STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE
STRUTTURA TERZIARIA DELLE PROTEINE
FORZE NON COVALENTI
Basso contenuto energetico, MA il gran numero di singole interazioni costituisce una forza di legame sufficiente a stabilizzare la struttura della proteina stessa.
Forze idrofobiche
Legami idrogeno
Interazioni elettrostatiche
Forze di dispersione di van der Waals
Esempi di strutture terziarie
PROTEINE FIBROSE
PROTEINE FIBROSE
- Danno protezione esterna, sono i costituenti dello strato più esterno della pelle, dei capelli, penne unghie e corna.
- Danno supporto, modello e forma perchè costituiscono la maggior parte de composti organici dei tessuti connettivi, inclusi tendini, cartilagine, ossa e gli strati profondi della pelle.
-Hanno strutture più semplici delle proteine globulari
-cheratine
capelli, lana, piume, unghie, artigli, aculei, squame, corna, gusci di tartaruga, strati esterni della pelle
sono una famiglia, sono simili tra loro per la composizione in amminoacidi e per conformazione. Prodotte all’interno delle cellule epidermiche, le catene polipeptidiche si organizzano in filamenti, poi questi formano delle strutture a fune che riempiono la cellula.Le cellule muoiono e le pareti cellulari formano la cuticola.
Ricche di amminoacidi che favoriscono la formazione di -elica. Contengono molti residui di cistina che possono formare legami disolfuro tra catene adiacenti.
La superstruttura secondaria del collagene è una tripla elica.
Il collagene fa parte di diverse strutture biologichequali cartilagini, tendine, pelle.
Strutture in rasmol
IL RAGGIUNGIMENTO DELLA CORRETTA STRUTTURA TERZIARIA
Christian Anfinsen negli anni ‘60 vinse il premio Nobel per aver dimostrato che il ripiegamento delle proteine nelle loro strutture terziarie è governato dalla proteina stessa. Tuttavia 30 anni dopo, alcuni scienziati hanno scoperto che altre proteine possono aiutare il processo del ripiegamento. Esse sono chiamate chaperoni (o chaperonine) e sono fisicamente associate alla proteina da “aiutare” durante il processo del ripiegamento. Tuttavia, una volta completato il proprio compito lo chaperone si stacca dalla proteina per trasferirsi su di un’altra che si sta ripiegando.
Alcune proteine sono aiutate da più chaperoni e si hanno anche evidenze che il processo avviene con più stadi diversi.
L’esperimento di Anfisen utilizzò la Ribonucleasi
Ponti disolfuro
-MercatoetanoloUrea 8M Proteina denaurata
Ponti dis. ridotti(HO-CH2CH2SH)
Ossidazione incondizioni rinaturanti
Proteina nativa4 ponti dis. Corretti.Invece di 4 qualsiasi dei 105 possibili(7x5x3)
Struttura quaternaria di proteine:l’emoglobina umana
Strutture quaternarie:struttura di un batteriofago
(virus del mosaico del tabacco)
Strutture quaternarie:struttura di un virus
(adenovirus)
Immagine in microscopia
elettronica di un adenovirus
Proteina Organismo Peso molecolare Numero di
subunità
Peso molecolare
delle subunità
fattore di crescita
del nervo
topo 26.518 2 13259
ormone
luteinizzante
pecora 27.322 1
1
12500
14830
emoglobina mammiferi 64.500 2
2
16000
16000
avidina pollo 68.300 4 18000
troponina coniglio 80.000 1
1
1
37000
24000
20000
lattato
deidrogenasi
maiale 140.000 4 35000
aspartato
transcarbamilasi
E. coli 310.000 6
6
3000
17000
apoferritina cavallo 443.000 24 18500
emoglobina arenicola 2.850.000 48 54000
complesso della
piruvato
deidrogenasi
E. coli 5.000.000 24
24
24
91000
65000
56000