STUDI AKTIVITAS ENZIM POLIFENOL OKSIDASE (PPO) DARI BUAH LANGSAT (Lansium parasiticum) Oleh Nabila Mukmininah Jibril G31113308 PROGRAM STUDI ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN DEPARTEMEN TEKNOLOGI PERTANIAN FAKULTAS PERTANIAN UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2018
54
Embed
STUDI AKTIVITAS ENZIM POLIFENOL OKSIDASE (PPO) DARI …
This document is posted to help you gain knowledge. Please leave a comment to let me know what you think about it! Share it to your friends and learn new things together.
Transcript
STUDI AKTIVITAS ENZIM POLIFENOL OKSIDASE (PPO) DARI BUAH
LANGSAT (Lansium parasiticum)
Oleh
Nabila Mukmininah Jibril
G31113308
PROGRAM STUDI ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN DEPARTEMEN TEKNOLOGI PERTANIAN
FAKULTAS PERTANIAN UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR 2018
ii
HALAMAN PENGAJUAN
STUDI AKTIVITAS ENZIM POLIFENOL OKSIDASE (PPO) DARI
BUAH LANGSAT (Lansium parasiticum)
Oleh :
NABILA MUKMININAH JIBRIL
G311 13 308
Sebagai Salah Satu Syarat Memperoleh Gelar
SARJANA TEKNOLOGI PERTANIAN
Pada
Departemen Teknologi Pertanian
PROGRAM STUDI ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN DEPARTEMEN TEKNOLOGI PERTANIAN
FAKULTAS PERTANIAN UNIVERSITAS HASANUDDIN
MAKASSAR 2018
HALAMANPENGESAHAN
Jl,D L STUDI AKTMTAS ENZIM POLIFENOL
OKSIDASE (PPO) DARI BUAH LAN GSA T
(Lansium parasiticum)
. �tA : NABILA MUKMINlNAH JIBRIL
MBUK : G311 13 308
PROGRAM STUDI : ILMU DAN TEKNOLOGI PANGAN
Disetujui:
1. Tim Pembirnbing
Pembimbing I
Dr. A. Nur Faidah Rahman, STP., M.Si
:\lP. 19830428 200812 2 002
Mengetabui,
Pembimbing II
Dr. Ir. Rindam Latief, MS
NCP. 19640302 198903 1 003
2 Ketua Departemen Teknologi Pertanian 3. Ketua Panitia Ujian Sarjana
-
Ir. Nandi K Sukendar, M.App.Sc
NIP.19571103 198406 1 001
Tanggal Lulus: April 2018
iii
iv
KATA PENGANTAR
Bismillahi rahmanirrahim
Puji syukur ke hadirat Allah SWT atas segala limpahan rahmat, taufik dan
hidayah-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan Tugas Akhir dengan judul
“Studi Aktivitas Enzim Polifenol Oksidase (PPO) Dari Buah Langsat
(Lansium parasiticum)” sebagai persyaratan untuk memperoleh gelar kesarjanaan
pada jurusan Teknologi Pertanian, Fakultas Pertanian, Universitas Hasanuddin
Makassar.
Penulis menyadari bahwa dalam menyusun skripsi ini, banyak rintangan
dan hambatan yang datang silih berganti. Akan tetapi, berkat do’a, motivasi, dan
bimbingan dari berbagai pihak penulis dapat mengatasinya. Penulis juga memohon
maaf apabila dalam skripsi ini terdapat kekurangan yang tidak terlepas dari
keterbatasan kemampuan penulis sebagai manusia biasa yang tak luput dari
kesalahan. Oleh karena itu, saran dan kritik yang membangun sangat penulis
harapkan dan semoga skripsi ini dapat dimanfaatkan oleh berbagai pihak.
Pada kesempatan ini penulis ingin menyampaikan rasa hormat dan terima
kasih yang sebesar-besarnya kepada Dr. A. Nur Faidah Rahman STP, M.Si dan
Dr. Ir. Rindam Latief, MS selaku dosen pembimbing, Prof. Dr.Ir. Amran Laga,
MS. dan Dr. Andi Dirpan, STP, M.Si, PhD. selaku penguji yang telah
memberikan banyak masukan, arahan, bimbingan dan motivasi selama pelaksanaan
penelitian hingga penulisan skripsi ini.
Terima kasih yang sebesar-besarnya penulis ucapkan kepada Ibunda
tercinta Dr. Kasnaeny Karim, SE, M.Si. dan Ayahanda tercinta Dr. Ir.
Muhammad Jibril Tajibu, SE, M.Si yang telah memberikan segala-galanya serta
doa yang selalu menyertai setiap langkah anak-anaknya, dan juga kepada adik-adik
saya.
Semoga laporan akhir ini dapat memberikan manfaat bagi seluruh pihak.
Amin.
Makassar, April 2018
Penulis
v
RIWAYAT HIDUP PENULIS
Nabila Mukmininah Jibril, lahir di Ujung Pandang,
pada Tanggal 29 Desember 1995. Penulis
dilahirkan sebagai anak sulung dari lima
bersaudara, dari pasangan Dr. Ir. Muhammad Jibril
Tajibu, SE., M.Si dengan Dr. Kasnaeny Karim, SE.,
M.Si.
Jenjang pendidikan formal yang pernah ditempuh adala sebagai berikut:
1. Taman Kanak-kanak BLKI, Makassar, tahun 1995-1996.
2. Sekolah Dasar Negeri Impres Kampus Unhas 1 Makassar, Sulawesi Selatan,
tahun 2001-2007.
3. Sekolah Menengah Pertama Negeri 12 Makassar, Sulawesi Selatan, tahun
2007-2010.
4. Sekolah Menengah Atas Negeri 21 Makassar, Sulawesi Selatan, tahun 2010-
2013.
5. Program Studi Ilmu dan Teknologi Pangan, Departemen Teknologi Pertanian,
Fakultas Pertanian, Universitas Hasanuddin, tahun 2013-2018.
vi
Nabila Mukmininah Jibril (G31113308). Studi Aktivitas Enzim Polifenol Oksidase (PPO) dari Buah Langsat (Lansium parasiticum). Dibawah Bimbingan A. Nur Faidah Rahman dan Rindam Latief.
RINGKASAN
Pencoklatan (browning) pada langsat merupakan proses pembentukan pigmen berwarna kuning yang akan segera berubah menjadi coklat gelap pada kulit buah tersebut.. Pembentukan warna coklat ini dipicu oleh reaksi oksidasi yang dikatalisis oleh enzim fenol oksidase atau polifenol oksidase (PPO). Telah dilakukan penelitian dengan tujuan untuk: (1) untuk mengetahui pH optimum dan stabilitas pH enzim PPO pada kulit langsat, (2) untuk mengetahui suhu optimum dan stabilitas suhu terhadap aktifitas enzim PPO, dan (3) untuk mengetahui pengaruh bahan kimia terhadap aktifitas enzim PPO. Penelitian ini dilakukan melalui tahapan: pertama, enzim polifenol oksidase diekstrak dari sampel buah langsat menggunakan buffer phosphate, disaring, hasil filtrat disentrifus hingga diperoleh larutan enzim ppo, kemudian dilakukan analisa pH optimum, stabilitas pH, suhu optimum dan stabilitas suhu terhadap aktivitas enzim polifenol oksidase. Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa enzim PPO memiliki pH optimum 6 dan stabil pada kisaran pH 3-11. Suhu optimum enzim PPO adalah 40oC dan relatif stabil pada suhu 20-80oC. Lebih dari 80% dari aktivitas enzim PPO masih aktif pada kisaran pH dan suhu tersebut. Aktivitas enzim PPO kuat dihambat oleh pyrogallol, sodium florida (NaF), L-asam askorbat dan DL-DOPA pada konsentrasi 10 mM.
Kata Kunci : buah langsat, pencoklatan, polifenol oksidase
vii
Nabila Mukmininah Jibril (G31113308). Study Activity of Polyphenol Oxidase (PPO) from Langsat Fruit (Lansium parasiticum). Supervised by A. Nur Faidah Rahman and Rindam Latief.
ABSTRACT
Browning in langsat fruit was a process of yellow pigment formation that will soon turn into brown on the skin of the fruit. The formation of this brown color is triggered by oxidation reactions catalyzed by phenol oxidase or polyphenol oxidase (PPO). Research has been conducted with the aimed: (1) to determine the optimum pH and pH stability of Polifenol Oxidase (PPO) from langsat fruit, (2) to determine the optimum temperature and temperature stability of PPO activity; and (3) to know the effect of chemicals on PPO activity. This research was conducted through the first stage: polyphenol oxidase enzyme extracted from sample with phosphate buffer, filtered, the filtrate was centrifuged to obtain PPO solution, then analysis of optimum pH, pH stability, optimum temperature and temperature stability of polyphenol oxidase enzyme activity was performed. The results showed that the PPO enzyme had an optimum pH of 6 and was stable in the pH range of 3-11. The optimum temperature of the PPO enzyme was 40oC and was relatively stable at 20-80oC. More than 80% of PPO was still active at the pH and temperature range. PPO activity was strong inhibited by pyrogallol, sodium fluoride (NaF), L-ascorbic acid and dihydroxyphenylalanin (DL-DOPA) at concentration of 10 mM.
HALAMAN DAFTAR ISI ........................................................................................................ viii
DAFTAR TABEL ................................................................................................... x DAFTAR GAMBAR ............................................................................................. xi DAFTAR LAMPIRAN ......................................................................................... xii
I. PENDAHULUAN ............................................................................................... 1
II. TINJAUAN PUSTAKA ..................................................................................... 4
A. Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim ........................................ 6 B. Stabilitas Enzim ......................................................................................... 7
III. METODOLOGI PENELITIAN ...................................................................... 14
IV. HASIL DAN PEMBAHASAN....................................................................... 18
Nilai pH yang sangat tinggi atau rendah umumnya mengakibatkan hilangnya aktivitas
total enzim. pH juga merupakan faktor dalam stabilitas enzim. Seperti halnya aktivitas, untuk
masing-masing enzim terdapat juga daerah pH yang optimal kestabilannya.
Gambar 5. Pengaruh pH terhadap Aktivitas relative stabilitas enzim PPO dari buah langsat
0
20
40
60
80
100
120
0 2 4 6 8 10 12
AKtif
itas R
elat
if (%
)
pH
21
Larutan enzim PPO yang diperoleh dianalisa pada pH 3-11. Hasil pengujian untuk
stabilitas pH menunjukkan bahwa enzim PPO stabil pada kisaran pH 3-11, dimana enzim masih
aktif pada kisaran 80-100% sehingga enzim dapat efektif melakukan reaksi pencoklatan pada
range pH 3-11 tersebut. Sehingga untuk mencengah terjadinya reaksi pencoklatan pada buah
langsat dapat disimpan pH kondisi pH rendah. Hasil penelitian ini sedikit berbeda pada hasil
penelitian karakterisasi enzim PPO dari daging buah pisang (Yang et al., 2001) dan pada kulit
pisang (Yang et al., 2001) yang menyatakan lebih dari 80% aktivitas enzim masih stabil pada
kisaran pH 5-11.
IV.4 Pengaruh pH terhadap pH Optimum Enzim PPO
Setiap perubahan pH akan memicu aktivitas enzim. Pada kondisi pH yang cukup
ekstrim, enzim akan menjadi rusak. Hal ini dikarenakan setiap enzim hanya bisa bekerja secara
optimum pada derajat keasaman tertentu. Winarno (1986) menyatakan, enzim memiliki
aktivitas maksimum pada kisaran pH optimum, yaitu antara pH 4,5-8,0. Di sekitar pH optimum,
enzim mempunyai stabilitas yang tinggi.
Gambar 6. Pengaruh pH terhadap aktivitas relatif enzim PPO dari buah langsat
0
20
40
60
80
100
120
0 2 4 6 8 10 12
AKtif
itas
Rela
tif (%
)
pH
22
Hasil analisa menunjukkan bahwa enzim PPO memiliki pH optimum yaitu pada pH 6,0
dimana aktifitas relatif enzimnya mencapai 100% dan perlahan mulai menurun pada pH 7-12.
Maka dari itu untuk menghambat proses pencoklatan, buah langsat dapat disimpan dengan
kondisi pH rendah dibawah 4 dan di atas 8, karena aktivitas enzim berada di bawah 80%. Hasil
penelitian ini tidak jauh berbeda dengan hasil penelitian yang diperoleh pada karakterisasi PPO
pada daging buah pisang (Yang et al., 2001) dan kulit pisang (Yang et al., 2001), di mana enzim
PPO memiliki pH optimum 6,5. Juga tidak jauh berbeda dari hasil penelitian yang diperoleh
pada karakterisasi PPO pada biji kakao (Ganda et al., 2010), dimana enzim PPO memiliki pH
optimum pada pH 5,42.
IV.5 Pengaruh Suhu terhadap Optimum Suhu Enzim PPO
Setiap jenis enzim mempunyai suhu optimal sendiri-sendiri. Aktivitas enzim akan terus
meningkat sampai batas suhu tertentu. Batas suhu tersebut dinamakan suhu optimum. Jika
enzim berada di bawah suhu optimum maka kerja enzim akan terhambat. Enzim pada suhu 0oC
atau di bawahnya brsifat nonaktif. Akan tetapi pada suhu tersebut enzim tidak rusak.
Gambar 7. Pengaruh Suhu Terhadap Aktivfitas relatif enzim PPO terhadap Suhu Optimum Enzim dari Buah Langsat
0
20
40
60
80
100
120
0 20 40 60 80 100
Aktif
itas
Rel
atif
(%)
Temperatur (oC)
23
Gambar 7 menujukkan suhu optimum enzim PPO. Hasil penelitian menunjukkan bahwa
enzim PPO memiliki aktivitas optimum pada suhu 40oC dimana aktivitas relatifnya mencapai
100% sehingga proses terjadinya reaksi pencoklatan sangat tinggi pada suhu tersebut. Hasil
penelitian ini sama dengan enzim PPO kembang kol FI-A (40oC) (Fujita et al., 1997) dan tidak
jauh berbeda dengan hasil penelitian yang diperoleh pada karakterisasi PPO pada daging buah
pisang (Yang et al., 2001) dan kulit pisang (Yang et al., 2001), begitupun hasil penelitian yang
diperoleh dari karakterisasi enzim PPO dari Swiss chard leaves (Gao et al., 2009) dimana enzim
PPO memiliki suhu optimum 45oC. Namun jauh berbeda dengan hasil penelitian yang diperoleh
pada karakterisasi enzim PPO dari biji buah kakao (Ganda et al., 2010) yang memiliki suhu
optimum pada suhu 53oC.
IV.6 Pengaruh Suhu Terhadap Stabilitas Suhu Enzim PPO
Stabilitas enzim juga dipengaruhi oleh suhu, lama penyimpanan dan zat tambahan yang
mampu menjaga stabilitas struktur kuartenernya. Menurut Kazan et al. (1997), stabilitas enzim
dapat diartikan sebagai kestabilan aktivitas enzim selama penyimpanan dan penggunaan enzim
tersebut.
Gambar 8. Pengaruh suhu terhadap aktivtas relative enzim pada stabilitas suhu Enzim PPO dari Buah Langsat
0
20
40
60
80
100
120
0 20 40 60 80 100
Aktiv
itas
Rel
atif
(%)
Temperatur (oC)
24
Hasil penelitian stabilitas suhu (Gambar 8) menunjukkan bahwa, enzim PPO memiliki
stabilitas enzim pada kisaran suhu 20-80oC. Hasil penelitian ini hampir sama dengan enzim PPO
dari buah pisang dan kulit buah pisang dimana lebih 80% aktivitas enzim masih stabil sampai
suhu 70oC untuk daging buah pisang (Yang et al., 2001) dan 60oC untuk kulit buah pisang (Yang
et al., 2001).
IV.7 Efek Beberapa Bahan Kimia terhadap Aktivitas Enzim PPO.
Pada Tabel 2 Dapat dilihat beberapa efek penambahan bahan kimia dengan konsentrasi
10 mM terhadap aktivitas enzim PPO yang diekstrak dari buah langsat.
Tabel 2. Efek Beberapa Komponen Kimia (10mM) pada Aktivitas Enzim PPO dan POD
Sumber: Data Hasil Penelitian, 2017
Komponen Aktiviitas Relatif (%)
PPO
Tanpa Pemambahan
L-ascorbic acid
DL-DOPA
Pyrogallol
NaF
Resorcinol
Hydroquinone
BaCl2
ZnSO4
EDTA
Chlorogenic Acid
CuSO4
Dopamine
Gallic Acid
NaCl
100
0
0
0
0
53
43
101
77
98
83
144
71
95
101
25
Tabel 2 menunjukkan bahwa L-ascorbic acid, DL-Dopa, Pyrogallol, dan NaF sangat
kuat menghambat enzim PPO yang diekstrak dari beberapa buah dan sayuran seperti pada
kembang kol (Fujita et al., 1995); leaf lettuce (Han et al., 2011); daging buah pisang dan kulit
pisang (Yang et al., 2000, 2001); garland chrysanthemum ((Nkya et al., 2003); dan Swiss chard
leaves (Gao et al., 2009). Bahan kimia tersebut menghambat kerja enzim sehingga biasa disebut
dengan inhibitor. Menurut Sumardjo (2009), zat kimia tersebut merupakan senyawa selain
substrat yang biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat dan
inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif. Persaingan tersebut terjadi karena
inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi dengan substrat normal. Sementara
Resorcinol, Hydroquinone sedikit menghambat aktivitas enzim PPO. Sedangkan EDTA,
Chlorogenic Acid, Dopamine, Gallic Acid, NaCl dan metal ion seperti Zn2+tidak dapat
menghambat kerja enzim dan Cu2+, Ba2+ tidak menghambat sehingga metal ion tersebut
mempercepat aktivitas enzim PPO pada konsentrasi 10 mM. Hasil penelitian yang sama juga
dihasilkan pada karakterisasi enzim PPO dari daging buah pisang dan kulit pisang (Yang et al.,
2000, 2001), dimana enzim PPO tidak dapat dihambat oleh komponen kimia tersebut.
26
V. PENUTUP
V.1 Kesimpulan
Kesimpulan dari penelitian ini adalah sebagai berikut:
1. Suhu optimum dari enzim PPO yang diekstrak dari buah langsat adalah 40oC dan stabilitas
suhunya adalah 20-80oC
2. pH optimum enzim PPO yang diekstraksi dari buah langsat adalah pada pH 6. Dan stabilitas
pHnya pada kisaran pH 3-11.
3. Efek dari beberapa bahan kimia seperti pyrogallol, L-ascorbic Acid, DL-Dopa, dan NaF
pada konsentrasi 10 mM kuat menghambat aktivitas enzim PPO yang diekstrak dari buah
langsat. Sedangkan Resorcinol, Hydroquinon, BaCl2, ZnSO4, EDTA, Chlorogenic Acid,
CuSO4, dan Dopamin sedikit dan tidak dapat menghambat aktivitas enzim PPO dari buah
langsat.
V.2 Saran
Untuk memperpanjang masa simpan buah langsat, maka sebaiknya buah langsat disimpan pada
suhu dibawah 20oC, yaitu pada suhu 15-20oC.
27
DAFTAR PUSTAKA
Abdullah, N.B., Aziz, S.A.A., Shahril, Z., and Bachok, S. 2009. Quality and Nutritional Properties of Lansium domesticum Corr jam. Laporan Akhir Penyelidikan. Universiti Teknologi MARA, Malaysia.
Ahern, T.J. and A.M. Klibanov. 1987. Why do enzyme irreversibly inactive athigh
temperature. Biotec 1. Microbial Genetic Engineering and EnzymeTechnology. Gustav Fischer. Stuttgart. New York
Ashari, S., 2006. Hortikultura Aspek Budidaya. UI Press, Jakarta. Blackweel, Wiley, 2012. Food Biochemistry and Food Processing, 2nd (ed). New York Cheng GW, Crisosto CG. 2005: Browning potential, phenolic composition, and
polyphenoloxidase activity of buffer extracts of peach and nectarine skin tissue. J. Amer. Soc. Horts. Sct. 120 (5):835-838
Dong, S.H., Zhang, C. R., Dong, L., Wu, Y., & Yue, J. M. 2011. Onocera- noid-type
triterpenoids from Lansium domesticum. Journal of Natural Product 74(5), 1042-1048.
Characterization and potential applications of immobilized glucose oxidase and polyphenol oxidase, Journal of Macromolecular Science, Part A: Pure and Applied Chemistry, 44, 801-808.
Fujita, S., Kawahara, H., Nazamid, S. and Tono, T 1993. Spectropotometric
determination of phloroglucinoloxidase activity based on difference spectra, Bull. Fac. Agric. Saga Univ., 74, 81-88.
Fujita, S.; Saari, N.; Maegawa, M.; Tetsuka, T.; Hayashi, N.; Tono, T. 1995.
Purification and Properties of Polyphenol Oxidase from Cabbage (Brassica oleracea L.). J. Agric. Food Chem., 43, 1138−1142.
Fujita, S., Saari, N., Maegawa, M., Tetsuka, T., Hayashi, N., and Tono, T. 1997.
Isolation and Characterization of Poliphenol of Two Phloroglucinol Oxidase From Cabbage ( Brassica oleracea L.), J.Agric. Food Chem., 45. 59-63.
Ganda, Putra., Wartini, A.A.M. Dewi Anggreni. 2010. Characterization of
Hartree, E.F. 1972. Determination of Protein: a Modification of Lowry Method that
Gives a Linear Photometric Response. Anal. Biochem., 48, 422−427. Ho,C., Lee, C.Y., Huang, M.T. 1992 : Phenolic Compound in Food and Their Effects
on Health I : Analysis, Occurence, and Chemistry, ACS Symposium Series, American Chemical Society Washington, DC.
Kazan, D, H.; Ertan, A.; Erarslan. 1997. Stabilization of Escherichia coli Penicillin G
Acylase agains thermal Inactivation by cross-linking with dextran dialdehyde polymers. Applied. Microbiology and Biotechnology. 48: 191-197.
Kementerian Pertanian. 2014. Statistik Produksi Hortikultura Tahun 2013.
Kementerian Pertanian Direktorat Jenderal Hortikultura, Jakarta. Korompis, G. E. C., Vennita R. D., Oksfriani J. S., 2010. Uji Invitro Aktivitas
Antibakteri dari Lansium domesticum Correa (Langsat). Universitas Sam Ratulangi, Fakultas Kedokteran, Manado.
Lawalata, VN., 2012. Rekayasa proses ekstraksi kulit buah Langsat (Lansium
domesticum var. langsat) sebagai bahan antibakteri dan antioksidan. Institut Pertanian Bogor.
Lozano, J.E. 2006. Fruit Manufacturing: Scientific basis, Engineering properties, and
deteriorative reaction of technological importance. Springer Science + Business Media LLC.
Mardiah, E. 2011. Mekanisme Inhibisi Enzim Polifenol Oksidase Pada Sari Buah
Markisa dengan Sistein dan Asam Askorbat. Jurnal. Vol. 4, No. 2, Maret 2011. Mulyono. 1996. Peran penanganan pasca panen dalam industri pengolahan hasil
pertanian di Sulawesi Tenggara. Analisis Sistem 7 : 203-210.
29
Murata, M.; Kurokami, C.’ and Homma, S. 1992. Purifiication and Properties of Chlorogenic Acid Oxidase from Apple (Malus pumila). Biosci. Biotechnol. Biochem., 56, 1705 ~ 1710.
Nkya, E.; Kouno, C.; Li, Y. J.; Yang, C,-P.; Hayashi, N; Fujita S. 2003. Purification
and Characterization of Polyphenol Oxidase from Garland Chrysanthemum (Chrysanthemum coronarium L.). J. Agric. Food Chem., 51, 5467−5471.
Nyoman, S.A., Ph.D. 2007. Proses Minimum untuk Meningkatkan Nilai Tambah
Produk Hortikultura. Disampaikan pada Seminar Nasional Ritel Produk Hortikultura Segar Melalui Praktek Penanganan Pascapanen dan Keamanan Pangan yang Baik. Fakultas Teknologi Pertanian Unud, Kampus Bukit Jimbaran, Bali.
Page, U.S. 1989. Prinsip-Prinsip Biokimia. Jakarta: Erlangga. Poedjiadi, A.1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta.UI-Press. 155, 158-160. Queiroz, C., Lopes, M.L., Fialho, E and Valente- Mesquita, V.L. 2008. Polyphenol
oxidase: characteristics and mechanisms of browning control. Food Review International 24: 361-375.
Rahman, A.N.F.; Ohta, M; Li, Y.; Nakatani, K.; Hayashi, N.; Fujita, S. 2011.
Purification and Characterization of Polyphenol Oxidase from Japanese Radish (Raphanus sativus L.) Root. Food Presevation Scientist., 37, 233-240.
Rahman, A.N.F.; Ohta, M; Nakatani, K.; Hayashi, N.; Fujita, S. 2012. Purification and
Characterization of Polyphenol Oxidase from Cauliflower (Brassica oleracea L.). Journal Agricultural and Food Chemistry., 60, 3673-3678.
Rahman, A.N.F.; Ohta, M; Nakatani, K.; Hayashi, N.; Fujita, S. 2013. Purification and
Characterization of Phloroglucinol Oxidase from Broccoli (Brassica oleracea L. Italica Group). Food Presevation Scientist., 39, 273-282.
Santoso, B. B., 2005. Bahan Ajar Pascapanen Holtikultura. Universitas Mataram. Shahib, N. 1992. Pemahaman Seluk Beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Bandung:
Penerbit PT. Citra Adtya Bakti. Siegbahn P.E.M. 2004. The catalytic cycle of catechol oxidase. J Biol Inorg Chem9:
577–590 Soeharsono, M.T. 1989. Biokimia. Yogyakarta: Gajah Mada University Press.
30
Song, B.K., Clyde, M.M., Wickneswari, R. and Normah, M.N. 2000. Geneticrelatedness among Lansium domesticum accessions using RAPD markers. Annals. Bot. 86:299-307.
Te-chato, S., Nawarangsann, W. and Lim, M. 1995. Identification of Lansium
domesticum Correa by isozyme technique. Songklanakarin J. Sci. Technol. 17(4): 355-361.
Variyar, P.S., M.B. Penddharkar, A. Banerje, and C. Bandyopadhyay.1988.Blackening
in green pepper berries. Phytochemistry. 27(3) : 715-717. Verheij, E.M.W. dan R.E. Coronel, 1997. Sumber Daya Nabati Asia Tenggara, Buah-
buahan yang Dapat Dimakan. Terjemahan S. Somaatmadja. Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.
Weller, A., C.A. Sims,R.F. Matthews, R.P. Bates, and J.K. Brecht. 2007. Browning
Susceptibility and Changes in Compotition during Storage of Carambola Slices. Journal of Food Science. 62(2) : 256-260
Winarno, F.G. 1986. Enzim Pangan dan Gizi. PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta.
3 0 0,57 0,513 1,519 1,243 0,69 0,83 Sumber: Data Hasil Penelitian, 2017
33
Tabel 05. Data hasil Pengujian untuk Substrat Spesifik Enzim PPO dengan Tiga Kali Ulangan
Sumber: Data Hasil Penelitian, 2017 Catatan: Total Aktivitas = 1.488*10*2*1*vol Total Protein = (0.177/0,0028)*70*vol*184*0.001 Aktivitas spesifik = total aktivitas / Total protein