UNFV / FIIS Síntesis de Proteinas MICROBIOLOGIA I DESAMINACION DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos que se liberan en la proteólisis de las proteínas animales, vegetales y bacterianas se metabolizan según 2 vías principales: Desaminación. Descarboxilación. Muchos m.o. poseen estos tipos de actividad y lo usan dependiendo del pH del medio. Por regla general: Los aminoácidos desaminasan en medio alcalino. Los aminoácidos descarboxilasan en medio ácido. La desaminación de los AA tiende a bajar el pH al eliminar NH 3 y formar productos ácidos. La descarboxilaciones tiene un efecto contrario al eliminar CO 2 y producir aminas alcalinas. Los aminoácidos desminasas de los m.o. son muy diversas y comprende: - Enzimas oxidativas ocurre deshidrogenación de sustrato. - Enzimas no oxidativas. 1º DESAMINACIÓN OXIDATIVA: Consiste en una deshidrogenación enzimática del AA aminoácido, el cual se hidroliza por una reacción no enzimática, formando el ácido α cetónico correspondiente y amoniaco.
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MICROBIOLOGIA I
DESAMINACION DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos que se liberan en la proteólisis de las proteínas animales,
vegetales y bacterianas se metabolizan según 2 vías principales:
Desaminación.
Descarboxilación.
Muchos m.o. poseen estos tipos de actividad y lo usan dependiendo del pH del
medio. Por regla general:
Los aminoácidos desaminasan en medio alcalino.
Los aminoácidos descarboxilasan en medio ácido.
La desaminación de los AA tiende a bajar el pH al eliminar NH3 y formar
productos ácidos.
La descarboxilaciones tiene un efecto contrario al eliminar CO2 y producir
aminas alcalinas.
Los aminoácidos desminasas de los m.o. son muy diversas y comprende:
- Enzimas oxidativas ocurre deshidrogenación de sustrato.
- Enzimas no oxidativas.
1º DESAMINACIÓN OXIDATIVA:
Consiste en una deshidrogenación enzimática del AA aminoácido, el cual se
hidroliza por una reacción no enzimática, formando el ácido α cetónico
correspondiente y amoniaco.
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Esta reacción puede ser catalizada por aminoácido oxidasas flavínicas ó por
aminoácido deshidrogenasas que usan piridín nucleótidos.
En animales superiores esta reacción se da en hígado, riñón y otros órganos.
a) L Y D AMINOÁCIDOS OXIDASAS:
Proteus vulgaris, E. coli, Neuroespora crossa, Aspergillus Níger.
Pseudomona aeuroginosa, Penicillium.
- Poseen L – AA inespecíficas actúan con FMN.
- También poseen D – AA oxidasas cuya coenzima es el FAD.
- las AA. Oxidasas flavínicas debido a la naturaleza de sus coenzimas son
autooxidables y actúan en aerobias consumiendo oxígeno y formando agua
oxigenada.
En los m.o. aerobios, el perhidrol, se descompone mediante la catalasa:
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b) L- AMINOACIDO DESHIDROGENASA:
- Poseen bacterias aerobias y anaerobias y operan con:
Piridín nucleótidos (PN) y de acción reversible.
- Debido a la reversibilidad también intervienen en la biosíntesis de AA a partir
de los cetoácidos correspondientes y de NH3.
- Las coenzimas pueden ser NAD y NADP (B. Subtilis y E. Coli resp.).
- El número y la naturaleza de los AA varían.
- Son pocas específicas y actúan sobre L – AA. Son adaptativas y se inducen
por su propio sustrato pero solo se sintetizan y actúan de un modo único en
medio alcalino ( pH 8 – 8,5).
Condición en que la función α amino de los AA no esta ionizada.
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Desaminacion oxidativa por la D – aminoácido oxidasa. La segunda parte de la reacción tiene lugar
espontáneamente
H2O2 O2
R – CH - COOH
FAD FADH2
D - Aminoácido D - Aminoácido
oxidasa
R – C
NH
COOH
NH2
R – C – COOH + NH3
H2O
O=
Cetoácido
=
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METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS: PRODUCCION DE ENERGIA Y SINTESIS
COOH
H2N - CH
CH2
NAD+ NADH + H+
L – Glutamato
deshidrogenasa
Acido L - glutamico
H2O
CH2
COOH
COOH
H2N = CH
CH2
CH2
COOH
COOH
C = O + NH3
CH2
CH2
COOH
Acido α - cetoglutárico
Desaminacion oxidativa del ácido glutámico, catalizada por la deshidrogenada glutámica
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2º DESAMINACION NO OXIDATIVA
a) DESAMINACION DESATURANTE:
Por acción de la enzima aspartasa se desamina reversiblemente el ácido
L – aspártico formando ácidos insaturados correspondiente: ácido fumárico.
La aspartasa es muy específica requiere de la presencia de biotina y ácido
Adenílico (AMP).
Ejm: E. Coli, Pseudomonas aureginosa, Proteus sp., bacterias propiónicas,
Clostridio, Neusospora crassa.
b) DESAMINACIÓN POR DESHIDRATACIÓN:
Exclusivamente microbiana y característico de los hidroxiaminoácidos:
Se efectúan mediante la serina deshidrasas.
Por el mismo mecanismo se desamina la treonina con formación de NH3 y α
cetobutirato.
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c) DESAMINACIÓN REDUCTORA:
- Exclusiva de bacterias anaeróbias estrictas (Clostridios).
- La reacción consiste en una reducción del AA al ácido saturado
correspondiente, mediante un proceso enzimático en el que el donador de
hidrógeno es un:
d) DESCARBOXILACIONES DE LOS AMINOÁCIDOS:
Degradación de los AA con liberación de CO2 y formación de una amina:
Lo realizan microorganismos proteolíticos o no. Catalizado por: aminoácidos
descarboxilasas que actúan únicamente sobre AA serie L y suelen ser muy
específicas.
Las bases volátiles formadas son responsables del olor de las putrefacciones.
Producen intoxicaciones alimentarias ( carnes en mal estado) sobre todo con
los AA dibásicos.
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SINTESIS Y CATABOLISMO DE LA HISTAMINA
C – CH2CH – COOH
HN N
HistidinaCH
HC
Histidina
descarboxilasa
Diaminaoxidasa
(histaminasa)
Acido imidazolacetico
Histamina – N –
metil transferasaC – CH2CH2NH2
HN N
CH
HC
C – CH2 – COOH
HN N
CH
HC
Histamina
Conjudo con ribosa
C – CH2CH2NH2
CH3N N
CH
HC
C – CH2COOH
CH3N N
CH
HC
Metilhistamina
Monoaminoxidasa
Acido
metilmidazolacetico
NH2
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1.- Aminoácidos alifáticos que son más reducidos que los α – cetoácidos ( alanina,
leucina, izo leucina, norleucina y valina).
2.- Aminoácidos alifáticos con el mismo grado de oxidación que los α – cetoácidos
(serina, treonina, cisteína, metionina, arginina, citrulina y ornitina).
3.- Otros aminoácidos, generalmente menos oxidados que los α – cetoácidos
(histidina, fenilalanina, triptófano, tirosina aspartato y glutamato).
Es posible que en algunos casos se precise α – cetoglutarato, el cual quizás en
conjunción con el glutamato deshidrogenasa.
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FERMENTACIÓN ACOPLADA DE DOS AMINOÁCIDOS
(REACCIÓN DE STICKLAND)
Las bacterias que utilizan la reacción de Stickland son clostridios proteolíticos,
entre los que se encuentran:
C. acetobutilicum. C. indolis.
C. aerofaetidum C. mitelmani.
C. bifermentans. C. saprotoxicum.
C. carnis. C. sordelli.
C. botulinum. C. sporogenes.
C. caproicum. C. sticklandii.
C. Ghoni. C. valerianicum.
C. histolyticum.
Los aminoácidos que actúan como reductores pueden dividirse en tres grupos.