en el 50 % de los pacientes infectados se encuentran niveles elevados o fluctuantes de transaminasa glutámico-pirúvica sérica (TGP) durante meses o años, con una evolución hacia la hepatitis crónica activa o hacia la cirrosis hepática en el 20 % de éstos.3 El genoma de este agente fue clonado, lo que permitió desarrollar distintas técnicas para detectar anticuerpos (Acs) contra las proteínas virales, basadas en métodos recombinantes. El primero con licencia comercial que detecta Acs contra la proteína no estructural C100-3 y utiliza un sistema de inmunoensayo enzimático sobre fase sólida (ELISA), fue el de la Ortho Diagnostic Systems INC, E.U.A.4 En el Centro de Ingeniería Genética y Biotecnología y la Empresa de Productos Biológicos "Carlos J. Finlay" (CIGB/EF) de Cuba, se desarrolló un sistema ELISA que permite detectar Acs tipo IgG anti-proteínas nucleares del VHC en suero o plasma humano. Existen también pruebas confirmatorias, tales como la inmunotransferencia recombinante (RIBA) y otras de segunda generación que incluyen antígenos recombinantes adicionales, ya que pueden aparecer reacciones falso positivas o puede ocurrir que un donante con un resultado indeterminado esté realmente infectado por el VHC.5 Además, aunque se utilicen combinaciones de varios métodos, no se detecta el 12 % de los donantes infectados, lo cual puede deberse a:

1. Muestras infectantes recogidas durante el período de "ventana" entre la exposición y la seroconversión.

2. Respuesta humoral reducida en individuos inmunocomprometidos. 3. Variantes del VHC que produzcan Acs que no reaccionan con los

antígenos habitualmente disponibles en los ensayos, por ejemplo, variantes de las secuencias extremas del VHC, descritas como K2 o tipo 3 del VHC, pues este virus se ha clasificado en 3 tipos principales denominados 1, 2 y 3, según el análisis filogenético de las secuencias de una región del DNA relativamente bien conservada, la (5'NCR) y la NS-3 y NS-5, los cuales presentan una distribución diferente en las poblaciones estudiadas.6

En Cuba se han realizado varios estudios sobre la seroprevalencia de Acs anti-VHC en donantes de sangre y en grupos con alto riesgo.2,4 En la mayoría de ellos se han utilizado los 2 métodos de ELISA ya mencionados, por lo que el objetivo de este trabajo es presentar un estudio comparativo realizado con ambas técnicas. Por otra parte, se ha comprobado que los donantes con 2 ó 3 desviaciones estándar por encima del valor medio de la TGP sérica tienen una seroprevalencia de Acs anti-VHC 9 veces superior a la de los donantes con TGP normal,7 por lo cual se estudió esta enzima sérica en los donantes de sangre.

MATERIAL Y METODOEl valor de TGP de 20 u/L, se consideró como límite superior normal.

Para el análisis comparativo se utilizó el método de X2:

Se determinó la TGP a 3 744 donantes del Banco de Sangre Municipal de 10 de Octubre por una microtécnica normalizada por A. Alemán (Comunicación personal), que utiliza placas plásticas de 96 pocillos y un lector ELISA para medir la DO a 492 nm.

Se determinaron los Acs anti-VHC en 105 donantes con TGP normal por los 2 métodos ELISA: CIGB/EF y Ortho.

Se detectó la prevalencia de los Acs anti-VHC en 126 donantes con TGP > 20 u/L por el método Ortho y 114 por el método del CIGB/EF (12 mues-tras no se estudiaron por esta técnica por resultar muy escasas).

Se comparó además la prevalencia de los Acs anti-VHC entre los donantes con TGP normal por cada técnica y también la de los donantes con TGP elevada hallada igualmente por ambos métodos.

Para la cuantificación de estos Acs se utilizó un lector de tiras de micro-ELISA Organon Tecknika con filtro de 492 nm. Se consideraron positivas las muestras según los valores de corte de cada método: el promedio de las lecturas de los controles negativos multiplicado por 1,8 para el del CIGB/EF, y el promedio de los controles negativos más 400 en el Ortho. Todos los casos con valores iguales o superiores a los de corte se repitieron por triplicado antes de considerarlos positivos.

RESULTADOS En los 3 744 donantes estudiados, se encontró el 0,93 % de TGP 20 u/L

con un rango de 20 a 73 u/L, un promedio de 29,44 y una desviación estándar de 10,98.

En el grupo de donantes con TGP normal (<20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del 3,8 % cuando se determinó por el método del CIGB/EF y del 0,95 % cuando se determinó por el método Ortho.

En los donantes con TGP elevada (>20 u/L) la prevalencia de Acs anti-VHC fue del 11,40 % cuando se halló por el método del CIGB/EF y de 5,55 % cuando se determinó por el método Ortho.

No se observó diferencia significativa cuando se compararon las determinaciones realizadas por los 2 métodos ELISA entre sí ni entre la prevalencia de los Acs anti-VHC en los donantes con TGP elevada y normal estudiada por el método de la Ortho, pero se encontró una diferencia significativa (p < 0,05) cuando se comparó la prevalencia de estos Acs entre los donantes con TGP normal y eleva-da determinada por la técnica del CIGB/EF (tabla).

TABLA. Comparación de la prevalencia de Acs anti-VHC entre donantes de sangre con TGP < 20 u/L y TGP < 20 u/L determinada por 2 métodos ELISA

Método  

  CIGB/EF ORTHO  

Donantes 

N Acs % N Acs % X2

TGP < 20 u/L 

105 4 3,81 105 1 0,95 1,84*

TGP < 20 u/L 

114 13 11,40 126 7 5,55 2,67*

X2 4,40** 3,63** No significativo.** Significativo para p < 0,05.

DISCUSIONLos resultados de la seroprevalencia de Acs anti-VHC son similares a los observados en otros estudios realizados en los 2 donantes de sangre cubanos.4

Ambos métodos: Ortho y CIGB/EF, se pueden utilizar indistintamente, si bien este último mostró mayor sensibilidad en el estudio comparativo entre los donantes con la TGP normal y elevada, tal vez debido a los antígenos específicos que contiene.

La prevalencia de Acs anti-VHC, 7 a 10 veces mayor en los donantes con TGP elevada comparados con aquéllos que presentan esta enzima normal, es también similar a los datos comunicados por Lin et al.7 Sin embargo, otros autores han señalado que los donantes con estos Acs, aunque se mantenían asintomáticos, presentaban aproximadamente el 60 % de la TGP por encima de los límites normales, pero esencialmente en los casos positivos para la RNA PCR (amplificación del RNA del VHC) y además plantearon diferencias asociadas con los distintos genotipos de este virus: aunque el tipo 2 podía causar una enfermedad más intensa y con poca respuesta a la terapia con el interferón, el tipo 3 fue el que presentó el porcentaje mayor de casos con TGP elevada (83 %), lo que indicó que este serotipo está asociado con un daño hepático mayor.6

Como existen diferencias poblacionales en la distribución de los tipos de este virus, sería interesante determinar los más frecuentes en nuestro medio, así como realizar algunas técnicas confirmatorias, ya que esa tipificación es de importancia clínica y evidentemente sólo en los casos positivos confirmados se elevan los valores de TGP, lo cual está de acuerdo con nuestros resultados (sólo el 11,40 % con la TGP aumentada en los donantes con Acs anti-VHC), ya que con ambos métodos utilizados, se pueden observar con cierta frecuencia falso positivos.

De lo expuesto se deduce que esta enzima es un marcador importante de la hepatitis C y su determinación es muy conveniente cuando no se dispone de ensayos confirmatorios.

Además, teniendo en cuenta los casos anteriormente mencionados, en los que no es posible detectar los Acs anti-VHC así como la característica de esta enfermedad de cursar durante cierto tiempo asintomática, pero con la TGP

alterada, se justifica aún más el estudio de la TGP en el control habitual de la sangre posdonación.

Amilasa

La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautizó en un principio con el nombre de diastasa.

En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidon de todo alimento.

α-Amilasa

(Nombre alternativos: 1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las amilasas son enzimas dependientes del joel porque el puede participar en la sintesis de las proterinas, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en y desde la o , y dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.1

En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amylasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. pero esto es a tempertura ambiente

β-Amilasa

(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.

γ-Amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4-α-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-α-glucosidasa; glucoamilasa; α-glucosidasa lisosómica; 1,4-α-D-glucano glucohidrolasa)

Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos α(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3. También colabora en el momento de la excitación.

Usos

Sirve en el diagnostico de enfermedades determinando sus niveles en plasma se para saber de una posible pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas.2

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.3

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.

En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada en la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

Lipasa

La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber.

Se utiliza en relación con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular para obtener información completa):

Clasificación Inquietudes de salud

Fibrosis quística

Indigestión (sólo en caso de insuficiencia pancreática)

Información científica confiable y relativamente consistente que muestra un beneficio importante para la salud.

Estudios contradictorios, insuficientes o preliminares que sugieren la existencia de algún beneficio para la salud, aunque sea mínimo.

La hierba está respaldada principalmente por el uso tradicional, o bien, la hierba o el suplemento tienen poco respaldo científico o presentan un beneficio mínimo para la salud.

¿Dónde se encuentra?

La mayoría de la lipasa del organismo se sintetiza en el páncreas, aunque una parte se secreta también en la saliva. La pancreatina contiene lipasa y otros dos grupos de enzimas: proteasas y amilasa.

¿Cuál es la mejor presentación? En un estudio doble ciego, se observó que las preparaciones de enzimas

pancreáticas en microesferas con capa entérica eran mejores que otras cápsulas de enzimas pancreáticas con capa entérica para reducir el dolor abdominal y mejorar la digestión.

¿Cuál es la dosis usual? Los productos que contienen lipasa generalmente también contienen

otras enzimas que ayudan a digerir los carbohidratos y las proteínas. En Estados Unidos, la pancreatina, que contiene lipasa, amilasa y proteasas,

se clasifica según un estándar gubernamental. Por ejemplo, la “pancreatina 9X” es nueve veces más potente que este estándar. Cada “X” contiene 25 unidades USP de amilasa, 2 unidades USP de lipasa y 25 unidades USP de enzimas proteolíticas. Tomar 1.5 gramos de pancreatina 9X (o más de una potencia menor) con cada comida puede ayudar a las personas con insuficiencia pancreática a digerir los alimentos.

¿Existen efectos secundarios o contraindicaciones? Generalmente, la lipasa no causa efectos secundarios si se usa en las

cantidades antes indicadas.

La mayoría de las preparaciones de lipasa y otras enzimas no deben tomarse con clorhidrato de betaína ni con ácido clorhídrico, ya que estos compuestos pueden destruir las enzimas. No obstante, los productos enzimáticos con capa entérica están protegidos para que no se destruyan con los ácidos del estómago.

La lipasa pancreática en presencia de colipasa, iones calcio y desoxicolato, hidroliza el sustrato 1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico-(6' -metilresorufina)-ester. Las secuencias de las reacciones para la determinación directa de la lipasa son las siguientes:1-2-O-dilauril-rac-glicerol-3-glutárico -(6' -metilresorufina)-ester⎯⎯⎯→⎯Lipasa1-2-O-dilauril-rac-glicerol + Ácido glutárico-6'-etilresorufina-ester (no estable)Ácido glutárico + Metilresorufina ⎯⎯⎯→⎯−OHLa velocidad de formación de metilresorufina determinado fotometricamente, es proporcional a la concentración catalítica de lipasa en la muestra ensayada.

SIGNIFICADO CLINICOLa lipasa (LPS) es una enzima pancreática necesaria para la absorción y digestión de los nutrientes, cataliza la hidrólisis de los esteres de glicerol de los ácidos grasos. La determinación de la LPS es útil para el diagnostico de enfermedades del páncreas como pancreatitis aguda y obstrucción pancreática1,7,8. El diagnostico clínico debe realizarse teniendo en cuenta todos los datos clínicos y de laboratorio.

Enzimas Cardiacas

Enzimas Pancreática

s

Electrolitos

Calcio

El calcio es un elemento químico, de símbolo Ca y de número atómico 20.

Se encuentra en el medio interno de los organismos como ion calcio (Ca2+) o formando parte de otras moléculas; en algunos seres vivos se halla precipitado en forma de esqueleto interno o externo. Los iones de calcio actúan de cofactor en muchas reacciones enzimáticas, interviene en el metabolismo del glucógeno, junto al potasio y el sodio regulan la contracción muscular. El porcentaje de calcio en los organismos es variable y depende de las especies, pero por término medio representa el 2,45% en el conjunto de los seres vivos; en los vegetales, sólo representa el 0,007%.

Historia

El calcio (del latín calx, calis , cal) fue descubierto en 1808 por Humphry Davy mediante electrólisis de una amalgama de mercurio (elemento) y cal. Davy mezcló cal humedecida con óxido de mercurio que colocó sobre una lámina de platino, el ánodo, y sumergió una parte de mercurio en el interior de la pasta que hiciera de cátodo; por electrólisis obtuvo una amalgama que, destilada, dejó un residuo sólido muy oxidable, aunque ni siquiera el mismo Davy estaba muy seguro de haber obtenido calcio puro; con posterioridad Bunsen en 1854 y Matthiessen en 1856 obtuvieron el metal por electrólisis del cloruro de calcio, y Henri Moissan obtuvo calcio con una pureza del 99% por electrólisis del yoduro. No obstante, hasta principios del siglo XX el calcio (Ca) sólo se obtenía en laboratorio. Su símbolo químico es Ca, su número atómico es 20 y su masa atómica es 40,078

Características principales

El calcio es un metal alcalinotérreo, arde con llama roja formando óxido de calcio y nitruro. Las superficies recientes son de color blanco plateado pero palidecen rápidamente tornándose levemente amarillentas expuestas al aire y en última instancia grises o blancas por la formación de hidróxido al reaccionar con la humedad ambiental. Reacciona violentamente con el agua en su estado de metal (proveniente de fábrica) para formar hidróxido Ca(OH)2

desprendiendo hidrógeno. De lo contrario en su estado natural no reacciona con el H2O.

Aplicaciones

Agente reductor en la extracción de otros metales como el uranio, circonio y torio.

Desoxidante, desulfurizador, o decarburizador para varias aleaciones ferrosas y no ferrosas.

Agente de aleación utilizado en la producción de aluminio, berilio, cobre, plomo y magnesio.

Aplicación en muchos productos lácteos o medicamentos para el refuerzo de los huesos humanos, compuestos de calcio .Si tenemos falta de calcio en nuestros huesos facilitaremos la aparición de enfermedades como la osteoporosis.

Rol biológico

El calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero; por ejemplo, el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos y es imprescindible para la coagulación de la sangre.1 También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación, por ejemplo la proteína quinasa C (PKC), y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo, la enzima fosfolipasa A2).

Algunas de sus sales son bastante insolubles, por ejemplo el sulfato (CaSO4), carbonato (CaCO3), oxalato, etc. y forma parte de distintos biominerales. Así, en el ser humano, está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico,

Ca10(OH)2(PO4)6. El calcio interviene en la formación de las placas de algunas arterioesclerosis.

Abundancia y obtención

Es el quinto elemento en abundancia en la corteza terrestre (3,6% en peso) pero no se encuentra en estado nativo sino formando compuestos con gran interés industrial como el carbonato (calcita, mármol, caliza y dolomita) y el sulfato (aljez, alabastro) a partir de los cuales se obtienen la cal viva, la escayola, el cemento, etc.; otros minerales que lo contienen son fluorita (fluoruro), apatito (fosfato) y granito (silicato).

El metal se aísla por electrólisis del cloruro de calcio (subproducto del proceso Solvay) fundido:

cátodo: Ca2+ + 2 e- → Ca ánodo:  2Cl- → Cl2 (gas) + 2e-

Isótopos

El calcio tiene seis isótopos estables de los cuales el 40Ca es el más abundante (97%). El 40Ca y el 40Ar son productos de la desintegración del 40K, pero mientras que el segundo se ha usado para la datación en geología, la prevalencia del isótopo 40Ca en la naturaleza ha impedido hacer lo mismo con el calcio.

A diferencia de otros isótopos cosmogénicos producidos en la atmósfera terrestre, el 41Ca se produce por activación neutrónica del 40Ca, de este modo se sintetiza en las capas más superficiales del suelo, en las que el bombardeo de neutrones es suficientemente intenso. Además de esto, el 41Ca ha recibido la atención de los científicos porque se desintegra en 41K, un indicador crítico de las anomalías del Sistema Solar.

Calcio esquelético

El calcio esquelético o el almacenado en los huesos, se distribuye entre un espacio relativamente no intercambiable, que es estable y del espacio rápidamente intercambiable, el cual participa en las actividades metabólicas. El componente intercambiable puede considerarse una reserva que se acumula cuando la dieta proporciona una ingesta adecuada de calcio. Se almacena principalmente en los extremos de los huesos largos y se moviliza para satisfacer el aumento de las necesidades de crecimiento, del embarazo y de la lactancia. En ausencia de dicha reserva, el calcio debe sustraerse de la misma reserva ósea; si la ingesta inadecuada de calcio se prolonga resulta en una estructura ósea deficiente. El calcio se presenta en los huesos bajo la forma de hidroxiapatita, una estructura cristalina que consiste de fosfato de calcio que se arregla alrededor de una matriz orgánica de proteína colagenosa para proporcionar fuerza y rigidez. Muchos otros iones se presentan, como fluor, magnesio, cinc y sodio. Los iones minerales se difunden dentro del líquido extracelular, bañando los cristales y permitiendo el depósito de nuevos minerales. Los mismos tipos de cristales se presentan en el esmalte y la dentina de los dientes, allí hay poco intercambio de minerales y el calcio no está disponible con facilidad para los periodos de deficiencia.

En el proceso de formación y remodelación ósea participan las células osteclásticas (células de resorción ósea) y los osteoblastos (células formadoras), controladas a su vez, por diversas hormonas sistémicas (parathormona y calcitonina), el estado nutricional de vitamina D y factores reguladores de crecimiento (1).

Calcio sérico

Este calcio consta de tres fracciones distintas: calcio libre o ionizado, calcio aniónico que se une a fosfatos y calcio unido a proteínas, principalmente albúmina o globulina. El calcio ionizado es quien realiza la mayoría de funciones metabólicas. Su concentración está controlada principalmente por la parathormona, la calcitonina y la vitamina D. El calcio sérico se mantiene en niveles muy estrechos de 8.8 a 10.8 mg/dL (1). Algunas de sus sales son bastante insolubles, por ejemplo el sulfato (CaSO4), carbonato (CaCO3, oxalato, etc., y forma parte de distintos biominerales. Así, en el ser humano, está presente en los huesos como hidroxiapatito cálcico, Ca10(OH)2(PO4)6 como el hidrógeno.

Absorción y excreción

El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y también a lo largo del tracto gastrointestinal. La absorción ocurre por dos métodos principales: un sistema de transporte saturable, activo, ocurre en duodeno y yeyuno proximal y controlado mediante la acción de la vitamina D3 o 1,25 (OH)2D3 (Vitamina D activa), esta vitamina actúa como una hormona y aumenta la captación de calcio en el borde en cepillo de la célula de la mucosa intestinal al estimular la producción de una proteína que se une a la calcio. Un segundo mecanismo de transporte es pasivo, no saturable e independiente de la vitamina D, ocurre a lo largo de todo el intestino. El calcio sólo se absorbe si está en una forma hidrosoluble y no se precipita por otro componente de la dieta como los oxalatos (1). Diversos factores influyen de manera favorable la absorción de calcio, entre ellos; la vitamina D en su forma activa, pH ácido, la lactosa (azúcar de la leche) y existen otros que afectan la absorción como la carencia de la vitamina D, el ácido oxálico (contenido en el ruibarbo, espinaca, acelgas), al ácido fítico (compuesto que contiene fósforo y se encuentra en las cáscaras de los granos de cereales), la fibra dietética, medicamentos, malabsorción de grasas y el envejecimiento (1). Normalmente la mayor parte del calcio que se ingiere se excreta en las heces y la orina en cantidades iguales aproximadamente. La excreción urinaria del calcio varía a través del ciclo vital y con la velocidad del crecimiento esquelético. El calcio fecal se correlaciona con la ingesta. La ingesta de cafeína y teofilina también se relacionan con la excreción de calcio. Las pérdidas cutáneas ocurren en la forma de sudor y exfoliación de la piel. La pérdida de calcio en el sudor es de aproximadamente 15 mg/día. La actividad física extenuante con sudoración aumentará las pérdidas, incluso en las personas con bajas ingestas. La inmovilidad del cuerpo por reposo en cama por tiempo prolongado también aumenta las pérdidas de calcio en respuesta a la falta de tensión sobre los huesos (1).

Funciones

Además de su función en la construcción y mantenimiento de huesos y dientes, el calcio también tiene otras funciones metabólicas. Afecta la función de

transporte de las membranas celulares, actuando como un estabilizador de membrana. También influye en la transmisión de iones a través de las membranas, y la liberación de neurotransmisores (1). Este calcio actúa como mediador intracelular cumpliendo una función de segundo mensajero; por ejemplo, el ion Ca2+ interviene en la contracción de los músculos. También está implicado en la regulación de algunas enzimas quinasas que realizan funciones de fosforilación, por ejemplo la proteína quinasa C (PKC), y realiza unas funciones enzimáticas similares a las del magnesio en procesos de transferencia de fosfato (por ejemplo, la enzima fosfolipasa A2). Se requiere calcio en la trasmisión nerviosa y en la regulación de los latidos cardiacos. El equilibrio adecuado de los iones de calcio, sodio, potasio y magnesio mantiene el tono muscular y controla la irritabilidad nerviosa.

Deficiencia de Calcio

Cuando la deficiencia es a largo plazo y desde etapas tempranas de la vida, puede causar entre otras consecuencias:

Deformidades Óseas, entre ellas la osteomalacia, raquitismo y osteoporosis. La osteoporosis es un trastorno metabólico en el que la masa ósea se reduce sin cambios en la composición corporal, conduciendo a un riesgo incrementado para fracturas con la más mínina tensión. Los factores de riesgo son diversos incluyendo deficiente captación de calcio, o poca ingesta de calcio durante los periodos máximos de crecimiento, poca actividad física, alto consumo de café y cigarrillos entre otros. La Osteomalacia, suele relacionarse con una deficiencia de vitamina D y un desequilibrio coincidente en la captación de calcio y fósforo. Se caracteriza por una incapacidad para mineralizar la matriz ósea. Lo que resulta en una reducción del contenido mineral del hueso. La deficiencia de calcio también puede conducir al Raquitismo, una enfermedad relacionada con la malformación de los huesos en niños, debido a una mineralización deficiente de la matriz orgánica. Los huesos raquíticos no pueden sostener el peso y tensión ordinaria, que resultan en un aspecto de piernas arqueadas, rodillas confluentes, tórax en quilla y protuberancia frontal del cráneo (1).

Tetania: niveles muy bajos de calcio en sangre aumentan la irritabilidad de las fibras y los centros nerviosos, lo que resulta en espasmos musculares conocidos como calambres, una condición llamada tetania.

Otras enfermedades: hipertensión arterial, hipercolesterolemia, cáncer de colon y recto (1).

Toxicidad

Una ingesta elevada de calcio y la presencia de un elevado nivel de vitamina D, puede constituir una fuente potencial de hipercalcemia, es posible que esto favorezca a la calcificación excesiva en huesos y tejidos blandos. También estas ingestas elevadas intervienen con la absorción de hierro, lo mismo para el zinc.

Requerimientos dietéticos recomendados

Grupo de Edad RDA

Lactantes 6 meses 400 mg

6 - 12 meses 600 mg

1 - 10 años 800-1200 mg

11 - 14 años 1200-1500 mg

25 - 30 años

1000 mg (mujeres)800 mg (varones

Mujeres posmenopáusicas

1000-1500 mg

Fuentes dietéticas

Los principales alimentos ricos en calcio son los alimentos lácteos y sus derivados (leche, yogurt, queso) aunque también se encuentra en alimentos vegetales, con hoja verde oscura, como el col, brócoli, nabo fresco, así como sardinas, almejas, y salmón. El frijol soya es rico en calcio y se absorbe de manera similar a la leche. Se utilizan suplementos de calcio para aumentar su captación, la forma más frecuente de suplemento es el carbonato de calcio, que es relativamente insoluble. El citrato de calcio, que en comparación con el peso tiene menos calcio que el carbonato, es mucho más soluble.

Fósforo

Este macromineral está presente en todas las células y fluidos del organismo, y su presencia en el cuerpo ronda los 650 mg. Participa de la división de las células y por tanto del crecimiento, por tanto su presencia es fundamental.

El fósforo interviene en la formación y el mantenimiento de los huesos, el desarrollo de los dientes, la secreción normal de la leche materna, la formación de los tejidos musculares y el metabolismo celular.

Se puede incorporar al organismo a través del consumo de carnes, huevos, lácteos, frutas secas, granos integrales y legumbres.

La forma natural de eliminación de este del organismo es la orina.

El fósforo y el calcio se encuentran en equilibrio en el organismo, ya que la abundancia o la carencia de uno afecta la capacidad de absorber el otro. El exceso de fósforo, produce menor asimilación de calcio. Se ha comprobado que la ingestión frecuente de antiácidos genera una falta de este macromineral en el organismo.

Los síntomas de ausencia de este son; decaimiento, debilidad, temblores y disartria, y en algunos casos anorexia y desordenes respiratorios.

Las necesidades diarias recomendadas van de los 800 a 1200 mg, especialmente en menores los a 24 años.

El fósforo es un elemento químico de número atómico 15 y símbolo P. El nombre proviene del griego φώς ("luz") y φόρος ("portador"). Es un no metal multivalente perteneciente al grupo del nitrógeno (Grupo 15 (VA): nitrogenoideos) que se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos inorgánicos y en organismos vivos pero nunca en estado nativo. Es muy reactivo y se oxida espontáneamente en contacto con el oxígeno atmosférico emitiendo luz, dando nombre al fenómeno de la fosforescencia.

Este elemento puede encontrarse en pequeñas cantidades en el semen. El fósforo del semen permite que este fluido resalte en un color notable ante la luz ultravioleta; esto ha permitido resolver algunos casos criminales que han involucrado una violación sexual.

Que es fósforo

Existen varias formas alotrópicas del fósforo siendo las más comunes el fósforo blanco y el rojo; ambos formando estructuras tetraédricas de cuatro átomos. El fósforo blanco, extremadamente tóxico e inflamable presenta dos formas, alfa y beta, con una temperatura de transición de -3,8 °C; expuesto a la luz solar o al calor (300 °C) se transforma en fósforo rojo en reacción exotérmica. Éste es más estable y menos volátil y tóxico que el blanco y es el que se encuentra normalmente en los laboratorios y con el que se fabrican la cerillas. El fósforo negro presenta una estructura similar al grafito y conduce la electricidad, es el más denso de los otros dos estados y no se inflama.

Debido a su reactividad, el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza, pero forma parte de numerosos minerales. La apatita es una importante fuente de fósforo, existiendo importantes yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y otros países.

La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en uno de ellos, el fosfato tricálcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor.

Es un elemento quimico de valencia 15

Función biológica

Los compuestos de fósforo intervienen en funciones vitales para los seres vivos, por lo que está considerado como un elemento químico esencial. Forma parte de la molécula de Pi («fosfato inorgánico»), así como de las moléculas de ADN y ARN. Las células lo utilizan para almacenar y transportar la energía mediante el adenosín trifosfato. Además, la adición y eliminación de grupos fosfato a las proteínas, fosforilación y desfosforilación, respectivamente, es el mecanismo principal para regular la actividad de proteínas intracelulares, y de ese modo el metabolismo de las células eucariotas tales como los espermatozoides.

Historia

El fósforo —del latín phosphŏrus, y éste del griego φωσφόρος, portador de luz— antiguo nombre del planeta Venus, fue descubierto por el alquimista alemán Hennig Brand en 1669 en Hamburgo al destilar una mezcla de orina y arena (utilizó 50 cubos) mientras buscaba la piedra filosofal; al evaporar la urea obtuvo un material blanco que brillaba en la oscuridad y ardía como una llama brillante; desde entonces, las sustancias que brillan en la oscuridad sin arder se las llama fosforescentes. Brand, la primera persona conocida que ha descubierto un elemento químico, mantuvo su descubrimiento en secreto pero otro alquimista alemán, Kunckel, lo redescubrió en 1677 y enseñó a Boyle la forma de gastarlo.

Abundancia y obtención

Debido a su reactividad, el fósforo no se encuentra nativo en la naturaleza, pero forma parte de numerosos minerales. La apatita es una importante fuente de fósforo, existiendo importantes yacimientos en Marruecos, Rusia, EE. UU. y otros países.

La forma alotrópica blanca se puede obtener por distintos procedimientos; en uno de ellos, el fosfato tricálcico, obtenido de las rocas, se calienta en un horno a 1450 °C en presencia de sílice y carbono reduciendo el fósforo que se libera en forma de vapor.

Precauciones

El fósforo blanco es extremadamente venenoso —una dosis de 50 mg puede ser fatal— muy inflamable por lo que se debe almacenar sumergido en aceite,

el contacto con el agua (Oxigeno lo haría estallar). Provoca quemaduras si entra en contacto con la piel. La exposición continua al fósforo provoca la necrosis de la mandíbula.

El fósforo rojo no se inflama espontáneamente en presencia de aire y no es tóxico, pero debe manejarse con precaución ya que puede producirse la transformación en fósforo blanco y la emisión de vapores tóxicos al calentarse.

Cloro

El cloro es un elemento químico del grupo de los halógenos, al igual que el flúor, el bromo, el iodo y el astato. En la naturaleza se encuentra normalmente en forma de gas formando moléculas divalentes de cloro (Cl2)

Fue descubierto por el químico sueco Carl Cheele en 1774 y el nombre de cloro se lo puso Humphry Davy palabra derivada de un vocablo griego que significa verde, en honor al color verde pardoso de este gas.

Puede convertirse en líquido a –35º C, resulta por tanto fácilmente licuable por lo cual se suele transportar en estado líquido mediante botellas presurizadas.

Como compuesto, en la naturaleza lo podemos encontrar en gran cantidad formando parte de la sal común o cloruro sódico (NaCl), que en estado acuoso se encuentra disociado en sus iones Cl- y Na+

El cloro resulta un desinfectante bastante eficaz y económico para el tratamiento y potabilización de aguas, ya sea aportado en forma gas disolviéndolo en el agua o bien aportándolo como hipoclorito sódico, hipoclorito cálcico o como derivados del cloroisocianutato.

Sin embargo, el aporte de cloro reacciona con la materia orgánica del agua formando una serie de compuestos derivados del cloro que pueden resultar muy molestos y malolientes. De estos compuestos, los más perjudiciales son los llamados trihalometanos, de carácter cancerígeno para la salud humana. De todos ellos el más importante es el triclorometano o cloroformo (CHCl3), que tradicionalmente era usado como analgésico pero dejó de utilizarse debido a su toxicidad. Estos compuestos tóxicos traen asociados riesgos de cáncer de colon y vejiga y daños en el riñón y en el hígado. También pueden formarse otros subproductos perjudiciales como compuestos orgánicos volátiles, cloritos, ácidos cloroacéticos o cloruro de cianógeno.

El proceso de cloración puede comprenderse fácilmente en la siguiente gráfica en la que se aprecian unas fases bien definidas:

En la fase AB todo el cloro que se añade es empleado en combinarse con la materia orgánica por lo que consecuentemente el nivel de cloro residual es cero.

Al llegar a la fase BB’, el nivel de cloro residual aumenta, pero todo este cloro se encuentra combinado en forma de cloraminas, que son productos que tienen un bajo poder desinfectante y producen un olor desagradable. Estos compuestos son los causantes del llamado olor a piscina.

De B’ a C el cloro añadido se emplea en destruir las cloraminas por lo que el cloro residual medido disminuye hasta llegar a un mínimo en C llamado punto de ruptura. A partir de este punto, todo el cloro añadido se emplea en aumentar el cloro residual que se encontraría como cloro libre y con mayor poder desinfectante que el cloro combinado que forma cloraminas.

Debe por tanto superarse este punto de ruptura para tener cloro libre residual en la piscina y que el cloro combinado sea el mínimo posible.

Una forma de eliminar todos estos subproductos del cloro, tanto trihalometanos, como cloraminas y todo tipo de compuestos derivados del cloro es sustituir la precloración antes del punto de ruptura C por otro agente oxidante como el ozono que no forme estos subproductos. El ozono oxida por completo toda la materia orgánica presente en el agua por lo que la pequeña cantidad de cloro que se añada posteriormente pasa inmediatamente a cloro libre residual dejando su propiedad desinfectante al agua.