I. Pertemuan ke: I (satu)
II. Judul Praktikum: Reaksi Uji terhadap Asam Amino
III. Tujuan Praktikum: untuk mengidentifikasikan asam amino
dalam setiap larutan asam amino, pada putih telur, pada kuning
telur, dan pada ikan.
IV. Landasan Teori:Asam amino yang merupakan monomer (satuan
pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus
fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino,
gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus
karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan
guguskarboksildalam asam amino terikat pada atom karbon yang
sama.Struktur asam aminosecaraumum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom
hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut
juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C
("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu
atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena
gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut
merupakan asam -amino.Asamamino biasanya diklasifikasikan
berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat
kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam
lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika
nonpolAsam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus
NH2pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino,
urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial
asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan
sifat-sifat biologis protein sederhana.Asam amino adalah unsur2
yang membentuk protein. Kumpulan asam amino di sebut sebagai
protein. Sebagai contoh sederhana pengandaian : sebuah bangunan
bisa diartikan sebagai protein, sedangkan semen, batu-bata, atap,
jendela, pintu, kayu dan bahan2 yang membentuk bangunan tersebut
bisa diibaratkan sebagai asam amino.Asam amino esensial adalah asam
amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus
didapat dari konsumsi makanan. Asam amino non-esensial adalah asam
amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki
prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino
esensial. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino
non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan
beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak
sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun
suplemen protein.Protein (protosyang berarti paling utama")
adalahsenyawa organikkompleks yang mempuyaibobot molekultinggi yang
merupakanpolimerdarimonomer-monomerasam aminoyang dihubungkan satu
sama lain denganikatan peptida. Peptida dan protein merupakan
polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari
gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih
kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida.Protein
banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh
manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara
umum, sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani.
Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya,
karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan
suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk
mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan
dengannya.Oleh karena itu, kegiatan praktikum ini bertujuan untuk
mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan
adanya asam amino bebas dalam suatu protein, membuktikan adanya
asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein
terhadap suatu pelarut tertentu, dan mengetahui titik isoelektrik
dari suatu protein secara kualitatif.
V. Alat dan BahanAlat yang digunakan1. Beker Gelas2. Gelas
Ukur3. Pipet Tetes4. Batang Pengaduk5. Alat pemanas (Bunsen)6.
Tabung Reaksi7. Penjepit tabung reaksi8. Rak tabung reaksi
Bahan yang digunakan 1. Reagen Millon2. Larutan Protein : buat
larutan albumin telur ( 1 :3 )3. Reagen Hopkins-Cole4. Reagen
ninhidrin 0,1%5. H2SO4 pekat6.Beberapa asam amino 1%: glisin,
alanin, valin, tryptopan, tyrosin, asam glutamate, glutamine,
arginin, dan prolin.
VI. Prosedur Percobaan 1. Uji MillonMenambahkan 5 tetes reagen
Millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan campuran baik-baik.
Jika reagen yang yang digunakan terlalu banyak, maka warna akan
hilang pada pemanasan.
2. Uji Hopkins-Colea) Kedalam 2 ml larutan protein tambahkan 2
ml reagen Hopkins-Cole.b) Tambahkan sedikit demi sedikit 5 ml
larutan H2SO4 melalui dinding tabung reaksi. Amati warna yang
terbentuk diantara dua cairan. Jik perlu putar perlahan-lahan
tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna.
3. Uji Ninhidrina) Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % ke
dalam 3 ml larutan protein. Panaskan hingga mendidih. Ulangi
percobaan dengan menggunakan glisin.VII. Hasil Pengamatan1.Uji
Millon1.1 Uji Millon dengan Larutan proteinAsam AminoPerlakuanHasil
Pengamatan
Albumin3 ml larutan albumin ditambahkan dengan 5 tetes reagen
millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan
Albumin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit keruh + ada
endapan merah.
Valin3 ml larutan valin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon
kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Valin
(bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan
bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada
endapan.
Triptofan3 ml larutan triptofan ditambahkan dengan 5 tetes
reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan Triptofan (bening dan tidak ada endapan) + reagen
millon (bening) larutan kuning keruh Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening + ada endapan kuning.
Arginin3 ml larutan arginin ditambahkan dengan 5 tetes reagen
millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan
Arginin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada
endapan.
Alanin3 ml larutan alanin ditambahkan dengan 5 tetes reagen
millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan
Alanin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada
endapan.
Glysin3 ml larutan glysin ditambahkan dengan 5 tetes reagen
millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan
Glysin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada
endapan.
1.2 Uji Millon dengan Putih Telur
Asam AminoPerlakuanHasil Pengamatan
Putih Telur 1%3 ml larutan putih telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 1% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
sedikit keruh + tidak ada endapanda endapan merah bamerah bataah
batadak ada endapan) .
Putih Telur 2%3 ml larutan putih telur 2% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 2% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
sedikit kemerahmudaan + ada endapan merah bata.
Putih Telur 3%3 ml larutan putih telur 3% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 3% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
keruh + ada endapan merah bata.
Putih Telur 4%3 ml larutan putih telur 4% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 4% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
keruh + ada endapan merah bata.
Putih Telur 5%3 ml larutan putih telur 5% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 5% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
keruh + ada endapan merah bata.
Putih Telur 6%3 ml larutan putih telur 6% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 6% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
sedikit keruh + ada endapan merah bata.
Putih Telur 7%3 ml larutan putih telur 7% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan putih telur 7% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
sedikit keruh + ada endapan merah bata.
1.3 Uji Millon dengan Kuning TelurAsam AminoPerlakuanHasil
Pengamatan
Kuning Telur 1%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan kuning telur 1% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
tetap bening + tidak ada endapan.
Kuning Telur 2%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan kuning telur 2% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
tetap bening + tidak ada endapan.
Kuning Telur 3%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan kuning telur 3% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan keruh Setelah dipanaskan larutan
keruh + ada endapan merah bata.
Kuning Telur 4%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan kuning telur 4% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan keruh Setelah dipanaskan larutan
keruh + ada endapan merah bata.
Kuning Telur 5%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5
tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran
baik-baik.Larutan kuning telur 5% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
bening + ada endapan merah bata.
1.4 uji millon terhadap ikan Asam amino perlakuanHasil
Pengamatan
Ikan 1%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 1%, panaskan
larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada
endapan) dipanaskan bening
Ikan 2%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 2%, panaskan
larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada
endapan) dipanaskan bening
Ikan 3%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 3%, panaskan
larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada
endapan) dipanaskan bening
Ikan 4%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 4%, panaskan
larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada
endapan) dipanaskan bening
Ikan 5%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 5%, panaskan
larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada
endapan) dipanaskan bening
2.Uji Ninhidrin 2.1 Uji Ninhidrin dengan Larutan ProteinAsam
AminoPerlakuanHasil Pengamatan
AlininTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan anilin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan
Alinin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi biru keungguan
gelap + tidak ada endapan.
ArgininTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan arginin pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Arginin (bening dan tidak ada endapan) + reagen
ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening kehijauan + tidak ada endapan.
TriptofanTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan triptofan pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Triptofan (bening dan tidak ada endapan) + reagen
ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi merah anggur + tidak ada endapan.
GlysinTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan glysin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan
Glysin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi ungu gelap +
tidak ada endapan.
ValinTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan valin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan
Valin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening)
larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi ungu gelap +
tidak ada endapan.
AlbuminTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml
larutan albumin pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Albumin (bening dan tidak ada endapan) + reagen
ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi ungu muda + tidak ada endapan.
2.2 Uji Ninhidrin dengan Putih TelurAsam AminoPerlakuanHasil
Pengamatan
Putih Telur 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 1% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 1% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.
Putih Telur 2%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 2% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 2% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.
Putih Telur 3%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 3% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 3% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.
Putih Telur 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 4% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 4% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keruh keungguan + tidak ada endapan.
Putih Telur 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 5% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 5% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keruh keungguan + tidak ada endapan.
Putih Telur 6%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 6% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 6% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keruh sedikit kemerah mudaan + tidak ada endapan.
Putih Telur 7%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3
ml larutan putih telur 7% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Putih Telur 7% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keruh hampir kemerah mudaan + tidak ada endapan.
2.3 Uji Ninhidrin dengan Kuning TelurAsam AminoPerlakuanHasil
Pengamatan
Kuning Telur 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam
3 ml larutan kuning telur 1% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Kuning Telur 1% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keruh sedikit keungguan + tidak ada endapan.
Kuning Telur 2%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam
3 ml larutan kuning telur 2% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Kuning Telur 2% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.
Kuning Telur 3%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam
3 ml larutan kuning telur 3% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Kuning Telur 3% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi bening sedikit kemerah mudaan + tidak ada endapan.
Kuning Telur 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam
3 ml larutan kuning telur 4% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Kuning Telur 4% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keungguan + tidak ada endapan.
Kuning Telur 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam
3 ml larutan kuning telur 5% pada tabung reaksi. Panaskan hingga
mendidih.Larutan Kuning Telur 5% (bening dan tidak ada endapan) +
reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan
menjadi keungguan + tidak ada endapan.
2.4 uji ninhidrin pada ikan Asam amino perlakuanHasil
Pengamatan
Ikan 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan ikan 1%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada
endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan keunguan (tidak ada
endapan).
Ikan 2%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan ikan 2%, panaskan hingga mendidih.
Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan
merah muda.
Ikan 3%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 3%, panaskan
larutan dengan baik-baik Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke
dalam 3 ml larutan ikan %, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak
ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan ungu muda
Ikan 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan ikan 4%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada
endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan merah muda
(ungu).
Ikan 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan ikan 5%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada
endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan ungu gelap
3. uji Hopkins-coleAsam amino perlakuanHasil Pengamatan
Alanin 1%
2 ml alanin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat
Bening+bening bening + H2SO4pekat bening
Valin 1%
2 ml valin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat
Bening+bening bening + H2SO4pekat bening
Arginin 1%
2 ml arginin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole +
H2SO4pekatBening+bening bening + H2SO4pekat bening
Albumin 1%
2 ml albumin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat
Bening+bening bening + H2SO4pekat kecoklatan
triptofan 1%
2 ml triptofan 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat
Bening+bening bening + H2SO4pekat terbentuk cincin dan berwarna
ungu gelap
Glysin 1%
2 ml glysin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat
Bening+bening bening + H2SO4pekat bening.
VIII. Persamaan ReaksiUji Millon COOH H2N C H+ Hg(NO3)2 (tidak
bereaksi) CH3Alanin
Uji Ninhidrin
IX. Pembahasan Berdasarkan percobaan kami mengenai reaksi uji
terhadap asam amino yang bertujuan untuk mengidentifikasikan asam
amino dengan beberapa reaksi reagen, yaitu dengan reagen millon,
reagen ninhidrin dan reagen hopkins cole. Pada percobaan kali ini
menggunakan beberapa sampel dari jenis-jenis asam amino yaitu
alanin ,arginin, valin, triptofan, glysin, albumin, dan kami juga
memakai sampel putih telur dan kuning telur yang belum matang. Pada
percobaan ini pada setiap larutan dari beberapa jenis asam amino
yang masing-masing 1% dan pada sampel putih telur di buat 1-7% ,
pada kuning telur di buat 1-5% .Pada uji pertama yaitu uji millon,
pada uji millon ini kami telah tersedia pertama kami lakukan pada
larutan asam amino, pertama pada larutan albumin dengan 5 tetes
reagen millon ke dalam 3 ml albumin di dapat lah keruh dan tidak
ada endapan. Yang kedua pada larutan alanin 5 tetes reagen millon
ke dalam 3 ml alanin di dapatlah bening dan tidak ada endapan. Yang
ketiga pada larutan valin 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml valin
di dapatlah bening dan tidak ada endapan. Yang ke empat pada
larutan triptofan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml triptofan di
dapatlah keruh dan ada endapan berwarna kuning. Yang kelima pada
larutan arginin 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml arginin di
dapatlah bening. Pada larutan asam amino ini seharus nya pada
arginin dan alanin ini seharusnya bereaksi dengan reagen millon
tetapi pada percobaan kami kali ini di buat dalam 1% sehingga dia
tidak bereaksi, karena pada larutan arginin dan alanin ini bereaksi
pada 5 %. Dalam hal ini dapat disimpulkan bahwa baik alanin maupun
arginin memberikan uji negatif karena larutan tersebut tidak
berwarna.Pada percobaan kedua pada putih telur dengan beberapa
persen, pada putih telur 1% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml
putih telur 1%, di dapatlah hasilnya keruh. Yang kedua pada putih
2%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 2%di dapatlah
hasilnya merah muda. Yang ketiga pada putih telur 3%, 5 tetes
reagen millon ke dalam 3 ml 3% di dapatlah hasilnya merah muda
keruh. Yang keempat pada larutan 4% 5 tetes reagen millon ke dalam
3 ml putih telur 4% di dapatlah hasilnya merah muda keruh. Yang
kelima pada larutan putih telur 5% 5 tetes reagen millon ke dalam 3
ml putih telur 5% di dapatlah hasilnya merah muda. Yang ke enam
pada putih telur 6% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur
di dapatlah hasilnya merah muda. Yang ketujuh padda putih telur 7%,
5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 7% di dapatlah
hasilnya merah muda. Percobaan pada sampel putih telur ini yang
menunjukkan positif pada uji millon yaitu pada konsentrasi
3-7%.Pada percobaan ketiga pada kuning telur 1-5%, yang pertama
pada kuning telur 1% , 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning
telur 1% di dapatlah hasilnya bening. Yang kedua pada kuning telur
2%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 2% di dapatlah
hasilnya bening. Yang ketiga pada kuning telur 3% , 5 tetes reagen
millon ke dalam 3 ml kuning telur 3% di dapatlah hasilnya keruh dan
ada endapan merah muda. Yang keempat pada kuning telur 4% , 5 tetes
reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 4% di dapatlah hasilnya
keruh dan ada endappan merah muda. Yang kelima pada kuning telur 5%
, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 5% di dapatlah
hasilnya bening dan ada endapan merah muda. Pada sampel kuning
telur ini yang menunjukan adanya gugus asam amino yaitu pada
konsentrasi 4 -5% . Pada percobaan ke empat uji millon terhadap
ikan, yang di buat dari 1-5 %. Pada ikan 1% yaitu dengan
menambahkan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 1%
hasil yang kami dapat adalah bening. Yang kedua pada ikan 2% yaitu
5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 2% hasil yang kami
dapat adalah bening. Yang ketiga pada ikan 3% yaitu 5 tetes reagen
millon ke dalam 3 ml larutan ikan 3% hasil yang kami dapat adalah
tetap bening. Yang keempat pada ikan 4% yaitu dengan 5 tetes reagen
millon ke dalam 3 ml larutan ikan 4% hasil yang kami dapatkan
adalah bening. Dan yang kelima pada ikan 5% yaitu dengan 5 tetes
reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 5% dan hasil yang kami
dapat adalah bening. Pada uji miilon terhadap larutan ikan adalah
memberikan uji negative.
Pada uji kedua yaitu uji ninhidrin yang menggunakan reagen
ninhidrin, pada uji ninhidrin kami juga melakukan pada larutan asam
amino dan pada sampel putih telur dan kuning telur sebagai larutan
protein, pada percobaan pertama pada larutan alanin 1% tambahkan
0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan alanin di
dapatlah hasil biru keunguan gelap. Yang kedua pada larutan arginin
tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan
argini di dapatlah hasil bening kehijauan. Yang ketiga pada larutan
triptofan tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan triptofan didapatlah hasil merah anggur. Yang ke empat pada
larutan glysin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3
ml larutan glysin di dapatla hasil ungu gelap. Yang kelima pada
larutan valin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan valin di dapatlah hasil ungu gelap. Yang keenam pada
larutan albumin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3
ml larutan albumin di dapatlah hasil ungu muda. Pada percobaan ini
pada larutan dari macam-macam asam amino menunjukkan adanya
protein. Pada percobaan kedua pada putih telur , yang pertama pada
putih telur 1% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3
ml putih telur 1% didapatlah hasilnya bening keunguan. Yang kedua
pada putih telur 2% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke
dalam 3 ml putih telur 2% didapatlah hasilnya bening keunguan. Yang
katiga pada putih telur 3% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1%
ke dalam 3 ml putih telur 3% didapatlah hasilnya bening keunguan.
Yang ke empat pada putih telur 4% tambahkan 0,5 ml larutan
ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 4% didapatlah hasilnya
keruh keunguan. Yang kelima pada putih telur 5% tambahkan 0,5 ml
larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 5% didapatlah
hasilnya keruh keunguan. Yang keenam pada putih telur 6% tambahkan
0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 6%
didapatlah hasilnya keruh merah muda. Yang ketujuh pada putih telur
7% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih
telur 7% didapatlah hasilnya merah muda. Pada sampel putih telur
ini pada konsentrasi 1-5% menunjukan positif dengan uji
ninhidrin.Pada percobaan ketiga pada kuning telur, pada kuning
telur 1% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
kuning telur 1% di dapatlah hasil keruh sedikit keunguan. Yang
kedua pada kuning telur 2% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1%
ke dalam 3 ml kuning telur 2% di dapatlah hasil bening keunguan.
Yang ketiga pada kuning telur 3% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin
0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 3% di dapatlah hasil bening sedikit
merah muda. Yang keempat pada kuning telur4% tambahkan 0,5 ml
larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 4% di dapatlah
hasil keunguan. Yang kelima pada kuning telur 5% tambahkan 0,5 ml
larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 5% di dapatlah
hasil keunguan. Pada kuning telur ini pada 4-5%. Menunjukan positif
terhadap uji ninhidrin adanya protein pada kuning telur.Pada
percobaan keempat uji ninhidrin pada ikan, yang di buat dari 1-5%.
Yang pertama pada larutan ikan 1% yaitu dengan tambahkan 0,5 ml
larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 1% dan hasil yang
kami dapat keunguan (tidak ada endapan). Yang kedua pada larutan
ikan 2% yaitu tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml
larutan ikan dan hasil yang kami dapat merah muda. Yang ketiga pada
larutan ikan 3% yaitu tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke
dalam 3 ml larutan ikan 3% dan hasil yang kami dapat ungu. Yang
keempat pada larutan ikan 4% yaitu dengan tambahkan 0,5 ml larutan
ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 4% dan hasil kami dapat
merah muda (ungu). Yang kelima pada larutan ikan 5% yaitu dengan
tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan
5% dan hasil yang kami dapat ungu gelap. Pada percobaan ini pada
larutan ikan ini positif terhadap uji ninhidrin. Pada uji ketiga
yaitu uji Hopkins-cole, pada uji ini menggunakan katalis yaitu
larutan H2SO4pekat yaitu untuk memercepat reaksi dalam uji
Hopkins-cole dan pada uji ini yang kami gunakan yaitu 6 jenis asam
amino. Pada percobaan ini pada saat menuangkan H2SO4pekat ketabung
reaksinya haruslah pelan dan hati-hati dengan menteskan pada ujung
tabung reaksi dan tabung reaksinya di miringkan agar mempermudah
terbentuknya cincin. Pada percobaan pertama pada alanin yaitu 2 ml
alanin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di
tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Yang
kedua pada valin 1% yaitu valin 1% ditambahkan 2 ml reagen
Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati
yaitu tetap bening. Yang ketiga pada arginin 1%, yaitu arginin 1%
ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan
H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Yang keempat pada
albumin 1% yaitu albumin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole
selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu terjadi
perubahan warna kecooklatan pada larutannya. Yang kelima pada
triptofan 1% yaitu triptofan 1% ditambahkan 2 ml reagen
Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati
yaitu terbentuk cincin pada larutan itu dan berwarna ungu gelap.
Yang keenam pada glysin 1% yaitu glysin 1% ditambahkan 2 ml reagen
Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati
yaitu tetap bening. Pada percobaan ini pada percobaan kelima yaitu
pada triptofan terbentuknya cincin dan berwarna ungu gelap iini
membuktikan bahwa pada larutan triptofan positif mengandung gugus
indol.
X. Kesimpulan Uji millon 1. Pada uji miilon ini yang dilakukan
pada setiap larutan, uji millon pada larutan dari jenis-jenis asam
amino pada alanin maupun arginin memberikan uji negatif karena
larutan tersebut tidak terjadi perubahan warna.2. Kemudian uji
millon terhadap putih telur,pada sampel putih telur ini yang
menunjukkan positif pada uji millon yaitu pada konsentrasi 3-7%. 3.
Kemudian pada sampel kuning telur,pada sampel kuning telur ini yang
menunjukan adanya gugus asam amino yaitu pada konsentrasi 4 -5% .
4. dan uji millon pada larutan ikan, pada larutan ikan adalah
memberikan uji negative. 5. Pada uji millon pada larutan putih
telur dan kuning telur ini pada semakin besar konsentrasi maka
hasil warna yang didapat lebih pekat.
Uji ninhidrin Pada uji ninhidrin ini pada beberapa larutan,
yaitu 1. pada larutan jenis-jenis asam amino pada larutan dari
macam-macam asam amino menunjukkan adanya protein dan positif
dengan uji ninhidrin. 2. Kemudian pada putih telur, pada putih
telur ini pada konsentrasi 1-5% menunjukan positif dengan uji
ninhidrin dan mengandung protein. 3. Dan pada kuning telur, pada
kuning telur ini semuanya positif terhadap uji ninhidrin adanya
protein pada kuning telur. 4. Dan pada larutan ikan ini positif
terhadap uji ninhidrin dan mengandung protein. 5. Pada uji
ninhidrin pada larutan putih telur dan kuning telur ini pada
semakin besar konsentrasi maka hasil warna yang didapat lebih
pekat.
Uji Hopkins-colePada percobaan ini pada percobaan kelima yaitu
pada triptofan terbentuknya cincin dan berwarna ungu gelap iini
membuktikan bahwa pada larutan triptofan positif mengandung gugus
indol.
XI. Daftar Pustaka
Anonym.2010. Asam amino (online).
http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, di akses 14 september
2013.
Peyek. 2011. identifikasi asam amino melalui uji(online).
http://peyexxblog.blogspot.com/2011/12/identifikasi-asam-amino-melalui-uji.html,
di akses 14 september 2013.Budikolonjono.2012.kualitatif protein
dan asam amino(online).
http://budikolonjono.blogspot.com/2012/07/uji-kualitatif-protein-dan-asam-amino.html,
di akses pada 15 september 2013.
Pertanyaan Uji millon1. Apa yang terjadi jjika garam merkuri di
tambahkan ke dalam protein?Jawab: Jika garam merkuri ditambahkan ke
dalam protein, maka akan terbentuk endapan putih dan dapat berubah
menjadiendapanmerah bata setelah dilakukan pemanasan.
2. Mengapa larutan albumin terkoagulasi?Larutan albumin
terkoagulasi, karena larutan albumin dipanaskan pada suhu 50oC
lebih dan pada suhu inilah protein akan terkoagulasi. 3. Larutan
protein yang mana yang memberikan uji negative? Mengapa? Pada
larutan ikan, karena pada larutan ikan ini tpada teori mengandung
protein tetapi pada uji millon ini dia tidak bereaksi.
Uji ninhidrin 1. Warna apa yang terbentuk?Jawab: Terbentuk warna
ungugugus yang memberikan uji positif pada ninhidrin adalah
gugusamino bebas
2. Gugus apa yang memberikan uji positif?Jawab: gugus yang
memberikan uji positif pada ninhidrin adalah gugusamino bebas
Uji Hopkins-cole1. Protein apakah yang memberikan uji
positifProtein yang tidak memberikan uji positif adalah semua
protein kecuali triptofandan albuminkarenaalbumin dantriptofan
mengandung gugus indolyang ditandai dengan warna larutan coklat dan
ada cincin ungu.