Metabolismo de Aminoacidos(Mon,Nay,Margot)

Aguirre González Hada Margot

Aguirre González Martha Montserrat

Arteaga Ortiz Nayla Guadalupe

Diego

• Las proteínas suministran los bloques

estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis

de nuevas proteínas constituyentes del

organismo, y por ello, se dice que tienen una

función  estructural

• La calidad o valor biológico de las proteínas de

la dieta, depende de su contenido en

aminoácidos esenciales

En la saliva, no existen enzimas con acción

proteolítica.

La hidrólisis de proteínas se inicia en el

estómago

Los a.a. atraviesan las membranas a través de

mecanismos de transportadores específicos.

Pueden hacerlo por:

a) Transporte activo secundario

b) Difusión facilitada

Una vez absorbidos, los aminoácidos tienen

diferentes alternativas metabólicas:

a) Utilización (sin modificación) en síntesis de

nuevas proteínas especificas.

b) Transformación en compuestos no proteicos

de importancia fisiológica.

c) Degradación con fines energéticos.

Biosíntesis de los aminoácidos.  Aminoácidos esenciales y noesenciales. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Ejemplos deregulación. Aminoácidos como precursores biosintéticos: síntesisde porfirinas, neurotransmisores y aminas.

Todos los aminoácidos, cualquiera sea su

procedencia, pasan a la sangre y se

distribuyen a los tejidos, sin distinción de su

origen.

Este conjunto de a.a. libres constituye un “fondo

común” o “pool”, al cual se recurre para la

síntesis de nuevas proteínas o compuestos

derivados.

Absorción en

intestino

Degradación

de proteínas

Síntesis de

aminoácidos

Síntesis

de

proteínas

Síntesis de

Compuestos

no

nitrogenados

Producción

de Energía

NH3Urea

acetoácidos glucosa

Cuerposcetónicos

• Los aminoácidos, no se almacenan en el

organismo.

• Sus niveles dependen del equilibrio entre

biosíntesis y degradación de proteínas

corporales, es decir el balance entre

anabolismo y catabolismo (balance

nitrogenado).

•  El N se excreta por orina y heces

• La degradación se inicia por procesos que

separan el grupo aamino.

• Estos procesos pueden ser reacciones de

transferencia (transaminación ) o de

separación del grupo amino (desaminación)

Es la transferencia reversible de un grupo aminoa un acetoacido, catalizada por unaaminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor

El a.a. se convierte en acetoácido y elacetoácido en el aminoácidocorrespondiente.

Es decir, el grupo amino no se elimina sino setransfiere a un acetoácido para formar otroaminoácido.

Todos los a.a. excepto lisina y treonina, participan

en reacciones de “transaminacion”  con piruvato,

oxalacetato o acetoglutarato.

a.a.(1) + acetoácido(2) a.a.(2) + acetoácido (1)

Alanina + acetoglutarato piruvato + glutamato

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con

acetoglutarato, obteniéndose glutamato como producto

• La Aspartato

aminotransferasa 

cataliza en ambos

sentidos la reaccion.

• El cetoglutarato es el

aceptor del grupo amino,

cedido por el aspartato.

• El grupo amino del glutamato, puede ser

separado por desaminacion oxidativa 

catalizada por la glutamato deshidrogenasa,

utilizando NAD y NADP como coenzimas.

• Se forma acetoglutarato y NH3

• La mayoría del NH3 producido en el organismo

se genera por esta reacción

• La glutamato deshidrogenasa se encuentra en lamatriz mitocondrial.

• Es una enzima alosterica activada por ADP y GDP  einhibida por ATP y GTP.

• Cuando el nivel de ADP o GDP en la célula es alto,se activa la enzima y la producción de

cetoglutarato, alimentará el ciclo de Krebs y segenerará ATP

Fuentes de NH3 en el organismo:

a) Desaminación oxidativa de glutamato

b) Acción de bacterias de la flora intestinal

• La vía mas importante de eliminación es la

síntesis de urea en hígado

• También se elimina NH3, por la formación de

glutamina

• Todo el NH3 originado por desaminación, es

convertido a UREA en el hígado.

• El proceso consume 4 enlaces fosfato (ATP)

por cada molécula de UREA.

• Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un

mecanismo llamado “ ciclo de la urea”, en el

cual intervienen cinco enzimas y como

alimentadores ingresan NH3, CO2 y aspartato,

el cual cede su grupo amino

Comprende las siguientes reacciones:

1. Síntesis de carbamil fosfato

2. Síntesis de citrulina

3. Síntesis de argininsuccinato

4. Ruptura de argininsuccinato

5. Hidrólisis de arginina

  Según el destino se clasifican en:

• Cetogénicos: producen cuerpos cetónicos.

• Glucogénicos: producen intermediarios de la

gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato,

fumarato, succinilCoA o acetoglutarato).

• Glucogénicos y cetogénicos.

CICLO DE KREBS

ACIDOS GRASOS

COLESTEROL

CUERPOS CETONICOSGLUCONEOGENESIS

ACETOACETILCoA

ACETILCoA

PIRUVATO

TriptofanoPheTirLeuLis

Leucina IsoleucinaTriptofano

AlaCisGliSer

Treonina AsparraginaAspartato

IsoleuMetVal

Treonina

PheTirosina

GLUTAMATO

ProlinaArgHistGlu

• Los a.a. esenciales no pueden ser producidos

por el organismo.

• Si puede biosintetizarse el acetoácido

correspondiente, entonces el organismo

producirá dicho aminoácido por

transaminación

• Muchas de las aminas biológicas formadas por

descarboxilación son sustancias de

importancia funcional

• Para este proceso de síntesis el organismo

utiliza piridoxalfosfato como coenzima

• Histamina

• Acido -aminobutirico (GABA)

• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina yAdrenalina)

• Hormona Tiroidea

• Melatonina

• Serotonina

• Creatina

Histamina

• Se produce por

descarboxilación de la

histidina, catalizada por

la histidina

descarboxilasa y

piridoxalfosfato como

coenzima

• La histamina tiene gran importancia biológica

ya que tiene acción vasodilatadora, disminuye

la presión sanguínea, colabora en la

constricción de los bronquiolos, estimula la

producción de HCl y estimula la pepsina en

estomago, se libera bruscamente en respuesta

al ingreso de sustancias alérgenas en los

tejidos.

• Se degrada muy rápidamente

Acido -aminobutirico (GABA)

• Se forma por

descarboxilación del

ácido glutámico,

generalmente en el

sistema nervioso

central.

•   Utiliza piridoxalfosfato

como coenzima.

• El GABA es un compuesto funcionalmente

muy importante, ya que es el intermediario

químico regulador de la actividad neuronal,

actuando como inhibidor o depresor de la

transmisión del impulso nervioso

CATECOLAMINAS: 

Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina

• Se producen en el sistema nervioso y en lamedula adrenal.

• Derivan de la TIROSINA

• La Dopamina es un neurotransmisorimportante

La acción de las catecolaminas es muy variada:

• Son vasoconstrictores  en algunos tejidos y

vasodilatadores  en otros, aumentan la

frecuencia cardíaca, son relajantes del

músculo bronquial, estimulan la glucógenolisis 

en músculo y la lipólisis en tejido adiposo.

• Son rápidamente degradadas y eliminadas del

organismo

Hormonas Tiroideas

• Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a

partir de TIROSINA

• Existen enfermedades relacionadas al defecto

en el metabolismo de estos a.a.

(fenilcetonuria, albinismo)

Tirosina

(Aminoácido esencial)

Melatonina

• La melatonina es una hormona derivada de la

glándula pineal.

• Bloquea la acción de la hormona melanocito

estimulante y de adrenocorticotrofina.

• Se forma a partir del triptófano por acetilación

y luego metilación

Serotonina 

• Es un neurotransmisor 

y ejerce múltiples

acciones regulatorias

en el sistema nervioso

(mecanismo del sueño,

apetito,

termorregulación,

percepción de dolor,

entre otras)

CREATINA

• Es una sustancia presente en músculo

esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida

a fosfato (creatinafosfato)

• Arginina, glicina y metionina, están

involucradas en su síntesis.

• La reacción se inicia en riñón y se completa en

hígado, desde donde pasa a la circulación y es

captada por músculo esquelético, miocardio y

cerebro y reacciona con ATP  para dar

creatinafosfato.

• La creatina fosfato  constituye una reserva

energética utilizada para mantener el nivel

intracelular de ATP  en el músculo durante

periodos de actividad intensa.

• Von Holde K.E.;Ahern K; Bioquimica; 3ª

edicion,Pearson; Madrid, 2002.

• Pacheco Leal; Bioquimica Medica;

Limusa;Mexico; 2010.

• Bery Mjeremy;Tymazku Jonh; Bioqumica; 5ª

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