METABOLISME MIKROORGANISME
Post on 05-Dec-2014
61 Views
Preview:
DESCRIPTION
Transcript
METABOLISME MIKROORGANISME
METABOLISME MIKROORGANISME
BY: JULIANTY S. SIBUEA
Perbedaan enzim ekstraseluler dengan enzim intraseluler
Sekalipun semua enzim pada mulanya dihasilkan di dalam sel, beberapa enzim
diekspresikan melalui dinding sel dan dapat berfungsi di luar sel. Ada dua tipe enzim, eksoenzim
atau enzim eksraseluler atau enzim di luar sel dan endoenzim atau enzim intraseluler atau enzim
di dalam sel.
Berdasarkan tempat bekerjanya, bakteri memiliki juga jenis enzim yaitu endoenzim
dan eksoenzim. Endoenzim yaitu enzim yang berkerja dalam sel. Sistem endoenzim selain
bersifat anabolik dapat juga bersifat katabolik.sedangkan eksoenzim yaitu enzim yang
disekresikan ke luar sel dan berdifusi ke dalam media. Sebagian besar eksoenzim bersifat
hidroliktik, yang berarti bahwa eksoenzim menguraikan molekul kompleks menjadi molekul-
molekul lebih sederhana. Molekul-molekul yang lebih kecil ini kemudian dapat memasuki sel
dan digunakan untuk kepentingan sel.
(Waluyo, 2004).
Pembeda Enzim Ektraseluler Enzim Intraseluler
Sebutan lain
Tempat kerjanya
Sifat enzim
- Eksoenzim
-
- Aktifitasnya di luar sel yang
menghasilkan enzim.
-
- Sebagian besar eksoenzim
bersifat hidroliktik, yang
berarti bahwa eksoenzim
menguraikan molekul
kompleks menjadi molekul-
molekul yang lebih sederhana
- Atau molekul yang lebih
- Endoenzim
-
- Aktifitasnya di dalam sel
- Bersifat anabolik dapat juga
bersifat katabolik
Fungsi
Utamanya
Reaksi yang
dilakukan
Energi yang
dibebaskan
Energi
kecil.
-
- Melangsungkan perubahan
perubahan pada nutrien di
sekitarnya sehingga
memungkinkan nutrien
tersebut memasuki sel;
dengan perkaaan lain
mengambil zat makanan zat
makanan yang ada di
sekililingnya. Misalnya,
enzim amilase menguraikan
zat pati menjadi unit-unit gula
yang lebih kecil.
(Waluyo. 2004)
Melakukan reaksi dan
hidrolisis
Membebaskan hanya
sejumlah kecil energi.
Energi yang dibebaskan tidak
berguna bagi sel.
(Tarigan, 1988)
- Enzim intraseluler
mensintesis bahan seluler
dan menguraikan nutrien
untuk menyediakan energi
yang dibutuhkan oleh sel,
misalnya heksokinase
mengkatalisis fosforilasi
glukosa dan heksosa
(senyawa-senyawa gula
sederhana) di dalam sel.
-
(Waluyo. 2004)
Melakukan reaksi oksidasi
dan reduksi
Membebaskan sejumlah
besar energi.
Energi yang dihasilkan
berguna atau dimanfaatkan
oleh sel mikroorganisme.
(Tarigan, 1988)
Perbedaan penghambat enzinm komtetituf dengan penghambat enzim non komtetitf.
Pada banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme umpan
balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai
inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau
berhenti. Bentuk umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi
seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan
enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk S.
http://id.wikipedia.org/w/
index.php?title=Berkas:Competitive_inhibition.svg&filetimestamp=20080528183227
Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis inhibitor enzim.
Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan
enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli
enzim. Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di
samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak
pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga
menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak
berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan
maksimal tersebut, sehingga meningkatkan Km.
Inhibisi tak kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas,
namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak
aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan
dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan
dengan peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun, karena substrat masih
dapat mengikat enzim, Kmtetaplah sama.
Inhibisi campuran
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif, kecuali kompleks EIS
memiliki aktivitas enzimatik residual.
Pada inhibitor kompetitif, inhibitor akan bersaing dengan sunstrat untuk bergabung
dengan enzim sehingga kerja enzim akan terganggu. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif,tidak
akan bersaing dengan substrat untuk bergabung dengan enzim karena memiliki sisi ikatan yang
berbeda.
http://id.wikipedia.org/w/index.php?
title=Berkas:Inhibition.png&filetimestamp=20080205204432
Pembeda penghambat enzim komtetitf
(Inhibitor Kompetitif)
penghambat enzim non
kompetitif (Inhibitor Non-
kompetitif)
Reaksi terhadap
substrat
Sisi aktif enzim
Kelajuan
Inhibitor kompetitif akan
bersaing dengan substrat
untuk bergabung dengan
enzim sehingga kerja enzim
akan terganggu.
Inhibitor kompetitif mengikat
enzim secara reversibel,
menghalangi pengikatan
substrat.
Pada penghambatan ini zat –
zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan
struktur substrat. Dengan
demikian baik substrat
maupun zat penghambat
berkompetisi atau bersaing
untuk bersatu dengan sisi
aktif enzim , jika zat
penghambat lebih dulu
berikatan dengan sisi aktif
enzim , maka substratnya
tidak dapat lagi berikatan
dengan sisi aktif enzim.
Pada inhibitor kompetitif,
Inhibitor nonkompetitif
tidak akan bersaing dengan
substrat untuk bergabung
dengan enzim karena
memiliki sisi ikatan yang
berbeda.
Pada Inhibitor Non-
kompetitif pengikatan
substrat juga menghalangi
pengikatan inhibitor.
Substrat dan inhibitor
berkompetisi satu sama
lainnya.
Pada penghambatan ini,
substrat sudah tidak dapat
berikatan dengan kompleks
enzim- inhibitor, karena sisi
aktif enzim berubah.
Karena inhibitor tidak dapat
maksimal reaksi
Contoh
kelajuan maksimal reaksi
tidak berubah, namun
memerlukan konsentrasi
substrat yang lebih tinggi
untuk mencapai kelajuan
maksimal tersebut, sehingga
meningkatkan Km.
(Fardiaz. 1992)
Kegiatan enzim
dehidrogenase asam suksinat
dihambat oleh asam melonat,
sebab molekul asam malonat
serupa dengan asam suksinat
yaitu mempunyai 2 gugusan
OH. Karena struktur dari
kedua molekul asam ini
hampir sama , maka asam
malonat akan diikat pula oleh
enzim dehidrogenase asam
suksinat. Akan tetapi karena
asam melonat tidak dapat
dimetabolisir lebih lanjut,
maka ikatan asam malonat
dengan enzim tidak mudah
dilepaskan. Dengan
terbentuknya ikatan yang kuat
ini, menyebabkan adanya
persaingan yang ketat antara
asam malonat dengan asam
suksinat pada permukaan
dilawan dengan peningkatan
konsentrasi substrat, Vmax
reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat
mengikat enzim, Kmtetaplah
sama.
(Fardiaz. 1992)
Sulfanida (obat sulfa) dapat
menghambat kegiaan enzim
yang substratnya adalah
asam paraaminobenzoat
(paraaminobenzoic acid)
yang dalam buku literatur
disebut PABA saja.
PABA merupakan nutrien
esensial yang digunakan
oleh banyak bakeri dalam
sintesis asam folat (folat
acid), suatu vitamin yang
berfingsi sebagai koenzim.
Apabila sulfanilamida
diperlakukan kepada
bakteri, maka enzim yang
biasa dapat merubah PABA
menjadi folat, akan
bersenyawa dengan
sulfanilamida dan asam folat
tidak terbentuk sehingga
bakteri tidak dapat tumbuh.
enzim.
(Tarigan.1988)
Sel-sel tubuh manusia tidak
menggunkan PABA untuk
membentuk asam folat,
sehingga sulfanilamida
membunuh bakteri, akan
tetapi tidak merusakkan sel-
sel tubuh manusia.
(Tarigan.1988)
Contoh reaksi Inhibitor Kompetitif
Contoh reaksi Inhibitor Non-Kompetitif
http://id.wikipedia.org/w/index.php?
title=Berkas:Inhibition.png&filetimestamp=20080205204432
Menurut mekanisme kegiatannya, inhibior atau penghambat enzim dapat dibedakan
menjadi dua, yaitu:
- Inhibitor Kompetitif
- Inhibitor Non-kompetitif
Tabel perbedaan
Cara kerja Inhibitor Kompetitif dengan Inhibitor Non-kmpetitif
Perbedaan produksi energi secara anaerob dengan produksi energi secara aerob
Fermentasi diperkirakan menjadi cara untuk menghasilkan energi pada organisme purba
sebelum oksigen berada pada konsentrasi tinggi di atmosfer seperti saat ini, sehingga fermentasi
merupakan bentuk purba dari produksi energi sel.
Produk fermentasi mengandung energi kimia yang tidak teroksidasi penuh tetapi tidak
dapat mengalami metabolisme lebih jauh tanpa oksigen atau akseptor elektron lainnya (yang
lebih highly-oxidized) sehingga cenderung dianggap produk sampah (buangan). Konsekwensinya
adalah bahwa produksi ATP dari fermentasi menjadi kurang effisien dibandingkan oxidative
phosphorylation, di mana pirufat teroksidasi penuh menjadi karbon dioksida. Fermentasi
menghasilkan dua molekul ATP per molekul glukosa bila dibandingkan dengan 36 ATP yang
dihasilkan respirasi aerobik.
"Glikolisis aerobik" adalah metode yang dilakukan oleh sel otot untuk memproduksi
energi intensitas rendah selama periode di mana oksigen berlimpah. Pada keadaan rendah
oksigen, makhluk bertulang belakang (vertebrata) menggunakan "glikolisis anaerobik" yang
lebih cepat tetapi kurang effisisen untuk menghasilkan ATP. Kecepatan menghasilkan ATP-nya
100 kali lebih cepat daripada oxidative phosphorylation. Walaupun fermentasi sangat membantu
dalam waktu pendek dan intensitas tinggi untuk bekerja, ia tidak dapat bertahan dalam jangka
waktu lama pada organisme aerobik yang kompleks. Sebagai contoh, pada manusia, fermentasi
asam laktat hanya mampu menyediakan energi selama 30 detik hingga 2 menit.
Tahap akhir dari fermentasi adalah konversi piruvat ke produk fermentasi akhir. Tahap
ini tidak menghasilkan energi tetapi sangat penting bagi sel anaerobik karena tahap ini
meregenerasi nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+), yang diperlukan untuk glikolisis. Ia
diperlukan untuk fungsi sel normal karena glikolisis merupakan satu-satunya sumber ATP dalam
kondisi anaerobik.
(Timotius.1982)
Pembeda Produksi energi secara
anaerob
Produksi energi secara aerob
Pengertian
Contoh
Kebutuhan akan
Oksigen
Waktu istirahat
Kerentangan
Aktivitas anaerobik
merupakan aktivitas dengan
intensitas tinggi yang
membutuhkan energy secara
cepat dalam waktu yang
singkat namun tidak dapat
dilakukan secara kontinu
untuk durasi waktu yang
lama.
Fermentasi
Tidak membutuhkan adanya
oksigen.
Aktivitas ini biasanya juga
akan membutuhkan interval
istirahat agar ATP dapat
diregenerasi sehingga
kegiatannya dapat dilanjutkan
kembali.
Fermentasi asam laktat hanya
mampu menyediakan energi
selama 30 detik hingga 2
Aktifitas aerobik merupakan
proses metabolisme yang
membutuhkan kehadiran
oksigen (O ) agar prosesnya
dapat berjalan dengan
sempurna untuk
menghasilkan ATP.
Respirasi
Proses metabolisme energi
secara aerobik merupakan
proses metabolisme yang
membutuhkan kehadiran
oksigen (O ) agar prosesnya
dapat berjalan dengan
sempurna untuk
menghasilkan ATP.
Relatif tidak membutuhkan
istirahat.
Kecepatan menghasilkan
ATP-nya 100 kali lebih
cepat daripada oxidative
Kecepatan
reaksi
menit.
Proses metabolisme energi
secara anaerobik dapat
menghasilkan ATP dengan
laju yang lebih cepat jika
dibandingkan dengan
metabolisme energi secara
aerobik. Proses metabolisme
energi secara anaerobik dapat
menyediakan ATP dengan
cepat namun hanya untuk
waktu yang terbatas yaitu
hanya sekitar ±90 detik.
phosphorylation.
Metabolisme aerob lebih
lambat dalam menghasilkan
ATP namun memproduksi
ATP dalam jumlah yang
banyak dalam jangka waktu
yang lama.
SINTESIS ATP (Adenosin Tri Phosphat)
PEMBENTUKAN ATP SECARA RESPIRASI (MELALUI ATPsintase)
Jumlah ATP yang dihasilkan transfer elektron dari donor sampai akseptor terakhir
bervariasi tergantung jenis donornya. Jumlah ATP yang disintesis melalui ATPsintase per 2
elektron dan akseptor elektron adalah oksigen, dilambangkan dengan P/O. Jika akseptor elektron
bukan oksigen, maka dilambangkan dengan P/2e-.
Jumlah proton yang kembali melalui kanal ATPsintase yang dikopling dengan sintesis
ATP (dilambangkan H+/ATP) bervariasi, yaitu 2-4 proton digunakan untuk menyintesis 1 ATP
(Gambar 10.14). Terdapat konsensus bahwa nilai H+/ATP mitokondria adalah 3. Karena
mitokondria mampu memindah proton sebanyak 10 proton dan nilai H+/ATP adalah 3, maka
nilai P/O-nya adalah 3,3.
Gambar 10.14 Jumlah ATP ditentukan oleh rasio proton yang dipindahkan (yH+) dengan proton
yang kembali melaluai ATPase (xH+).
(Dwidjoseputro,1998)
Perbedaan energi (ATP) yang dihasilkan masing-masing prokariota di samping
tergantung pada jenis pembawa elektron yang mampu memindahkan proton, juga tergantung
pada asosiasi kompleks respirasi dengan membran sel. Sitokrom c yang terbenam di membran
sel, mempunyai aktivitas perpindahan proton lebih kecil dibandingkan sitokrom c periplasmik.
Molekul ATP adalah molekul berenergi tinggi. Merupakan ikatan tiga molekulfosfat
dengan senyawa Adenosin. Ikatan kimianya labil, mudah melepaskan gugus fosfatnya meskipun
digolongkan sebagai molekul berenergi tinggi. Perubahan ATP menjadi ADP (Adenosin Tri
Phosphat) diikuti dengan pembebasan energi sebanyak 7,3 kalori/mol ATP. Peristiwa perubahan
ATP menjadi ADP merupakan reaksi yang dapat balik.ATP sintase. Saluran proton FO dan
"tangkai" ditunjukkan dengan warna biru, domain sintase F1 ditunjukkan dengan warna merah,
dan membran ditunjukkan dengan warna abu-abu. ATP sintase, juga disebut kompleks V, adalah
enzim terakhir dalam lintasan fosforilasi oksidatif. Enzim ini ditemukan di seluruh organisme
hidup dan berfungsi sama pada prokariota maupun eukariota. Enzim ini menggunakan energi
yang tersimpan pada gradien proton di sepanjang membran untuk mendorong sintesis ATP dari
ADP dan fosfat (Pi). Perkiraan jumlah proton yang diperlukan untuk mensintesis satu ATP
berkisar antara tiga sampai dengan empat, dengan beberapa peneliti yang mensugestikan bahwa
sel dapat memvariasikan rasio ini sesuai dengan kondisi.
Reaksi fosforilasi ini adalah reaksi kesetimbangan, yakni ia dapat digeser dengan
mengubah gaya gerak proton. Dengan ketiadaan gaya gerak proton, reaksi ATP sintase akan
berjalan dari sisi kanan ke kiri, menghidrolisis ATP dan memompa proton keluar dari matriks
melewati membran. Namun, ketika gaya gerak protonnya tinggi, reaks dipaksa untuk berjalan
secara terbalik, yaitu dari sisi kanan ke kiri, mengijinkan proton mengalir dan mengubah ADP
menjadi ATP.
ATP sintase adalah sebuah kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti jamur.
Kompleks enzim ini pada mamalia mengandung 16 subunit dan memiliki massa kira-kira 600
kilodalton. Bagian yang tertanam pada membran disebut FO dan mengandung sebuah cincin
subunit c dan saluran proton. "Tangkai" dan kepala yang berbentuk bola disebut F1 dan
merupakan tempat sintesis ATP. Kompleks yang berbentuk bola pada ujung akhir F1
mengandung enam protein yang dapat dibagi menjadi dua jenis: tiga subunit α dan tiga subunit
β), manakala bagian "tangkai" terdiri dari satu protein: subunit γ, dengan ujung tangkai menusuk
ke dalam bola subunit α dan β. Baik subunit α dan β mengikat nukleotida, namun hanya subunit
β yang mengkatalisis reaksi sintesis ATP. Di samping F1 pula terdapat sebuah subunit berbentuk
batang yang menghubungakan subunit α dan β dengan dasar enzim.
Seiring dengan mengalirnya proton melewati membran melalui saluran ini, motor FO
berotasi. Rotasi dapat disebabkan oleh perubahan pada ionisasi asam amino cincin subunit c,
menyebabkan interaksi elektrosatik yang menolak cincin subunit c. Cincin yang berotasi ini pada
akhirnya akan memutar "as roda" (tangkai subunit γ). Subunit α dan β dihalangi untuk berputar
oleh batang samping yang berfungsi sebagai stator. Pergerakan ujung subunit γ yang berada
dalam bola subunit α dan β memberikan energi agar tapak aktif pada subunit β menjalankan
siklus pergerakan yang memproduksi dan kemudian melepaskan ATP.
Mekanisme ATP sintase. ATP ditunjukkan dengan warna merah, ADP dan fosfat dalam
warna merah jambu, dan subunit γ yang berputar dalam warna hitam. Reaksi sintesis ATP ini
disebut sebagai mekanisme perubahan ikatan (binding change mechanism) dan melibatkan tapak
aktif subunit β yang berputar terus dalam tiga keadaan. Pada keadaan "terbuka", ADP dan fosfat
memasuki tapa aktif (ditunjukkan dalam warna coklat pada diagram). Protein kemudian menutup
dan mengikat ADP dan fosfat secara longgar (keadaan "longgar" ditunjukkan dalam warna
merah). Enzim kemudian berubah bentuk lagi dan memaksa kedua molekul ini bersama, dengan
tapak aktif dalam keadaan "ketat" (ditunjukan dalam warna merah jambu) dan mengikat molekul
ATP yang terbentuk. Tapak aktif kemudian kembali lagi ke keadaan terbuka dan melepaskan
ATP untuk kemudian mengikat ADP dan fosfat, dan memulai siklus yang baru.
Pada beberapa bakteri dan arkaea, sintesis ATP didorong oleh pergerakan ion natrium
yang melalui membran sel daripada pergerakan proton. Arkaea seperti Methanococcus juga
mengandung A1Ao sintase, sebuah bentuk enzim yang mengandung protein tambahan dengan
kemiripan urutan asam amino yang kecil dengan subunit ATP sintase bakteri dan eukariota
lainnya. Adalah mungkin bahwa pada beberapa spesies, bentuk enzim A1Ao adalah ATP-sintase
terspesialisasi yang digerakkan oleh natrium,namun ini tidaklah benar pada keseluruhan kasus.
http://baking-management.com/ingredients/enzymes-101/
Referensi:
Anonim,2007.http://id.wikipedia.org/w/index.php?title=Berkas:Competitive_inh
bition.svg&filetimestamp=20080528183227 diakses pada tanggal 7 April 2011
Anonim,2008:http://hafizluengdaneun.multiply.com/journal/item/1/Laporan_Koasistensi_Mikrobiologi_
Diakses hari selasa, Pukul 11.45
Anonim.2011.http://berkomentarlah.blogspot.com/2011/02/pengaruh-inhibitor
terhadap-aktivitas.html diakses pada tanggal 7 April 2011
Dwidjoseputro, S. 1998. Dasar-dasar Mikrobiologi.Jakarta : Erlangga.
Fardiaz, S. 1992. Mikrobiologi Pangan 1. Gramedia Pustaka Utama: Jakarta
Waluyo, L. 2004. Mikrobiologi Umum. Malang: Universitas Muhamadiyah
Malang
Timotius, K.H. 1982. Mikrobiologi Dasar. Salatiga: Universitas Kristen
Satya Wacana
http://baking-management.com/ingredients/enzymes-101/
metabolisme mikroba
KAPANG ASCOMYCETES
DESKRIPSI KAPANG ASCOMYCETES SECARA MAKROSKOPIS DAN MIKROSKOPIS ...
Selasa, 07 Desember 2010
KAPANG ASCOMYCETES
DESKRIPSI KAPANG ASCOMYCETES SECARA
MAKROSKOPIS DAN MIKROSKOPIS
Penamaan Ascomycetes dihubungkan dnegan cirri yang khas yang dimiliki oleh golongan jamur ini,
yaitu tempta terbentuknya spora yang disebut askus, oleh karena itu sporanya disebut askospora.
Kelompok jamur yang hidup di darat dan memiliki bentuk dan tumbuh pada bermacam-macam habitat.
Talus pada umunya berupa filament yanf secara teratur bersekat, meskipun sekatnya tidak sempurna.
Sel atau segmen masing-masing barisi satu atau lebih inti. Fase motil dalam daur hidupnya tidak ada,
bahkan sel reproduknya adalah non motil.
Ascomycetes memiliki ciri-ciri sebagai berikut:
1.) Fase somatic pada umumnya adalah miselium bercabang dengan sekat teratur meskipun sekatnya
terdapat lubang sederhana
2.) Persatuan hifa anatara hifa tetangga dari miselium sering terjadi
3.) Karalteristik spora disebut dengan askospora
4.) Adanya fase dikariotik dalam daur hidupnya
5.) Reproduksi sporik dengan dibentuknya konidia
6.) Pada umumnya asci dibentuk pada tubuh buah yang disebut askokarp.
Kapang dari kelas Ascomycetes mempunyai miselium yang bersekat-sekat. Kebanyakan hidup
sebagai saprofit dan menimbulkan kerusakan pada berbagai macam bahan makanan, makanan hasil
olahan, kain, kayu, dan sebagainya. Namun ada pula yang bersifat parasit pada tumbuhan, hewan dan
manusia. (Hastuti, Sri Utami, 2007).
Pembiakan secara generatif dilakukan dengan spora-spora yang terbentuk di dalam askus.
Beberapa askus terdapat di dalam tubuh buah. Pada umumnya askus terdapat di ujung hifa, yang
mengandung 4 atau 8 buah spora (Dwijiseputro, 1978).
Menurut Schlegel dan Schmidt, 1994. Ascomycetes memiliki ciri khas yaitu kapang ini bersekat dan
adanya pembentukan konidiospora. Tidak memiliki sel yang bercemeti. Nama Ascomycetes berasal dari
adanya bentuk menyerupai pipa, dinamakan askus yang merupakan ciri khas kelompok ini, yang
didalamnya dibentuk askospora. Banyak ascomycetes memperbanyak diri secara aseksual dengan
membentuk konidium. Beberapa kapang yang masuk dalam kelas Ascomycetes adalah sebagai berikut:
1. Kapang Aspergillus Oryzae
Aspergillus Oryzae termasuk Kapang dari genus Aspergillus. Biasanya terdapat dimana-mana sebagai
saprofit. Koloni yang sudah menghasilkan spora warnanya menjadi coklat kekuning-kuningan, kehijau-
hijauan atau kehitam-hitaman. Miselium yang semula berwarna putih sudah tidak tampak lagi
(Dwijiseputro, 1978).
Menurut Gandjar, Indrawati, 2000 ciri-ciri Aspergillus Oryzae dideskripsikan sebagai berikut : koloni
pada medium Czapek’s Dox mencapai diameter 4-5 cm dalam 7 hari, dan terdiri dari suatu lapisan
konidiofor yang panjang-panjang yang berbaur dengan miselia aerial. Kepala konidia berbentuk bulat,
berwarna hijau pucat agak kekuningan, dan bila tua menjadi coklat redup. Konidiofor berwarna hialin
dengan panjang 4-5mm, dan umunya berdinding kasar. Vesikula berbentuk semibulat dan berdiameter
40-80 µm. Fialid terbentuk langsung pada vesikula atau pada metula, dan ukurannya(10-15)x(3-5) µm.
Metula berukuran (8-12)x(4-5) µm. Konidia terbentuk elips bila muda, kemudian menjadi bulat hingga
semibulat bila berumur tua, berdiameter 4,5-8 µm, berwarna hijau, dan berdinding halus atau sedikit
kasar. Pertumbuhan koloni pada medium MEA cepat tetapi tipis.
Aspergillus Oryzae bersifat kosmopolit. Dapat ditemukan pada aneka substrat, terutama pada
makanan fermentasi, serta pada lingkungan industri. Berdasarkan pengamatan koloni dan mikroskopis
yang kami lakukan, deskripsi untuk Aspergillus Oryzae adalah sebagai berikut :
a) Ciri-ciri morfologi
Pengamatan morfologi dilakukan pada biakan murni yang diinokulasikan pada medium PCA miring,
sehingga diameter koloni tidak dapat dihitung. Koloni mempunyai sifat menyerupai serbuk, warna koloni
hijau dan kuning, serta warna khas bagian dasar koloni tetap seperti medium.
b) Ciri-ciri mikroskopis
Kapang Aspergillus Oryzae memiliki hifa yang bersekat, warnanya hijau transparan dengan diameter
2,5 µm. Konidiofor berwarna hijau transparan dengan panjang 110 µm dan diameter 10 µm, berdinding
kasar. Vesikula berbentuk globose, dan berdiameter 12,5 µm. Pada pengamatan tidak ditemukan
adanya metula. Konidia berbentuk globose dan berdinding kasar, berdiameter 2,5 µm, berwarna hijau
transparan, tipe pertumbuhannya radiata. Fialidanya menempel pada vesikula, berbentuk ampuliformis,
berwarna hijau muda, berdiameter 2,5 µm.
2. Kapang Penicillium citrinum.
Kapang ini serupa dengan Aspergillus, hanya dengan pengamatan mikroskopis akan terlihat
perbedaan yang terletak pada susunan konidianya.
Menurut Gandjar, Indrawati, dkk, 2000 ciri-ciri Penicillium citrinum dideskripsikan sebagai berikut :
Koloni tumbuh terbatas pada medium Czapek’s yaitu dalam waktu 7 hari baru mencapai diameter 1-1,5
cm. mempunyai kulit yang keras karena lebatnya konidiofor yang terbentuk, koloni berwarna biru
kehijauan. Sebalik koloni berwarna kuning hingga jingga. Konidiofor berukuran (50-200)x(2-3) µm,
berdinding halus, dan mempunyai metula berjumlah 3-5 yang divergen membentuk suatu whorl. Metula
berukuran (12-20)x(2-3) µm dan membawa fialid 6-10. Fialid berbentuk botol dan berukuran (8-10)x(2-
2,5) µm. Konidia berbentuk dalam kolom-kolom, berbentuk bulat hingga semibulat, berdinding halus
kadang-kadang sedikit kasar, berwarna hialain hingga kehijauan, dan berdiameter 2,5-3µm. Koloni
umumnya tumbuh lebih cepat dan lebih lebat di medium MEA.
Berdasarkan pengamatan koloni dan mikroskopis yang kami lakukan, hampir sama dengan deskripsi
tersebut, hanya ada sedikit saja perbedaan. Berdasarkan pengamatan, deskripsi untuk Penicillium
citrinum adalah sebagai berikut :
a) Ciri-ciri morfologi
Pengamatan morfologi dilakukan pada biakan murni yang diinokulasikan pada medium PCA miring,
sehingga diameter koloni tidak dapat dihitung. Koloni mempunyai sifat menyerupai serbuk, warna koloni
hijau dan kuning, serta warna khas bagian dasar koloni tetap seperti medium.
b) Ciri-ciri mikroskopis
Kapang Aspergillus Oryzae memiliki hifa yang bersekat, warnanya hijau transparan dengan diameter
2,5 µm. Konidiofor berwarna hijau transparan dengan panjang 110 µm dan diameter 10 µm, berdinding
kasar. Vesikula berbentuk globose, dan berdiameter 12,5 µm. Pada pengamatan tidak ditemukan
adanya metula. Konidia berbentuk globose dan berdinding kasar, berdiameter 2,5 µm, berwarna hijau
transparan, tipe pertumbuhannya radiata. Fialidanya memepel pada vesikula, berbentuk ampuliformis,
berwarna hijau muda, berdiameter 2,5 µm.
Penicillium citrinum tergolong spesies yang kosmopolit, dan umum terdapat di daerah tropis.
Penicillium citrinum mudah diisolasi dari udara, serealia, rempah-rempah, serasah, sayuran, pulp kayu
dan kertas, sarang burung dan bulu udara, bahan makanan dari tepung, dan jus buah-buahan.
Pembentukan konidia sangat cepat pada suhu 300C di daerah tropis.
Daftar Rujukan:
Dwijiseputro, 1978. Pengantar Mikologi. Bandung: Penerbit Alumni .
Gandjar, Indrawati, dkk, 2000. Pengenalan Kapang Tropik Umum. Jakarta: IKAPI DKI Jakarta.
Hastuti, Sri Utami, 2007. Petunjuk Praktikum Mikologi. Malang : FMIPA UM.
Schlegel dan Schmidt, 1994. Mikrobiologi Umum Edisi ke Enam. Yogyakarta: UGM Press.
Saptasari, Murni. 2002. Botani Tumbuhan Rendah: Jamur. Malang: UM Press
top related