Biopéptidos de la carne bovina, suina y aviar para la ...cvpba.org/wp-content/uploads/2017/10/BromatologiaCabreraBiopepti... · La carne bovina, aviar y suina, contiene además dipéptidos,

Biopéptidos de la carne bovina, suina y aviar para la salud muscular y prevención de la sarcopenia en la vejez.

M. Cristina CabreraLaboratorio de Nutrición y Calidad de los Alimentos, Facultad de Agronomía,Fisiología & Nutrición, Facultad de Ciencias,Universidad de la República, Montevideo, [email protected]

Las carnes, como otros alimentos proteicos de origen

animal contribuyen con la saciedad y tienden a

disminuir el consumo de carbohidratos disminuyendo

el riesgo de sobrepeso (Astrup et al., 2014).

La carne es un alimento estratégico y completo, por su altísima calidad

proteica, que expresa la composición de aminoácidos esenciales, necesarios

para el desarrollo de los niños y la alimentación de personas con altos

requerimientos nutricionales, mujeres embarazadas, deportistas y en la

etapa de la vejez (EFSA, 2012).

La calidad de su proteína, puede ser mejorada o perjudicada

con los procesos térmicos, y esta es un área de necesarios

estudios ya que impacta directamente en el balance proteico

y de aminoácidos de los individuos.

PROTEINAS DE LAS CARNES

La carne bovina, aviar y suina, contiene además dipéptidos, como la

anserina, carnosina, taurina y otros, cuyo rol buffer y antioxidante en

el músculo, permitiría una mejor calidad de carne, pero también es un

compuesto de interés para la nutrición humana, por su rol de

antioxidante y reductor de la actividad proteolítica asociada a la edad

(Manghani et al., 2013).

Los factores que afectan el contenido de dipéptidos, pueden

ser debidos al manejo, a la dieta o al procesamiento. Esta área

es de desarrollo futuro y tiene impacto cuando consideramos

la carne con una finalidad nutricional pero también funcional

y relacionada a la calidad de vida y longevidad.

PEPTIDOS DE LAS CARNES

Biopéptidos del músculo

taurina (acido 2-aminoetanesulfonico),

anserina (β-alanil-1-metilhistidina), dipéptido

carnosina (β-alanilhistidina), dipéptidos

Tienen un rol de buffer de pH intracelular

Neurotrasmisión

Inhibe reacciones oxidativas

Activador de enzimas

La fragmentación de los péptidos durante el proceso proteólisis post mortem produce pequeños péptidos con roles antioxidantes

La digestión en el hombre produce pequeños péptidos a partir de una comida con carne

Pequeños péptidos que se liberan maduración/digestión

Contribución de la carne a los requerimientos proteicos diarios

COSTO ACCESIBLE

DISPONIBLE

VERSATIL

Marangoni et al, 2015)

Se necesitan según EFSA

RDI (97.5% poblacion)

0.66 g/kg peso - 0.83 g/kg peso Adultos

1.12g/kg peso Niños

De una proteína de alta calidad

/100 g

Particularidades de la proteína pollo

PDCASS casi 1

Contribución de la carne para situaciones que demandan mas cantidad de proteína >0.8 g/kg peso

Embarazo, hacia tercer trimestre

Edad, mayor a 65 para disminuir riesgo de sarcopenia

Actividad física alto nivel

Composición proteica del músculo….carne

Las proteínas son el 19 % de los componentes del músculo

Péptidos y compuestos nitrogenados del proteoma

Carnosina (β-Alanyl-L-histidine)

Dipéptido, comprende

β-alanina e histidina

Está en altas concentracionesen músculo esqueleticovertebrados (mamíferos) incluyendo el hombre.

Está en mas alta concentración (400 à 500 mg/100 g) en el músculo a metabolismo glicolíticopredominante .

Anserina (β-Alanyl-1-methyl-L-histidina)

Dipéptido, comprende abundante en las aves, peces y algunos mamíferos .

Taurina

• 2-aminoethano acido sulfónico, aminoácido que contiene S sintetizado a partir de la metionina (mamíferos).

• Está presente en músculo como acido libre.

Creatina

• ácido 2-(carbamimidoil-metil-amino)acético es un acido organico nitrogenado en el músculo de los vertebrados .

• Intercambia con creatina fosfato.• 90 % creatina está en los músculos.

Los péptidos caracterizan a cada especie

Nuevos conceptos dietéticos de la carne-péptidos pequeños

Péptidos bioactivos (2 -50 aminoácidos) y pequeñospéptidos en la carne (<5KDa) interesan por:

concepto basado en la velocidad de digestión de los péptidos de la carne (rápidos vs lentos), no en la digestibilidad de la proteína.

concepto basado en roles muy particulares en la salud humana.

Efecto salud de los péptidos de la carne

Antihipertensivos

Antitrombóticos

Antioxidantes

Opioides

Inmunomoduladores

Antimicrobial

El interés de estos péptidos sería en los individuos en situación de estrés oxidativo.

Retraso del envejecimiento muscular.

Individuos exigidos en esfuerzo muscular y deportistas.

Creatina en la carne…

Es un compuesto ergogénico que, bajo la forma de fosfocreatina, contribuye con la energia para la contracción muscular, necesaria a los deportistas .

El aporte de creatina por la carne (bovina, aviar y pescados) representa casi 1 g/día para los omnívoros, y permite junto a la síntesis endógèna de compensar las pérdidas urinarias y de equilibrar el pool de creatina corporal (Afssa, 2007).

Las reservas en creatina de los omnívoros son superiores a las de los vegetarianos (Venderley y Campbell, 2006).

Las pérdidas a la cocción son bajas en caso de carnes asadas ó al horno pero pueden llegar a 30% con cocciones largas (Bauchart 2006 ; Bauchart et al., 2006).

Creatina Creatinina

Calor

Procesamiento prolongado a alta temperatura

Conversion no enzimática por remoción del agua y la formación de una estructura en anillo.

Formación de HA (aminas heterocíclicas)

Dipéptidos ricos en histidina…

Carnosina

Anserina

Chemical structures of carnosine and its naturally occurring derivatives.

Alexander A. Boldyrev et al. Physiol Rev 2013;93:1803-1845

Sus multifuncionales propiedades se basarían en la estructura:

Propiedad de hidrofobicidad,

Propiedad de carga

Propiedad de ligar microelementos (Cu, Zn)

Structure-activity relationship of carnosine.

Alexander A. Boldyrev et al. Physiol Rev 2013;93:1803-1845

©2013 by American Physiological Society

Actividad quelataciónmetales

La Carnosina tiene habilidad para

formar complejos con metales en

estado de transición:

Cu2+, Co2+, Ni2+, Cd2+, y Zn2+.

Cu y Zn han sido los más investigados

hasta ahora.

La Carnosina los retiene para la

enzima SOD.

Incremento de la capacidad buffer del músculo

Por aumento de la inducción de la síntesis de las proteínas ricas en histidina.

Hay una relación entre concentración de carnosina y capacidad glucolítica del músculo (Parkhouse et al., 1983) que contribuye a la capacidad buffer especialmente en las fibras de contracción rápida (deportistas).

Atrapante de los radicales hidroxilos.

Carnosina actúa impidiendo formación de MDA.

Evita la fragmentación del Zn y Cu de la SOD por su efecto atrapante de losradicales hidroxilos.

Por ser soluble agua potencia el efecto del α- tocoferol durante la peroxidacionde los lípidos. Se potencia con Vit C y E en el músculo.

Efecto contra oxidación de los lípidos

Potential roles of carnosine in skeletal

muscles cells:

1) proton buffering capacity;

2) regulator of calcium release and

calcium sensitivity;

3) protection against reactive oxygen

species (ROS);

4) chelation of transition metal ions;

5) extracellular provide de histidine

Alexander A. Boldyrev et al. Physiol Rev 2013;93:1803-1845

A nivel función muscular esfuerzo

Durante el esfuerzo la carnosina protege a la membraba celular muscular de la oxidación encondiciones de bajo pH del músculo .

Carnosina facilita la respuesta anabólica al ejercicio y permite restaurar mas rápido la capacidad de contracción muscular después del esfuerzo.

Carnosina es un inhibidor la

formación de los ALEs (advanced

lipoxidación end products)

Fig: Nu represents the protein

nucleophilic sites undergoing RCS

adduction. Carnosine can act as

ALEs inhibitor through the following

mechanisms:

1) inhibiting lipid oxidation and

breakdown to RCS;

2) detoxifying RCS; and

3) reacting with carbonylated

proteins (“carnosinylation”).

Carnosine as an inhibitor of advanced glycoxidation end products (AGEs) formation. Carnosine can act as AGEs inhibitor through the following mechanisms:

1) restoring the native protein from the Schiff base by a transglycating effect;2) by a hypoglycemic effect;3) by detoxifying RCS; 4) by inhibiting the oxidative conversion of glycated proteins to AGEs.

Efecto contra oxidación de las proteínas

Glicación de proteinas produce 50 veces másradicales libres que la degradacion de su forma nativa.

Carnosina es anti-glicación.

La glicación de las proteínas produce patologías, diabetes, sindrome estres metabolico.

Cómo funciona ? Carnosina reacciona con losaldehidos y cetonas ( grupos carbonilos tóxicos).

Activity Carnosine Anserine Homocarnosine Ophidine β-Alanine Histidine Reference Nos.

Antioxidant(scavenging effect)

Peroxyl radicals ** ** ** ** / ** 100, 209, 219

Hydroxyl radicals ** ** ** ND / ** 69, 85, 209

Peroxynitrite ** ** ND ND / ** 133

Singlet oxygen ** ** ND ND * * 121

Nitric oxide ** ND ND ND / * 271

Buffering activity

pKa ** ** ND ** ND * 3

Metal ion chelating

Cu2+chelation ** ND ND ND ND *** 382

AGEs inhibition

transglycation ** ** ND ND * * 353

ALEs inhibition

HNE scavenging ** ** * ND * * 9

Biochemical properties of carnosine and related molecules Physiological Reviews 2013 Vol. 93 no. 4, 1803-1845

Marks summarize the activity of carnosine derivatives and of the constitutive amino acids in respect to carnosine: **,

equal; *, lower: ***, greater; /, no activity; ND, not determined.

polloCarne roja

Temas interesantes…

En el hombre la concentración de carnosine baja con la edad , baja de 63% desde los 10 a los 70 años.

Carnosina tiene rol inmunopotenciador, y protege al sistema inmune durante el tratamiento con inmunosupresores como cortisona, drogas anticancer y otras drogas.

(Guitto et al. 2005 ; Hipkiss, 2005).

Carnosine content in the Gastrocnemius medialis muscle of healthy men (n = 271) and women (n

= 217) of different ages, measured by NMR spectroscopy (data compiled from Refs. 35, 126).

Alexander A. Boldyrev et al. Physiol Rev 2013;93:1803-1845

©2013 by American Physiological Society

Parece haber una relación directa entre carnosina entrando a la vena porta y capacidad antioxidante del plasma (Bauchart et al., 2007b).

El consumo de carne aviar, bovina, cerdo, permite aumentar la concentracion plasmática en el hombre (Park et al., 2005).

Contenido de péptidos de los músculos en el cerdo

Péptidos en carne de rumiantes

Creatinamg/kg carne

Carnosinamg/kg carne

Anserinamg/kg carne

Pastura 4308 ± 167 a 3887 ± 368 a 620 ± 78

Feedlot 3588 ± 127 b 3162 ± 59 b 577 ± 44

Concentración de creatina, carnitina y anserina en el músculo Longissimus dorsi de novillos Aberdeen Angus alimentados a pastura o concentrado. a,b P<0.01

Cabrera, M.C., Terevinto, A., Zacchari, F. y Saadoun, A. (2015).

Contenido de Carnosina en el músculo humano

en respuesta a la dieta .

©2013 by American Physiological Society

TAURINATendría rol en :

Concentración Atención PsicomotorRecuperación de la pérdida de memoria relacionada a la edadAntihipoxico

(Smidt, 2010)

mg/100 gramos de carne de ave

CARNE BLANCA : 18

CARNE OSCURA: 169

Péptidos muy pequeños resultantes digestión

Discrimination of in vitro and in vivo digestion products of meat proteins from pork, beef, chicken, and fish

PROTEOMICSVolume 15, Issue 21, pages 3688-3698, 10 SEP 2015 DOI: 10.1002/pmic.201500179http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/pmic.201500179/full#pmic12102-fig-0001

Se obtienen péptidos por…

La fragmentación de los péptidos durante el proceso post mortem produce pequeños péptidos con roles antioxidantes

Extractos

Esencias (esencia de pollo, China)

Jugos

Agregando Peptidil peptidasas

Agregando Aminopeptidasas

Péptidos y absorción del Fe :

Los péptidos de la digestión de la globina solubilizan el grupo hemo (Fly y col, 2000)

Quelatando el Fe para aumentar su solubilidad a pH neutro

O por reducción del Fe3+ a Fe 2+ más soluble

Factor carne indispensable a la absorción de Fe

47

Fairweather-Taith col (2008)

Otros péptidos pequeños pueden hacer tal efecto (estudios en curso).

Caseína y ovoalbúmina no tiene esta habilidad de reducir el Fe 3+ a Fe 2+ a pH neutro .

48

Péptidos de bajo peso molecular Swain y col (2002)

Péptidos extraídos de pechuga cocida con alto contenido en histidina solubilizan el Fe no hemínico y aumentan la absorción en cultivo de células intestinales

Mejoran la absorción del Fe no hemínicopor un efecto de solubilización del Fe 3+ a Fe 2+

49

Proteínas de carne de vaca, oveja, pollo, hígado, pescado tienen igual efecto sobre la solubilización del Fe no hemínico pero no se observó en proteínas de queso, huevo, leche, ovoalbúmina (Swain y col, 2002)

Estaría relacionado al contenido (alto) de -SH (sulfidril) de las proteínas animales tisulares que se liberan durante la digestión (Mulvihill, 1998) y que reducen el Fe3+ a Fe 2+ 50

Fe 2+ solubilizado vs fuente proteína

51

DSSP=homogenizado

de pechuga pollo soluble en NaCl

DSIP=homogenizado

de pechuga pollo insoluble NaCl

CAS=caseína

OVA=ovoalbúmina

Seth y col, 1999

Origen de las Proteínas de la dieta y recuperación de la masa muscular

Ingesta de carne o soja sobre la síntesis de proteína miofibrilar en individuos en reposo y con ejercicio