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PROTENAS PROTENAS
.............................................................1
A. INTRODUO
....................................................... 3
B. FUNES DAS PROTENAS................................... 4 1.
FUNO DINMICA
....................................................4
1.a. Funo
Hormonal................................................................
4 1.b. Funo de
Defesa.................................................................
4 1.c. Funo Nutritiva
..................................................................
5 1.d. Funo
Reguladora..............................................................
5 1.e. Funo Enzimtica
.............................................................. 5
1.f. Coagulao sangunea
......................................................... 5 1.g.
Transporte.............................................................................
6
2. FUNO
ESTRUTURAL................................................6
C.
CLASSIFICAO................................................... 7 1.
QUANTO
FORMA......................................................7
1.a. Protenas
Fibrosas................................................................
7 1.b. Protenas
globulares.............................................................
7
2. QUANTO COMPOSIO ...........................................8
2.a. Protenas
simples..................................................................
8 2.b. Protenas Conjugadas
.......................................................... 8 2.c.
Protenas Derivadas
............................................................. 8
3. QUANTO AO NMERO DE CADEIAS POLIPEPTDICAS 9 3.a. Protenas
Monomricas .......................................................
9 3.b. Protenas Oligomricas
........................................................ 9
D. A LIGAO PEPTDICA ..................................... 10
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E. ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS 12 1. ESTRUTURA
PRIMRIA.............................................12
2. ESTRUTURA SECUNDRIA
........................................12 2.a.
Hlices.................................................................................
12 2.b. Folha
...............................................................................
12
2.B.I. OS COTOVELOS
.......................................................................
12 2.c. Estrutura Secundria No Repetitiva ou Random Coil12 2.d.
Estruturas
Supersecundrias............................................. 12
3. ESTRUTURA TERCIRIA
...........................................12 3.a. Estruturas /
..................................................................
12 3.b. Estruturas /
...................................................................
12 3.c. Estruturas /
..................................................................
12 3.d. Estruturas +
.................................................................
12
4. ESTRUTURA QUATERNRIA
.....................................12
5. A CONFIGURAO
NATIVA......................................12
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A. INTRODUO
As protenas so compostos orgnicos de alto peso molecular, so
formadas pelo
encadeamento de aminocidos. Representam cerca do 50 a 80% do
peso seco da
clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante da
matria viva.
Caractersticas:
Natureza macromolecular: Possuem um tamanho compreendido entre
0,001 a 0,2 m de dimetro formando, na gua, uma soluo coloidal.
Natureza anfotrica: Constituem, assim, um dos melhores sistema
tampo do organismo.
Em geral, o termo protena usado para molculas compostas por mais
de 50
aminocidos (resduos) e o termo pptido usado para molculas com
menos de 50
aminocidos.
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B. FUNES DAS PROTENAS
As protenas exercem na clula uma grande variedade de funes, que
podem ser
divididas em 2 grupos:
Dinmicas Transporte, defesa, catlise de reaces, controlo do
metabolismo e contraco, por exemplo;
Estruturais Protenas como o colgenio e elastina, por exemplo,
que promovem a sustentao estrutural da clula e dos tecidos.
1.FUNO DINMICA
1.a. Funo Hormonal Muitas hormonas so, na verdade, protenas
especializadas na funo de estimular
ou inibir a actividade de determinados rgos. Um exemplo bem
caracterstico a
hormona pancretica, a insulina que, lanada no sangue, contribui
para a manuteno
da taxa de glicemia.
1.b. Funo de Defesa No nosso sistema imunolgico, existem clulas
especializadas na identificao de
protenas presentes nos organismos invasores, que sero
consideradas estranhas.
Estas protenas invasoras denominam-se antgenes e estimulam o
organismo a
produzir outras protenas especializadas no combate s invasoras.
Estas protenas de
defesa so denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente com
os antgenes
com o objectivo de neutraliz-los. Deve-se salientar o facto de
que existe uma
determinada especificidade entre o antgene e o anticorpo. Ou
seja, um anticorpo s
neutralizar o antgene que estimulou a formao desse anticorpo. Os
anticorpos so
produzidos em clulas especializadas do sistema imunolgico
denominadas
plasmcitos.
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1.c. Funo Nutritiva Todos os alimentos ricos em protenas, como
as carnes em geral, so fontes
naturais de aminocidos indispensveis aos seres vivos para a
produo de outras
protenas. Nos ovos de muitos animais, existe um material
nutritivo chamado vitelo,
que se destina sustentao do embrio em formao.
1.d. Funo Reguladora Esta funo desempenhada por um grupo
especial de protenas denominadas
vitaminas. As clulas dos vegetais clorofilados e certos
microorganismos, como as
bactrias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos
animais d-se atravs
do processo de nutrio. Cada vitamina tem um papel biolgico
prprio, por isso no
pode ser substituda por outra. A carncia de uma determinada
vitamina faz surgir um
quadro de distrbios orgnicos denominado hipovitaminose. O
excesso de vitaminas
pode conduzir a uma hipervitaminose. As vitaminas so
classificadas de acordo com
a sua solubilidade em gua ou em lpidos. Existem as vitaminas
hidrossolveis, como
as do complexo B (B1, B2, B6, B12 e cido flico) e a vitamina C.
As lipossolveis so
as vitaminas A, D, E, K.
1.e. Funo Enzimtica As enzimas so protenas especiais com funo
cataltica, ou seja, aceleram ou
retardam reaces bioqumicas que ocorrem nas clulas. Assim como os
anticorpos,
apresentam especificidade em relao reaco ou substncia em que
actuam. Isto
deve-se ao facto de que cada enzima possui na sua estrutura um
ou mais pontos que
se encaixam perfeitamente na substncia ou reaco que sofrer a sua
aco.
1.f. Coagulao sangunea Vrios so os factores da coagulao que
possuem natureza proteica, como por
exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc.
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1.g. Transporte Pode-se citar como exemplo a hemoglobina,
protena responsvel pelo transporte
de oxignio no sangue.
2.FUNO ESTRUTURAL As protenas estruturais participam como
matria-prima na construo de
estruturas celulares e histolgicas. Como exemplos de protenas
estruturais, temos o
colgenio, que uma protena com considervel resistncia traco. Ela
pode ser
encontrada nos ossos, tendes, cartilagens e na pele. A
queratina, que uma
escleroprotena encontrada na pele, unhas e cabelo, possui
propriedades
impermeabilizantes que dificultam a perda de gua pelos animais.
A albumina,
presente em abundncia no plasma sanguneo, contribui para a
manuteno da sua
viscosidade e do equilbrio hdrico.
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C. CLASSIFICAO
Podem-se classificar as protenas tendo em ateno a sua estrutura
e composio.
1.QUANTO FORMA Aquando da traduo, ou sntese proteica, forma-se a
cadeia polipeptdica,
sequncia das molculas dos aminocidos, que a estrutura primria
das protenas.
No entanto muitas protenas, aps a formao desta estrutura primria
espiralizam-se
e enovelam-se, num arranjo ou conformao tridimensional. De
acordo com esta
conformao podemos, ento, identificar duas classes principais de
protenas, que so
as fibrosas e as globulares.
1.a. Protenas Fibrosas As protenas fibrosas so insolveis em gua
e so fisicamente
resistentes; tais protenas so formadas por cadeias
polipeptdicas
enroladas em espiral ou em hlice com ligaes cruzadas por
intermdio
de pontes dissulfdicas bem como pontes de hidrognio. So
insolveis em
meio aquoso. Como exemplo de protenas fibrosas temos o
colgenio
(tendes e osso), a queratina (cabelo, pele, chifre e unha), e a
elastina
(tecido conjuntivo elstico).
1.b. Protenas globulares As protenas globulares so formadas por
cadeias polipeptdicas
que se dobram adquirindo a forma esfrica ou globular. Na
maioria,
so solveis em gua. As protenas globulares tm uma funo
dinmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos,
muitas
hormonas e protenas transportadoras, como a albumina srica e
a
hemoglobina.
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Protenas como a miosina e o fibrinognio apresentam tanto
caractersticas de
protenas fibrosas, pois so formadas por cadeias paralelas, como
de protenas
globulares, pois so solveis em gua.
2.QUANTO COMPOSIO
2.a. Protenas simples So tambm denominadas de homoprotenas e so
constitudas, exclusivamente
por aminocidos. Por outras palavras, fornecem exclusivamente uma
mistura de
aminocidos por hidrlise. Pode-se mencionar como exemplo: as
Albuminas, as
Globulinas, as Escleroprotenas ou protenas fibrosas, as
Protaminas e as Histonas.
2.b. Protenas Conjugadas So tambm denominadas heteroprotenas. As
protenas conjugadas so
constitudas por aminocidos mais outro componente no-protico.
Dependendo do
componente no-protico temos: as Cromoprotenas, as Fosfoprotenas,
as
Glicoprotenas, as Lipoprotenas e as Nucleoprotenas.
2.c. Protenas Derivadas As protenas derivadas formam-se a partir
de outras por desnaturao ou hidrlise.
Pode-se citar como exemplos desse tipo de protenas as proteoses
e as peptonas,
formadas durante a digesto.
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3.QUANTO AO NMERO DE CADEIAS
POLIPEPTDICAS
3.a. Protenas Monomricas So protenas formadas por apenas uma
cadeia polipeptdica.
3.b. Protenas Oligomricas So protenas formadas por mais de uma
cadeia polipeptdica. So as protenas de
estrutura e funo mais complexas.
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D. A LIGAO PEPTDICA
A polimerizao dos 20 aminocidos comuns em cadeias polipeptdicas
ocorre
nas clulas e catalisada nos ribossomas.
Quimicamente, essa polimerizao uma reaco de desidratao. Ocorre
entre
os grupos amina e carboxilo ligados ao carbono dos aminocidos,
com a sada de uma molcula de gua.
As ligaes peptdicas possuem propriedades especiais, tais como um
carcter de
dupla ligao parcial, rgida e planar, e configurao quase sempre
Trans.
Devido deslocalizao de electres entre O, C e N, essa ligao
apresenta um
certo carcter de ligao dupla, suficiente para impedir a livre
rotao.
Apesar disso, o peptdo tem grande mobilidade rotacional, pois as
ligaes entre o
carbono dos resduos do aminocido e os seus radicais, quer
carboxilo (C-C), quer amina (C-N) possuem rotao livre sobre os seus
eixos. Da decorrerem as diferentes
e numerosas conformaes que uma cadeia pode assumir
espacialmente.
Ligao (psi) Entre o carbono e o carbono do carboxilo; Ligao
(phi) Entre o carbono e o nitrognio do grupo amina.
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A ligao peptdica fundamental para o estabelecimento da estrutura
primria de
um polipptido ou protena.
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E. ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS
A forma das protenas um factor muito importante na sua
actividade, pois se ela
alterada, a protena torna-se inactiva. Este processo de alterao
da forma da
protena denominado desnaturao, podendo ser provocado por altas
temperaturas,
alteraes do pH e outros factores. A desnaturao um processo,
geralmente
irreversvel, que consiste na quebra das estruturas secundria e
terciria de uma
protena.
As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem
ser organizadas
em 4 nveis, crescentes em complexidade:
1.ESTRUTURA PRIMRIA Dada pela sequncia de aminocidos, ligaes
peptdicas da molcula, e
localizao das pontes de dissulfeto (se existentes). Por outras
palavras, o Esqueleto
Covalente da molcula. o nvel estrutural mais simples e mais
importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molcula. Pode variar em 3
aspectos, definidos pela
informao gentica da clula:
Nmero de AA; Sequncia de AA; Natureza dos AA. A estrutura
primria da protena resulta numa longa cadeia de AA semelhante a
um colar de contas, com uma extremidade Amino Terminal e uma
extremidade
Carboxilo Terminal. A estrutura primria de uma protena destruda
por hidrlise
qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com libertao de
pptidos menores e
aminocidos livres.
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2.ESTRUTURA SECUNDRIA dada pelo arranjo espacial dos aminocidos,
prximos entre si na sequncia
primria da protena. o ltimo nvel de organizao das protenas
fibrosas,
estruturalmente mais simples. Ocorre graas possibilidade de
rotao das ligaes
entre os carbonos dos aminocidos e seus grupos amina e
carboxilo. O arranjo secundrio de um polipptido pode ocorrer de
forma regular; isso acontece quando os
ngulos das ligaes entre os carbonos e os seus ligantes so iguais
e se repetem ao longo de um segmento da molcula.
So 2 os tipos principais de arranjo secundrio regular:
Estrutura Primria da Insulina Humana
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2.a. Hlices a forma mais comum de estrutura
secundria regular.
A mais abundante das estruturas helicoidais
a -Hlice que se caracteriza por uma hlice em espiral formada por
3,6 resduos de
aminocidos por volta. As cadeias laterais dos
aminocidos distribuem-se para fora da hlice,
evitando assim o impedimento estrico. A
principal fora de estabilizao da Hlice a ponte de hidrognio. Os
aminocidos mais
comuns nesta estrutura so: cido glutmico,
alanina e a leucina.
Encontram-se nas protenas outras
conformaes helicoidais:
Hlice (4,4 resduos por espiral) Hlice 310 (3 resduos por
espiral) Hlice esquerda (no colagnio)
2.b. Folha Tambm denominada por folha pregueada, ou ainda
estrutura . Ao contrrio da
-Hlice, a folha envolve 2 ou mais segmentos polipeptdicos da
mesma molcula ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou
em sentido anti-paralelo. Os
segmentos em folha da protena adquirem um aspecto de uma folha
de papel dobrada em pregas. As pontes de hidrognio mais uma vez so
a fora de
estabilizao principal desta estrutura.
Os aminocidos mais comuns nesta estrutura so: Valina e
Isoleucina.
-hlice Hlice 310 Hlice (pi)
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2.b.i. OS COTOVELOS Para a inverso das cadeias polipeptdicas
existem estruturas importantes
denominados por cotovelos ou dobras , sendo constitudas
fundamentalmente por 4 resduos de aminocidos nos quais os mais
provveis para a formao dessas
estruturas so: prolina, glicina, asparagina. Estabelece-se uma
ponte de hidrognio
entre o 1 e o 4 resduo e em geral a prolina encontra-se numa
posio Trans.
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2.c. Estrutura Secundria No Repetitiva ou Random Coil Em mdia
cerca de 50% da estrutura de uma protena globular est em -hlice
ou em folha . O restante da molcula assume uma estrutura
secundria no repetitiva, menos regular que as acima citadas.
2.d. Estruturas Supersecundrias Estruturas que resultam da
combinao de segmentos com arranjo secundrio em
Motivos, longos padres que se repetem ao longo de uma protena.
So exemplos
mais comuns de motivos supersecundrios:
Associao de hlices; Associao de folhas; O loop ; Cotovelos ;
Barris ; Caracis .
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3.ESTRUTURA TERCIRIA Dada pelo arranjo espacial de aminocidos
distantes entre si na sequncia
polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se enrola.
Ocorre nas
protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
A estrutura
terciria de uma protena determinada e estabilizada por factores
primrios como:
Resduos de Prolina interrompem estruturas secundrias regulares,
causando dobras na molcula;
Impedimento estrico cadeias laterais muito grandes que precisam
de se acomodar no espao;
Pontes dissulfeto ligaes covalentes entre radicais sulfidrilo de
resduos de cistena, formando um resduo de Cistina;
Pontes de hidrognio; Interaces hidrofbicas tendncia dos AA com
radical R apolar de se
acomodar no interior de uma estrutura dobrada, fugindo do
contacto com a
gua;
Interaces Inicas foras de atraco entre AA com radicais R
carregados com cargas opostas.
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Cadeias polipeptdicas muito longas podem organizar-se em
Domnios, regies
com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por
segmentos lineares
da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades
funcionais de
estrutura tridimensional de uma protena.
Os 4 grandes tipos de estrutura terciria so:
3.a. Estruturas / Constitudas essencialmente por hlices e por
poucas ou nenhumas folhas . Esta classe inclui protenas como a
mioglobina e a hemoglobina, esta composta
por quatro subunidades, todas semelhantes parte proteica da
mioglobina. Estas
protenas ou subunidades so todas compostas por oito hlices .
3.b. Estruturas / Constitudas principalmente (ou exclusivamente)
por folhas . Esta classe inclui protenas como as imunoglobinas
3.c. Estruturas / Com alternncia de hlices e folhas .
Frequentemente as folhas formam um
leque rodeado por hlices . Incluem-se neste tipo muitas enzimas,
de que so exemplos a piruvato-cinase,
aldolase, triose-isomerase e xilulose isomerase.
3.d. Estruturas + Hlices e folhas tendem a ocupar regies
diferentes da cadeia polipeptdica. Esta classe inclui protenas como
a ribonuclease, a insulina e a lisozima.
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A vermelho representam-se o heme da subunidade da hemoglobina,
no exemplo da estrutura /, e pontes de enxofre nas estruturas / e
+
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4.ESTRUTURA QUATERNRIA Surge apenas nas protenas oligomricas.
dada pela distribuio espacial das
cadeias polipeptdicas no espao, as subunidades da molcula. Estas
subunidades
mantm-se unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligaes no
covalentes, como pontes de hidrognio, interaces hidrofbicas,
etc. As subunidades
podem actuar de forma independente ou cooperativamente no
desempenho da funo
bioqumica da protena.
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5.A CONFIGURAO NATIVA As protenas assumem frequentemente uma
nica configurao secundria,
terciria e quaternria, determinada pela sequncia de aminocidos
particulares,
denominada Configurao Nativa.
O enovelamento das protenas um processo que depende da
participao de
outras protenas muito especializadas, a saber:
Cis-Trans-Prolil Isomerases Enzimas que catalisam a
interconverso entre ligaes cis e trans dos resduos de prolina,
procurando uma configurao
adequada para estas ligaes;
Protena-Dissulfeto Isomerases Facilitam o arranjo ideal das
ligaes dissulfeto, estabilizando-as, de modo que as ligaes
incorrectas no so
estabilizadas e o arranjo correcto das ligaes de cistina para a
conformao
enovelada rapidamente atingida.
Chaperones descobertas como protenas de choque trmico, uma
famlia de protenas cuja sntese est aumentada em temperaturas
elevadas. Participam
no processo de enovelamento das cadeias polipeptdicas logo aps a
sua
biossntese no ribossoma. As chaperones no alteram o resultado
final de
enovelamento, mas actuam impedindo a agregao, antes de
completarem o
enovelamento e impedem a formao de intermedirios instveis ou
no
produtivos durante o enovelamento. Estas aumentam a velocidade
de
enovelamento por limitarem o nmero de vias de enovelamento
no
produtivas disponveis para o polipptido. As protenas chaperones
tambm
so necessrias para o redobramento das protenas aps atravessarem
as
membranas celulares.
O resultado da actuao destas protenas e das foras de estabilizao
da estrutura
terciria j citadas, garantem a formao de estruturas espaciais
estveis mas
dinmicas, essenciais para o desempenho funcional das
protenas.