T.C. EGE ÜNİVERSİTESİ MÜHENDİSLİK FAKÜLTESİ DERİ MÜHENDİSLİĞİ BÖLÜMÜ DERİ ÜRETİM PROSESLERİ SIRASINDA KOLLAGENDE MEYDANA GELEN STRÜKTÜREL DEĞİŞİMLER DİPLOMA TEZİ HAZIRLAYANLAR Kemal KILINÇ Numan GEZİNCİ Hüseyin TECİMER DANIŞMAN Yrd. Doç. Dr. Selime ÇOLAK
85
Embed
TEZ-Deri Üretim Prosesleri Sırasında Kollagende Meydana Gelen Strüktürel Değişimler
This document is posted to help you gain knowledge. Please leave a comment to let me know what you think about it! Share it to your friends and learn new things together.
Şekil-20 Sıcaklık ve rutubetin baskı altındaki değişimi testinin prensibi…………………………………………... 52
4
ÇİZELGELER DİZİNİ
Çizelge-1 OH…….O bağları için sınıflandırma …………………. 13
Çizelge-2 EXAFS verilerinin kristal strüktür ve bilgisayar modelleriyle karşılaştırılması………………………………42
5
1. GİRİŞ
1997’de yapılan IULTCS Kongresi’ndeki kollagen tanımı şu şekildedir:
Kollagen deri dokusunu oluşturan beyaz liflerden müteşekkil, ham derinin mamul
deriye dönüşmesinde kullanılan proteindir. Ham derideki kollagen hayvanı sarar
vaziyettedir ve böylece koruyucu bir görev üstlenir. Aynı özelliği göz önünde
bulundurularak ek işlemlerle insanların kullanacağı bir materyal haline getirilir.1
Deri’nin mamul hale gelinceye kadar geçirdiği işlemler aslında kollagenin
değişim işlemleri olarak da tanımlanabilir. Deri üretiminde tabaklama öncesi
işlemlerdeki temel amacımız kollagen liflerine zarar vermeden onları mümkün
olduğunca saf hale getirmek, tabaklama ve sonrasındaki işlemlerdeki temel amacımız
ise kollagen molekülünü mümkün olduğunca sağlamlaştırarak kullanılabilir forma
getirmektir2 şeklinde ifade edilebilir. Bu çalışmada deri materyalinin kaynağı olan
kollagen liflerinde deri üretim işlemleri sırasında meydana gelen strüktürel değişimler
incelenmiştir.
2. KOLLAGENİN YAPISI
6
Kolllagen yüksek gerilme dayanıklılığı olan çözünebilir lifler halinde organize
olmuş hücre dışı bir proteindir. I. Tip kollagenin bir molekülünün ~14 A genişliği ve
~3000 A uzunluğu vardır. 3 polipeptid zincirinden oluşur. Çubuk şeklindedir. Eğer
kollageni bir kurşun kalemin kalınlığına sahipmiş gibi düşünürsek, uzunluğu 1,5 m’ye
denk gelir. Çapraz bağlarla kuvvetlendirilmiştir.3
Şekil 1. Kollagenin Yapısı ve Oluşumu4
7
Bir kollagen zinciri - zincir olarak tanımlanır. ( Şekil 2 ). Her kollagen
molekülü genelde birbirinin aynı 3 zincirinden oluşur. Buna tek istisna I. Tip
kollagendir. I. Tip kollagen iki aynı zincir (1) ve bir farklı zincirden (2) oluşur ki bu
[1(I)]22 olarak ifade edilir. Kollagenler arasında tek heteropolimer budur. I indeksi,
belli kollagen tiplerindeki zincirlerin amino asit kompozisyonu küçük değişiklikler
gösterdiği için kullanılmaktadır.
Aminoasit dizilimi proteinin yapısını belirleyen tipik bir özelliktir. Kollagende
ikisi başka proteinlerde bulunmayan 19 amino asit vardır, bunlar hidroksiprolin ve
hidroksilisin amino asitleridir. Öte yandan kollagende bulunan glisin miktarı diğer
proteinlerinkinden daha fazladır fakat kollagende sistein ve sistin ( Kollagen III dışında)
ve triptofan aminoasitleri bulunmaz.
Kollagen molekülünün benzersiz şekil ve özelliklerinin nedeni amino asit
bileşimi ve dizilimidir. Kollagenin kendine özgü bir amino asit bileşimi ve dizilimi
vardır: Gly-X-Y (Glisin, X genelllikle prolindir ve Y de genellikle 4-Hidroksiprolindir
(Şekil 2) , bazen 3-Hidroksiprolin ve 5-hidroksilisin de vardır). Su molekülleri
vasıtasıyla köprü kurarak moleküller arası hidrojen bağları sayesinde Hyp kollagene
stabil özellik verir.
Pro kalıntıları, prolil hidroksilazın katalize ettiği bir reaksiyonla Hyp’ye
dönüştürülür. Eğer kollagen, prolil hidroksilazı inaktif hale getiren şartlarda
sentezlenirse formunu 24 0C’de kaybeder. (Denatüre olur). Normal kollagen ise 39 0C’de denatüre olur. Denatüre olan kollagen jelatin olarak bilinir. ( Şekil 3 ). Prolil
hidroksilaz aktif kalabilmek için askorbik aside (C vitamini) ihtiyacı duyar. Eğer C
Vitamin eksikliği sonucu iskorbüt oluşursa kollagen gerektiği gibi düzgün lifler
oluşturamaz ve bu da deri lezyonlarına ve yaraların yavaş iyileşmesine yol açar.3
8
Şekil 2. Kollagen Alfa Zinciri – Glisin, prolin ve hidroksiprolin5
Şekil 3. Kollagenin denatürizasyonu6
9
Kollagenin tipik özellikleri:
Glisinin kalıntılarının sayısı tüm amino asit kalıntılarının 1/3’üdür.
Memeli ve kuşlarda iminoasitlerin kalıntılarının sayısı tüm amino asit
kalıntılarının 1/5’idir. (İminoasit ismi günümüzde biyokimyada
kullanılmaktadır, ancak pek de doğru değildir zira bu bileşikler iminlerin değil
pirollidinin derivatlarıdır. Prolinin sistematik ismi pirolidin - karboksilik asittir
ve hidroksiprolininki de β – hidroksiprolidin - karboksilik asittir. )
Kollagende iki özel hidroksiamino asit vardır: Hidroksiprolin ve hidroksilisin.
Kollagende belli bir miktar aldehit grubu vardır. ( Çapraz bağlarda yer alırlar )
Protein yan zincirlerine bağlı heksozlar vardır.
Bir zincirde karakteristik hidrofobik ve hidrofilik alan gruplamaları ortaya çıkar.
Bir kalıntının ortalama molekül ağırlığı 90,7’dir.
Bir zincirdeki ortalama amino asit sayısı 1000’dir.
Bir zincirin ortalama molekül ağırlığı yaklaşık 90000’dir.
Kollagen günümüzde dizilimi bilinen büyük bir proteindir. Bu dizilimin
detayları monografilerde verilmiştir. Genelleme yaparak, bahsedilen dizilimi şöyle tarif
edebiliriz: Kollagen zinciri her üçünden biri glisin olan 1011-1047 amino asit kalıntısı
içeren merkezi sarmal şeklinde bir kısımdan oluşur. Sarmal şeklindeki kısım, eğer
molekülü her biri glisinle başlayan (G-X-Y) tripeptidlere ayırırsak ikinci ve üçüncü
pozisyonlarda ~%20 iminoasit içerir. Memeli kollageninde iminoasitlerin yaklaşık 2/3’ü
hidroksile durumdadır ve her zaman Y pozisyonundadır (4-hidroksiprolin). Tek istisna
zincirde yalnızca bir veya iki kez X pozisyonunda ortaya çıkan 3-hidroksiprolindir.
Sarmal şeklinde olmayan uzantılar hidrofobik amino asitler açısından zengindir ve
enzimatik olarak oksitlenebilen ve molekül içi ve molekül dışı çapraz bağların
oluşumunda fonksiyonel grup olarak vazife gören bir lisin kalıntısı içerirler.
Hidroksilisin yalnızca kollagende bulunur. Çeşitli bölgelerde glikosile olan ancak
zincirdeki her kalıntıda olmayan tek amino asittir. Lisin, proline benzer şekilde yalnızca
Y pozisyonunda olduğunda hidroksile olur. Zincir boyunca prolin artı hidroksiprolinin
ortalama miktarı eşittir, ancak bu durum arka arkaya 5 tripeptid Gly-Pro-Hyp ile biten C
10
terminalinde böyle değildir. Bu durum, molekülün C terminali sarmal bölgesinin daha
stabil olduğunu göstermektedir.
Kollagen zincirinin yapısı:
X ışını çalışmaları kollagenin tri polipeptid zincirlernin paralel olduğunu ve
birbirlerini soldan sağa doğru bir kıvrımla sararak üçlü sarmal yapı ortaya çıkardıklarını
göstermiştir. (Şekil 4. )
Şekil 4. Kollagenin üçlü sarmal yapısı7
Her polipeptid zinciri kalıntısının üçte biri üçlü helix yapının merkezinden geçer.
Burası yalnızca bir Gly yan zinciri sığabilecek kadar sıkışık bir yapıdadır. Aynı
zamanda tri polipeptid zinciri zincirlerdeki Gly, X ve Y kalıntılarının aynı seviyelerde
olacağı şekilde eğimlidir. Eğimli peptid grupları, her Gly’nin N-H’ının komşu bir
zincirdeki bir X kalıntısının karbonil oksijeni ile kuvvetli bir H bağı oluşturacağı şekilde
düzenlenmiştir. Ağır ve nispeten daha az esnek olan Pro ve Hyp kalıntıları tüm yapıya
sertlik sağlar.
Bir ipin kıvrılmış lifleri gibi, kollagenin uzun ve kıvrık zincirleri de boylamsal
bir gerilim kuvvetini neredeyse sıkıştıralamaz olan üçlü heliks yapı üstünde daha kolay
sıkıştırılabilen lateral baskı kuvvetine çevirir. Bu durum, kollagenin polipeptid
zincirlerinin ters yönlere kıvrılması ve üçlü heliks kıvrımların gerilim altında çekilip
çıkmasını önlemesi sayesinde ortaya çıkar.
Kollagendeki sarmal bölge denilen tekrarlanan dizi, bir vida çizgisinde bulunan
ve sürekli bir eksensel ötelenme ile ayrılan sonsuz bir noktalar dizisinden oluşur:
11
Sürekli eksensel öteleme: h (birim uzunluk)
Açısal ayrım: t (birim kıvrım)
Sarmalın yarıçapı: r0
(Hatve) P = 2h/t
P/h rasyonel oranı n/V olarak ifade edilebilir ki bu da süreksiz sarmalın V dönüşte n
noktaya sahip olduğunu gösterir. Dönüş başına nokta sayısı N şu ifadeden bulunur:
N = 2 / r = P / n = n / V, N sarmalın sol yanı için negatiftir.
Freser 1979: h=2.98 A0 Ramachandran: h=2.91 A0
t = 107 0 t = 111 0
N= 3.36 N= 3.25
Sentetik politripeptid (GlyProPro)n h=2.87 A0
t = 108 0
N= 3.33
Bir dönüşteki kalıntıların tamsayı olmayan sayıda olması Ramachandran ve
Kanthen’in açıklaması kabul edilene kadar açıklanamamaktaydı. Bu açıklama
molekülün üç lifli bir ip formuna sahip olduğunu, her zincirin sol taraf sarmal birleşimi
olduğunu ve üç zincirin ortak bir eksen etrafında soldan sağa kıvrıldığını belirtmektedir.
Bu modelde tri peptid başına iki H bağı kabul edilmiştir.
Ramachandran ve Chandrasekharan şunu önermektedir:
“Kollagende su köprüleri içeren tek bağlı bir yapı vardır.”
Rich-Crick, t=108, N= -10/3 olan ve P nin temel sarmalın 30 birim uzunluğu
olduğu (86 A) bir model önermektedir. Eğer bir köprüde birden fazla su molekülünün
bulunduğu kabul edilirse zincirlere bağlı su simetriyi etkilemez.
12
Komşu 1(I) zincirlerinin optimum etkileşimleri hesaba katılırsa, moleküller
233 kalıntılık bir eksenel aksama ile yerleşeceklerdir ki, bu da çeyrek stagger hipotezi
ile tutarlıdır.
Birçok yazar kollagen molekülünün enerji bilimi ile ilgili meseleye termal
stabilitesi ve denatürasyon termodinamiklerinin araştırılması şeklinde yaklaşmıştır.
( Globüler proteinler için gösterilmiştir. ) 30 kalıntıdan fazlasını ilgilendiren
denatürasyon süreci için, mikro işlemin (mikro açılma) Gibbs enerjisi 7-11 kJ/mol,
makro işlem (makro açılma) enerjisi 200-400 kJ/moldür. H’ın toplam değerlerinin
4000-6500 kJ/mol, S=14-21 kJ/mol olduğu bulunmuştur.
Entalpi H dışında A-H………B sisteminde H bağlarının gücünü tahmin etmek
için iki ana kriterimiz vardır: A-H uzama frekansı veya rölatif değişkenliği ( 0- ) / 0
(Burada 0 serbest A-H grubunun uzama frekansıdır) ve (R) A-H ve A………...B
uzaklıkları. Bu kriterlere göre H bağları zayıf, orta ve kuvvetli olarak isimlendirilebilir.
OH………O bağları için bu yaklaşık sınıflandırma Çizelge 1.’de gösterilmiştir.
H-Bağı / 0 RO…O H H
(%) (A0) kcal/mol kJ/mole
Zayıf 12 2.7 5 21
Orta 12-22 2.7-2.6 6-8 25-33
Kuvvetli 25-83 2.6-2.4 8 33
Çizelge 1. OH…….O bağları için sınıflandırma.
Kollagendeki H bağlarının ortalama uzunluğu 3A0’dur.
13
En çok görülenleri:
C=O………..H-N,
C-H…………O=C,
N-H…………N-
Eğer AH………...B’nin Potansiyel Enerji eğrisi gösterilen gibiyse bağ kuvvetli
veya orta kuvvettedir. Son olarak, potansiyel bariyer küçük veya sıfıra eşit olduğunda
potansiyel enerji eğrisi simetrik olabilir ve bir “duraksayan proton” vardır. Dolayısı ile
şunları ayırt ederiz: asimetrik bir çift minimum, simetrik bir çift minimum, ve asimetrik,
RA-H = ½ RA……B olan bir tek minimum (genelde A=B durumunda).
Tabaklama kimyasında çapraz bağların karakteri ve özellikleri ile ilgili bilgiler
çok önemlidir. Bu bağların ayrılması kollagenin çözünebilirliğini arttırır. Bu bağların
miktarında artış bunun tersi etki yapar ve bu da tabaklamanın temel amacıdır.
Kollagen, 680 A (boşluklu alanlar ve kesişen alanlar dahil) periyodik kendine
özgü şerit şeklindeki lifçikler şeklinde organize olmuştur (Şekil 5). Kollagende,
kollagenin kaynak dokusuna bağlı olarak ağırlık açısından yüzde ~0.4 ile 12 arasında
değişen miktarda kovalent bağlı karbonhidratlar bulunur. Çoğunlukla glukoz, galaktoz
ve bunların disakkaritlerinden oluşan karbonhidratlar spesifik enzimler tarafından 5-
hidroksilisil kalıntılarında kovalent olarak kollagene bağlanırlar. Bunlar, kollagen
lifçiklerinin boşluklu bölgelerinde bulunurlar.
14
Şekil 5. Kollagenin şerit şeklindeki liflerle organize oluşu.8
Heksoz kalıntıları yoluyla ester tipi bir bağın varlığı fikri, muhtemelen
kollagende hidroksilisine glikosidik bağlarla molekülün sarmal bölgesinde bağlanmış
(ya galaktosil-hidroksilisin ya da glukosil galaktosil hidroksilisin olarak) sakkarit
birimlerinin bulunmasından ileri gelmektedir.
I. ve II. Tip kollagenler %0,4 kadar karbonhidrat içerirler ve III. tip kollagen %4
civarında karbonhidrat içerir. Molekül içi çapraz bağlanmada kullanılanlar ana
glikosilasyon bölgeleridir. Günümüze kadar, bu karbonhidratların işlevini
gösterebilecek hiçbir deneysel kanıt bulunamamıştır. Çapraz bağların oluşumunu
düzenledikleri ve kollagen moleküllerinin çeyrek stagger düzenine geçmelerini
sağladıkları düşünülmüştür.
Kollagenlerin solventlerde çözünmemesi hem molekül içi hem de molekül dışı
kovalent çapraz bağlanmış olduğu gözlemi ile açıklanmıştır. Kollagende neredeyse hiç
Cys kalıntısı bulunmadığı için bu çapraz bağlar keratinde olduğu gibi disülfid bağları
olamaz. Onun yerine, Lys ve His yan zincirlerinden elde edilmektedir. En fazla dört yan
zincir kovalent olarak birbirine bağlanabilir. Çapraz bağlar rasgele oluşmaz ancak
kollagen moleküllerinin N- ve C- terminalleri yakınlarında ortaya çıkmaya
eğilimlidirler. Çapraz bağlanmanın özellikleri molekülün yaşlanması ile yakından
ilgilidir. Çapraz bağlanmanın derecesi hayvan yaşlandıkça artar.
15
Doğum sonrası ilk dokularda indirgenebilir çapraz bağların sayısı yüksektir ve
fiziksel olgunluk ilerledikçe azalır. İndirgenebilir çapraz bağların yerine geçen stabil
olanlar henüz kesin olarak belirlenmemiştir. Kollagen liflerinin fiziksel ve kimyasal
özerliklerinin yaşlanmayla gelen değişimleri oldukça belirgindir. Lifler gittikçe daha az
çözünür hale gelir, asit çözeltilerinde şişme kabiliyetleri azalır ve bununla birlikte
enzimlere hassaslıkları da azalır. Ancak mekanik kuvvetleri ve sertlikleri artar. Sertlik
tüm yaşam boyu artar ve gerilme kuvvetinin azalmasına neden olacak şekilde kırılganlık
yaratır. Yapay olarak ortaya çıkarılan çapraz bağlar optimum çapraz bağ sayısından
daha fazlasını oluşturduğunda, bağlayıcı doku kırılgan hale gelir. Molekülün orta
yerindeki hiçbir kısım proteolitik saldırıya, pronaz, pepsin veya tripsine karşı hassas
değildir. (Proteolitik enzimler: peptidazlar ve proteinazlar).3
3.YAPI VE YAPI KARAKTERİZASYONU
Derinin yapısı kollagenin makroskobik ve mikroskobik yapısıyla belirlenir. Lif
yapısı, lif paketleri, fibriller, protofibriller ve moleküller “Kollagenin Yapı Elemanları-
Collagen Structure Elements ( CSE )”adını alır. Kuru deride kollagen yapı elemanları
arasında boşluklar vardır. Bunlara gözenek adı verilir.
Kollagen yapı elemanlarının ( CSE ) yapısal durumu derinin mekanik karakteri
ve diğer tüm özelliklerinden sorumludur.Kollagen yapı elemanlarının ( CSE ) bu önemi
nedeniyle yapıyı karakterize edebilmek için bazı metotlar kullanılırız. Bunlar
yumuşaklık, kopma mukavemeti gibi mekanik özellikleri ve gözenekli yapıyı tanımlar.
Fakat asıl amacımız kollagen yapı elemanlarının ( CSE ) strüktüründeki değişimleri deri
üretim prosesleri esnasında incelemektir. Bu metotların çoğu işlevsel ve uygun aletlerle
yapılır ve deri-kollagen araştırmasında uzun yıllardan beridir kullanılmaktadır.9
3.1 Deri ve Kollagenin Yapısal Karakterizasyonunda Kullanılan Metodlar
Mikroskop
Optik Mikroskop ( LOM ) – Faz farkı, polorize ışık içerir.
16
Confocal Tarayıcı Mikroskop ( SOM )
Transmisyon Elektron Mikroskobu ( TEM )
Tarayıcı Elektron Mikroskobu ( SEM )
Cryo-SEM
Çevresel ( Düşük Vakum ) SEM = ESEM
SEM + EDX
Sem + Porozimetri
X Işını Kırınımı ( XD ) ve Spektrometri ( XS )
Geniş Açılı Kırınım ( WAXD )
Dar Açılı Kırınım ( LAXD )
Spektrometri
Enerji Dağıtıcı X ışını Flueoresans Analizi ( EDX )
Artan X Işını Absorbsiyonu Analizi ( EXAFS )
Reflektometre ( İnce tabakalı yüzeyler )
Mikroskop ( 30 nm çözünürlüğü olan; Aarhus )
Porozimetri
Yoğunluk ( Görünür )
Hg- porozimetrisi
Gaz Adsorbsiyonu ( “BET” )
SEM ( Yüzey Analizi )
Randımanın Miktarı
Mekanik ve Viskoelastik Özelliklerin Ölçümü
17
Kopma Dayanıklılığı – Uzama – Ölçüm
Yumuşaklık Ölçümü
Akustik Emisyon Spektroskopisi
Gerilim Ölçümü
Polorize ışık ve faz farkı mikroskobisini içeren optik mikroskop 300 yılı aşkındır
kullanılmakla birlikte vazgeçilemeyen ve geliştirilebilen bir mikroskoptur.10 Bunun
yanında lazer mikroskobu yüksek ve dikey çözünüm kapasitesi ile 100 nm’ye kadar
ulaşabilmektedir. 11
Kollagen ve deri alanında çeşitli elektron mikroskobileri belirlenmiştir.
Transmisyon Elektron Mikroskobu ( TEM ) ve özellikle Tarayıcı Elektron Mikroskobu
( SEM ) X ışını dağıtım prensibi ile çalışır.
Çevresel ( Düşük Vakum ) SEM = ESEM strüktür tanımlanması için yararlı bir
cihaz olarak kabul edilebilir.
Tarayıcı Elektron Mikroskobu ( SEM ) optik veya elektron mikroskobisinden çok
farklıdır. Sadece yüzeye dokunan ufak bir mil ucu ile çalışır. Bu uç bir yandan diğer
yana yüzeyi tarayarak her detayı algılayarak bir görüntü oluşturur. Bu parametre renk
şiddeti haritasında görülür.
X ışınları kollagenin strüktürünün incelenmesinde öncelerden beridir çok kullanılan
bir metottur. Ve yıllardan beridir birçok bilim adamı bu metodu kullanmıştır.9
18
Şekil 6. Kollagen Liflerinin elektron mikroskobunda görünümü12
Şekil 7. Çeşitli mikroskopilerle kollagenin görünümü.9
4. KOLLAGEN – SU İLİŞKİSİ ve ISLAK VE KURU KOLLAGENİN DEĞİŞİMİ
19
Ham deriyle mamul deriyi karşılaştırarak ıslak ve kuru kollagen arasındaki
farkları tanımlamak gerekir. Islak deri tam hidratlıdır. % 65 civarında su ihtiva eder.
Kuru durumda ise bağıl neme bağlı olarak %12 – 15 doğal su içerir. Bu oran tuzla
konservelenmiş derilerde % 30 – 40, hava kurusu derilerde ise % 12–20 civarındadır.2
Öncelikle ilk değişim ıslatma – yumuşatma işleminde başlamaktadır. Bu işlemde
kollagen lifleri etrafında bulunan fibriler yapıda olmayan, tuzda çözünebilir formda
bulunan proteinler deriden uzaklaştırılır.13 Bu işlem esnasında kollagende bulunan
hyaluronik asit içeriğini tamamı uzaklaştırılır. Hyaluronik asit elektrokimyasal yüklü
özelliktedir ve direkt olarak ortamda bulunan tuzlarla reaksiyona girebilir. Bu
nedenlerle ıslatma – kurutma – ıslatma - kurutma şeklinde tekrar edilen işlemler en tipik
deri özelliğidir denebilir.
Diğer bir önemli özellik de hidrotermal stabilitedir. Hidrotermal stabilite
sayesinde deri mikrobiyolojik ( enzimatik ) saldırılarak karşı direnç sağladığı gibi ışık,
ısı, fogging ( buğulanma ) vb., mekanik özellikler ve hatta koku gibi özellikler de
belirlenir. Böylece bu özellikleri belirleyerek ileri teknoloji ürünü olan otomotiv ve
mobilyalık derilerden istenilen özelliklere ulaşabilmek mümkün olur.14
Ham deride kollageni kuruttuğumuzda parşömen benzeri bir deri elde edilir. Bu
madde katı, transparan ve esnek olmayan bir maddedir. Bu madde mikroskobik ölçek
olan AFM ile daha net şekilde görülebilir. Ayrılmış fibriller birbirine yaklaşırlar ve
yapışırlar. Tabaklanmış kollagen fibrilleri ise ayrılmış halde görünürler. (Şekil 8.)
Burada doğal kollagenin kuruyunca parşömen görünümü kazanması eğiliminin 3
sebebi olduğu söylenebilir. Bunlar;
1. Su ayrıldığı zaman suyun yüksek yüzey gerilimine bağlı olarak, güçlü kapiler
etki sağlanmış olur.
2. Bu güçler esneme sırasında kollagen strüktür elemanlarının ( CSE ) bir araya
gelmesine neden olurlar.
3. Kollagen strüktür elemanlarının yapışkan davranış göstermeleri ve yapışkan
maddelerin varlığıyla liflerin bir araya gelmesidir.
20
Şekil 8. Ham derinin parşömen benzeri kurutulması – Tabaklanmış derinin deri benzeri
kurutulması
Suyun yerine su uzaklaştırıcı çözeltiler ( ör: Aseton ) kullanılarak kurutulmuş bir
derinin kollagen strüktürü içindeki sıvının yüzey gerilimini düşürülür. Kollagen
2. Çolak, M.S. , 2005 Ham Deri Ders Notları (Yayımlanmamış), E.Ü. Mühendislik Fakültesi, Bornova, İZMİR.
3. Varnali, T. , “What’s Leather” Bogazici University Faculty of Arts and Sciences Department of Chemistry, Bebek-ISTANBUL
4. Bansal, M. , 2008, “The Madras Triple Helical Collagen Structure: Recent Data Confirm Old Hypothesis” , Molecular Biophysics Unit Indian Institute of Science, Bangalore- INDIA.
6. Hansen, E.F. , Lee S.N. and Sobel H. , 1992, “The Effects Of Relative Humidity On Some Physical Properties Of Modern Vellum” , JAIC Volume 31, Number 3, Article 5 (pp. 325 to 342)
8. Terry, M.T. , 2002, Lecture Notes: Amino Acids and Proteins, Reading: Ch. 5 in text
9. Reich G., 1998, “The Structural Changes Of Collagen During The Leather Making Processes 1998 Atkin Memorial Lecture”, JSLTC Vol. 83, p. 63
10. Garwood, R. , 1990, “Use an aplications of microscopy in the leather industry – a pratical approach to process control and leather manufacture”, J Amer. Leather Chemists Ass. , 90, 337
11. Long, A. J. , Attenburow, G. E. , Covington, A. D. Et al. , 1997, Increasing leather strength through the optimisation of leather fibre polyurethane emulsion interactive forces”, Proceedings, IULTCS Congress, London, pp. 114-124
13. Afşar, A. , 2005, Dericilikte Temel İşlemler 1 Ders Notları (Yayımlanmamış), E.Ü. Mühendislik Fakültesi, Bornova, İZMİR.
14. Burgess, D. and Wolf, K.H., 1998, “Automotive upholstery leather”, Leather.
15. Yakalı,T. ve Dikmelik,Y. , 1994, Deri Teknolojisi Yaş İşlemler, Sepici Şirketler Topluluğu Kültür Hizmeti-2, Özen Ofset, İZMİR.
16. Toptaş, A., 1993, Deri Teknolojisi, İstanbul Üniv.Teknik Bilimler Mes. Yük. Ok. Yayınları, İSTANBUL.
58
17. Bowes H. J. Ve Kenten R. H. ,1948, “The Effect of Alkalis on Collagen”, The
British Leather Manufacturers' Research Association, London, S.E. 1
18. Theis, E.R. ve Jacoby T. F. , 1942, “The acid-base binding capacity of collagen”, Biochemistry Division, Department of Chemistry, Lehigh University, Bethlehem.
19. Çolak, M.S. , 2006 Deri Teknolojisi–1 Ders Notları (Yayımlanmamış), E.Ü. Mühendislik Fakültesi, Bornova, İZMİR.
20. Büyükuslu, M. , 1998, “ Deri Sanayinde Enzim Kullanımı” , DETEK, Yıl:1, Sayı:6.
21. Toplu, B. ve Güzelcan M.R., 1989 , “Kollagenin Şişmesi ve Önemi” ( Diploma Tezi), E.Ü. Ziraat Fak. Deri ve Lif Teknolojisi Bölümü.
22. Brown, E. M., King, G. and Chen, J.M., 1997, “Model of the helical portion of a type I collagen microfibril”, J. Amer Leather Chemists Ass. , 92 ,1
23. Brown, E. M. , Dudlay R. L., and Elsetinow, A.R., 1997, “A confarmotional study of collagen as affected by tanning procedures” , 92, 225
24. Sarı, Ö., 1999, Tabaklama Maddeleri Ders Notları (Yayımlanmamış), .E.Ü. Müh. Fak. Deri Müh. Bölümü, Bornova-İZMİR.