Son biomóleculas formadas - … · disulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupos ... enlaces débiles ( no covalentes) ... reacciones químicas.

Son biomóleculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno (CHON).

Pueden además contener azufre y en

algunos tipos de proteínas, fósforo,

hierro, magnesio y cobre entre otros

elementos.

Del griego proteion, primero

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

Son polímeros formados de sub unidades

llamadas: aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas

compuestas por un grupo carboxilo, un

grupo amino, un átomo de hidrogeno y

una cadena lateral

Presentan cuatro niveles de arquitectura.

Están formados por:

Grupo amino

Grupo carboxílico

Carbono

Hidrógeno

Un radical o residuo R

(Elemento que diferencia a

los aminoácidos entre sí)

Nùmero 20 diferentes

3 grupos . Grupo A hidrófobos

Grupo B hidrófilos

Grupo C hidrófilo polares

cargados

Grupo

Variable

Grupo Ácido

Carboxílico

Grupo

Amino

Hidrógen

AMINOACIDOS

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

• No polares: cadenas laterales hidrófobas

• Polares sin carga neta a pH fisiológico

• Polares con carga:

– Cadena lateral ácida o cargada negativamente

– Cadena lateral básica o cargada positivamente

• Con propiedades únicas: Gli, Pro, Cis

Aminoácidos apolares

Aminoácidos polares

Albúminas: Seroalbúmina (sangre),

ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

Hormonas: Insulina, hormona del

crecimiento, prolactina, tirotropina

Colágenos: en tejidos conjuntivos,

cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas:

pelos, uñas, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos

Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,

insectos)

HOLOPROTEÍNAS o PROTEÍNAS SIMPLES:

Formadas solamente por aminoácidos

Proteínas conjugadas

• Asociación de proteínas con otras biomoléculas

• Con azúcares = Glucoproteínas

• con lípidos = Lipoproteínas

• con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas

Glucoproteínas: ribonucleasa,mucoproteínas

y anticuerpos

Lipoproteínas: alta, baja y muy baja densidad,

que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas: nucleosomas de la

cromatina,Ribosomas

Cromoproteínas:Hemoglobina,

hemocianina, mioglobina (que

transportan oxígeno), Citocromos (que

transportan electrones).

HETEROPROTEÍNAS o PROTEÍNAS CONJUGADAS:

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que

se denomina "grupo prostético”

Fibrosas: forma alargada. Poco soluble

• Ej: colágeno, elastina, queratina

Globulares: poseen forma compacta que facilita la solubilidad en agua,permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,etc.

• Ej: mioglobina, actina

Enlace peptídicoCovalenteEntre un grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido siguiente

Enlaces en proteínasTipo de enlaces/características

Enlace peptido

PUENTE DE DISULFURO

PUENTE DE HIDRÓGENO

ENLACESIÓNICOS

Interacciones de Van derWaals

INTERACCIONES

HIDRÒFOBAS

Características específicas de las uniones

Unión entre grupo amino y carboxilo de aminoácidos vecinos

Puentes de disulfuroentre la misma cadena polipeptídicoó entre dos ó mas cadenas

Estabilizan desde la unión secundaria , enlaces hélice alfa y lamina Beta

Ó interacciones electrostàticas, unión entre grupos R cargadosnegativos con positivos

Atracción transitoria entre dos moléculas no polares con asimetriaelectrónicas

Agrupa los aminoácidos hidrófobos, empujan a estos hacia el interior de la molécula

CovalenteÓNO covalente

Tipo de enlace covalente

Tipo de enlace covalente

Tipo de enlace No covalente

Tipo de enlace No covalente

Tipo de enlace No covalente

Tipo de enlace No covalente

Localización según tipo de estructura

Primaria Terciaria y cuaternaria

Estructura secundaria ,terciaria y

cuaternaria

Estructura terciaria y cuaternaria

Estructura terciaria y cuaternaria

Estructura terciaria y cuaternaria

• La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los aminoácidos que la conforman y esta secuencia está determinada genéticamente (codificada en el ADN)

ESTRUCTURA QUIMICA DE LAS PROTEÍNAS

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• La estructura de una proteína determina su función

• Se han identificado cuatro niveles:

• Primaria

• Secundaria

• Terciaria

• Cuaternaria

Es la simple secuencia de aminoácidos de la

proteína. Indica cuáles aminoácidos componen la

cadena polipeptídica y el orden de los aminoácidos.

La función de una proteína depende de su secuencia

y de la forma que ésta adopte. Tipo de unión

aminocaborxilo ó peptídico

PRIMARIA

• Se refiere al plegamiento de la cadena polipeptídica por interacción de aminoácidos vecinos

• Esta estructura se estabiliza porque se forman puentes de hidrógenoentre el oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace peptídico con el hidrógeno del grupo N-H de otro enlace peptídico: -C=O-----HN

• Se conocen dos formas

alfa hélice

lámina plegada b

SECUNDARIA

-hélice

• Una región de la cadena se enrolla sobre sí misma, con el grupo CO de un enlace peptídico formando enlace hidrógeno con el grupo NH cuatro residuos más abajo.

Lámina b

• Dos partes de una cadena se encuentran juntas con enlaces hidrógeno entre ellas.

• Motivos: subunidades recurrentes, patrones supersecundarios reconocibles presentes en muchas proteínas globulares

TERCIARIADescribe la conformación de la proteína íntegra. Los enlaces queestabilizan son: enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, enlacesdisulfuro, interacciones hidrófobas, interacciones de los grupospolares con el agua.

Este plegamiento logra que los aminoácidos hidrófobos queden en el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua

Puentes de hidrógeno

• Entre las fuerzas que estabilizan esta estructura se encuentran:

• puentes de hidrógeno

• enlaces disulfuro

• puentes salinos

• interacciones dipolo-dipolo

• interacciones hidrofóbicas

Puentes disulfuro

CUATERNARIA

• Presente sólo en proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades

• Se refiere a la interacción no covalente entre dichas subunidades

unión, mediante enlaces covalentes de disulfuro pero con mayor frecuencia por enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria o subunidades, para formar complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o monómero y pueden ser:a)Con dos subunidades:Homodímeros con dos subunidades idénticasHeterodímeros con dos subunidades no idénticasb)Con múltiples subunidades,ej. Colágeno y

Hemoglobina.

Colágeno

Hemoglobina

CUATERNARIA

ACTIVIDADES EN LAS QUE PARTICIPAN

• ESTRUCTURALES • FUNCIONALES

Citoesqueleto Matriz extracelular y membranas

Catálitica (enzimas)

Transporte

(Hemoglobina)Reserva

(ovoalbúmina)

Funciones de las proteínas

Movimiento

(tubulina)

Defensa

(Plasmina)

Estructural

(Colágeno)

Funciones de las proteínas

Funciones de las proteínas

Contracción

(actina, miosina)

Regulación del gen

(Histona)

Hormonal

(Oxitocina)

Funciones de las proteínas

Receptores de

membrana

• Se relaciona directamente con la función de la misma

• Dominio: unidades conectadas pero que tienen funciones diferentes

1. ESTRUCTURAL

Como las glucoproteínas que forman parte

de las membranas.

Las histonas que forman parte de los

cromosomas

El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

La queratina de la epidermis.

2. ENZIMÁTICA

Son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las

reacciones químicas. Se clasifican en seis

grupos por su función.

3. HORMONAL

Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento

Calcitonina

4. DEFENSIVA

Inmunoglobulina

Trombina y fibrinógeno

5. TRANSPORTE

Hemoglobina

Citocromos

6. Almacenamiento

Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Gliadina, del grano de trigo

Lactoalbúmina, de la leche

7. MOTORAS movimiento intra ó extracelular

8. RECEPTORES a estímulos extra ó intracelular.

9. Reguladores responsables de control y

organización de las funciones celulares

ESTRUCTURALES

• Presentes en las membranas organelares y membranas plasmáticas favoreciendo la adherencia celular

• Conforman el citoesqueleto que mantiene la forma y sirve de adherencia a los organelos

• Constituyen el mayor porcentaje de moléculas de la matriz extracelular, que sirve de soporte a las células en los tejidos

• Participan en la organización del ADN (para conformar la cromatina)

FUNCIONALES

• Catalizan reacciones químicas: enzimas

• Trasladan mensajes entre células distantes o cercanas: hormonas

• Captan los mensajes de los ligandos a nivel de membranas plasmáticas e intracelularmente: receptores

• Proporcionan resistencia inmunológica: anticuerpos

FUNCIONALES

• Transportan moléculas pequeñas como el oxígeno, por ejemplo la hemoglobina (oxihemoglobina)

• Permiten la contractilidad muscular y no muscular: actina y miosina

• Almacenan sustancias para el desarrollo del embrión: ovoalbúmina

• Regulan la síntesis de ácidos nucleicos y de proteínas: activadores e inhibidores de la transcripción

Proteínas conjugadas

• Asociación de proteínas con otras biomoléculas

• Con azúcares = Glucoproteínas

• con lípidos = Lipoproteínas

• con ácidos nucleicos = Nucleoproteínas

DESNATURALIZACIÓN

• Se refiere a la pérdida de su conformación nativa

• Es causada por el calentamiento, cambios del pH, tratamiento con agentes reductores, radiación y otros factores