Enzim BIOKIMIA

ENZIM

ENZIM (BIOKATALISATOR)

BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM:

1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI (jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik) SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI.

2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala hanya satu)

3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK SAMPINGAN.

4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG BERBEDA SEHINGGA TERJADI KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan disebabkan karena kekurangan atau kehilangan satu enzim, atau aktifitas enzimnya berlebihan)

6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas dapat bekerja kembali).

KLASIFIKASI ENZIM

GRUP I. OKSIDOREDUKTASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA DUA SUBSTART.

A (red) + B (ok) - A (ok) + B (red)

Ex: Alkoholdehidrogenase

C2H5OH + NAD+ CH3 CHO + NADH + H+

H

H – C - H

H - C – OH

H

H

H-C-H

H-C =O+ NAD+ NADH + H++

etanol Asetaldehid

GRUP 2. TRANSFERASE ENZIM YANG BEKERJA UNTUK MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON, ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL.

CTH : HEKSOKINASE ATP + D–HEKSOSA ADP + D-HEKSOSA 6 P

C = O

H - C – OH

HO – C - OH

H – C - OH

H – C - OH

CH2OH

C = O

H - C – OH

HO – C - OH

H – C - OH

H – C - OH

CH2OP

ATP + ADP +

3 . HIDROLASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N, C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA)

CTH: LIPASE TAG + H2O GLISEROL + 3 AS. LEMAK

O

C – O – C

R1

O

C – O – C

R2

O

C – O – C

R3

H

H - C – OH

H - C – OH

H - C – OH

H

R1COOH

R2COOH

R3COOH

+ H2O+

4. LIASE ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN RANGKAP

FUMARASE (MALATHIDROLIASE)

L- MALAT FUMARAT + H2O

COOH

HO – C – H

H – C – H

COOH

H COOH

C

C

HOOC H

L- MALAT FUMARAT

+ H2O

5. ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS KONVERSI

ISOMER OPTIK,GEOMETRIK

TRIOSA FOSFAT ISOMERASE SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS FOSFOGLUKOISOMERASE D-Glukosa 6 fosfat D- Fruktosa 6 fosfat

H

C = O

H – C – OH

HO – C – H

H – C – OH

H – C – OH

CH2 – O – PO3

CH2OH

C = O

HO – C – H

H – C – OH

H – C – OH

CH2 – O – PO3

6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA SENYAWA DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN PIROFOSPAT PADA ATP.

Glutamin sintetase

L Glu + NH4+ + ATP L-Gln + ADP + PPi

COOH

H2N – C – H

CH2

CH2

COOH

COOH

H2N – C – H

CH2

CH2

C = o

NH2

+ NH4+ + ATP

L - Glu L- Gln

+ ADP

ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”

ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI

YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1

MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT

TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI

TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK

MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI

MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S)

KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.

KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN TRANSISI

2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI 1. DENGAN PEMANASAN 2. DENGAN KATALISATOR

C = O

H - C – OH

HO – C - OH

H – C - OH

H – C - OH

CH2OH

TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE)

EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG AKAN DIKATALISIS.

PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.

DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.

1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG SAMA DENGAN SUBSTRAT

2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.

+

ENZIM SUBSTRAT

KOMPLEK

ENZIM-SUBSTRAT

ENZIMPRODUK

+

ENZIM Substrat

KOMPLEK

ENZIM-SUBSTRAT

PRODUK ENZIM

+

+

2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND

LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.

BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO) RIBONUKLEASE PANKREAS

ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR

1. MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

2. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM) EX : THIAMIN (B1) RIBOFLAVIN (B2) VIT B12 PYRIDOXIN (B6) NIACIN (NAD) PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A), BIOTIN, FOLATE NAD.

KOFAKTOR DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI HARUS ADA.

BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM & KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA)

BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM ATAU KOENZIM.

KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH PADA ENZIM (SEMENTARA)

KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM GUGUS PROSTETIK

HOLOENZIM PROTEIN + GUGUS PROSTETIK

APOENZIM BAHAGIAN PROTEIN ENZIM

KECEPATAN REAKSI ENZIM TERGANTUNG KEPADA

1. KONSENTRASI SUBSTRAT.

2. SUHU 37, 45, >55 STABIL SUHU TINGGI STABIL SUHU RENDAH

3. Ph MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG

KHAS 7 - 9

4. INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)

1. KONSENTRASI SUBSTRAT

MICHAELIS-MENTEN EQUATION

Vo = kecepatan awal pada

konsentrasi substrat [S]

V max = Kecepatan maksimum

Km = Tetapan Michaelis-Menten

enzim bagi sustrat tertentu

2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI

Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas

contoh:

PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)

1. INHIBITOR KOMPETITIF SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR YG ANALOG DG INHIBITOR ENZ-I

PENCEGAHAN MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT

E + P

TIDAK TERBENTUK PRODUK

2. INHIBITOR NON KOMPETITIF - BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI

ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM ENZIM MENJADI INAKTIF

E + S E-S + I E-S-I TIDAK TERBENTUK PRODUK

ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK

SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE TIGA DST.

A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5

ENZIM ALOSTERIK MODULATOR

SIFAT ENZIM ALOSTERIK:1. JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI 2

ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA)2. MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG

MODULATOR SECARA NON KOVALEN

ENZIM