Enzimas Antonio E. Serrano PhD. MT. Cátedra de Bioquímica - 2012 @xideral xideral.com
Enzimas Antonio E. Serrano PhD. MT.Cátedra de Bioquímica - [email protected]
Sumario• Características• Nomenclatura• Cofactores• Inorgánicos• Orgánicos
• Sitio Activo• Unión Enzima Sustrato• Catálisis
• Clasificación• Inhibición Enzimática• Control Actividad Enzimática
Características• 1.- Catálisis:• Aceleran las reacciones
químicas aumentando la velocidad de reacción
• 2.- Especificidad• Tanto en la reacción que
catalizan como en la selección de los Sustratos.
• 3.-Casi todas las Enzimas conocidas son proteínas• Existen moléculas de RNA
catalíticamente activas (Ribozimas).
Caracteristicas• 4.- Las enzimas no se
modifican en la reacción que catalizan.• 5.- No afectan el
equilibrio de la reacción• Sólo la velocidad.
• 6.- Algunas requieren de moléculas inorgánicas u orgánicas para la catálisis• Cofactores• Coenzimas
Nomenclatura• Son llamadas de acuerdo a:• Nombre del sustrato que ellas utilizan• En algunas ocasiones al tipo de reacción que realizan
• Ejemplo• Enzima de la Glicólisis – Hexoquinasa (Hexosa y Quinasa)• La hexoquinasa es la enzima que cataliza la primera reacción de la
vía glucolítica
Co-Factores• La actividad catalítica de muchas enzimas depende de
moléculas llamadas cofactores.• Apoenzima + cofactor = Holoenzima (activa)
• Se dividen en dos grupos:• Cofactores: Inorgánicos (Metales)• Coenzimas: Pequeñas moléculas orgánicas
Cofactores Inorgánicos• Su mecanismo de acción
comprende:1. No participando en la
transformación del sustrato:• a) Puede servir de puente entre
el Sitio Activo y el Sustrato (interacción iónica)
• b) Activación de la enzima por unión del cofactor
2. Participando en la transformación del sustrato:• Principalmente en reacciones
REDOX (óxido-reducción)
Cofactores Inorgánicos
Coenzimas (Cofactores Orgánicos)
• Participan directamente en la reacción enzimática.• Actúan como transportadores de grupos funcionales
específicos.
FAD
Ácido fólico
Coenzimas
Mecanismo de Acción
Sitio Activo• Zona de la enzima a la
que se une el sustrato para ser catalizado
• Bolsillo o depresión en la estructura de la enzima
• Pequeño y superficial• La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria
• Grupos R importantes para interacción y catálisis
Grupos R del Sitio Activo
Unión Enzima-Sustrato
Modelo Llave- Cerradura (1890)
Unión Enzima-Sustrato
Modelo Encaje Inducido (1958)
Variación Actividad Enzimática
Efecto del pH
• Afecta al estado de disociación de los grupos R.
• La mayor parte de los enzimas tienen un pH óptimo.
• El pH puede afectar de dos maneras:• Afecta a la unión del sustrato.• Afecta a la velocidad catalítica
de la reacción.
Temperatura
• Cuando la temperatura sube la velocidad de reacción aumenta. Existe una temperatura máxima a la cual la proteína se denatura dejando de ser funcional.
• La mayor parte de los enzimas se denatura a unos 50ºC.
Etapas de la Catálisis1. Se forma el Complejo
Enzima-Sustrato.2. Los sustratos se unen a las
enzimas en una cavidad denominada Centro Activo (interacciones hidrofóbicas, puente de hidrógeno, iónicas, fuerzas de van der Waals).
3. Grupos Catalíticos: residuos aminoacídicos del Centro Activo que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces.
Interacciones en la Catálisis
Lugar de Unión
Clasificación de Enzimas
Clasificación de Enzimas• 1.- Oxido-reducción: hay transferencia de electrones
• 2.- Transferasas: Transferencia de Grupos. Ejemplo: grupos Fosfato
• 3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis• Enlace éster• Enlace glucosídico• Enlace peptídico• Enlace C-N
• 4.- Liasas: Ejemplo: Formación de dobles enlaces.
• 5.- Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de una molécula para generar isómeros.
• 6.- Ligasas: Formación de enlaces con aporte de ATP• Entre C y O• Entre C y S• Entre C y N• Entre C y C
Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima
Ejemplo de Reacción Enzimatica
Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima
Inhibición Enzimática• Las enzimas son inhibidas por
moléculas específicas.• Principal mecanismo de
control en los Sistemas Biológicos.
• Inhibición Irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima.
• Inhibición Reversible: hay una rápida disociación del Complejo enzima-inhibidor (uniones no covalentes).• Competitiva • No Competitiva
Inhibición Reversible Competitiva
• Inhibición que se supera aumentando la concentración del sustrato
• Inhibidor tiene estructura similar al sustrato
• Medicamentos, antibióticos, pesticidas, herbicidas=algunos actúan como inhibidores enzimáticos (reversibles e irreversibles).
• Existen Activadores Enzimáticos.
Inhibición Reversible No Competitiva
• El Inhibidor se une a un sitio alostérico.• Varía la estructura
terciaria de la enzima.
Inhibición Competitiva
También puede haber unión del I sólo a la E.
No se forma producto aunque el sustrato se una a la enzima (por la presencia del inhibidor).
Inhibición No Competitiva
Control de la Actividad Enzimática
• 1.- Interacciones Alostéricas (interacciones entre centros espacialmente distintos)
Control de la Actividad Enzimática
• 2.-Modificación Covalente Reversible (fosforilación de residuos de serina y treonina)
Control de la Actividad Enzimática
• 3.- Actividad Proteolítica (enzimas digestivas como tripsinógeno – tripsina - Sheddasas)