Proteines 2 Estructures proteines - WordPress.com...més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per enllaços febles. Cada una d’aquestes estructures

LES PROTEÏNES

Les  proteïnes 2

• Els  aminoàcids.  Propietats  i classificació.• Pèptids.  L'enllaç peptídic.• Les  proteïnes. Estructures.• Les  proteïnes.  Propietats,  funcions  i    classificació.

Les proteïnes• Arbitràriament es consideren proteïnes als polipèptidsamb un nombre d'aminoàcids igual o superiors a 100.(equivalent a un pes molecular igual o superior a 5000daltons)

• Algunes proteïnes estan formades per una solacadena polipeptídica.

• Altres proteïnes estan constituïdes per  varies cadenesassociades.

• És freqüent també que les proteïnes  continguin  algun  fragment  no peptídic.

L’estructura de  les proteïnes.

• L'estructura  d'una  proteïna  ve  determinada  per  la    naturalesa  dels  aminoàcids  que  la constitueixen.

• Proteïnes constituïdes:  C,  H,  O,  N  i  generalmenttambé  S.

• Les  proteïnes que  presenten  una  cadena  polipeptídica unida  a  una  altre tipus de  molèculatambé  poden  contenir:  P,  Fe,  Cu,  I,  etc.

• Es  distingeixen  4  nivells d'organització:-­Estructura primària.-­Estructura secundària.-­Estructura terciària.-­Estructura quaternària.

•

•

•

La  seqüència  dels  aminoàcids    de  la  proteïna  constitueix    l'estructura primària.La  conformació  a  l'espai  de la    proteïna  constitueix    l'estructura  secundària  i    l'estructura terciaria.L'associació  de  diverses    cadenes  polipeptídiques    constitueix  l'estructura    quaternaria  de  les proteïnes.

Estructura primària.• Seqüència d’aminoàcids de la proteïna ordenats des de

•

l’extrem N-­inicial (grup amino)  del primer aminoàcid fins al’extrem C-­terminal  (grup carboxil)  de  l’últim aminoàcid.Cada  proteïna  té  una  seqüència  única d'aminoàcids.

La  seqüèncias’expresa numerantdes  de  l’extrem N-­‐inicial  fins a  l’extremC-­‐terminal

1 2

• Ex.Insulina  humana:  dues  cadenes  de  21 i    30  aminoàcids  unides  per  enllaços    disulfur.

•

•

Els grups R presents en un polipèptid influeixenen les propietats i les funcions del polipèptid.En alguns casos, un únic canvi en la seqüènciad'aminàcids pot provocar canvis importants en elcomportament global de la proteïna.

• L'estructura primària d'una proteïna és fonamentalper a la seva funció i per determinar els nivellsd'organització superiors: les estructuressecundaria,  terciaria  i cuaternaria.

•

•

En alguns individus, l'hemoglobina té una valina en lloc d'un àcid glutàmicen la posició 6 d'una cadena de 146 aminoàcids. La cadena lateral de lavalina és molt diferent de la del glutamat. El canvi provoca alteracions enl'hemoglobina i en els globuls rojos que la contenen.Els globuls rojos adopten la forma de falç. Els individus que tenen aquestahemoglobina pateixen anèmia falciforme, una malaltia greu de la sang(disminueix la oxigenació i es poden obturar els capil·lars sanguinis).

Estructura secundària.

• És la  disposició en  l’espai de  l’estructura primària

• Depén del  nombre  d’enllaços d’hidrogen que  presenta,  la  qual cosa  depèn de:

–els  aminoàcids  que  la  formen– la  temperatura  del  medi  en  que  es troba

• A  mesura  que  els aminoàcids van  sentenllaçats durant la  síntesi de  la  proteïna,  i  gràcies a  la  capacitat de  gir dels enllaços no  peptídics,  la  cadena  polipeptídica adquireixuna  disposició o  una  altra.  

Es  coneixen  3  tipus  d'estructura  secundària:– l'hèlix α– la  conformació β.– l'hèlix  de col·lagen.

• La proteïna pot presentar, a més, zones senseestructura secundària anomenades zonesirregulars.

• Les diferents estructures secundàries són seccions de laproteïna amb una forma determinada, estabilitzades perenllaços d'hidrogen entre l'oxigen del carboni carboxílicd'un aminoàcid i l'hidrogen del grup amino d'un altreaminoàcid.

• És important destacar que l'estructura secundària no està creada per interaccionsentre les cadenes laterals dels aminoàcids, sinó per interaccions entre àtoms queformen part de l'esquelet d'enllaços peptídics de la proteïna. Per a que això siguipossible i que els grups amino i carboxil queden enfrontats les diferents seccions de lacadena peptídica s'ha de doblegar.

La figura mostra dos de lesconformacions mésimportants que permeten laformació d'enllaçosd'hidrogen:

• (1) l'hèlix α, en la quel'esquelet del polipèptid    forma  una  espiral, i

• (2) la conformació β, en laque els segments d'unacadena peptídica giren 180o ia continuació es pleguen enel matix pla.

•

•

La geometria dels aminoàcids que conformen elpolipèptid determina, en part, l'estructura secundària dela proteïna.La metionina i l'àcid glutàmic, per exemple, participenen hèlixs α amb més freqüència que no pas en laconformació β. La valina i la isoleucina participen mésen la conformació β.

• La prolina gairebé no participa en cap de les dosestructures anteriors, és especialment formadora del'estructura coneguda com a hèlix de col·lagen

•

•

L’estructura  primària  s’enrotlla  helicoïdalment  sobre  si  mateixa  (3,6    aminoàcids  per volta).Aquesta  estructura  es  manté  gràcies  als  enllaços  d’hidrogen  entre  l’O    d’un  grup  –CO-­ d’un  aminoàcid  i  l’H  del  quart  aminoàcid  que  el segueix.

Hèlix α

• Ex.proteïnes  amb  diverses α-­hèlix.

• La  α-­queratina  presenta  estructura  en    hèlix α.

•

•

L’estructura primària es disposa en una cadena estesa en forma de zig-­zag(cada aminoàcid forma el pla d'un full plegat). Els grups R dels aminoàcidsen col·loquen alternativament per sobre i per sota de la làmina.S'estableixen enllaços d’hidrogen entre els grups NH i CO d'un segment dela cadena i aquests mateixos grups d'un altre segment de la mateixa cadenaque, després de fer un colze torna, generalment, en “sentit invers”.

Conformació  β  o  làmina plegada

• La  β-­queratina  de  la  seda  o  fibroïna  presenta  estructura  en    làmina plegada.

• Disposició en hèlix allargada (3 aminoàcids per volta) a causa de l’abundàcia deprolina i hidroxiprolina, ja que aquests aminoàcids tenen una estructura quedificulta la formació d’enllaços d’hidrogen.

Hèlix  del  col·lagen  o  triple  hèlix  (exclusiva  del col·lagen)

3  hèlixs de  col·lagen    unides  mitjançant    enllaços  covalents i    enllaços  febles  com els    enllaços  d’hidrogen,    formen  una superhèlix    que  dóna  lloc  a  una    molècula  de col·lagen

El  col·lagen  és  molt  freqüent  en    el  teixit  connectiu,  la  pell, elsossos  i  els  cartílags  dels    animals

• Ex.  Estructura  secundaria  de  la  insulina    humana.

Estructura terciària• És  la  disposició  en  l’espai  que  presenta     l’estructura

definitivasecundària. Representa la disposició    que  adopta  la  proteïna  a l'espai.

• Dos  tipus  d’estructura terciària:–Conformació globular.–Conformació filamentosa.

•

•

La cadena polipeptídica es replega fortament donant lloc a formes globularscompactes.En aquesta conformació els grups apolars es situen a l’interior i els grupspolars, a l’exterior. Això facilita que moltes proteïnes globulars siguinsolubles en aigua i en dissolucions salines i possibilita que moltes duguin aterme funcions de transport, enzimàtiques, hormonals, etc.

Conformació  GLOBULAR:  proteïnes globulars

• Les  conformacions  globulars  es  mantenen  estables  per    l'existència  de  diferents  tipus  d'enllaços  entre  els  radicals  R    dels aminoàcids:– Pont  disulfur  (entre  dues cisteïnes)– Pont  d’hidrogen  entre  grups  R polars.– Interaccions  hidrofòbiques  (forces  de  Van  der Waals)– Enllaços  iònics  entre  grups  R  amb càrrega.

••

•

•

•

És una conformació més simple que la globular.Es dona quan l'estructura secundària no es replega sino que formaestructures allargades i enrotllades al llarg d'un eix.Dona lloc a proteïnes amb estructures molt resistents, ideals per exercirfuncions estructurals.Els grups polars i apolars estan en contacte amb l’exterior, cosa que fa quesiguin insolubles en aigua.Exemples: col·lagen dels ossos, teixit conjuntiu, la α-­ceratina de les ungles,les banyes, les plomes, els pèls, … la β-­ceratina del fil de seda i de lesteranyines,…

Conformació  filamentosa:  proteïnes  fibroses

Estructura quaternària.

•

••

És l'estructura que presenten les proteïnes constituïdes per dues omés cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques ono, unides per enllaços febles.Cada una d’aquestes estructures rep el nom de protòmer.Segons el nombre de protòmers que s’associen les proteïness'anomenen:– Dímers:  2  protòmers  (ex. Hexoquinasa)– Tetràmers:  4  protòmers  (ex. hemoglobina)– Pentàmer:  5  protòmers (ex.RNA-­polimersa)– Polímer:  gran  nombre  de  protòmers  (càpside  del  virus  de  la    poliomielitis)

Dímer Tetràmers