As Proteínas As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectiva para efetuar funções específicas. As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura tridimensional. A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas. Estes domínios servem como módulos para a construção de grande agregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formar sítios catalíticos ou de interação encontrados em enzimas e também proteínas que carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
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As Proteínas
As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectivapara efetuar funções específicas.
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estruturatridimensional.
A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidosem cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear emdomínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
Estes domínios servem como módulos para a construção de grandeagregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formarsítios catalíticos ou de interação encontrados em enzimas e tambémproteínas que carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
Primária Secundária TerciáriaQuaternária
Cadeiaspolipeptídicas
Regiões daseqüência que
formam estruturasregulares
Empacotamento dasestruras secundárias
formando um oumúltiplos domínios
Algumas proteínassão compostas porvárias estruturas
terciárias
• Em geral na conformação trans• Tem um carácter parcial de dupla ligação
(40%)• Tem 0.133 nm, que é menor que uma ligação
simples típicas mas mais longa que umadupla
• Devido ao carácter de dupla ligação, os seisátomos do grupo da ligação peptídica sãosempre planares
• N parcialmente positiva; O parcialmentenegativa
Seqüência de aa da Ribonuclease A
Estrutura primária de proteínas
Forças fracas
• van der Waals: 0.4 - 4 kJ/mol • Pontes de hidrogênio: 12-30 kJ/mol • Ligações iônicas: 20 kJ/mol • Interações hidrofóbicas: < 40 kJ/mol
Overlap de orbitais impedem algumas combinações de phi (φ) e psi(ψ)
• phi = 0, psi = 180 é desfavorável• phi = 180, psi = 0 é desfavorável• phi = 0, psi = 0 é desfavorável
Diagrama de
Ramachandran
Classes Estrutura Secundária
Todas as estruturas locais sãoestabilizadas por pontes de hidrogênio
• Alfa hélice• Outras hélices• Folha Beta (composed of "beta strands") • Dobras (dobras Beta)
A Alfa Hélice
• Linus Pauling e Robert Corey em 1951 • Identificado na queratina por Max
Perutz
A Alfa HéliceSaiba esses números
• Resíduos por volta: 3,6 • Acréscimo por resíduos : 1,5 Angstroms • Acréscimo por volta : 3,6 x 1,5A = 5,4 Angstroms • O anel fechado por pontes de H numa alfa