Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica
Proteínas
MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio
Facultad de Ciencias Veterinarias
Asignatura: Bioquímica
Unidad Temática Nº 2- PROTEINASa) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.
ProteínasOBJETIVOS
Conocer su importancia, abundancia y funciones
Estudiar su estructura macromolecular
Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen
Conocer el tipo de unión entre sus monómeros
Analizar algunas de sus propiedades
Ácidos Nucleicos
Glúcidos
Lípidos
Proteínas
Agua
Iones
Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transducción
Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transducción
Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores
- Receptores de Señales Químicas
- Transportadores
- Estructurales
- Defensa
- Motilidad
- Transducción
- Adherencia Celular y Organización Tisular
Fuente de Luz
Planos de oscilación
de la luz no polarizada
Filtro polarizante
Plano de oscilaciónde la luz
polarizada plana
Tubo con muestra de solución OA
Rotación de luz polarizada
Ángulo de rotación
Analizador
Isomería Óptica
Luz Polarizada Plana
Prisma de Nicollo Lámina de Polaroid
Isómero Serie D
Isómero Serie L
Isómeros ópticoso
Estereoisómeros
Aminoácidos
Clasificación
Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina
Arginina e Histidina
Aminoácidos
Propiedades Ácido- Base
Enlace Peptídico
Péptidos
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura Primaria
Estructura Primaria
Estructura Secundaria(disposición espacial local
estable)
Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue
Lámina : cadena en forma de zig-zag
Disposición al Azar
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
Estructura Terciaria(disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)
Estructura Terciaria
Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos:
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Uniones iónicas
Uniones amida
Interacciones hifrofóbicas
Estructura Terciaria
Enlaces de Hidrógeno
Estructura Terciaria
Estructura CuaternariaEnlaces de varias cadenas
polipeptídicas
Estructura Cuaternaria
Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria:I. No covalentes
- Contactos hidrofóbicos- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas
II. Covalentes- Enlace disulfuro- Enlace amida
Estructura Cuaternaria
Porina
Desnaturalización de Proteínas
Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal.
Consecuencias inmediatas:-Disminución de solubilidad y precipitación-Pérdida de funciones biológicas
Estado Nativo Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de Proteínas
Físicos: calor
radiaciones congelamientos repetidos altas presionesQuímicos:
ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina
Agentes Desnaturalizantes
Enzimas
MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio
Facultad de Ciencias Veterinarias
Asignatura: Bioquímica
Introducción
Organismos Vivos → Reacciones químicas↓Eficiencia y Velocidad
↓Catalizadores
Las ENZIMAS son catalizadores Biológicos
Aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse , ni formar parte de los productos
Introducción
Enzimas
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
En un comienzo
• Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, amilasa, lipasa, etc)
• Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)
• Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)
Gran Confusión!!!!!!!!!!
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura
• 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
• Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones
• Orden de aparición
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas
Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos
Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2
Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato
Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato
Lactato Piruvato
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas
1.1.1.27
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Transferasas
2.6.1.1
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas)
Fructosa bifosfato aldolasa
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Isomerasas
Fosfoglucoisomerasa
Enzimas
Nomenclatura y Clasificación
Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y C-N
Glutamina Sintetasa
Muchas Gracias