Metabolismo y enzimas

METABOLISMO Y ENZIMAS

Tema 12

IntroducciónReacción metabólica

Cualquier reacción que tenga lugar entre las biomoléculas presentes en un organismoMetabolismo

Conjunto de procesos químicos que se producen en la célula catalizados por enzimas y que tienen como objetivo la obtención de materiales y energía para sustentar las diferentes funciones vitales.

Es el conjunto de reacciones químicas que se realizan en el interior de las células.

Las reacciones metabólicas están encadenadas, de forma que el producto de una reacción es el sustrato o metabolito de la siguiente. Cada uno de los conjuntos de reacciones encadenadas que constituyen el metabolismo se denomina vía o ruta metabólica.

Las rutas metabólicas pueden ser: lineales, ramificadas y cíclicas.

Metabolismo

IntroducciónEl metabolismo puede ser de dos tipos:

o AnabolismoTiene como finalidad obtener sustancias orgánicas

complejas a partir de sustancias más simples con y un gasto de energía. Son reacciones de síntesis.

o CatabolismoConjunto de procesos por los que las moléculas

complejas son degradas a moléculas más simples. Son reacciones degenerativas y generan energía.

Anabolismo y catabolismoLas rutas metabólicas que consumen energía para llevar a cabo la síntesis de biomoléculas orgánicas complejas a partir de moléculas más simples reciben el nombre de anabolismo o vías de biosíntesis. Las rutas metabólicas que rompen y degradan biomoléculas orgánicas para la obtención de energía útil para las actividades celulares, constituyen el catabolismo o vías de degradación.

Introducción

Introducción• Por la forma de obtener los materiales

o AutótrofosUtilizan como fuente de materia sustancias inorgánicas para

sintetizar sus compuestos orgánicos, Vegetales verdes y muchas bacterias,o Heterótrofos

Utilizan como fuente de materia sustancias orgánicas para fabricar moléculas orgánicas. Animales, hongos y muchas bacterias.

• Por la forma de obtener la energíao Fotosintéticos

• Utilizan la luz como fuente de energía. Vegetales verdes y muchas bacterias

o Quimiosintéticos• Obtienen la energía de reacciones químicas. Muchas bacterias

Desde el punto de vista de su metabolismo los organismos se clasifican en función del origen de la energía y de la fuente de carbono que utilizan.Los organismos que utilizan como fuente de carbono el CO2 se denominan autótrofos. Aquellos que emplean como fuente de carbono biomoléculas orgánicas se denominan heterótrofos.Según la fuente que les suministra energía se clasifican en fotótrofos (la luz) o quimiótrofos (reacciones químicas).

Introducción

AUTÓTROFA (fotótrofa)

Esquema comparativo del metabolismo autótrofo y heterótrofo

HETERÓTROFA (quimiótrofa)

Introducción

Características de las reacciones

metabólicas• Las reacciones metabólicas actúan

secuencialmente. • Son comunes en la mayoría de los organismos.• Existen rutas convergentes y divergentes. • Las reacciones metabólicas pueden clasificarse

en dos grupos: catabólicas y anabólicas. • Todas las reacciones metabólicas son catalizadas

por enzimas.

• Participan en los procesos metabólicos como coenzimas.

• El calor, los cambios de pH, el oxígeno del aire o la luz provocan su destrucción.

• Los animales no son capaces de sintetizaras por lo que necesitan obtenerlas de los alimentos vegetales. Hay dos grupos distintos, según su solubilidad: o Las vitaminas liposolubles son lipídicas y, por ello, son insolubles en

agua. Se acumulan en el hígado y otros lugares con tejido adiposo. Son la A, D, E y K.

o Las vitaminas hidrosolubles, por el contrario, son solubles en agua y no se acumulan en los tejidos grasos. Son la C y las del complejo vitamínico B.

VITAMINAS

Son un conjunto de moléculas esenciales, en pequeñas cantidades, para el organismo humano (y para otros organismos), que intervienen en numerosas funciones celulares específicas y que no pueden ser sintetizadas por ningún proceso metabólico de nuestro cuerpo.Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta. Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles y liposolublesLa función de las vitaminas hidrosolubles consiste en formar parte de las coenzimas, o bien son sustancias precursoras de coenzimas.

VITAMINAS

•Vit = Vida; Amin = Nitrogenado•Compuestos orgánicos de naturaleza, estructura y composición variada.•Esenciales: No las podemos sintetizar y son imprescindibles.•Se necesitan en pequeñas cantidades.•Debemos obtenerlas a partir de la dieta: vegetales, bacterias y hongos si la sintetizan.•No son nutrientes energéticos.

A

D

VITAMINAS

http://micro.magnet.fsu.edu/vitamins/index.html


•La podemos ingerir como provitamina y después en hígado, piel... se transforman en vitamina.•Nuestra flora intestinal nos la puede suministrar.•Son sustancias lábiles que se alteran fácilmente por pH, temperatura...Producen trastornos por:•Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,•Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,•Hipervitaminosis: Sólo las liposolubles

β- Caroteno

B3



Las vitaminas son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada

No aportan energía, ya que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación

Son sustancias lábiles (se alteran con facilidad con los cambios de Tª, luz,…)

Coenzimas La ingestión de cantidades

extras de vitaminas no eleva la capacidad física, salvo en el caso de existir un déficit vitamínico (debido, por ejemplo, a un régimen de comidas desequilibrado y a la fatiga)

Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas.

VITAMINAS

LIPOSOLUBLES Vitamina A (Retinol) Vitamina D (Calciferol) Vitamina E (Tocoferol) Vitamina K

(Antihemorrágica)

HIDROSOLUBLES VITAMINA C. Ácido Ascórbico. Anties

corbútica.

VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.

VITAMINA B2. Riboflavina. VITAMINA B3. Niacina. Ácido Nicotíni

co. Vitamina PP. Antipelagrosa.

VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W.

VITAMINA B6. Piridoxina. VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. VITAMINA B9. Ácido Fólico. VITAMINA B12. Cobalamina.

VITAMINAS

http://www.um.es/~molecula/vit-c.htm

http://www.um.es/~molecula/vit-c.htm

http://www.um.es/~molecula/vit-b1.htm

























Vitaminas liposolubles• Vitamina A

oRetinol o Antixeroftálmica.oprovitamina A, en forma de carotenos

03/05/2023

Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx

Acción fisiológica (función):-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al ADN de su acción mutágena y frena el envejecimiento celular. -Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)

Vitamina A

Vitaminas liposolubles•Vitamina D•Calciferol o Antirraquítica

oSirve para la absorción de nutrientes como el calcio y las proteínas.

•Calciferol o antirraquítica.•Es un esteroide con cuatro formas moleculares, las más importantes D2 y D3•Fuentes: Provitaminas vegetales: ergosterol o por el colesterol y los baños de sol. También en alimentos: leche, huevos, pescados azules

Vitamina D

Acción fisiológica (función):-Regula la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P); la concentración de éstos bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formación ósea.

Déficit (alteraciones carenciales):-En niños, las perturbaciones en la osificación de los huesos producen deformaciones en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento óseo (Osteomalacia).

Exceso:-Trastornos digestivos (vómitos, diarreas,..) y calcificaciones en el riñón, hígado, corazón, etc…

Vitamina D

Vitaminas liposolubles•Vitamina E • Tocoferol o restauradora de la fertilidad

oEsta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros tejidos. Se necesita para la formación de las células sexuales masculinas y en la antiesterilización.oTiene como función principal participar como antioxidante,


• Se encuentra en todas las membranas celulares.• Actúa como antioxidante al reaccionar con

radicales libres y se consigue menor toxicidad• Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.• Deficiencia: Ataxia, Anemia• Toxicidad: Vértigo, visión borrosa

Vitamina E

Vitaminas liposolubles VITAMINA K

Antihemorrágica o filoquinona. Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también

forma parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína que participa en la coagulación de la sangre.

Tipos y fuente K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..) K2 :derivados de pescados. K3 : flora bacteriana intestinal.

Vitaminas Hidrosolubles

•VITAMINA C•Ácido Ascórbico o vitamina Antiescorbútica

oEsta vitamina es necesaria para producir colágeno que es una proteína necesaria para la cicatrización de heridas. Es importante en el crecimiento y reparación de las encías, vasos, huesos y dientes,

• Ac. Ascórbico• Monosacárido• Fuentes: Frutas y verduras.• Función: Antioxidante y síntesis de colágeno.• Deficiencia: Escorbuto

Hemorragias perifoliculares Pelo sacacorcho

Vitamina C

Vitaminas Hidrosolubles

El denominado complejo vitamínico B incluye los siguientes compuestos: Tiamina (B1) Riboflavina (B2) Äcido Pantoténico (B3) Äcido nicotínico (B5) Piridoxina (B6), Biotina (B7), y Cobalamina (B12)

Vitamina B1 Tiamina, Aneurina

O Antiberibérica Actúa como coenzima Desempeñan un papel

fundamental en el metabolismo de los glúcidos y lípidos

• Tiamina• Base nitrogenada• Fuentes: Carnes, legumbres.• Función: Transferencia carbonilos• Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular

Vitamina B1

Vitamina B2 Riboflavina Actúa como coenzima


• Riboflavina• Base nitrogenada• Fuentes: Carnes, Lácteos, Granos integrales.• Función: Procesos de oxido-reducción: FAD• Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis

Vitamina B2

Vitamina B3 Vitamina PP o

nicotinamida. Actua como coenzima Interviene en el

metabolismo de los hidratos de carbono, las grasas y las proteínas

• Nicotidamina• Base nitrogenada• Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.• Función: Procesos de oxido-reducción: NAD• Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia

Vitamina B3

Vitamina B5 Ácido Pantoténico o

vitamina W Se encuentra en una gran

cantidad y variedad de alimentos (pantothen en griego significa "en todas partes").

Forma parte de la Coenzima A.


Vitamina B6 Piridoxina. Actúa en la utilización de

grasas del cuerpo y en la formación de glóbulos rojos.

Es básica para la formación de niacina (vitamina B3), ayuda a absorber la vitamina B12, a producir el ácido clorhídrico del estómago e interviene en el metabolismo del magnesio

03/05/2023Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx

VITAMINA B8 Vitamina H o Biotina Es una coenzima que

participa en la transferencia de grupos carboxilo (-COOH), interviene en las reacciones que producen energía y en el metabolismo de los ácidos grasos.

•Vitamina B12oCianocobalamina. oEsta vitamina Interviene en la síntesis de ADN, ARN.

• Falsas vitaminas. o Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con la

diferencia de que el organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:

o Inositol.o Colina. o Ácido fólico.

Inositol: Forma parte del complejo B

y está íntimamente unido a la colina y la biotina.

Forma parte de los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de los fosfolípidos.

Colina: También se le puede

considerar un componente del grupo B.

Actúa al mismo tiempo con el inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico.

La colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la vitamina B12 y el ácido fólico con el aminoácido metionina

• Cobalamina• Estructura muy compleja• Fuentes: Carnes, Hígado, Huevos.• Función: Metabolismo de ac. grasos y aa.• Deficiencia: Anemia megaloblástica

Vitamina B12

Ácido Fólico: Se le llama ácido fólico por

encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales

Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN

Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las necesidades aumentan durante el embarazo

Produce en los niños detenimiento en su crecimiento y disminución en la resistencia de enfermedades.

En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, pérdida de memoria, disminución de las defensas, mala absorción de los nutrimentos debido a un desgaste del intestino

Enzimas• Son los catalizadores biológicos de las reacciones

metabólicas. • Todas las enzimas son proteínas. • Se desnaturalizan por el calor y los cambios de

pH. • Tienen un alto grado de especificidad. • Las necesidades enzimáticas son muy bajas pues

no se consumen en las reacciones. • En el caso más común existe, además de la

cadena polipeptídica, otra molécula distinta:o La parte proteica es la apoenzima. Se une al sustrato. o La parte no proteica es la coenzima o un catión metálico (cofactor).

Lleva a cabo la catálisis.

Enzimas• DefiniciónLas enzimas son generalmente proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que de dan en los seres vivos.• ¿Qué es catalizar?

o Acelerar la velocidad de reaccióno Disminuir la energía de activación necesaria

Las enzimas modifican la constante de equilibrio y se recuperan intactas al final del proceso. Debido a esto se necesitan en pequeñísimas cantidades.

Son proteínas globulares que actúan como catalizadores, aumentando la velocidad de aquellas reacciones que son energéticamente posibles. Permiten las reacciones en las condiciones de temperatura, presión y pH propios del medio intracelular, reduciendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción. Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final del proceso químico que catalizan.

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas, con alguna excepción: por ejemplo hay algunas moléculas de RNA –que se denominan ribozimas– con función catalítica.Muchas enzimas son proteínas simples. En otros casos, la enzima es una proteína conjugada y la parte no polipeptídica es esencial para su función. Se denomina holoenzima a una enzima conjugada en su totalidad, es decir, al complejo entre la parte polipeptídica (apoenzima) y el cofactor. Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas, en cuyo caso se denominan coenzimas.

ENZIMAS

Estructura de un enzima

Enzimas estrictamente

proteicos

Holoenzimas = fracción proteica (apoenzima) + fracción no proteica (cofactor)

Cofactor inorgánico (Mg 2+,

Zn 2+…)

Cofactor orgánico (COENZIMA): ATP, NADP+, FAD, CoA,

vitaminas…

Propiedades de las enzimas

• Mismas que las proteínas• Desnaturalizan (pH, Tº, concentraciones salinas)• Alto grado de especificidad. Sustrato y Reacción

• Sobre un determinado tipo de sustrato. Especificidad absoluta

• Con respecto a un grupo funcional. Esterasas• Especificidad de reacciónPara cada tipo de reacción química existe una enzima diferente• Catalizadores

• No se consumen• Necesidades bajas• Cantidades mínimas pueden transformar grandes cantidades

de sustrato• Es necesaria una renovación

Gran efectividad La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son entre 103 y 1010 veces más rápidas que si se produjeran sin catalizador. Localización Una parte sustancial de las enzimas de una célula se localizan en orgánulos específicos. La compartimentación permite un ambiente favorable para cada tipo de reacción metabólica y favorece el encadenamiento de las vías metabólicas.

Propiedades de las enzimas

Energía libreSe define como energía libre y se representa con el símbolo DG, la energía que está contenida en las sustancias que reaccionan. La variación de energía libre que se produce en una reacción se representa como DG y puede ser negativa, ∆G < 0, en las reacciones exergónicas (desprenden energía libre) o positiva, ∆G > 0, en las reacciones endergónicas (requieren un aporte de energía).

Analogía que muestra el concepto de reacción acoplada.

Reacción NO acoplada

Reacción acoplada

Transferencia de energíaHay dos formas básicas de transferencia de energía en los procesos metabólicos.1. Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox. A veces hay también transferencia de átomos de hidrógeno, ya que esto supone también transferencia de electrones.

2. Mediante la transferencia de grupos fosfato.

ATP + H2O ADP + Pi + Energía

Reacción redox con transferencia de átomos de hidrógeno

En todas las células es necesario un mecanismo de almacenamiento de energía libre.En la reacción de combustión de la glucosa hasta dióxido de carbono y agua, con la participación del oxígeno molecular, la cantidad de energía libre disponible para la célula es de 686 kcal/mol:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/molParte de esta energía se utiliza en la síntesis de moléculas de adenosín trifosfato o ATP a partir de ácido fosfórico y de otro compuesto químico similar, el ADP o adenosín difosfato, según la reacción química: ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol ATP + H2O

Esta reacción es endergónica y en consecuencia, solamente se puede producir si está acoplada a alguna reacción exergónica.La reacción inversa, en cambio, es un proceso exergónico:

ATP + H2O ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

El ATP y las reacciones de fosforilación y de desfosforilación expuestas actúan como mecanismos de almacenamiento y transporte de energía libre en los procesos metabólicos de todas las células, es decir, como monedas de intercambio energético que permiten todas las funciones celulares.

A pesar de su carácter universal, el ATP no es la única biomolécula “de intercambio energético”. El mismo ADP puede ceder energía a través de la siguiente reacción de desfosforilación:

ADP + H2O AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/molTambién el adenosín monofosfato o AMP puede hidrolizarse o desfosforilarse y formar un nucleósido, la adenosina, a través de una reacción exergónica:

AMP + H2O Adenosina + H3PO4 + 3,4 kcal/mol

Entre los diferentes tipos de reacciones metabólicas destacan, por su importante papel en los mecanismos de transferencia de energía, las reacciones redox. La mayoría de las enzimas oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD+ o dinucleótido de nicotinamida y de adenina, presente en cantidades relativamente importantes en el citoplasma de las células.Cuando un sustrato reducido es oxidado, el NAD+ se reduce según la ecuación siguiente:

NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+

Esta reacción solamente representa una parte del proceso redox; siempre hay un metabolito que cede los electrones para que otro compuesto, la coenzima, en este caso el nucleótido, los capte.

1º Se forman nuevas sustancias -los productos- a partir de los reactivos o metabolitos.

2º Durante la reacción hay un intercambio de energía entre los reactivos y el medio que los rodea.

3º Las reacciones metabólicas suceden en un medio acuoso.

4º Las reacciones metabólicas están encadenadas y la mayoría están acopladas, de manera que la energía liberada en una de las reacciones, que llamamos exergónica, es captada por otra reacción –endergónica– que requiere energía.

5º Cada reacción metabólica tiene su catalizador o enzima. Las enzimas son sustancias que aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación de la reacción.

6º Desde una perspectiva energética en toda reacción química es necesaria la aportación de una energía inicial o de activación para que se inicie la reacción, independientemente de que la reacción sea espontánea y vaya acompañada de una liberación de energía (reacción exergónica) o se trate de una reacción que se realiza con absorción de energía (reacción endergónica).

Resumen

Mecanismo de reacción enzimáticaUna reacción química implica la rotura de enlaces entre los

átomos de los reactivos y la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.

Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado intermedio, denominado estado de transición o complejo activado

La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición

¿Cómo crees que podemos aumentar la velocidad de esta

reacción?

De dos formas:AUMENTANDO LA TEMPERATURA

AÑADIENDO UN CATALIZADOR

Catalizadores

Estado inicial

Estado final

Estado de transición

Energía libre de activación de la reacción sin catalizador

Energía libre de activación de la reacción catalizada

Variación global de energía libre en la reacción

Avance de la reacción

Ener

gía

libre

La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición

Observa que se disminuye la energía de activación

aumenta la velocidad de la reacción

Gráfica de la energía de activación

De igual forma, para acelerar una reacción química

se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es decir, una sustancia que disminuya

la energía de activación necesaria para llegar al estado de

transición.

Para lanzar en poco tiempo muchos objetos

por la ventana se puede aumentar el

número de trabajadores o

rebajar el dintel de la ventana.

LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS REACCIONES QUÍMICAS.

¿QUÉ LES CARACTERIZA?1. Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la

reacción2. No modifican el estado de equilibrio de una reacción.3. Se recuperan al final de la reacción.4. Actúan en cantidades muy pequeñas.5. Presentan elevado peso molecular6. Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto

ribozimas (tipo de ARN con capacidad catalítica)7. Son específicas para cada sustrato8. Sufren desnaturalización

Enzima - Catalizador• Tanto la enzima como el catalizador

aceleran la velocidad de una reacción química.

• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo

• Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tieneno Especificidad por el sustratoo Se inactivan por desnaturacióno Pueden ser reguladas

Las etapas de reacción enzimática

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. La reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas: 1. El sustrato se une a la apoenzima, en el centro activo, formando el

complejo enzima-sustrato. Esta unión se explica según la teoría del ajuste inducido. Es una etapa reversible y la más lenta.

2. Formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible.

3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada

La unión E y S se produce a través del

centro activo o catalítico

Los enzimas inducen modificaciones a los sustratos a los que se unen, ya sea por

ruptura, formación o redistribución de sus enlaces o introducción o pérdida de algún

grupo funcional

Es en el centro activo donde se produce la reacción catalizada

Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes, capaces de realizar una

reacción química específica. Pero no hay ninguna célula que contenga todas

las enzimas conocidas, sino que diferentes de células contienen

diferentes tipos de enzimas.

Las etapas de reacción enzimática

1. Se forma un complejo: Enzima-coenzima-substrato2. Los restos de los aa que configuran el centro activo

catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleva a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.

3. Los productos de la reacción de separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.

4. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

Centro activoLas enzimas tienen una concavidad llamada centro activo o centro catalítico. Está formado por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácidos de la enzima (E) que determinan una superficie tridimensional complementaria a la molécula del reactivo o sustrato (S).El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles: iónicas, hidrofóbicas o por puentes de hidrógeno, formándose así el complejo enzima-sustrato (ES).

E + S ES E + PEsta unión cambia el sustrato y el complejo enzima-sustrato (ES) se transforma en el complejo enzima-producto (EP). A continuación se separan la enzima y el producto (P).

+HN OO – HO

Sustrato

Enzima

El sustrato se une al centro activo de la enzima medianteenlaces débiles: puentes de hidrógeno e interaccioneselectrostáticas, hidrofóbicas y de van de Waals.

Mecanismo de reacción enzimática

Centro activoEntre el centro activo y el sustrato debe existir una complementaridad estérica, es decir, que si el sustrato es voluminoso, el centro activo suele ser una cavidad con suficiente capacidad. En un principio se pensó que el sustrato encajaría en el centro activo como una llave encaja en la cerradura, pero en la actualidad se prefiere admitir la hipótesis de Koshland, según la cual el centro activo, que posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, se adapta totalmente a él después de un primer contacto.La hipótesis de Koshland, se conoce como ajuste inducido, y tiene en cuenta la flexibilidad conformacional de las proteínas.

Modelo de la llave y la cerraduraModelo de ajuste inducido de Koshland


• Complementariedad geométrica• Complementariedad de cargas,

uniones iónicas• Modelos:

Encaje inducido Llave – cerradura. Estado de transición

La unión del sustrato es muy específica

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática

Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

Estabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transición entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en

su sitio activo

El resultado de la unión enzima (E) y sustrato (S) es que el sustrato se transforma en otra

molécula llamada producto (P)

El centro activo E + S complejo ES E + PEn el centro activo, además de existir unos aminoácidos de unión encargados de reconocer el sustrato para la formación del complejo ES, existen otros (aminoácidos catalíticos) encargados de la auténtica fase catalítica, es decir, de la conversión del S en P.El centro activo tiene, por tanto, dos funciones: unir el sustrato (o sustratos) y transformarlo químicamente para dar los productos. Ambas funciones están caracterizadas por una gran especificidad.

Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-productoEnzimaProducto

glucosa

fructosa

Sustrato(sacarosa)

Enzima(sacarasa)

agua


Centro activoEn las holoenzimas, el cofactor interviene algunas veces en la unión del sustrato, pero fundamentalmente lo hace en la fase catalítica.


Cinética enzimática• Al aumentar la concentración de sustrato, también aumenta la

velocidad de la reacción. Sucede mientras quedan enzimas libres.

• Llega un momento en que, aunque la concentración de sustrato sigue aumentando, la velocidad no varía. Se alcanza una velocidad máxima que no es posible superar. Ocurre cuando no quedan enzimas libres.

• La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se define como la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima (mitad de la velocidad máxima). es característica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya que se alcanza antes la velocidad semimáxima.

Cinética enzimática

Las enzimas no se consumen durante las reacciones metabólicas. Este hecho permite que dichas reacciones sean eficaces y sus velocidades altas aunque la concentración de la enzima sea mucho menor que la del sustrato. A diferencia de lo que ocurre con los catalizadores no biológicos las enzimas presentan saturación por el sustrato: la velocidad de una reacción enzimática no crece linealmente con la concentración de sustrato sino que tiende asintóticamente a un límite denominado velocidad máxima. La velocidad máxima se alcanza cuando prácticamente toda enzima está en forma ES. A la [S] que corresponde a una velocidad = Vmax/2 se le llama Km. La Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato: • una Km baja indica gran afinidad. • una Km alta, supone poca afinidad.


Velo

cida

d de

rea

cció

n

Concentración del sustrato [S]

Vmáx

½ Vmáx

KM

KM: Parámetro característico de cada enzimaHace referencia a la afinidad de un enzima

por su sustrato. Un valor KM bajo significa que consigue alta eficacia

catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato


Baja concentración de sustrato

ALTA concentración de sustratoSATURACION

Relación entre Km y Vmax

Michaelis y Menten

Concentración de Sustrato [S]Velo

cida

d de

la r

eacc

ión

(v)

Km

Vmax

Vmax/2

La Km es la concentración de sustrato donde se obtiene la mitad de

la Vmax

Concentración de Sustrato [S]Velo

cida

d de

la r

eacc

ión

(v)

Km

Vmax

Vmax/2

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustratoA menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato

Representación directa

s0 20 40 60 80 100

v

0

20

40

60

80

100

Km

Vmax

vV s

K sm x

m

Factores que influyen en la velocidad de

reacción

v

[s]

Efecto de la concentración de substrato

..

. . . . . .

TemperaturaLa actividad enzimática depende de la temperatura. En general, todas las constantes cinéticas aumentan con la temperatura, por lo que las reacciones químicas suelen acelerarse al aumentar ésta. En las reacciones enzimáticas se da también este efecto, pero con una particularidad: puesto que la estabilidad térmica de las proteínas es limitada, si la temperatura aumenta por encima de un determinado valor, la velocidad comienza a disminuir. Esto se debe a la desnaturalización térmica de la enzima.Las enzimas tienen una temperatura óptima, aquélla en que se da el máximo de actividad.

Factores que influyen en la velocidad de reacción

pHLa actividad enzimática también depende del pH. Normalmente, aunque hay excepciones, la actividad varía siguiendo una curva acampanada, lo que se traduce también en que la enzima tenga un pH óptimo de actuación.Aunque ese pH óptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante de esos valores.


Velo

cida

d de

rea

cció

n

pH óptimo pH

Velo

cida

d de

rea

cció

n

Temperatura ºC

Temperatura óptima

Efecto de la temperatur

aCada

enzima tiene una

temperatura óptima Efecto del pH

El pH óptimo es diferente para las distintas enzimas

de un organismo

Aumento de la velocidad

Desnaturación por calor


Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática

• Compartimentación celular. Las enzimas implicadas en algunos procesos metabólicos importantes se localizan juntas en estructuras membranosas (orgánulos celulares) del citoplasma celular, donde se encuentran en mayor concentración que si estuvieran dispersas por el citoplasma.

• Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa como enzima de otra reacción, cuyo producto, a su vez, es la enzima de una nueva reacción, y así sucesivamente, la eficacia es mayor, ya que el número de moléculas obtenidas aumenta en cada paso de forma considerable.

Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática

• Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a cabo reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único permite realizar el proceso completo con gran rapidez, ya que nada más obtener un producto, este puede actuar como el sustrato de una reacción nueva al estar en contacto con la enzima correspondiente.

• Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que, aun teniendo la misma acción catalítica, poseen KM diferentes, lo que hace que su velocidad sea distinta.

Regulación de la actividad enzimática

Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos. Activación enzimática • La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se

mantenían inactivas lleven a cabo su acción, La unión del activador permite la unión del sustrato al centro activo de la enzima.

• Pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas y algunos cationes, como Mg 2+ o Ca 2+.

• La activación por el sustrato es muy preciso. La enzima permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el sustrato activa su propia metabolización.

Un inhibidor enzimático es una sustancia que disminuye la velocidad de la reacción catalizada por la enzima y en casos extremos puede llegar a anularla. Los inhibidores pueden ser: • irreversibles, cuando se unen fuertemente a la enzima, en la mayoría de los casos mediante un enlace covalente.• reversibles, cuando se unen de modo no covalente a la enzima.Hay dos tipos principales de inhibidores reversibles:Los inhibidores competitivos se unen al mismo centro activo de la enzima por tener un parecido estructural con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima de modo que o impiden la unión del sustrato, o por diversos motivos dificultan la etapa catalítica de obtención de P a partir del complejo ES.

Reacción sin inhibidor

Inhibición enzimática

Inhibidores: sustancias(ión, molécula orgánica, producto final) que disminuyen, e incluso

anulan, la velocidad de la reacción catalítica. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos

(penicilina, inhibidor de las enzimas de la pared bacteriana, AZT inhibidor de la transcriptasa

inversa)


En caso de que el inhibidor sea el producto final se habla de inhibición feed-back o

retroinhibición

• Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Esta, previamente activa, disminuye su velocidad o incluso deja de actuar cuando aparece un inhibidor. Puede ser algún ion o también alguna molécula orgánica y, muy frecuentemente, el producto final de la reacción. La inhibición puede ser irreversible o reversible. Según el lugar de unión a la enzima se diferencian dos tipos de inhibición reversible: o Competitiva. o No competitiva.


• Inhibidor = veneno metabólico• Se une covalentemente a la enzima• Producen inactivación permanente de la

actividad enzimática• Se interfiere con el normal desarrollo de una

reacción o vía metabólica• Ejemplos:p-cloromercuribenzoato,

yodoacetato, diisopropilfluorfosfato

Inhibición enzimática.Inhibidores irreversibles

IRREVERSIBLE o VENENOS

El inhibidor se une irreversiblemente a

determinados grupos del centro activo y anulan su

capacidad catalítica. Ejemplo los insecticidas

organofosforados son inhibidores de la

enzimaacetilcolinesterasa

Inhibidor Centro activo

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva

Inhibición enzimática.Inhibidores reversibles

REVERSIBLE COMPETITIVAIRREVERSIBLE NO

COMPETITIVA

El inhibidor es una molécula con una

conformación espacial parecida al sustrato, por

lo que compite por alojarse en el centro activo, impidiendo la

unión del sustrato

El inhibidor se une a una región distinta del centro

activo y provoca un cambio en la

conformación del enzima que da lugar a una disminución de su

actividad

Inhibición competitiva• Compiten con el sustrato por el sitio activo de la

enzima• Análogos metabólicos• Se une solo a la enzima libre• V máx no se altera y K M cambia• Sulfamidas (tratamiento infección

bacteriana)compiten con el ácido p-aminobenzoico en la ruta de síntesis de vitamina B9 (ácido fólico)

KmSin

inhibidor

Kmcon

inhibidor

Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo aumenta la Km

Inhibición no competitiva

• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la enzima

• La unión modifica la estructura de la enzima• Se une a la enzima libre y también al

complejo enzima-sustrato• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero

el valor de Km no se altera



El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo


Inhibición competitiva Inhibición no competitiva

Lineweaver-Burk

AlosterismoConstituye un sistema de regulación enzimática sumamente preciso. Las enzimas alostéricas: • Están formadas por varias subunidades y poseen

varios centros de regulación. Estructura cuaternaria.• Adoptan dos conformaciones distintas, llamadas

estado R (en la que la afinidad por el sustrato es alta) y estado T (en la que dicha afinidad es baja).

• Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o la inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás

• Su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.

Alosterismo

En las rutas metabólicas hay una enzima, generalmente la que cataliza la primera reacción, que controla la velocidad de toda la ruta. Estas enzimas reguladoras son capaces de aumentar o disminuir su actividad catalítica en respuesta a determinadas sustancias moduladoras. Gracias a esto, las necesidades de las células se atienden continuamente. En este grupo se incluyen las enzimas alostéricas. Las enzimas alostéricas (alos = otros, stereo = sitio, espacio) además del centro activo (o de los centros activos) poseen uno o más sitios alostéricos, que son específicos, a los que se unen las moléculas de los moduladores. Estos moduladores pueden ser activadores o inhibidores de la actividad enzimática.

Enzimas alostéricas

Alosterismo

Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostéricas son moléculas del sustrato de la enzima y los inhibidores moléculas del producto final de la ruta bioquímica. Por supuesto hay también otras moléculas moduladoras.Hay enzimas alostéricas que sólo pueden ser activadas, otras que sólo admiten la inhibición y otras que son susceptibles de ambos tipos de modulación.

Regulación por el producto final. Un caso de inhibición enzimática.

Alosterismo

Reacción con un sustrato

Reacción con dos sustratos a la vez

Reacción con dos sustratos sucesivos

S + E → ES → E + P

A + B + E → ABE → CDE → C + D + E

A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E

Centro activo

Sustrato

Enzima

Complejo activado

Producto A Producto B

Enzima + Productos

Enzima + Sustrato

Sustrato A Sustrato B

Enzima

Complejo activado

Producto C Producto D

Enzima + Producto Producto D

Producto C

Sustrato BEnzima

Sustrato A

• Hay enzimas que conservan la denominación inicial, como las enzimas digestivas tripsina y pepsina.• En numerosos casos de nombre de las enzimas consta del sufijo -asa precedido del nombre del reactivo o sustrato de la reacción, como, por ejemplo, ureasa o sacarasa, • En otros casos se nombran en función del tipo de reacción, como las hidrolasas que llevan a cabo reacciones de hidrólisis.• Actualmente se nombran con el nombre del sustrato (o sustratos) al que se le añade el de la acción química realizada, como por ej. lactato deshidrogenasa.

Nomenclatura

EC 2.7.1.1

Número Enzyme Commission:

EnzymeComission

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

ATP: hexosa fosfotransferasa

Nombre sistemático:

Donador Aceptor

Grupo transferido

Tipo de reacción catalizada

Grupos químicos

Enzimas

Nomenclatura

EC 1.x OxidorreductasasEC 2.x TransferasasEC 3.x HidrolasasEC 4.x LiasasEC 5.x IsomerasasEC 6.x Ligasas

Clasificación de enzimas por Grupos

Nomenclatura

Grupo 1: OxidorreductasasCatalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico.

AH2 + B A + BH2

Ared + Box Aox + Bred

Nomenclatura

A-X + B A + B-X

Grupo 2: TransferasasCatalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos entre moléculas:

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa FosfotransferasaNombre común: hexokinasa

Nomenclatura

Grupo 3: HidrolasasCatalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombrePrimitivo. Ejemplo: Quimosina

Nomenclatura

Clasificación de las hidrolasas:3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)3.2.-.- Glicosidasas3.3.-.- Éter hidrolasas3.4.-.- Péptido hidrolasas3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.

Grupo 3: Hidrolasas

Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos

Proteasas → Fabrico de quesos

Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los vinos; aplicaciones textiles

Nomenclatura

Grupo 4: Liasas

Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen dobles enlaces

A=B + X-Y AX + BY

Nomenclatura

Grupo 5: Isomerasas

Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A BEjemplo:

Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

Nomenclatura

Grupo 6: LigasasCatalizan la unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

Nomenclatura

La mayoría de las enzimas se inactivan a temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de las bacterias termófilas, capaces de resistir

temperaturas próximas a 100 ºC

ORGANISMOS TERMÓFILOS

• Son organismos que viven a altas tº y realizan sus reacciones enzimáticas a estas altas tº

• Ejemplos son los que viven en las aguas termales

• Es tema de investigación el aislamiento de las enzimas de estos organismos para desarrollar procesos industriales en condiciones más extremas

ActividadesEnzimas

1. Al medir a una determinada Tª y pH la actividad de una reacción enzimática nos encontramos que durante la A, esta actividad vale 250micromoles/min mg proteína, mientras que durante la situación B vale el doble midiéndola a la misma Tª y PH. Explique las posibles razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.En esta reacción ha habido un cambio en la concentración de sustrato en la concentración de coenzimas debido a la acción de un catalizador.

2. Describa el proceso de catálisis enzimáticaEs el proceso por el que se aumenta o disminuye la velocidad de las reacciones químicas sin producirse ningún cambio durante el proceso. Las enzimas que hacen que aumenten la velocidad se llaman, catalizadores positivos, y la que hacen que la disminuyan se llaman, catalizadores negativos.

Actividades3. Explique cuál es la función de las enzimas y qué se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo-Su función es aumentar o disminuir las reacciones metabólicas.-Apoenzima, es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad de la reacción catalítica.-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energía siendo, a la vez, un buen protector cardiovascular.-Centro activo, es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles

4. A la vista de la gráfica, conteste a las siguientes cuestiones:a. Explique qué representa la gráfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma velocidad de reacción. Para valores de la misma acidez,¿cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?-La gráfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimática.-La pepsina/papaina entre 5 y 5.5, la pepsina/fosfatasa entre 5.5 y 6, y la fosfota/papaina 6 y 6.5.-La enzima que tiene mayor actividad catalítica es la pepsina, porque tiene un pH óptimo.b. Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qué enzimas podrían presentar la actividad catalítica en el plasma sanguíneo. Explique el comportamiento de cada enzima en función del pHLa fosfata y la papaina podrían presentar la actividad catalítica en el plasma sanguíneo.

Actividades5. A la vista de la gráfica, conteste:a. Explique qué representa esta gráfica.¿Por qué la velocidad de la reacción aumenta al principio de la curva al aumentar la concentración de sustrato?La concentración de sustrato altera la velocidad de reacción, porque la velocidad en ese momento es directamente proporcional a la concentración. b.¿Por qué la velocidad permanece prácticamente constante a partir de una determinada concentración de sustrato?¿Qué ocurrirá si se aumenta la concentración de enzimas?-En la zona de sustrato la velocidad es dependiente de la concentración de enzima.-La velocidad aumentaría proporcionalmente a lo largo de toda la curva.

6. Al hacer un análisis de la composición química del núcleo se ha detectado la presencia de enzimas, aunque en él no existan ribosomas. Da una explicación razonada de este hecho. ¿Para qué son necesarias estas enzimas? Razone la respuesta.Porquen llegan al núcleo, ya que han sido sintetizadas por los ribosomas en el citoplasma y esto es para que se haga la síntesis del ADN y ARN.

Actividades7. La difteria está producida por la acción de la toxina Corynebacterium difteriae. La toxina impide la acción de la traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN mensajero en el ribosoma. El efecto de esta toxina puede matar a la célula. Explique razonadamente este hecho.Esta toxina mata a la célula porque impide el movimiento del ARNm en el ribosoma, este no se sintetiza, y por eso la información genética no se copia, y la célula se muere ya que no tiene esa información para hace sus funciones

Actividades8. Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimática. Explique detalladamente el efecto de dos de ellos.-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible. -pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y por tanto, se inactivará la enzima.-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.

9. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10 Kcal./mol de sustrato.¿Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada por un enzima? Razone la respuestaSe liberaría la misma porque la enzima sólo afecta a la velocidad de la reacción.

Actividades•

10. En un ensayo enzimático se produjo accidentalmente una elevación brusca de la Tª y se detuvo la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la actividad enzimática. Explique razonadamente este hechoLa elevación de la temperatura desnaturaliza la enzima. La bajada de la temperatura permite la renaturalización y se recuperar la actividad enzimática.

11. Al investigar el efecto de la Tª sobre la velocidad de una reacción enzimática se obtuvo la siguiente tabla:

Tª(ºC) | 10 | 15 | 20 | 25 | 30 | 35 | 40 | 45 | 50 | 55 | 60 Vel(mg producto/s)| 0.5 | 0.9 | 1.4 | 2.0 | 2.7 | 3.3| 3.7 | 3.6 | 2.3| 0.9| 0

Proponga una explicación razonada de los resultados registrados en la mismaA la vez que aumenta la temperatura del enzima, aumenta la velocidad de la reacción, pero hasta una cierta temperatura, ya que después pasada esa temperatura empieza a desnaturalizarse.

Actividades•

12. Defina : enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de activación.-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energía siendo, a la vez, un buen protector cardiovascular.-Centro activo,es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles.-Enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de reacción.-Inhibidor, compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.

Actividades13. Explique razonadamente cómo afectan la Tª, el pH, y la concentración de sustrato a la actividad de las enzimas. Describa dos tipos de inhibición enzimática-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C), aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible. -pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y por tanto, se inactivará la enzima.-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.

Actividades14. El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de las estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio.Porque es una proteína y si se le aumenta la proteína la temperatura demasiado se rompen los puentes de hidrógenos, y la proteína cambia de forma y esto hace un cambio de función, haciéndose que se vuelve blanda.

Actividades15. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno y así es responsable del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana a los pocos minutos de haberlos cortado. Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del enzima sustrato, en este caso el oxígeno, o añadiendo compuestos ácidos, o calentando durante cinco minutos en agua hirviendo. Explique razonadamente por qué se produce el pardeamiento en estos tres casos.Si se reduce el acceso del sustrato la velocidad a la que actúa el enzima se ve reducida. La bajada de pH por la adición de ácidos provoca la desnaturalización del enzima, al igual que ocurre cuando se somete a altas temperaturas.　

Actividades• Enlace• Enlace• Enlace

http://misapuntesde2bachilleratodebologia.blogspot.com.es/2011/02/ejercicios-selectividad-enzimas.html

http://molinavirginiabiologia.blogspot.com.es/2012/04/selectividad-metabolismo.html

http://biologiacampmorvedre.blogspot.com.es/2013/11/metabolismo-catabolismo-y-anabolismo.html

Metabolismo y enzimas

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