Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organismehidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein
atausuatu senyawa yang berikatan dengan protein. Enzim mempunyaidua
fungsi pokok sebagai berikut.1. Mempercepat atau memperlambat
reaksi kimia.2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam
waktuyang sama.Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak
aktif,kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang
tepat.Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas,
diaktifkandengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk
enzimtripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini
disebutzimogen.1. Fungsional properties1.1 Enzim dan FungsinyaEnzim
tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkansatu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanyadapat digabungkan
menjadi satu, yang disebut holoenzim.Kedua bagian enzim tersebut
yaitu apoenzim dan koenzim.1. ApoenzimApoenzim adalah bagian
protein dari enzim, bersifattidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususandari enzim. Contoh, dari substrat yang sama
dapat menjadisenyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2. KoenzimKoenzim disebut gugus prostetik apabila terikat
sangaterat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu eratdan
mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifattermostabil (tahan
panas), mengandung ribose dan fosfat.Fungsinya menentukan sifat
dari reaksinya. Misalnya,Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin
DenukleotidPhosfat) maka reaksi yang terjadi adalah
dehidrogenase.Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptorhidrogen,
seperti NAD atau donor dari gugus kimia, sepertiATP (Adenosin Tri
Phosfat).
Sifat-sifat enzim sebagai berikut. Enzim mengalami
denaturasi/kerusakan pada temperaturtinggi. Efektif dalam jumlah
kecil. Tidak berubah pada waktu reaksi berlangsung. Tidak
memengaruhi keseimbangan, tetapi hanya mempercepatreaksi. Spesifik
untuk reaksi tertentu.1.2 Faktor-faktor yang memengaruhi enzim dan
aktivitasenzim sebagai berikut.1. Temperatur atau suhuUmumnya enzim
bekerja pada suhu yang optimum. Apabilasuhu turun, maka aktivitas
akan terhenti tetapi enzimtidak rusak. Sebaliknya, pada suhu tinggi
aktivitas menurundan enzim menjadi rusak.2. AirAir berperan dalam
memulai kegiatan enzim. Contoh padawaktu biji dalam keadaan kering
kegiatan enzim tidakkelihatan. Baru setelah ada air, melalui
imbibisi mu-lailahbiji berkecambah.3. pHPerubahan pH dapat
membalikkan kegiatan enzim, yaitumengubah hasil akhir kembali
menjadi substrat.4. Hasil akhirKecepatan reaksi dalam suatu proses
kimia tidak selalukonstan. Misal, kegiatan pada awal reaksi tidak
sama dengankegiatan pada pertengahan atau akhir reaksi.
Apabilahasil akhir (banyak), maka akan menghambat aktivitasenzim.5.
SubstratSubstrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yangbaru.
Umumnya, terdapat hubungan yang sebandingantara substrat dengan
hasil akhir apabila konsentrasienzim tetap, pH konstan, dan
temperatur konstan. Jadi,apabila substrat yang tersedia dua kali
lipat, maka hasilakhir juga dua kali lipat6. Zat-zat
penghambatZat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang
menghambataktivitas kerja enzim. Contoh, garam-garam darilogam
berat, seperti raksa.1.3 Contoh-contoh enzim dalam proses
metabolisme sebagaiberikut.1. Enzim katalaseEnzim katalase
berfungsi membantu pengubahan hidrogenperoksida menjadi air dan
oksigen.
2. Enzim oksidase Enzim oksidase berfungsi mempergiat
penggabungan O2dengan suatu substrat yang pada saat bersamaan
jugamereduksikan O2, sehingga terbentuk H2O.3. Enzim hidraseEnzim
hidrase berfungsi menambah atau mengurangi airdari suatu senyawa
tanpa menyebabkan terurainya senyawayang bersangkutan. Contoh:
fumarase, enolase,akonitase.4. Enzim dehidrogenaseEnzim
dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogendari suatu zat ke zat
yang lain.5. Enzim transphosforilaseEnzim transphosforilase
berfungsi memindahkan H3PO4dari molekul satu ke molekul lain dengan
bantuan ionMg2+.6. Enzim karboksilaseEnzim karboksilase berfungsi
dalam pengubahan asam organiksecara bolak-balik. Contoh pengubahan
asam piruvatmenjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase
piruvat.7. Enzim desmolaseEnzim desmolase berfungsi membantu dalam
pemindahanatau penggabungan ikatan karbon. Contohnya, aldolasedalam
pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dandehidroksiaseton.8.
Enzim peroksidaEnzim peroksida berfungsi membantu
mengoksidasisenyawa fenolat, sedangkan oksigen yang
dipergunakandiambil dari H2O2.2. Nomenklatur Enzim2.1 Nomenklatur
dan Klasifikasi Enzim Secara umum nama tiap enzim disesuaikan
dengan nama substratnya, dengan penambahan ase dibelakangnya.
Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Di
samping nama trivial (nama biasa) maka oleh Commision on Enzymes of
The International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata
nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau
penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya.Suatu enzim
bekerja secar khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan
inilah yang menjadi ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan
katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai
berbagai macam reaksi. Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut
kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu dapat mengalami berbagai
reaksi dengan berbagai enzim pula. Sebagai contoh enzim oksidase
yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi oksidase asam amino.
Untuk reaksi lain dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan
transaminase dapat pula bekerja terhadap asam amino untuk
memindahkan gugus NH2 kepada senyawa lainnya. Jadi walaupun ketiga
reaksi tersebut mungkin berjalan, namun tiap enzim hanya bekerja
pada satu reaksi. Enzim dekarboksilase dan transaminase mempunya
koenzim yang sama yaitu piridoksafolat.Enzim digolongkan menurut
reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama
menurut nama substratnya. Disamping itu ada pula beberapa enzim
yang dikenal dengan nama lain misalnya pepsin, tripsin, dan
lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of
Biochemistry, enzim dibagi menjadi 6 golongan, yaitu:1. Golongan I
: Oksireduktase Mengkatalisis reaksi dimana salah satu substrat
mengalami oksidasi (donor hidrogen) dan substrat lain mengalami
reduksi (penerima hidrogen). a. Dehidrogenase Mengubah ikatan
tunggal menjadi ikatan rangkap. b. Oksidase Melakukan oksidasi
(menerima oksigen atau melepas elektron). c. Hidroksilase
Menggabungkan gugus hidroksil.2. Golongan II :
TransferaseMengkatalisis perpindahan 1 gugus karbon (misalnya
metil), gugus aldehid, keton, gugus fosforil, atau gugus amino dari
satu substrat ke substrat yang lain.3. Golongan III : Hidrolase
Mengkatalisis hidrolisis (penambahan air) untuk memecah ikatan
kovalen C-O, C-N, C-C, P-O, dan ikatan tunggal lainnya. a.Peptidase
Memecah ikatan peptida pada protein.b.Esterase Memecah ikatan
ester. c.Glikosidase Memecah ikatan glikosida pada polisakarida.
d.Fosfatase Memecah ikatan fosfat.4. Golongan IV :
LiaseMengkatalisis penambahan gugus pada ikatan rangkap atau
pembentukan ikatan rangkap dengan menghilangkan gugus C=C, C=O,
atau C=N. Misalnya: dekarboksilase, aldolase, dan dehidratase.5.
Golongan V : IsomeraseMengkatalisis perpindahan suatu gugus ke
tempat lain dalam satu molekul. Misalnya: racemase,
fosfoglukoisomerase, mutase, dan oksidoreduktase.6. Golongan VI :
LigaseMengkatalisis reaksi penggabungan antara satu molekul dengan
molekul lain melibatkan hidrolisis dari ATP. Misalnya: RNA ligase
danDNA ligaseNamun, penggolongan enzim yang umum digunakan adalah
sebagai berikut :1. HidrolaseHidrolase merupakan enzim-enzim yang
menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas
kelompok kecil berdasarkkan subtratnya yaitu :a. KarbohidraseYaitu
enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat. Kelompok ini
masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misalnya
: Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida)
menjadi maltosa 9 suatu disakarida. 2 (C6H10O5)n + nH2O.nC12H22O11.
Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
C12H22O11 + H2O 2 C6H12O6. Sukrase yaitu enzim yang mengubah
sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa. Laktase, yaitu
enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
Selulase, yaitu enzim yang menguraikan selulosa (suatu
polisakarida) menjadi selobiosa (suatu disakarida). Pektinase,
yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.2.
EsteraseYaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya : Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak
menjadi gliserol dan asam lemak. Fostafase, yaitu enzim yang
menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.3. Proteinase
atau ProteaseYaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan protein.
Contoh-contohnya : Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida
menjadi asam amino. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan
gelatin.4. Oksidase dan reduktaseYaitu enzim-enzim yang berperan
dalam proses oksidasi dan reduksi. Enzim oksidase dibagi lagi
menjadi : Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam
dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air
dan oksigen.5. DesmolaseEnzim-Enzim yang memutuskan ikatan-ikatan
C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.Enzim Desmolase dibagi lagi
menjadi : Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat
menjadi asetaldehida. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan
gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga
yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.Enzim juga dapat
dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat
kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah
enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang
aktivitasnya didalam sel.Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal
juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah
enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah
substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah
enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa
tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida
pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai
substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi
enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu
melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim
beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan
dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.
3. Spesifikasi EnzimSpesifikasi enzim sangat peka terhadap
reaksi yang dikataliskan. Reaksi tersebut membentuk muatan
karakteristik hidrofilik dan substrat. Spesifikasi dibedakan
menjadi dua jenis. Yaitu spesifikasi enzim yang dikenal dengan
sebutan kunci dan gembok (lock and key) dan spesifikasi dengan
model ketepatan induksi.1. Spesifikasi Kunci dan Gembok (Lock and
Key)Spesifikasi jenis ini dikemukakan oleh Emil Fischer. Emil
mengemukakan pendapatnya bahwa struktur dan substrat memiliki
bentuk dan geometri ruang yang saling klop atau memenuhi. Itulah
alasan mengapa spesifikasi ini disebut spesifikasi kunci gembok.
enzim dan substrat bergabung membentuk kompleks, yang digambarkan
seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Substrat mampu bereaksi
dengan energi aktivasi rendah di dalam kompleks. Sesuah mengalami
reaksi, kompleks lepas dan membebaskan enzim serta melepaskan
produk. Namun, Ia kesulitan ketika harus menjelaskan tentang
stabilitas keadaan transisi yang bisa dicapai oleh zat penting ini
dengan spesifikasi ini.
2. Spesifikasi Ketepatan InduksiSpesifikasi ketepatan induksi
ini merupakan hasil renovasi dari spesifikasi lama yaitu
spesifikasi kunci dan gembok. Daniel Koshland mengatakan bahwa
enzim memiliki bentuk yang fleksibel sehingga bentuk nya dapat
berubah mengikuti interaksi yang terjadi antara enzim dengan
substrat. Saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi
aktif enzim mengalami modifikasi melingkupi substrat membentuk
kompleks. Saat produk telah lepas dari kompleks, enzim yang tidak
aktif lepas. Sehinga substrat lainnya kembali mengalami reaksi
dengan enzim tersebut.
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia
kataliskan maupun terhadapsubstratyang terlibat dalam reaksi.
Bentuk, muatan dan katakteristikhidrofilik/hidrofobikenzim dan
substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga
dapat menunjukkan tingkatstereospesifisitas,regioselektivitas,
dankemoselektivitasyang sangat tinggi.Beberapa enzim yang
menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam
pengkopian danpengekspresiangenom. Enzim-enzim ini memiliki
mekanisme sistem pengecekan ulang. Enzim sepertiDNA
polimerasemengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek
apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses
dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk
setiap 100 juta reaksi pada polimerasemamalia. Mekanisme yang sama
juga dapat ditemukan padaRNA polimerase,aminoasil tRNA
sintetasedanribosom.Beberapa enzim yang menghasilkanmetabolit
sekunderdikatakan sebagai tidak pilih-pilih, yakni bahwa ia dapat
bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan
bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting
terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.Enzim dapat
dispesifikasikan dalam tujuh golongan besar, diantaranya sebagai
berikut :a. Oksidoreduktase ( Nitrat reduktase)Terdapat dua enzim
yaitu dehidrogenase dan oksidasi dengan tipe reaksi memisahkan dan
menambah elektron atau hidrogen.b. Transferase (kinase)Enzim yang
bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari
suatu senyawa lain.c. Hidrolase (protease, lipase, amilase)Sebagai
katalis reaksi hidrolisis.d. Liase (fumaras)Berperan dalam
membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia.e.
Isomerase (epimerase)Berperan dalam mengkatalisir perubahan
isomerf. Ligase/ sintetase (tiokinase)Berperan dalam menggabungkan
dua molekul yang di sertai dengan hidrolisis ATP.g. Polimerisasi
(tiokinase)Berperan dalam menggabungkan monomer monomer sehingga
terbentuk polimer .4. Regulasi EnzimRegulasi adalah aturan sistem
yang ada di dalam tubuh makhluk hidup untuk dapat hidup seimbang,
mempertahankan keadaan teratur, konservasi energi, dan sebagai
respon terhadap perubahan lingkungan.Regulasi enzim terdapat dalam
2 bentuk, yaitu regulasi non-kovalen (noncovalent bonding) dan
regulasi modifikasi kovalen (covalent modification). Regulasi
non-kovalen adalah terikatnya efektor oleh (biasanya) produk pada
daerah alosterik (allosteric effector) secara nonkovalen (Gambar
1.1). Regulasi modifikasi kovalen adalah menempelnya gugus kimia
(misalnya fosfat atau nukleotida) pada enzim. Regulasi enzim pada
metabolisme tersebut sangat kompleks. oleh karena itu, regulasi
enzim dapat dicapai dengan mengubah konsentrasi dan aktifitas
enzimatik melalui :1. Kontrol genetikaPada proses kontrol genetika,
terdapat beberapa proses, yaitu Represi dan induksi enzim. Represi
enzim merupakan salah satu bentuk dari kontrol negatif pada
transkripsi bakteri. Proses tersebut, begitu pun dengan induksi
enzim, disebut sebagai kontrol negatif karena protein regulatornya
akan menyebabkan inhibisi atau penghambatan dari sintesis mRNA
sehingga akan menyebabkan penurunan proses sintesis
enzim-enzim.Sekalipun inhibisi balik akan menghentikan sintesis
dari produk akhir dari suatu pathway, proses ini masih memungkin
terbuangnya energi dan karbon karena pembentukkan enzim yang tidak
diperlukan (karena sudah diinhibisi) masih dilanjutkan. Proses
represi enzim bertujuan untuk mencegah sintesis enzim yang turut
terlibat dalam pembentukan suatu produk akhir. Pada kasus
biosintesis triptofan (gambar 3), produk akhir dari pathway,
triptofan, berperan sebagai sebuah molekul efektor yang dapat
menghentikan sintesis dari Enzim a, b, c, d, dan e yang turut
terlibat pada biosintesis triptofan. Dengan demikian maka akan
menghemat banyak molekul ATP yang seharusnya dikeluarkan selama
proses sintesis protein, dan menjaga prekusor asam amino untuk
sintesis protein lain. Proses ini berlangsung lambat dibandingkan
dengan inhibisi balik (yang bekerja sesegera mungkin) karena
enzim-enzim yang sudah ada harus dikurangi jumlahnya sebagai hasil
dari pembelahan sel sebelum efeknya benar-benar terlihat.2.
Modifikasi KovalenMeskipun sebagian besar enzim diregulasi secara
non-kovalen, tetapi terdapat beberapa enzim atau protein yang
diregulasi secara modifikasi kovalen. Modifikasi kovalen pada enzim
atau protein biasanya dilakukan oleh gugus asetil, fosfat, metil,
adenil, dan uridil. Modifikasi kovalen biasanya merupakan
perlekatan dapat pulih (tidak permanen).
EnzimModifikasi
Glutamin sintetase E. coliIsositrat liase E. coliIsositrat
dehidrogenase E. coliHistidin protein kinase sebagian besar
bakteriProtein regulator fosforilasi sebagian besar bakteriSitrat
liase pada RhodopseudomonasProtein kemotaksis E.
coliAdenilisasiFosforilasiFosforilasiFosforilasiFosforilasiAsetilasiMetilasi
Tabel 2.1 Enzim yang diregulasi secara modifikasi kovalen3.
Enzim AllosterikEnzim allosterik merupakan enzim regulator yang
memiliki dua sisi katalik. Salah satu sisi ikatannya untuk substrat
dan yang satunya sisi regulator yang berfungsi untuk memodulasi
aktivitas enzim. Sisi allosterik memiliki ikatan nonkovalen pada
dan interaksinya bersifat reversible. Sisi allosterik ini akan
mengikat senyawa pengatur yang disebut efektor atau modulator.
Enzim allosterik ini dapat dipacu atau dihambat oleh modulatornya.
Sebagai contoh mekanisme penghambatan balik pada pengubahan
L-teronin menjadi L-isoleusin yang menggunakan lima macam enzim.
Enzim yang pertama adalah dehidratase treonin (E1) akan dihambat
oleh L-isoleusin yang merupakan produk akhir dari reaksi multienzim
tersebut (Lehninger, 2004).Gambar 3.1 Aktivasi
AllosterikBerdasarkan modulasinya, enzim allosterik dibedakan
menjadi dua kelompok yakni enzim allosterik homotropik dan enzim
allosterik heterotropik. Pada enzim allosterik homotropik substrat
berperan sebagai modulator. Hal ini dikarenakan subtrat identik
dengan modulator. Sementara pada enzim allosterik heterotropik,
modulasinya tidak dipengaruhi oleh substratnya sendiri.4.
Kompartementasi
Gambar 4.1 Kompartmentasi dari biosintesis NAD(P) dan Mayor
NAD(P) pada sel eukaryotikKompartementasi enzim akan meningkatkan
efisiensi banyak proses yang berlangsung didalam sel, karena:1)
Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia2) Senyawa yang
akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan untuk
menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan
pada lintasan yang lain.Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan
pada tempat dimana hasil ini dapat segera dikonservasi oleh enzim
berikutnya. Proses ini berlangsung terus menerus sampai dihasilkan
produk akhirnya.
5. Aktivitas Enzim dalam Tubuh Makhluk Hidup
Ilustrasi aktivitas enzim
Ilmu pengetahuan mengidentifikasiaktivitas enzimdalam tubuh
makhluk hidup sebagai senyawa organik dengan fungsi katalis yang
dihasilkan sel dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja atau
aktivitas enzim berlangsung di dalam sel dan hanya sebagian kecil
yang bekerja di luar sel.Enzim menekan energi aktivasi dengan
mengatalisasi reaksi dan meningkatkan kecepatan proses metabolisme.
Bayangkan, reaksi fosfat dekarboksilase, jika tidak dikatalisasi
oleh enzim orotidina 5, memerlukan waktu 78 juta tahun untuk
mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, dengan adanya enzim
tersebut, proses hanya berlangsung 25 milidetik.Enzim yang bekerja
di dalam sel disebut enzim intraseluler, misalnya enzim katalase
yang berfungsi memecah senyawa-senyawa berbahaya. Sementara enzim
yang bekerja di luar sel, disebut enzim ekstraseluler. Enzim-enzim
tersebut mengendalikan reaksi biokimia, seperti respirasi,
pertumbuhan, perkecambahan, fotosintesis, pencernaan, dan
lain-lain.Jenis Enzim dan Aktivitas EnzimAda beberapa jenis enzim
yang dikenal, di antaranya sebagai berikut.HidrolaseHidrolase
adalah enzim yang memerlukan bantuan air dalam proses menguraikan
zat. Enzim ini bisa dikelompokkan menjadi beberapa jenis.1.
Karbohidrase adalah enzim yang menguraikan karbohidrat, misalnya:
enzim amilase yang menguraikan amilum menjadi maltose, enzim
maltase yang menguraikan maltosa menjadi glukosa, enzim ukrase yang
mengubah sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa, enzim laktase yang
mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa, enzim selulase yang
menguraikan selulosa menjadi selobiosa, dan enzim pektinase yang
menguraikan pektin menjadi asam-pektin.2. Esterase adalah golongan
enzim yang berfungsi memecah ester: enzim lipase yang menguraikan
lemak menjadi asam lemak, dan enzim fosfatase yang menguraikan
ester menjadi asam fosfat.3. Protease adalah enzim yang berfungsi
menguraikan protein, misalnya: enzim peptidase yang menguraikan
peptida menjadi asam amino, enzim gelatinase yang berfungsi
menguraikan gelatin, dan enzim renin yang berfungsi menguraikan
kasein susu.Oksidase dan ReduktaseOksidase dan reduktase adalah
enzim yang berperan aktif membantu proses oksidasi dan reduksi.
Enzim ini bisa dikelompokkan menjadi dua. Dehidrogenase adalah
enzim yang mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
Katalase adalah enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi
air dan oksigen.DesmolaseDesmolase adalah enzim yang memutuskan
ikatan C-C, C-N, dan dapat dikelompokkan menjadi dua. Karboksilase,
adalah enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.
Transaminase adalah enzim yang mengubah amine menjadi asam
amino.Kontrol Aktivitas EnzimUntuk mencapai keadaan transisi dan
berubah menjadi produk, substrat memerlukan tenaga yang sangat
besar. Tanpa campur tangan enzim, proses tersebut memakan waktu
yang sangat lama. Enzim menangkap substrat dan menekan energi
aktivasi sehingga mempercepat reaksi kimia dalam sel.Dalamaktivitas
enzim, enzim menciptakan lingkungan dengan transisi terstabilisasi,
terdistribusi muatan berlawanan, membentuk lintasan alternatif, dan
menggiring substrat pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.Untuk
mencapai aktivitas enzim yang optimal, beberapa enzim bekerja
sendiri dan sebagian lagi memerlukan komponen tambahan berupa
molekul nonprotein yang disebut kofaktor. Bentuknya bisa berupa
gugus prostetik yang mengikat kuat atau berupa koenzim melepaskan
diri saat reaksi kimia terjadi.Dalam satu detik, melakukan reaksi
hingga jutaan kali supaya bisa menjalankan fungsinya dengan baik.
Reaksi tersebut dipengaruhi oleh temperatur, asam basa, kadar
garam, dan inhibitor, yaitu senyawa kompetitif yang menghalangi
pengikatan substrat oleh enzim.Aktivitas enzim di dalam tubuh
makhluk hidup dikontrol sel dengan cara sebagai berikut.1.
Aktivitas enzim berupa produksi enzim dikontrol berkaitan dengan
respon sel terhadap lingkungan, dengan cara transkripsi dan
translasi gen enzim, dan bentuk regulasinya disebut induksi atau
inhibisi. Pada kasus penggunaan penisilin sebagai antibiotik, enzim
beta-laktamase menginduksi hidrolis cincin beta-laktam pada
penisilin dan membuat bakteri resistan terhadap penisilin.2.
Membuat lintasan metabolisme beragan dalam kompartemen sel yang
berbeda bisa mengkompartemenkan enzim. Misalnya, lintasan majemuk
pada sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, sekelompok
enzim lainnya dalam mensintesis asam lemak.3. Inhibitor dan
aktivator meregulasi enzim dengan mekanisme umpan balik untuk
efisiensi dalam alokasi zat dan energi dan menghindari pembuaran
produk secara berlebihan.4. Aktivitas enzim berupa regulasi enzim
juga dapat dilakukan melalui modifikasi pascatranslasional,
meliputi fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya,
polipeptida yang melakukan pembelahan rantai.5. Regulasi juga
dipengaruhi oleh beberapa enzim yang teraktivasi saat beradap di
lingkungan lain.Kontrol aktivitas enzim tersebut diperlukan untuk
menjaga homeostasis dan malfungsi enzim yang bisa menimbulkan
penyakit dan penyimpangan genetika.Faktor yang Mempengaruhi
Aktivitas EnzimSeperti kita ketahui,aktivitas enzimtertentu dapat
berlangsung secara maksimal dalam kondisi tertentu juga. Lalu, apa
saja yang mempengaruhi aktivitas enzim? Beriklut faktor-faktor yang
dapat mempengaruhi aktivitas enzim atau kerja enzim.Suhu
Mempengaruhi Aktivitas EnzimFaktor pertama yang dapat mempengaruhi
aktivitas enzim adalah suhu. Pada umumnya, enzim memiliki suhu
optimal sama dengan suhu normal sel organisme tersebut. Biasanya,
suhu optimal enzim pada hewan poikilotermik di daerah dingin lebih
rendah dibandingkan enzim pada hewan homeotermik. Misalnya suhu
optimal enzim pada manusia yaitu 37 Derajat Celcius dan katak suhu
optimalnya adalah 25 Derajat Celcius.Adanya kenaikan suhu optimal
tersebut dapat menyebabkan peningkatan dan penurunan aktivitas
enzim. Setiap kenaikan suhu 10 Derajat Celcius, maka kecepatan
reaksinya menjadi dua kali lipat dengan batas suhu yang wajar
sehingga mempengaruhi aktivitas enzim. Hal ini juga berlaku pada
anzim dan aktivitas enzim. Panas yang dihasilkan karena adanya
kenaikan suhu mampu mempercepat reaksi dan menyebabkan kecepatan
molekul meningkat. Hasilnya yaitu frekuensi serta daya tumbukan
molekuler pun ikut meningkat sehingga mempengaruhi aktivitas
enzim.Kenaikan suhu dalam batas yang tidak normal mengakibatkan
terjadinya perubahan struktur enzim (denaturasi). Enzim yang talah
mengalami perubahan struktur akan kehilangan kemampuan katalisnya
dan secara tidak langsung akan mempengaruhi aktivitas enzim itu
sendiri. Biasanya enzim yang sudah rusak secara fisik tidak dapat
lagi diperbaiki. Inilah alasan mengapa enzim lebih baik dikonsumsi
pada makanan yang telah dimasak, terutama daging dan telur daripada
makanan yang mentah.Pengawasan panas pada susu dan makanan dengan
bahan susu yang lain, secara signifikan dapat mengurangi penyebaran
penyakit, misalnya TBC. Saat keadaan suhu kurang dari suhu optimal,
aktivitas enzim akan mengalami penurunan. Aktivitas enzim masih
berlangsung pada suhu kurang dari nol dan aktivitas enzim hampir
berhenti pada suhu 196 Derajat Celcius.Keasaman Mempengaruhi
Aktivitas EnzimSemua enzim danaktivitas enzimcukup peka terhadap
perubahan derajat keasaman (pH). Aktivitas enzim menjadi terhenti
jika diperlakukan pada asam basa yang bersifat kuat sekali. Pada
umunya, aktivitas enzim efketif di kisaran pH lingkungan yang
sempit.Di luar zona pH maksimal tersebut, kenaikan maupun penurunan
pH mengakibatkan aktivitas enzim menurun secara cepat. Contohnya,
enzim pencerna pada lambung memiliki pH optimal 2 sehingga
aktivitas enzim hanya mampu bekerja saat kondisi sangat asam.
Pengaruh pH terhadap aktivitas enzim dapat termonitor karena enzim
terdiri atas protein. Jumlah muatan positif dan negatif yang ada
dalam molekul protein dan bentuk dari permukaan protein sebagiannya
ditentukan oleh pH.
ENERGI AKTIVASIEnergi aktivasiadalah energi kinetik minimum yang
diperlukan oleh partikel-partikel peraksi untuk membentuk kompleks
teraktivasi.Kaitan antara energi aktivasi dengan berlangsungnya
suatu reaksi dapat dianalogikan dengan proses mendorong mobil dari
suatu tempat (A) ke tempat lain (B) melalui jalan mendaki dan
menurun. Perhatikan gambar di bawah ini
Proses mendorong mobil dari A ke B analog dengan terjadinya
proses tumbukan. Ketika mobil didorong sampai tanda X, kemudian si
pendorong tidak mampu lagi melakukan usahanya, maka mobil tersebut
turun lagi, tidak berhasil melewati puncak dan tidak sampai ke B.
Hal ini analog dengan peristiwa tumbukan yang memiliki energi
kinetik kurang dari Ea (tidak sampai puncak) sehingga tidak
terbentuk kompleks teraktivasi dan reaksipun tidak terjadi.Agar
mobil dapat sampai di B, mobil tersebut hatus didorong minimum
sampai di puncak sehingga untuk sampai di B tidak perlu didorong
lagi.
Dalam reaksi, agar dihasilkan produk maka pereaksi harus
memiliki energi minimum untuk membentuk kompleks teraktivasi
terlebih dahulu sebelum membentuk hasil reaksi. Energi tersebut
yang dinamakan dengan energi aktivasi.
Energi aktivasi, Ea merupakan energi minimal yang dibutuhkan
untuk berlangsungnya suatu reaksi (untuk membentuk molekul /
kompleks aktif).Energi aktivasi ditafsirkan sebagai energi
penghalang (barier) antara pereaksi dan produk.Tumbukan efektif =
Tumbukan antar partikel pereaksi yang memiliki energi
aktivasi.Energi aktivasi = energi minimum yang harus dimiliki
pereaksi agar tumbukannya dapat menghasilkan reaksi (Tumbukan antar
partikel pereaksi yang dapat membentuk komplek teraktivasi).
Komplek teraktivasi (intermediate species) = keadaan
molekul-molekul yang siap menjadi zat hasil reaksi.
Daftar PustakaAnonymous. 2014. Enzim. www.ilmubiologi .com. Kid,
2011. Regulasi Allosterik pada Enzim.[Online]. Tesedia :
http://kid.blogspot.com/2011/12/regulasi-alosterik-pada-enzim.htmlLehninger,
Albert L.1982. Dasar-Dasar Biokimia. Erlangga: JakartaMardjono,
Mahar. 2007. Farmakologi dan Terapi, Jakarta; Universitas Indonesia
Press.
ReaktanH = (+)Energi aktivasi tanpa katalis
EnergiAktivasi dengan katalis
Reaksi endotermProdukEnergi Aktivasi dengan katalisEnergi
aktivasi tanpa katalis
H = (-)Reaksi eksotermProdukReaktan