Universidad de Carabobo Facultad de Ciencias de la Salud Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba" Departamento de Fisiología y Bioquímica Integrantes: Melani Peña CI: 20.452.990 Nestor Pernia CI: 19.948.241 Kimberly Pernia CI: Prof. Martha Pernalete ENZIMAS Tema 8,9 y 10
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Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba"Departamento de Fisiología y Bioquímica
Explicar como la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación grafica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk
Inhibición reversible: característica, ejemplos de compuestos que actúen como fármacos y representación grafica de acuerdo a
Linewever y burk de las inhibiciones.competitiva, acompetitiva, mixta.Inhibición irreversible: características, Ej:
acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.
OBJETIVOS
Interpretar los siguientes términos: grupo prostético, cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas y holoenzimas.
Interpretar la nomenclatura establecida por la comisión Internacional de Enzimas.
Nomenclatura y clasificación de enzimas: 1.oxidorreductasas, 2.transferansas,3.Hidrolasas,
4. Liasas, 5. Isomerasas ,6.Ligasas
OBJETIVOS
El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el por el centro activado de la enzima
Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato
La inhibición puede revertirse por la adición de mas sustrato
INHIBICION COMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
Modifica la Km, pero no la Vmax
INHIBICION COMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
El inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo
El inhibidor solamente se une cuando esta ocupado por el sustrato
La concentración del sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también se modifica
INHIBICION ACOMPETITIVA
Se modifica tanto la Km como la Vmax
INHIBICION ACOMPETITIVA
http://grupos.unican.es/
El inhibidor se fija tanto a la enzima como al complejo ES.
INHIBICION MIXTA
http://grupos.unican.es/
INHIBICION MIXTA
http://grupos.unican.es/
INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE
Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No destruyen la estructura proteínica, sino alteran específicamente la estructura del sitio activo inhabilitándolo.
GRUPOS PROSTÉTICOSMolécula pequeña que forma parte de una proteína en el estado nativo de la misma y es esencial para el funcionamiento proteico; su unión puede ser covalente o no covalente.
http://www.datuopinion.com/coenzima
GRUPOS PROSTÉTICOS
http://www.datuopinion.com/coenzima
http://www.datuopinion.com/coenzima
COFACTORES ENZIMÁTICOS: IONES
METÁLICOS.•Cofactor: ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática.
•Iones metálicos: son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a los metaloenzimas.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
COENZIMAS.Molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencial para su actividad, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan metabólicamente de las vitaminas.
http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html
COENZIMAS.
MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica
APOENZIMA. HOLOENZIMA.
•Apoenzima: parte proteica de una enzima sin ninguno de los cofactores que se puedan necesitar para la actividad catalítica.
•Holoenzima: enzima activa que incluye todas las subunidades, grupos prostéticos y cofactores necesarios.
¿ que agente químico produce cambios permanentes en la molécula enzima?
Inhibidores irreversibles
La inhibición reversible de una enzima puede ser competitiva , a competitiva o mixta.
Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por la enzima
Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un sitio distinto del activo
Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente del sitio activo
Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio activo formando enlace covalente
Holoenzima = apoenzima + coenzima (Enzima total) (proteina) (no proteinica) Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a
un enzima: nombres particulares, nombre sistemático ,código de la comisión enzimática estos dos últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de reacción catalizada.
RESUMEN
• Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de Harper (1992). 12 a v a. edición.
• MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.
• Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.