PROTEINEdal greco proteios primario
Strutture molecolari più
rilevanti sia dal punto di vista
funzionalefunzionalefunzionalefunzionale che quantitativoquantitativoquantitativoquantitativo
degli esseri viventi costituendo
circa il 15151515 %%%% delladelladelladella massamassamassamassa totale.
FUNZIONI
� Catalisi enzimatica� Trasporto (emoglobina, albumina, lipoproteine, proteine di
membrana)� Protezione (immunoglobuline)� Coagulazione (fribinogeno)� Contrazione (actina, miosina)� Ormonale (insulina, glucagone, vasopressina, testosterone)� Trasmissione impulsi nervosi (acetilcolina, noradrenalina)� Strutturale (collagene, elastina, cheratina..)� Regolazione dell’espressione genica (induttori, repressori)� Organizzazione del DNA nei cromosomi (nucleoproteine)
Aminoacidi
OLIGOPEPTIDI
POLIPEPTIDI
PROTEINE
< 30 aa
+ 30 aa
+ 100 aa
STRUTTURA
Composti organici costituiti da sequenze di aminoacidi
AMINOACIDI
unità strutturali delle proteine
+ NH3 - C - COO -
gruppo
aminico gruppo carbossilico
RI
I
H
caratteristico di ogni a.a.
AMINOACIDI PROTEICI
sono circa una ventina, ma legandosi in un elevatonumero di combinazioni riescono a formare l’enormevarietà di proteine esistenti
AMINOACIDI NON PROTEICI
Non si trovano mai nella composizione delle proteine.Sono composti intermedi di reazioni metaboliche(es. ornitina dal ciclo dell’urea; omocisteina da cuideriva la metionina, etc…)
AMINOACIDI PROTEICI
Gli aminoacidi possono essere classificati in base alla loro carica elettrica e all’affinità per l’acqua della loro catena laterale.
Avremo cosi aminoacidi:
- con carica positiva- con carica negativa- neutri polari (senza carica e idrofilici)- neutri apolari (senza carica e idrofobici)
AMINOACIDI PROTEICI
Neutri apolari Neutri polari Basici(carica-) Acidi(carica+)
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
Triptofano
Glicina
Serina
Treonina
Cisteina
Asparagina
Glutamina
Tirosina
Lisina
Arginina
Istidina
Aspartato
Glutammato
* aminoacidi essenziali
* aminoacidi semiessenziali (fanno risparmiare Metionina e Fenilalanina)
* aminoacidi condizionatamente essenziali (in condizioni fisiologiche particolari quando non sono sintetizzati a velocità sufficiente; substrato energetico di macrofagi e linfociti responsabili delle difese immunitarie)
Valina, Leucina, Isoleucina: a.a. ramificati; substrato energetico a livello muscolare con risparmio delle scorte di glicogeno
� ingombro sterico dei gruppi R� affinità tra i gruppi polari ed apolari� attrazione tra gruppi acidi e basici
modellano la conformazione delle
proteine nello spazio dalle quali
dipende in modo essenziale
l’attività biologica delle proteine
stesse
Il legame chimico che unisce 2 aminoacidi (monomeri) a formare un polimero (oligopeptide, polipeptide o proteina) è detto legame peptidico e si instaura tra il gruppo aminico ( -NH3
+ ) di un aa ed il gruppo carbossilico(- COO-) di un altro aa, con liberazione di una molecola d’acqua.
Le reazioni che producono legami covalenti tra monomeri e che liberano una molecola d’acqua per ogni legame covalente formato vengono chiamate reazioni di condensazione.
Una singola catena di aa è chiamata polipeptide (oligopeptide se composta da meno di 30 aa). Ogni polipeptide ha un gruppo aminico libero (estremità N-terminale) e un gruppo carbossilico libero all’altra (estremità C-terminale).
LEGAME PEPTIDICO
+ NH3 – CHR1 – COO -
+NH3 – CHR2 – COO -
+NH3 – CHR1 – C – N – CHR2 – COO -
OII
IH
H2OLegame peptidico
STRUTTURA DELLE PROTEINELa maggior parte delle proteine è costituita da più di una catena polipeptidica.
Anche se una proteina potrebbe assumere un grande numero di forme diverse, dette conformazioni, la maggior parte delle catene peptidiche si ripiega in una determinata, (la sua unica) conformazione detta nativa.
Uno degli elementi che più incidono sulle modalità di ripiegamento di una proteina è la distribuzione delle catene laterali polari e non polari.
Le catene laterali idrofobe tendono a rimanere all’interno della proteina, in modo da evitare il contatto con l’ambiente acquoso, mentre le catene polari (idrofiliche) stanno all’esterno, dove reagiscono con altri gruppi polari o con l’acqua.
STRUTTURA DELLE PROTEINENella struttura delle proteine sono individuabili 4 livelli di organizzazione.
1. Struttura primaria : sequenza lineare di aminoacidi
Ripiegamento delle catene 1ie in strutture regolari (α-elica o foglietto β) a dare una configurazione tridimensionale necessaria per lo svolgimento dell’attività biologica della proteina stessa
2. Struttura secondaria
conformazione a spiraleα - elica
conformazione βfoglietto pieghettato
legami idrogeno
3. Struttura terziaria
Ulteriore ripiegamento ed avvolgimento della catenapolipeptidica 2ia (mantenuto da interazioni elettrostatiche,idrofobiche e legami ad idrogeno) in una conformazionepiù stabile e compatta detta dominio.
Proteine fibrose(strutturali)
collagene: tendini resistenza alla
tensione
elastina: vene, arterie e polmoni estensione e deformazione senza
danni per i tessuti
Proteine globulari(regolatorie)
albumine (trasporto acidi grassi)
α-globuline (protrombina, VLDL,LDL)β-globuline (transferrina, HDL)
γ-globuline (immunoglobuline)
istoni (organizzazione del DNA)
4. Struttura quaternaria
diverse catene polipeptidiche in str. 3ia tenute insieme da forze elettrostatiche si associano a formare una singola proteina
Emoglobina
4 subunità proteicheognuna associata adun gruppo EME (anelloal cui interno c’è loione ferroso che legal’ossigeno)
PROTEINE CONIUGATE
Quando la proteina è associata ad altre molecole organiche o gruppi chimici
� Glicoproteine (responsabili del riconoscimentoantigenico e dei rapporti intercellulari, ormoni ipofisari,globuline)
� Lipoproteine (VLDL, LDL, HDL)
� Fosfoproteine (dentina e caseina)
� Cromoproteine (mioglobina, emoglobina)
FUNZIONE ENZIMATICA
DELLE PROTEINE
� Gli enzimi catalitici sono proteine in grado di accelerare lavelocità di una reazione senza alterarne l’equilibrio, senza entrare afar parte dei prodotti della reazione stessa e senza risultare alterateal termine del processo.
� Viene chiamato substrato la sostanza che subisce una trasformazione durante la reazione catalizzata dall’enzima
� L’enzima possiede un sito di legame che riconosce e lega ilsubstrato e un sito catalitico che lo catalizza.
� Il legame enzima-substrato può avvenire secondo 2 modalità:
• chiave-serratura : enzima e substrato risultano esserecomplementari per forma e carica elettrica
• adesione indotta : il substrato induce l’enzima ad un cambioconformazionale che renda possibile il legame e la conseguentereazione catalitica
substrato
sito attivo
prodottiL’enzima cambia conformazione man mano che
il substrato si lega
Ingresso del substrato nel sito attivo dell’enzima
Complesso enzima-substrato
Complesso enzima-prodotti
Uscita dei prodotti dal sito attivo dell’enzima
� L’attività catalitica degli enzimi non è costante né riguardo ilnumero né riguardo il tipo di reazioni che avvengono, ma vieneregolata in base alle necessità metaboliche della cellula.
� Gli enzimi spesso contengono piccole molecole strettamentelegate dette coenzimi, cofattori enzimatici di natura organica, cheaiutano gli enzimi ad esplicitare la loro attività catalitica.
� La maggior parte degli enzimi ha suffisso in – asi (ligasi, liasi, etc)e derivano dal nome della sostanza su cui agisce l’enzima(substrato) e dal nome della reazione che catalizza (es. malicodeidrogenasi).
� Spesso un enzima che catalizza una reazione viene inibito o attivato dal prodotto ultimo della reazione mediante un meccanismo di feed-back (retroazione) negativo o positivo.
L’inibitore compete con il substrato
L’enzima lega l’inibitore
inibitore
enzima
Inibizione competitiva
ACIDI NUCLEICI
Macromolecole di grande complessità chiamate cosìperché sono collocate nel nucleo delle cellule.L’unità di base è il NUCLEOTIDE
radicale fosforico
zucchero pentosoribosio o
desossiribosio
A adenina
G guanina
C citosina
T timina
U uracile
DNAZucchero: desossiribosio Gruppo fosfatoBasi: adenina
guaninacitosinatimina
RNA
Zucchero: ribosio Gruppo fosfatoBasi: adenina
guaninacitosinauracile
Basi azotateSono suddivise in due gruppi a seconda della loro struttura:
PURINE PIRIMIDINE
Costituite da due anelli appaiatiA = adeninaG = guanina
Costituite da un solo anelloC = citosinaT = timina (solo nel DNA)U = uracile (solo nel RNA)
Nucleoside = base azotata + zucchero pentosoNucleotide = base azotata + zucchero pentoso + gr. fosfato
MODEDLLO A DOPPIA ELICA
2 filamenti nucleotidici paralleli
Il collegamento avviene tra le basicomplementari dei due filamentiche si abbinano a coppie esclusive
A T C G
DNAacido desossiribonucleico
� Trasmissione dell’informazione genetica
� Non esce mai dal nucleo
RNAacido ribonucleico
� Trasporta fuori dal nucleo le informazioni genetiche dopo averle ricopiate dal DNA
� È responsabile della sintesi delle proteine
MODEDLLO A SINGOLA ELICA
1 solo filamento di nucleotidi
RNAacido ribonucleico
RNA messaggeromRNA
RNA di trasportotRNA
RNA ribosomialerRNA
singolo filamento complementare di DNA
trasferisce fuori dal nucleo le informazioni
genetichetrasporta gli
aminoacidi nella sintesi proteica
insieme a proteine costituisce i ribosomi
dove avviene la sintesi proteica
ATPadenosin trifosfato
NADPnicotinamide-adenindinucleotide
fosfato
FADflavin-adenin-dinucleotide
accumulatore di energiatrasporto di ioni H +
trasporto di ioni H +
I nucleotidi, sono altresì molecole in grado di fornire energia a tutte quelle reazioni di sintesi che lo richiedono (sintesi delle proteine, degli ac.nucleici, dei polisaccaridi, etc…) perciò entrano nella composizione anche di…
VITAMINEComposti organici eterogenei
� necessari in dose minime, ma indispensabili per lasopravvivenza delle cellule
� no valore energetico� ottenibili attraverso una dieta equilibrata� bioregolatori (cofattori enzimatici)� fattori di crescita (A, D)� strutture nervose (B, PP)� resistenza ad infezioni e radicali liberi (A, C, E)� protezione della pelle� prevenzione da tumori� suddivise in 2 gruppi a seconda della solubilità in acqua o
nei grassi
IDROSOLUBILILIPOSOLUBILI
VITAMINE LIPOSOLUBILI
VIT. PRINCIPALIFUNZIONI
SINTOMI DA CARENZA
PRINCIPALIFONTI ALIMENTARI
Interviene nel meccanismo della visione, favorisce il mantenimento degli epiteli, immunostimolante, protegge dal cancro
Anemia, diarrea, cecità notturna, depressione del sistema immunitario,lesioni oculari
Fegato, uova, burro, spinaci ed altri vegetali a foglie verde scuro, broccoli, meloni, albicocche, carote ed altri frutti color arancio
Mineralizzazione delle ossa e corretta utilizzazione del calcio e del fosforo
Rachitismo nel bambino e fragilità ossea nell’adulto
Fegato, uova, pesce azzurro(sardine).Proviene anche dalla sintesi endogena del colesterolo
Antiossidante, blocca la formazione dei radicali liberi, protegge le membrane cellulari
Anemia, debolezza, crampi
Olii vegetali non raffinati, germe di grano, semi, noci, vegetali a foglia verde
Interviene nel meccanismo della coagulazione del sangue, antiemorragica
Emorragie o ritardato tempo di coagulazione
Broccoli, cavoli, vegetali a foglia verde, fegato.Viene anche sintetizzata dai batteri del tratto intestinale.
Are
tinolo
D
erg
oca
lci-
fero
lo
E
toco
fero
lo
K
VITAMINE IDROSULUBILI
VIT. PRINCIPALIFUNZIONI
SINTOMI DA CARENZA
PRINCIPALIFONTI ALIMENTARI
Cofattore nel metabolismo energetico dei carboidrati, stimola l’appetito e le funzioni del sistema nervoso
Problemi cardiaci, inappetenza, debolezza, insonnia, irritabilità degenerazione del sistema nervoso
Presente in moltissimi alimenti, soprattutto cereali integrali, legumi, maiale, noci
È in molteplici reazioni metaboliche, aiuta la visione e la pelle
Lingua magenta, ferite agli angoli della bocca, arrossamento degli occhi
Latte e derivati, carne, cereali integrali, vegetali verdi
Coenzima nella respirazione cellulare(componente del NADP), aiuta la pelle e i sistemi digerente e nervoso
Diarrea, debolezza, alterazioni mentali fino al delirio, glossite, pellagra
Olatte, carne, uova,pesce, cereali integrali,frutta secca ed altri alimenti proteici
Costituisce il coenzima A utilizzato nel metabolismo energetico
Insonnia, vomito, disturbi intestinali
Largamente diffuso negli alimenti
Ha un ruolo essenziale nella regolazione del metabolismo delle proteine e dei grassi ed è la più importante per il sistema immunitario, regolazione dell’umore.
Anemia, glossite, irritabilità, convulsioni, deterioramento dell’immunità umorale e cellulo-mediata
Cereali integrali, vegetali verdi, legumi, carne, pesce
B1
tiam
ina
B2
ribofla
vina
B3/P
Pnia
cina
B6
pirid
oss
ina
B5
aci
do
panto
tenic
o
VITAMINE IDROSULUBILI
VIT. PRINCIPALIFUNZIONI
SINTOMI DA CARENZA
PRINCIPALIFONTI ALIMENTARI
Ha un ruolo importante nella formazione dell’emoglobina ed azione stimolante sul sistema immunitario
Disturbi intestinali, depressione del sistema immunitario, anemia megaloblastica, confusione mentale, spina bifida nel feto
Vegetali a foglia verde, legumi, semi, fegato
Fa parte di un coenzima utilizzato nella sintesi di nuove cellule. Interviene nella formazione dei globuli rossi.
Anemia, glossite, affaticamento, degenerazione del sistema nervoso, depressione
Alimenti di origine animale: carne, pesce, latte, formaggi, uova
Fa parte di un coenzima utilizzato nel metabolismo dei grassi e dei carboidrati e coinvolto nella sintesi degli aminoacidi
Inappetenza, nausea, depressione, debolezza,perdita di capelli,dermatiti, anomala attività cardiaca
Largamente diffusa negli alimenti, in modo particolare in: legumi, uova, fegato, funghi, cacao, mandorle.
Antiossidante, interviene nelle sintesi del collagene e della tiroxina, aumenta la resistenza alle infezioni, aiuta l’assorbimento del ferro, contrasta lo stress.
Frequenti infezioni, anemia, gengive sanguinanti, depressione, fragilità capillare e ossea, scorbuto
Agrumi, broccoli, cavoli, melone, fragole, kiwi, pomodori, papaia, mango, peperoni, patate, lattuga.
B9
aci
do folic
o
Hbio
tina
Caci
do a
scorb
ico
B12
cobala
min
a