PENGKLASIFIKASIAN TATA NAMA ENZIM
BAB IPENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Enzim merupakan polimer
biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses dinamik yang
memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai
determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai
peristiwa fisiologik, enzim memainkan peranan sentral dalam masalah
kesehatan dan penyakit. Pemecahan makanan untuk memasok energi
serta unsur-unsur kimia pembangunan tubuh (building blocks);
perakitan building blocks tersebut menjadi protein, membran sel,
serta DNA yang mengkodekan informasi genetik; dan akhirnya
penggunaan energi untuk menghasilkan gerakan sel, semua ini
dimungkinkan dengan adanya kerja enzim-enzim yang terkoordinasi
secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua proses
fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta
teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat
mengalami gangguan berat pada keadaan patologis. Sebagai contoh,
cedera jaringan hebat yang mencirikan penyakit sirosis hepatis
dapat menimbulkan gangguan berat pada kemampuan sel membentuk
enzim-enzim yang mengatalisis berbagai proses metabolisme penting
seperti sintesis ureum. Ketidakmampuan mengubah ammonia yang toksik
menjadi ureum yang nontoksik sebagai akibat dari penyakit tersebut
akan diikuti dengan intoksikasi ammonia, dan akhirnya koma
hepatikum. Suatu spektrum penyakit genetik langka tetapi yang
sering sangat menurunkan keadaan umum penderitanya dan kerap fatal,
memberi contoh-contoh tambahan dramatis tentang konsekuensi
fisiologis drastis yang dapat menyertai gangguan terhadap aktivitas
bahkan hanya satu enzim.
Menyusul suatu cedera jaringan berat (misal, infark jantung atau
paru, cedera remuk pada anggota gerak) atau pertumbuhan sel yang
tidak terkendali (misal, karsinoma prostat), enzim yang mungkin
khas bagi jaringan tertentu akan dilepas ke dalam darah. Dengan
demikian, pengukuran terhadap enzim intrasel ini didalam serum
dapat memberikan informasi diagnostik dan prognostic yang tidak
ternilai bagi dokter.
1.2 Rumusan Masalah Berdasarkan latar belakang di atas, maka
dapat dirumuskan beberapa permasalahan sebagai berikut: Klasifikasi
Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme reaksi. 1.3 Tujuan Berdasarkan
rumusam masalah maka makala ini bertujuan sebagai berikut:
Mengetahui Klasifikasi Enzim berdasarkan tipe dan mekanisme
reaksi.
BAB II PEMBAHASAN
1
ENZIM DIKLASIFIKASIKAN BERDASARKAN TIPE DAN MEKANISME REAKSI
Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan
kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan
kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran
ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi,
lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis
pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun
banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang,
pemakaiannya sudah terbukti
tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis
reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama, misal, oksidasi
atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. Sementara akhiran
-ase tetap digunakan, nama enzim yang ada sekarang ini lebih
menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh,
enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara
enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan
semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin
tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah
dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mngatasi permasalahan
ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi
sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi
peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Meskipun
kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem
nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset, nama yang lebih pendek
tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan
laboratorium klinik. Karena alasan tersebut, sistem IUB hanya
disampaikan secara sepintas. 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis
reaksi tersebut membentuk enem kelas,
masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 2) Nama enzim terdiri
atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat.
Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran ase, menyatakan tipe
reaksi yang dikatalisis. 3) Informasi tambahan, bila diperlukan
untuk menjelaskan reaksi, dapat
dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir; misal, enzim
yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H
NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). 4) Setiap enzim mempunyai
nomor kode (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke+
diberi nama 1.1.1.37 L-malat:
dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan
subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim
spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase),
subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan
aseptor
fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP:
D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis
pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon
keenam molekul glukosa. 5) Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
yaitu : a. Oksidoreduktase. Enzim oksidoreduktase berperan dalam
pemindahan elektron (sebagai e-, atom H, atau ion hidrida) dari
suatu senyawa ke suatu akseptor.
b. Transferase. Enzim transferase memiliki fungsi dalam
pemindahan gugus fungsional misalnya gugus asil, amino, metil atau
fosfat. c. Hidrolase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim
hidrolase adalah pemisahan ikatan C-O, C-N, atau C-S dengan
penambahan H2O pada ikatan. Hidrolase merupakan enzimenzim yang
menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas
kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
1. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan
karbohidrat. 2. Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat
yang diuraikannya, misal : 3. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan
amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu
disakarida).amilase
4. n C12H22O11amilum
2 (C6H10O5)n + n H2O
maltosa
5. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi
glukosamaltase
6. 2 C6H12O6maltosa glukosa
C12H22O11 + H20
7.
Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi
glukosa dan fruktosa.
8. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa
dan galaktosa. 9. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu
polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida) 10. Pektinase,
yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin. d. Liase.
Enzim liase mengkatalisis reaksi penambahan gugus ke ikatan rangkap
atau pembentukan suatu ikatan rangkap yang baru.
e. Isomerase. Jenis reaksi yang dikatalisis oleh enzim isomerase
adalah reaksi pemindahan gugus di dalam molekul untuk menghasilkan
bentuk isomerik.
f. ligase. Enzim ligase mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan
C-C, C-S, C-O dan C-N disertai penguraian berenergi tinggi misalnya
ATP.(2) g. Polymerase Reaksi berantai polimerase atau lebih umum
dikenal sebagai PCR (kependekan dari istilah bahasa Inggris
polymerase chain reaction) merupakan suatu teknik atau metode
perbanyakan (replikasi) DNA secara enzimatik tanpa menggunakan
organisme. Dengan teknik ini, orang dapat menghasilkan DNA dalam
jumlah besar dalam waktu
singkat sehingga memudahkan berbagai teknik lain yang
menggunakan DNA. Teknik ini dirintis oleh Kary Mullis pada tahun
1983 dan ia memperoleh hadiah Nobel pada tahun 1994 berkat
temuannya tersebut. Penerapan PCR banyak dilakukan di bidang
biokimia dan biologi molekular karena relatif murah dan hanya
memerlukan jumlah sampel yang sangat kecil. Proses Reaksi Rantai
Polimerase(Pcr) PCR adalah proses enzimatik dimana suatu area
spesifik dari DNA direplikasikan berulang-ulang untuk menghasilkan
banyak kopi dari sekuen tertentu. ( Saiki et al. 1988, Reynolds et
al. 1991 ). Pengkopian molekuler ini meliputi proses pemanasan dan
pendinginan sampel dalam suatu siklus panas tertentu yang melebihi
dari 30 siklus ( gambar 4.1 ). Dalam setiap periode siklus, sebuah
kopi dari sekuen target DNA tersebut dihasilkan untuk setiap
molekul yang mengandung sekuan target ( gambar 4.2 ). Keterbatasan
dari produk ini ditegaskan dengan oligonukleotida primer yang
melengkapi buntut 3- dari sekuen tersebut.
gambar 4.1 Berkenaan dengan panas beredar profil temperatur
untuk PCR. beredar yang berkenaan dengan panas Secara khas
melibatkan tiga temperatur berbeda yang diulangi berulang-ulang
kali 25--35 kali. Pada 95 derajat celcius, DNA memisahkan atau
mengubah sifanya. Pada 60 derajat C, dasar mengikat atau '
mendinginkan (logam)'
kepada DNA template dan daerah target ke atas yang diperbesar.
Pada 72 derajat C, DNA polimerase meluas dasar dengan pengcopian
daerah target yang menggunakan deoxynucliotide tripospate yang
menghalangi. Hak masuk PCR proses adalah sekitar 3 jam di dalam
jangka waktu dengan siklus masing-masing yang mengambil 5 beberapa
menit pada yang berkenaan dengan panas konvensional cyclers: 1
menit masingmasing pada 94 derajat C, 60 derajat C dan 72 derajat C
dan sekitar 2 beberapa menit yang lereng antara ke tiga
temperatur
gambar 4.2 DNA pembesaran memproses dengan polimerase reaksi
berantai. pada setiap siklus dua DNA template dulu dipisahkan (yang
diubah sifat) dengan memanaskan. Contoh kemudian mendinginkan ke
suatu temperatur sesuai untuk mengikat (mendinginkan (logam))
oligonucleotide dasar akhir temperatur contoh diangkat kepada
temperatur yang optimal untuk DNA polymerasenya meluas dasar itu
untuk menghasilkan suatu salinan masing-masing DNA template. Karena
masing-masing siklus, banyaknya DNA molekul (dengan urutan antara
kedua PCR dasar) ganda.
Secara teoritis setelah 30 siklus, telah tercipta kopi dari area
target cetakan DNA sebanyak satu milyar ( tabel 4.1 ). Produk PCR
ini, yang terkadang disebut sebagai amplicon, dalam jumlah yang
cukup dapat diukur dengan mudah menggunakan berbagai teknik yang
akan dibahas lebih lanjut dalam bab teknologi.
PCR umumnya dilakukan dengan jumlah sampel sebanyak 5 100 L.
Dengan jumlah yang sangat rendah itu, penguapan dapat menjadi
masalah dan akurasi dari pengambilan sampel dapat menjadi
tantangan. Di sisi lain, volume sampel yang lebih besar mengarahkan
pada masalah keseimbangan panas bagi reaksi pencampuran karena
dibutuhkan waktu yang lebih lama bagi perubahan suhu eksternal agar
dapat ditransmisikan ke pusat sampel ( bagi sampel yang lebih
banyak dibandingkan dengan sampel yang sedikit . Maka, dibutuhkan
waktu yang lebih lama untuk setiap suhu, sehingga keseluruhan waktu
siklus panas yang dibutuhkan juga memanjang. Sebagian besar
protokol biologi molekuler untuk sampel PCR adalah antara 20 - 50
L.
Sampel dipipetkan ke dalam berbagai tabung reaksi yang didesain
untuk digunakan dalam siklus panas PCR. Tabung yang paling umum
digunakan untuk sampel sebanyak 20 50 L adalah tabung berukuran 0,2
mL dengan dinding tipis. Tabung tabung ini dapat dibeli satuan,
dengan atau tanpa tutup, atau juga dibeli berkelompok, yaitu 8 atau
12 tabung berderet dalam kolom. Pada lab yang lebih besar, dalam
penjabaran DNA menggunakan PCR, secara rutin digunakan plat
berisikan 96 atau 384 tempat. PCR telah disederhanakan dalam
beberapa tahun belakangan ini dengan adanya perangkat reagen yang
memudahkan Laboratorium DNA forensik untuk
menambahkan cetakan DNA ke dalam campuran PCR yang siap pakai,
yang
mengandung seluruh komponen yang diperlukan untuk reaksi
penjabaran DNA. Perangkat ini telah dioptimisasi melalui usaha
penelitian ekstensif oleh pabrik komersiil. Perangkat ini dibuat
secara khusus sehingga pemakai tinggal menambahkan larutan dari
perangkat ke dalam genom DNA dalam jumlah tertentu. Hasil terbaik
dengan perangkat komersiil ini didapatkan jika cetakan DNA
ditambahkan dalam jumlah yang cukup untuk berinteraksi dengan
larutan dari perangkat tersebut.
DAFTAR PUSTAKA
o o o o o o o o
http://id.wikipedia.org/wiki/klesipikasi_enzim
http://id.wikipedia.org/wiki/oksidoreduktase
http://id.wikipedia.org/wiki/transferase
http://id.wikipedia.org/wiki/hidrolase
http://id.wikipedia.org/wiki/liase
http://id.wikipedia.org/wiki/ligase
http://id.wikipedia.org/wiki/polimerase
http://id.wikipedia.org/wiki/PCR
Tata Nama EnzimPada saat baru beberapa enzim yang dikenal,
penamaan enzim dilakukan tanpa memperhatikan acuan tertentu seperti
emulsin, ptyalin. Penamaan tersebut tidak memberikan informasi yang
jelas. Setelah makin banyak enzim ditemukan, enzim-enzim tersebut
diidentifikasi dengan penambahan akhiran ase pada nama substrat
yang dikatalisisnya. Sebagai contoh misalnya enzim yang
mengkatalisis pemecahan lipid (hidrolisis lipid = lipos) disebut
lipase; Enzim yang menggunakan pati (amilum = amylos) sebagai
substratnya disebut amilase. Seiring dengan perkembangan zaman,
dimana makin banyak enzim yang ditemukan, para ahli biokimia
berpendapat penamaan tersebut tidak memadai, ketika ditemukan
berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap
substrat yang sama. Misalnya ada beberapa enzim yang menggunakan
glukosa 6 fosfat sebagai substrat yaitu fosfo heksosa isomerase,
glukosa 6 fosfatase, glukosa 6 fosfat dehidrogenase dan
fosfoglukomutase. Kenyataan tersebut dapat membingungkan, karena
memberi nama yang sama pada enzim-enzim yang berbeda. Pada
perkembangan berikutnya, akhiran -ase tetap digunakan, tetapi lebih
ditekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya (digunakan sebagai
akhiran jenis reaksi yang dikatalisisnya). Sebagai contoh, enzim
dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim
transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin
banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak
terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah
dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan
ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah menyusun
sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi
peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi, tetapi
nama yang lebih pendek dan sudah sering digunakan sebelumnya tetap
digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik. Sistem penamaan
enzim menurut IUB berdasarkan 4 kaidah pokok, yaitu: 1. Enzim
dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang
dikatalisisnya, masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. 2.
Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan
substrat, sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang
dikatalisisnya, ditambah akhiran ase. Contoh: 1.1.1.1 Alkohol: NAD
oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah
ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai
substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai
ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim
tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi. 3. Apabila
diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat
dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Sebagai contoh
misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat +
CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi
reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2 (dekarboksilasi).
Bandingkanlah dengan enzim 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase
yang mengkatalisis reaksi berikut ini: L Malat: NAD+ Oksaloasetat +
NADH + H+ Reaksinya adalah dehidrogenase, tanpa disertai
dekarboksilasi
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4
nomor. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan
(digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas (digit
ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh
misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam
klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7
(transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat).
Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan, yaitu
heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim
yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil
pada atom karbon keenam molekul glukosa. D-Glukosa + ATP
D-Glukosa-6-Fosfat + ADP
Enzim Enzim adalah senyawa organic termasuk protein. Banyak
enzim yang mempunyai gugus bukan protein jadi termasuk golongan
protein majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein
(apoenzim) dan gugus bukan protein (kofaktor). Gugus bukan protein
ini yang terikat kuat disebut gugus prostetik sedangkan yang mudah
dipisahkan disebut koenzim. Tata Nama Enzim Cara lama nama enzim
tidak mempunyai keterangan apa-apa seperti enzim pepsin, ptyalin,
emulsin, dll. Nama enzim selanjutnya disesuaikan dengan nama
substratnya dengan penambahan ase dibelakangnya. Contoh: enzim yang
menguraikan urea disebut urease. Kekhasan Enzim Suatu enzim bekerja
secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Contoh: enzim urease
hanya bekerja terhadap lebih dari satu substrat tetapi enzim
tersebut mempunyai kekhasan tertentu. Fungsi Enzim Sebagai katalis
untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel.
Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108-1011 kali lebih cepat
daripada tanpa katalis. Enzim dapat menurunkan energi aktivasi
suatu reaksi kimia. Cara Kerja Enzim Enzim (E) + substrat kompleks
enzim substrat (ES) Komp. Enzim substrat (ES) enzim (E) + hasil
reaksi (P) Penggolongan Enzim Enzim digolongkan menurut reaksi yang
diikutinya. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of
Biochemistry, enzim dibagi dalam 6 golongan besar berdasarkan
reaksi kimia dimana enzim memegang peranan yaitu: 1.
Oksidoreduktase 2. Transferase 3. Hidrolase 4. Liase 5. Isomerase
6. Ligase Konsentrasi Enzim Seperti katalis, kecepatan reaksi yang
menggunakan enzim, tergantung pada konsentrasi enzim itu. Kecepatan
reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. Konsentrasi
Substrat Dengan konsentrasi konsentrasi enzim yang tetap maka
pertambahan konsentrasi substrat menaikkan kecepatan reaksi. Pada
batas konsentrasi tertentu, tak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walau konsentrasi substrat diperbesar. Terjadinya kompleks enzim
substrat diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat yang
terjadi pada bagian enzim yang aktif. Bila [substrat] diperbesar
makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada
bagian yang aktif, maka [kompleks enzim substrat] makin besar
sehingga kecepatan reaksi makin besar. Suhu Reaksi yang menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah, reaksi
kimia berlangsung lambat tetapi pada suhu tinggi reaksi berlangsung
lebih cepat. Karena enzim suatu protein, kenaikan suhu dapat
menyebabkan denaturasi maka bagian aktif enzim akan terganggu,
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksi
akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi
dapat menaikan kecepatan reaksi, namun kenaikan suhu pada saat
mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan
reaksi. Oleh karena ada 2 pengaruh yang berlawanan maka akan
terjadi titik optimum yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu
reaksi yang menggunakan enzim tertentu (kecepatan paling besar).
Tiap enzim mempunyai suhu optimum tertentu, umumnya enzim yang
terdapat pada hewan mempunyai suhu optimum antara 40C-50C, tumbuhan
antara 50C-60C. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu diatas
60C. Pengaruh Ph Seperti protein, umumnya struktur ion enzim
tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat bermuatan positif,
negative, atau ganda (zwitter ion). Perubahan pH lingkungan
berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim membentuk
kompleks enzim substrat. pH rendah atau tinggi menyebabkan
terjadinya denaturasi. pH tertentu menyebabkan kecepatan rekasi
paling tinggi disebut pH optimum. Pengaruh Inhibitor Hambatan
Reversibel Mekanisme enzim dalam suatu reaksi melalui pembentukan
kompleks enzim-substrat (ES). Hambatan (inhibisi) terjadi bila
penggabungan substrat pada bagian aktif enzim mengalami hambatan.
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi tersebut dinamakan
inhibitor. Hambatan ini mempunyai arti penting karena mekanisme
pengaturan reaksi2 dalam tubuh. Hambatan yang dilakukan inhibitor
berupa hambatan tidak reversible atau hambatan reversible. Tidak
reversible oleh proses destruksi gugus fungsi pada molekul enzim.
Hambatan reversible
berupa hambatan bersaing atau tidak bersaing, Terjadi persaingan
antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim
melalui reaksi: E + S ES E + I EI Contoh: asam malonat, oksalat dan
oksaloasetat dapat menghambat kerja enzim suksinat dehidrogenase
dalam reaksi dehidrogenasi as. Suksinat. E + S ES E + P (membentuk
hasil reaksi) E + I EI (tidak terbentuk hasil reaksi) Adalnya I
dapat mengurangi kecepatan reaksi. Hambatan tidak bersaing Yaitu
tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor
yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing. Inhibitor dapat
bergabung dengan enzim pada bagian enzim diluar bagian aktif
penggabungan inhibitor dengan enzim terjadi pada enzim bebas atau
pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks
enzim-substrat. E + I EI tidak dapat menghasilkan hasil reaksi ES +
I ESI yang diharapkan Hambatan tidak bersaing pada suatu reaksi
tidak dapat diatasi dengan memperbesar konsentrasi substrat.
Contoh: inhibitor tidak bersaing yang dikenal ion2 logam berat
(Cu2+, Hg2+, dan Ag+) yang berhubungan dengan gugus-SH pada sistein
dalam enzim. Hambatan tidak reversible Hambatan bersaing maupun
tidak bersaing adalah hambatan yang bersifat reversible. Hambatan
tidak reversible dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak
reversible dengan bagian tertentu pada enzim sehingga berubahnya
bentuk enzim. Contoh: enzim-SH + ICH2-CO-NH2 enzim-S-CH2-CO-NH2 +
HI contoh: inhibitor diisopropil fosfofluoridat, senyawa fosfor
organic beracun dapat berikatan dengan asetilkolin esterase yang
terdapat dan berfungsi pada system syaraf pusat. 1. Oksidoreduktase
Enzim dalam golongan ini terbagi 2 yaitu dehidrogenase dan
oksidase. Contoh dehidrogenase yaitu pembentukan aldehid dari
alcohol dan enzim yang bekerja yaitu alcohol dehidrogenase. Contoh
lain asam amino oksidase sebagai katalis pada reaksi oksidasi asam2
amino. Glisin oksidase pada oksidasi glisin menjadi asam
glioksilat. 2. Transferase Golongan ini pada reaksi pemindahan
suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Contoh:
metiltransferase, hidroksimetiltransferase, karboksiltransferase.
3. Hidrolase Golongan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada 3
jenis hidrolase yaitu memecah ikatan ester, memecah glikosida dan
memecah ikatan peptide. Esterase memecah ikatan ester Lipase
memecah ikatan ester pada lemak Fosfatase memecah ikatan fosfat
Amylase memecah ikatan pada amilum Alfaamilase terdapat dalam
saliva (ludah) dan pancreas. Enzim pepsin terdapat dalam usus
halus, enzim papain terdapat dalam papaya. 4. Liase Golongan ini
pada reaksi pemisahan suatu gugus dari substrat. Contoh:
dekarboksilase, aldolase, hidratase. Piruvat dekarboksilase: enzim
pada reaksi dekarboksilasi as.piruvat menjadi aldehid. 5. Isomerase
Golonga ini pada reaksi perubahan intra molekuler, misal reaksi
perubahan glukosa menjadi fruktosa. 6. Ligase Golongan ini pada
reaksi penggabungan 2 molekul. Enzim ini disebut juga sintetase.
Ikatan yang terbentuk pada penggabungan ini yaitu C-O, C-S, C-N,
atau C-C. Contoh: glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.
Faktor2 yang mempengaruhi kerja enzim: a. konsentrasi enzim b.
konsentrasi substrat c. suhu d. pH e. pengaruh inhibitor
Sebelumnya: fertilisasi/pembuahan Selanjutnya : Asetat
Tugas numb 1 Nikotinamida adenina dinukleotidaDari Wikipedia
bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke:
navigasi, cari
Nikotinamida adenina dinukleotida
Nama lain[sembunyikan] Difosfopiridina nukleotida (DPN+),
Koenzim I Identifikasi Nomor CAS [53-84-9] PubChem KEGG ChEBI Nomor
RTECS SMILES 925 C00003 13389 UU3450000C1=CC(=C[N+](=C1)C2
C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C
4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N
Sifat
Rumus molekul
C21H27N7O14P2
Massa molar 663,43 g/mol Penampilan bubuk putih Titik lebur 160
C Bahaya Bahaya utama Tidak berbahaya
NFPA 704
1 1 0Kecuali dinyatakan sebaliknya, data di atas berlaku pada
temperatur dan tekanan standar (25C, 100 kPa) Sangkalan dan
referensi
Nikotinamida adenina dinukleotida, disingkat NAD+, adalah
koenzim yang ditemukan di semua sel hidup. Senyawa ini berupa
dinukleotida, yakni mengandung dua nukleotida yang dihubungkan
melalui gugus fosfat, dengan satu nukleotida mengandung basa
adenina dan yang lainnya mengandung nikotinamida. Dalam
metabolisme, NAD+ terlibat dalam reaksi redoks, dengan membawa
elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. Koenzim ini oleh
karenanya ditemukan dalam dua bentuk yang berbeda: NAD+ sebagai
oksidator, dan NADH sebagai reduktor. NAD+ menerima elektron dari
molekul lain dan menjadi tereduksi (NADH), dan begitu pula
sebaliknya. Reaksi transfer elektron ini merupakan salah satu
fungsi NAD+. Namun ia juga memiliki fungsi lain pada proses selular
lainnya, utamanya adalah sebagai substrat enzim yang menambah
maupun mengurangi gugus fungsi pada protein dalam modifikasi
pascatranslasional. Karena fungsinya yang penting ini, enzim-enzim
yang terlibat dalam metabolisme sering menjadi target pengembangan
obat-obatan.
Dalam organisme, NAD+ dapat disintesis secara de novo (dari
blok-blok molekul kecil) dari asam amino triptofan ataupun asam
aspartat. Selain itu, NAD+ dapat juga diperoleh dari sumber makanan
yang mengandung vitamin niasin.
Daftar isi[sembunyikan]
1 Sifat-sifat fisika dan kimia 2 Konsentrasi dan keadaan zat
dalam sel 3 Biosintesis o 3.1 Produksi De novo o 3.2 Lintasan daur
ulang 4 Fungsi o 4.1 Oksidoreduktase 5 Referensi
[sunting] Sifat-sifat fisika dan kimiaInformasi lebih lanjut:
Redoks
Nikotinamida adeninan dinukleotida, sama seperti senyawa
dinukleotida pada umumnya, mengandung nukleotida yang dihubungkan
oleh satu pasang gugus fosfat yang menjembatani keduanya.
Nukleotida ini tersusun atas cincin ribosa dengan adenina yang
melekat pada atom karbon pertama 1' cincin tersebut. Gugus
nikotinamida dapat dilekatkan ke dalam dua orientasi pada satu atom
karbon anomerik. Karena terdapat dua struktur yang dimungkinkan,
senyawa ini berupa diastereomer. Diastereomer -nikotinamida dari
NAD+ adalah bentuk yang ditemukan pada organisme. Kedua nukleotida
ini dihubungkan bersama oleh dua gugus fosfat melalui karbon
5'.[1]
Reaksi redoks nikotinamida adenina dinukleotida.
Dalam metabolisme, senyawa ini menerima ataupun mendonorkan
elektronnya dalam reaksi redoks.[2] Reaksi ini (diringkaskan oleh
persamaan di bawah) melibatkan pelepasan dua atom hidrogen dari
reaktan (R), dalam bentuk ion hidrida (H) dan proton (H+). Proton
dilepaskan ke
dalam larutan, manakala reduktan RH2 dioksidasi dan NAD+
direduksi menjadi NADH melalui transfer hidrida menuju cincin
nikotinamida.RH2 + NAD+ NADH + H+ + R
Dari pasangan elektron hidrida, satu elektron ditransfer ke
nitrogen cincin nikotinamida yang bermuatan positif, dan atom
hidrogen kedua di transfer ke atom karbn C4 yang berseberangan
dengan nitrogen ini. Potensial titik tengah pasangan redoks
NAD+/NADH adalah 0,32 volt, membuat NADH sebagai reduktor kuat.[3]
Reaksi ini sangat mudah berbalik arah, ketika NADH direduksi
menjadi molekul lain dan dioksidasi kembali menjadi NAD+. Hal ini
berarti koenzim ini dapat secara terus menerus berada dalam siklus
NAD+ dan NADH tanpa sendirinya dikonsumsi.[1] Secara fisik, koenzim
ini berbentuk bubuk amorf yang higroskopik dan sangat larut dalam
air.[4] Padatan ini stabil jika disimpan dalam keadaan gelap dan
kering. Larutan NAD+ tidak berwarna dan stabil selama satu pada
temperatur 4 C dan pH netral. Ia akan terurai dengan cepat apabila
terkena asam ataupun basa. Seketika terurai, produk dekomposisi ini
merupakan inhibitor enzim.[5]
Absorpsi spektrum UV NAD+ dan NADH.
Baik NAD+ dan NADH menyerap ultraviolet dengan sangat kuat oleh
karena keberadaan basa adeninanya. Sebagai contoh, puncak absorpsi
NAD+ berada pada panjang gelombang 259 nanometer (nm), dengan
koefisien pemunahan 16.900 M1cm1. NADH juga menyerap panjanga
gelombang yang lebih tinggi, dengan puncak kedua dalam absorpsi
UV-nya adalah 339 nm dengan koefisien pemunahan 6.220 M1cm1.[6]
Perbedaan spektrum absorpsi ultraviolet antara bentuk koenzim yang
teroksidasi dengan yang tereduksi ini membuat zat ini sangat mudah
diukur pada asai enzim.[6] NAD+ dan NADH juga memiliki spektrum
fluoresens yang berbeda. NADH dalam larutan memiliki puncak emisi
pada 460 nm dan paruh waktu fluoresens sepanjang 0,4 nanosekon,
manakala pada koenzim yang teroksidasi tidak memiliki emisi
fluoresens.[7] Ciri-ciri sinyal fluoresens berubah ketika NADH
mengikat kepada protein, sehingga perubahan ini dapat
digunakan untuk mengukur tetapan disosiasi, yang sangat berguna
dalam kajian kinetika enzim.[7][8] Perubahan dalam sinyal
fluoresens ini juga digunakan untuk mengukur perubahan dalam
keadaan redoks sel hidup, melalui mikroskopi fluoresens.[9]
[sunting] Konsentrasi dan keadaan zat dalam selDalam hati tikus,
kandungan total NAD+ dan NADH adalah kira-kira 1 mol per gram berat
basah hewan, sekitar 10 kali lipat konsentrasi NADP+ dan NADPH
dalam sel yang sama.[10] Konsentrasi sebenarnya NAD+ dalam sitosol
sel sulit diukur, dengan perkiraan terbaru dalam sel hewan berkisar
antara 0,3 M[11][12] sampai dengan 1,0 sampai 2,0 mM dalam ragi.[2]
Namun, sekitar 80% zat ini terikat pada protein, sehingga
konsentrasinya dalam larutan haruslah lebih rendah.[13] Data
konsentrasi zat ini pada bagian sel lainnya sangat terbatas,
walaupun dalam mitokondria konsentrasi NAD+ sama dengan konsentrasi
zat ini dalam sitosol.[12] NAD+ dibawa ke dalam mitokondria melalui
protein transpor membran yang khusus oleh karena koenzim ini tidak
dapat berdifusi melewati membran.[14] Keseimbangan antara bentuk
yang teroksidasi dengan bentuk yang tereduksi disebut sebagai rasio
NAD+/NADH. Rasio ini adalah komponen penting yang disebut sebagai
keadaan redoks sel. Keadaan redoks sel adalah pengukuran yang
mencerminkan baik aktivitas metabolisme sel maupun kesehatan
sel.[15] Efek rasio NAD+/NADH terhadap sel sangatlah kompleks. Ia
mengontrol aktivitas beberapa enzim kunci, meliputi gliseraldehida
3-fosfat dehidrogenase dan piruvat dehidrogenase. Dalam jaringan
sel mamalia yang sehat, perkiraan rasio NAD+/NADH umumnya berkisar
sekitar 700; rasio ini oleh karenanya sangat memfavoritkan reaksi
oksidasi.[16][17] Sebaliknya, rasio NADP+/NADPH umumnya sekitar
0,005.[18]
[sunting] BiosintesisNAD+ disintesis melalui dua lintasan
metabolisme. Ia diproduksi baik melalui lintasan de novo yang
menggunakan asam amino maupun melalui lintasan daur ulang dengan
mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti nikotinamida
menjadi NAD+, lintasan yang lain disebut lintasan kinurenina yang
dilalui oleh TRP.[19] Lintasan kinurenina terbagi dua, yang pertama
adalah lintasan asam kinurenat, yang kedua adalah lintasan asam
kuinolinat dan hidroksikynurenina-3. Ketiga senyawa organik
tersebut merupakan prekursor dari NAD+.
[sunting] Produksi De novo
Beberapa lintasan metabolisme sintesis dan konsumsi NAD+ dalam
vertebrata. Dalam hal ini, "Na" merupakan singkatan dari Asam
nikotinat. Untuk kepanjangan singkatan lainnya, lihat artikel di
samping.
Kebanyakan organisme mensintesis NAD+ dari komponen-komponen
yang sederhana.[2] Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme
yang satu ke organisme lain. Namun terdapat kesamaan dalam
penghasilan QA dari asam amino tertentu seperti TRP pada hewan dan
beberapa bakteri, ataupun asam aspartat pada beberapa bakteri dan
tumbuhan.[20][21] Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat
adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa.
Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat
adenina dinukleotida (NaAD). Pada akhirnya, gugus asam nikotinat
pada NaAD diamidasi menjadi gugus nikotinamida (Nam), membentuk
nikotinamida adenina dinukleotida.[2] Pada langkah yang lebih
lanjut, beberapa NAD+ diubah menjadi NADP+ oleh NAD+ kinase, yang
memfosforilasi NAD+.[22] Pada kebanyakan organisme, enzim ini
menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat, walaupun pada bakteri
seperti Mycobacterium tuberculosis dan archaea seperti Pyrococcus
horikoshii menggunakan polifosfat anorganik sebagai donor fosfat
alternatif.[23][24]
Lintasan daur ulang menggunakan tiga prekursor NAD+.
[sunting] Lintasan daur ulangSelain perakitan NAD+ secara de
novo menggunakan asam amino sederhana, sel juga mendaur ulang
senyawa-senyawa yang mengandung nikotinamida untuk menghasilkan
NAD+. Walaupun terdapat banyak prekursor-prekursor yang diketahui,
terdapat tiga senyawa alamiah mengandung cincin nikotinamida yang
digunakan dalam lintasan daur ulang ini, yakni asam nikotinat (Na),
nikotinamida (Nam), dan nikotinamida ribosida (NR).[25]
Prekursor-prekursor ini kemudian dimasukkan ke dalam lintasan
biosintesis NAD(P)+ melalui reaksi adenilasi dan fosforibosilasi
seperti yang ditunjukkan pada ilustrasi di atas.[2]
Senyawaan-senyawaan ini dapat berasal dari makanan, di mana
campuran asam nikotinat dan nikotinamida disebut sebagai vitamin B3
ataupun niasin. Namun, senyawa-senyawa ini juga dapat diproduksi
dalam sel sendiri, yaitu melalui pelepasan gugus nikotinamida dari
NAD+ dalam reaksi transfer ADP-ribosa. Enzimenzim yang terlibat
dalam lintasan daur ulang ini tampaknya terkonsentrasi dalam inti
sel, yang
mengompensasikan laju konsumsi NAD+ yang tinggi dalam organel
ini.[26] Sel juga dapat mendapatkan NAD+ secara ekstraseluler (luar
sel) dari sekelilingnya.[27] Walaupun terdapat lintasan de novo,
lintasan daur ulang ini merupakan lintasan yang esensial pada
manusia. Kekurangan niasin pada makanan mengakibatkan penyakit
defisiensi vitamin pelagra.[28] Kebutuhan NAD+ yang tinggi ini
disebabkan oleh konsumsinya yang tinggi pada reaksi modifikasi
pascatranslasi.[2] Lintasan daur ulang yang digunakan oleh
mikroorganisme berbeda dengan lintasan yang digunakan oleh
mamalia.[29] Beberapa patogen seperti ragi Candida glabrata dan
bakteri Haemophilus influenzae adalah auksotrof NAD+ (yakni tidak
dapat mensintesis NAD+). Namun mereka memiliki lintasan daur ulang,
sehingga sangat bergantung pada sumber luar NAD+ dan
prekursornya.[30][31] Bahkan pada patogen seperti Chlamydia
trachomatis, ia tidak memiliki gen untuk biosintesis maupun daur
ulang NAD+ dan NADP+, sehingga harus menerima asupan koenzim ini
dari sel inangnya.[32]
[sunting] Fungsi
Lipatan Rossman pada laktat dehidrogenase dari Cryptosporidium
parvum. NAD+ ditandai dengan warna merah, lempengan beta ditandai
dengan warna kuning, dan heliks alfa ditandai dengan warna
ungu.[33]
Nikotinamida adenina dinukleotida memiliki beberapa peranan
esensial dalam metabolisme. Ia berperan sebagai koenzim pada reaksi
redoks, sebagai donor gugus ADP-ribosa pada reaksi ADP-ribosilasi,
sebagai prekursor molekul penghantara kedua ADP-ribosa siklik, dan
juga sebagai substrat bagi enzim DNA ligase bakteri dan enzim
sirtuin yang menggunakan NAD+ untuk melepaskan gugus asetil dari
protein.
[sunting] Oksidoreduktase
Peran utama NAD+ dalam metabolisme adalah mentransfer elektron
dari satu molekul ke molekul lainnya. Reaksi seperti ini
dikatalisasi oleh sekelompok besar enzim yang dinamakan
oksidoreduktase. Tata nama enzim dalam kelompok oksidoreduktase
mengandung nama kedua substratnya. Sebagai contoh, NADH-ubikuinon
oksidoreduktase mengkatalisis oksidasi NADH oleh koenzim Q.[34]
Namun, enzim oksidoreduktase ini juga dapat dirujuk sebagai
dehidrogenase ataupun reduktase. Biasanya NADH-ubikuinon
oksidoreduktase disebut sebagai NADH dehidrogenase ataupun kadang
kala koenzim Q reduktase.[35] Ketika terikat pada suatu protein,
NAD+ dan NADH biasanya terikat pada motif struktural yang dikenal
dengan nama lipatan Rossmann.[36] Motif ini dinamakan atas nama
Michael Rossmann yang merupakan ilmuwan yang pertama kali
memperhatikan banyaknya motif ini pada protein pengikat
nukleotida.[37] Lipatan ini mengandung tiga atau lebih lempengan
beta paralel yang dihubungkan oleh dua heliks alfa dengan urutan
beta-alfa-beta-alfa-beta. Oleh karena tiap lipatan Rossmann
mengikat satu nukleotida, domain pengikatan untuk dinukleotida NAD+
terdiri dari dua lipatan Rossmann yang berpasangan, dengan tiap
lipatan mengikat satu nukleotida.[37] Walau demikian, lipatan ini
tidaklah universal ada pada enzim yang bergantung pada NAD.
Baru-baru ini ditemukan suatu kelas enzim bakteria yang terlibat
dalam metabolisme asam amino mengikat koenzim ini, namun tidak
memiliki motif lipatan Rossmann.[38]
Konformasi 3-D NAD+.
Ketika terikat pada tapak aktif suatu oksidoreduktase, cincin
nikotinamida koenzim ini diposisikan sedemikiannya ia dapat
menerima hidrida dari substrat enzim lainnya. Oleh karena karbon C4
yang menerima hidrogen ini prokiral, hal ini dapat digunakan dalam
kinetika enzim untuk mengetahui mekanisme enzim. Hal ini dilakukan
dengan mencampurkan enzim dengan substrat yang beratom deuterium
sebagai pengganti hidrogen, sehingga enzim akan mereduksi NAD+
dengan mentransfer deuterium daripada hidrogen. Dalam kasus ini,
enzim dapat menghasilkan salah satu stereoisomer NADH. Pada
beberapa jenis enzim, hidrogen ditransfer dari atas bidang cincin
nikotinamida. Enzim demikian disebut sebagai oksidoreduktase kelas
A, manakala enzim kelas B mentransfer atom hidrogennya dari bawah
bidang.[39] Walaupun terdapat kemiripan pada cara protein mengikat
koenzim NAD+ dan NADP+, enzim hampir selalu memiliki spesifisitas
yang tinggi untuk mengikat hanya salah satu dari NAD+ maupun
NADP+.[40] Spesifisitas ini mencermikan peranan metabolik kedua
koenzim yang
berbeda dan merupakan akibat dari perbedaan residu asam amino
yang berbeda pada kantong pengikat koenzim tersebut. Sebagai
contohnya, pada tapak aktif enzim pengikat NADP, ikatan ion
terbentuk antara rantai samping asam amino basa dengan gugus fosfat
NADP+ yang asam. Sebaliknya, pada enzim yang mengikat NAD, muatan
kantongnya terbalik, menjauhkan NADP+ untuk berikatan dengannya.
Walau demikian, terdapat pengecualian terhadap kaidah ini. Enzim
seperti aldosa reduktase, glukosa-6-fosfat dehidrogenase, dan
metilenatetrahidrofolat reduktase dapat menggunakan kedua enzim
tersebut pada beberapa spesies organisme.[41]
[sunting] Referensi1. ^ a b Pollak, N (2007). "The power to
reduce: pyridine nucleotidessmall molecules with a multitude of
functions". Biochem. J. 402 (2): 20518. doi:10.1042/BJ20061638.
PMID 17295611. PMC 1798440. 2. ^ a b c d e f Belenky P (2007).
"NAD+ metabolism in health and disease" (PDF). Trends Biochem. Sci.
32 (1): 129. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.006. PMID 17161604. Diakses
pada 23 Desember 2007. 3. ^ Unden G (1997). "Alternative
respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and
transcriptional regulation in response to electron acceptors".
Biochim. Biophys. Acta 1320 (3): 21734.
doi:10.1016/S0005-2728(97)00034-0. PMID 9230919. 4. ^ Windholz,
Martha (1983). The Merck Index: an encyclopedia of chemicals,
drugs, and biologicals (edisi ke-10th). Rahway NJ, US: Merck. hlm.
909. ISBN 911910271. 5. ^ Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann
G (1979). "Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated
from coenzyme". Biochemistry 18 (7): 12127.
doi:10.1021/bi00574a015. PMID 218616. 6. ^ a b Dawson, R. Ben
(1985). Data for biochemical research (edisi ke-3rd). Oxford:
Clarendon Press. hlm. 122. ISBN 0-19-855358-7. 7. ^ a b Lakowicz
JR, Szmacinski H, Nowaczyk K, Johnson ML (1992). "Fluorescence
lifetime imaging of free and protein-bound NADH". Proc. Natl. Acad.
Sci. U.S.A. 89 (4): 12715. doi:10.1073/pnas.89.4.1271. PMID
1741380. 8. ^ Jameson DM, Thomas V, Zhou DM (1989). "Time-resolved
fluorescence studies on NADH bound to mitochondrial malate
dehydrogenase". Biochim. Biophys. Acta 994 (2): 18790. PMID
2910350. 9. ^ Kasimova MR, Grigiene J, Krab K, et al. (2006). "The
free NADH concentration is kept constant in plant mitochondria
under different metabolic conditions". Plant Cell 18 (3): 68898.
doi:10.1105/tpc.105.039354. PMID 16461578. PMC 1383643. 10. ^ Reiss
PD, Zuurendonk PF, Veech RL (1984). "Measurement of tissue purine,
pyrimidine, and other nucleotides by radial compression
high-performance liquid chromatography". Anal. Biochem. 140 (1):
16271. doi:10.1016/0003-2697(84)90148-9. PMID 6486402. 11. ^ Yamada
K, Hara N, Shibata T, Osago H, Tsuchiya M (2006). "The simultaneous
measurement of nicotinamide adenine dinucleotide and related
compounds by liquid chromatography/electrospray ionization tandem
mass spectrometry". Anal. Biochem. 352 (2): 2825.
doi:10.1016/j.ab.2006.02.017. PMID 16574057. 12. ^ a b Yang H, Yang
T, Baur JA, Perez E, Matsui T, Carmona JJ, Lamming DW, Souza-Pinto
NC, Bohr VA, Rosenzweig A, de Cabo R, Sauve AA, Sinclair DA.
(2007). "Nutrient-Sensitive Mitochondrial NAD+ Levels Dictate Cell
Survival". Cell 130 (6): 1095107. doi:10.1016/j.cell.2007.07.035.
PMID 17889652.
13. ^ Blinova K, Carroll S, Bose S, et al. (2005). "Distribution
of mitochondrial NADH fluorescence lifetimes: steady-state kinetics
of matrix NADH interactions". Biochemistry 44 (7): 258594.
doi:10.1021/bi0485124. PMID 15709771. 14. ^ Todisco S, Agrimi G,
Castegna A, Palmieri F (2006). "Identification of the mitochondrial
NAD+ transporter in Saccharomyces cerevisiae". J. Biol. Chem. 281
(3): 152431. doi:10.1074/jbc.M510425200. PMID 16291748. 15. ^
Schafer F, Buettner G (2001). "Redox environment of the cell as
viewed through the redox state of the glutathione
disulfide/glutathione couple". Free Radic Biol Med 30 (11):
1191212. doi:10.1016/S0891-5849(01)00480-4. PMID 11368918. 16. ^
Williamson DH, Lund P, Krebs HA (1967). "The redox state of free
nicotinamide-adenine dinucleotide in the cytoplasm and mitochondria
of rat liver". Biochem. J. 103 (2): 51427. PMID 4291787. 17. ^
Zhang Q, Piston DW, Goodman RH (2002). "Regulation of corepressor
function by nuclear NADH". Science 295 (5561): 18957.
doi:10.1126/science.1069300. PMID 11847309. 18. ^ Veech RL,
Eggleston LV, Krebs HA (1969). "The redox state of free
nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate in the cytoplasm of rat
liver". Biochem. J. 115 (4): 60919. PMID 4391039. 19. ^
(Inggris)"Mitochondria, metabolic disturbances, oxidative stress
and the kynurenine system, with focus on neurodegenerative
disorders.". Department of Neurology, University of Szeged; Sas K,
Robotka H, Toldi J, Vcsei L.. Diakses pada 31 Juli 2010. 20. ^
Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (2006). "Early steps in
the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and
occur in the plastid". Plant Physiol. 141 (3): 8517.
doi:10.1104/pp.106.081091. PMID 16698895. PMC 1489895. 21. ^ Foster
JW, Moat AG (1 March 1980). "Nicotinamide adenine dinucleotide
biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial
systems". Microbiol. Rev. 44 (1): 83105. PMID 6997723. PMC 373235.
22. ^ Magni G, Orsomando G, Raffaelli N (2006). "Structural and
functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP
biosynthesis". Mini reviews in medicinal chemistry 6 (7): 73946.
doi:10.2174/138955706777698688. PMID 16842123. 23. ^ Sakuraba H,
Kawakami R, Ohshima T (2005). "First archaeal inorganic
polyphosphate/ATPdependent NAD kinase, from hyperthermophilic
archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and
characterization". Appl. Environ. Microbiol. 71 (8): 43528.
doi:10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005. PMID 16085824. PMC 1183369.
24. ^ Raffaelli N, Finaurini L, Mazzola F, et al. (2004).
"Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase:
functional analysis of the full-length enzyme by site-directed
mutagenesis". Biochemistry 43 (23): 76107. doi:10.1021/bi049650w.
PMID 15182203. 25. ^ Tempel W, Rabeh WM, Bogan KL, et al. (2007).
"Nicotinamide riboside kinase structures reveal new pathways to
NAD+". PLoS Biol. 5 (10): e263. doi:10.1371/journal.pbio.0050263.
PMID 17914902. 26. ^ Anderson RM, Bitterman KJ, Wood JG, et al.
(2002). "Manipulation of a nuclear NAD+ salvage pathway delays
aging without altering steady-state NAD+ levels". J. Biol. Chem.
277 (21): 18881 90. doi:10.1074/jbc.M111773200. PMID 11884393. 27.
^ Billington RA, Travelli C, Ercolano E, et al. (2008).
"Characterization of NAD Uptake in Mammalian Cells". J. Biol. Chem.
283 (10): 636774. doi:10.1074/jbc.M706204200. PMID 18180302. 28. ^
Henderson LM (1983). "Niacin". Annu. Rev. Nutr. 3: 289307.
doi:10.1146/annurev.nu.03.070183.001445. PMID 6357238.
29. ^ Rongvaux A, Andris F, Van Gool F, Leo O (2003).
"Reconstructing eukaryotic NAD metabolism". Bioessays 25 (7):
68390. doi:10.1002/bies.10297. PMID 12815723. 30. ^ Ma B, Pan SJ,
Zupancic ML, Cormack BP (2007). "Assimilation of NAD(+) precursors
in Candida glabrata". Mol. Microbiol. 66 (1): 1425.
doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05886.x. PMID 17725566. 31. ^ Reidl J,
Schlr S, Kraiss A, Schmidt-Brauns J, Kemmer G, Soleva E (2000).
"NADP and NAD utilization in Haemophilus influenzae". Mol.
Microbiol. 35 (6): 157381. doi:10.1046/j.13652958.2000.01829.x.
PMID 10760156. 32. ^ Gerdes SY, Scholle MD, D'Souza M, et al.
(2002). "From genetic footprinting to antimicrobial drug targets:
examples in cofactor biosynthetic pathways". J. Bacteriol. 184
(16): 455572. doi:10.1128/JB.184.16.4555-4572.2002. PMID 12142426.
PMC 135229. 33. ^ Senkovich O, Speed H, Grigorian A, et al. (2005).
"Crystallization of three key glycolytic enzymes of the
opportunistic pathogen Cryptosporidium parvum". Biochim. Biophys.
Acta 1750 (2): 16672. doi:10.1016/j.bbapap.2005.04.009. PMID
15953771. 34. ^ "Enzyme Nomenclature, Recommendations for enzyme
names from the Nomenclature Committee of the International Union of
Biochemistry and Molecular Biology". Diakses pada 6 Desember 2007.
35. ^ "NiceZyme View of ENZYME: EC 1.6.5.3". Expasy. Diakses pada
16 Desember 2007. 36. ^ Lesk AM (1995). "NAD-binding domains of
dehydrogenases". Curr. Opin. Struct. Biol. 5 (6): 77583.
doi:10.1016/0959-440X(95)80010-7. PMID 8749365. 37. ^ a b Rao S,
Rossmann M (1973). "Comparison of super-secondary structures in
proteins". J Mol Biol 76 (2): 24156.
doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. PMID 4737475. 38. ^ Goto M,
Muramatsu H, Mihara H, et al. (2005). "Crystal structures of
Delta1-piperideine-2carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate
reductase belonging to a new family of NAD(P)Hdependent
oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and
stereochemistry of the reaction". J. Biol. Chem. 280 (49): 4087584.
doi:10.1074/jbc.M507399200. PMID 16192274. 39. ^ Bellamacina CR (1
September 1996). "The nicotinamide dinucleotide binding motif: a
comparison of nucleotide binding proteins". FASEB J. 10 (11):
125769. PMID 8836039. 40. ^ Carugo O, Argos P (1997).
"NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor
binding". Proteins 28 (1): 1028.
doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:13.0.CO;2-N. PMID 9144787.
41. ^ Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, et al. (2006).
"Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate
reductase in Leishmania metabolism and virulence". J. Biol. Chem.
281 (50): 381508. doi:10.1074/jbc.M608387200. PMID 17032644.
[tampilkan]lbs
EnzimKategori:
Enzim Masuk log / buat akun
Halaman Pembicaraan Baca Sunting Versi terdahulu
Halaman Utama Perubahan terbaru Peristiwa terkini Halaman
sembarang
Komunitas
Warung Kopi Portal komunitas Bantuan
Wikipedia Cetak/ekspor Peralatan Bahasa lain
Catal esky Dansk Deutsch English Esperanto Espaol Suomi Franais
Galego Italiano Latvieu Nederlands Occitan
Polski Portugus / Srpski Svenska Trke Ting Vit Halaman ini
terakhir diubah pada 17.01, 3 Maret 2012. Teks tersedia di bawah
Lisensi Atribusi/Berbagi Serupa Creative Commons; ketentuan
tambahan mungkin berlaku. Lihat Ketentuan Penggunaan untuk lebih
jelasnya. Kebijakan privasi Tentang Wikipedia Penyangkalan Tampilan
seluler
Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+Dari Wikipedia bahasa
Indonesia, ensiklopedia bebas Langsung ke: navigasi, cari
Oksidoreduktase aril-alkohol:NAD+ (bahasa Inggris:
p-hydroxybenzyl alcohol dehydrogenase; benzyl alcohol
dehydrogenase; coniferyl alcohol dehydrogenase, aryl-alcohol
dehydrogenase, AADH, EC 1.1.1.90) adalah keluarga enzim yang
bekerja pada alkohol primer dengan gugus aromatik atau siklo-1-ena,
namun dengan aktivitas rendah atau tanpa reaksi apapun terhadap
alkohol alifatik.[1] Golongan enzim ini berada dalam klasifikasi
oksidoreduktase yang berperan pada gugus donor CH-OH dengan NAD+
sebagai akseptor, pada beberapa lintasan metabolisme seperti
metabolisme tirosina, metabolisme fenilalanina, degradasi bifenil,
degradasi xilena, degradasi toluena, dan degradasi kaprolaktam.
Reaksi yang dikatalis,
[sunting] Rujukan