Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind 6.12.2011.

SauerstoffAufnahme, Transport und

Speicherung

Kerstin Bauernfeind6.12.2011

1.) Allgemeines2.) Koordination von O2 an Metalle

3.) Hämoglobin und Myoglobin4.) Hämsysteme5.) Hämerythrin und Hämocyanin6.) Zusammenfassung7.) Literaturangaben

Gliederung

In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen:

- Hämoglobin- Myoglobin

O2 -Transport bei Wirbellosen durch:

- Hämerythrin- Hämocyanin

1.) Allgemeines

O2 -Molekül:

-> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert-> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung

2.) Koordination von O2 an Metalle

Side-on-Verknüpfung

Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX):

Quelle: www.wikipedia.de

3.) Hämoglobin und Myoglobin

W.Kaim: Bioanorganische Chemie

3.) Hämoglobin und Myoglobin

3.) Hämoglobin und Myoglobin

Myoglobin (Mb)

Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1

O2 binden

Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung

6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisenshttp://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/

index.htm

3.) Hämoglobin und Myoglobin

Hämoglobin

Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann

4 O2 binden

Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut

65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens

(Hb)

http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form

T-Struktur R-Struktur

4.) Hämsysteme

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form

Desoxy-FormVor der Koordination von O2

Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit

4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch

Oxy-FormNach der Koordination von O2

diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-

on-koordiniertem O2

-> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form

Pauling und CoryellDiamagnetismus weil:

Fe(II) low spin koordiniertem

Singulett-Sauerstoff

WeissEinelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand

Fe(III) low spinSuperoxid-

Radikalanion

Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität

- Pseudohalogenid- Coboglobin

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form

Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: LigandenverdrängungFreie Häm-Komplexe:

W. Kaim: Bioanorganische Chemie

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form

Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover Realtivbewegung

F.X. Schmid: Skript Biochemie I

4.2.) T- und R-Struktur

T- Form (tense = gespannt) niedrige O2 -Affinität

R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität

W. Kaim: Bioanorganische Chemie

Bei Wirbellosenz.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für

reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin

Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede

Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter

6.) Zusammenfassung

W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005

E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid http://www.bossert-bcs.de/biologie www.wikipedia.de

7.) Literaturangabe

Vielen Dank für Ihre

Aufmerksamkeit