1 Discentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado” 2 Docentes na Faculdade de Tecnologia de Araçatuba “Prof. Fernando Amaral de Almeida Prado” [email protected] Introdução Desenvolvimento e resultados Conclusões Após o estudo realizado foi possível conhecer um pouco sobre o que são proteínas, algumas funções que elas desenvolvem, quantos níveis estruturais elas possuem e os tipos de ligações que realizam. Conhecemos também sobre as enzimas, o que são, como e por quem foram descobertas, sua função, seus níveis, a diferença entre holoenzimas, apoenzimas, cofatores e coenzimas e propriedades. Os conhecimentos teóricos adquiridos serão de grande importância para realização das aulas práticas do curso, pois obtivemos conhecimento sobre o papel das enzimas, e como são catalisadoras de reações, sendo assim de grande importância nos processos industriais e nas realizações de atividades práticas no laboratório. Dessa forma, o conhecimento detalhado do funcionamento das enzimas permite o uso das mesmas em processo biotecnológicos como produção de biocombustíveis. Referências CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O.. Bioquímica. 5.ed. São Paulo: Thomson Learning. 2007. FERRIER, D. R.. Bioquímica ilustrada. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019. MARZZOCO, A.; TORRES, B.B.. Bioquímica básica.3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2011. NELSON, D.L.; COX, M. M.. Bioquímica de bioquímica de Lehninger.6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. Jaqueline Santana de Sousa Barreto1, Rosana Pereira Barbosa de Souza 1, Carlos Henrique Rodrigues de Souza 1 , Osvaldino Brandão Junior 2 e Lucinda Giampietro Brandão 2 ENZIMAS: ESTRUTURA, COFATORES E COENZIMAS Boa parte da história da bioquímica é a história da pesquisa sobre enzimas. A catálise biológica data do final dos anos de 1700. A pesquisa continuou no século seguinte examinando a conversão do amido em açúcar pela saliva e por vários extratos de plantas. A partir da última parte do século XX, milhares de enzimas foram purificadas, suas estruturas elucidadas e seus mecanismos explicados(CAMPBELL e FARRELL, 2007; FERRIER, 2019; MARZZOCO e TORRES, 2011; NELSON e COX, 2014). O objetivo desse estudo é apresentar a estrutura, cofatores e coenzimas das enzimas proteicas. A metodologia foi básica, qualitativa, descritiva e por pesquisa bibliográfica. A catálise por enzimas é uma das funções das proteínas que possuem os níveis primário (polímero resultante de ligações peptídica entre aminoácido), secundário (resultante de pontes de hidrogênio entre o componentes das ligações peptídicas do polímero formado como hélice-α, folha-β, curvatura-β entre outros), terciário (resultante das interações covalentes e não covalentes entre as cadeia laterais dos aminoácidos de uma única cadeia polipeptídica) e até quaternário (resultante de interações não covalentes entre mais de uma cadeia polipeptídica). Exceto as moléculas de RNA catalíticas, todas as enzimas são proteínas. As enzimas como catalisadores que possuem a função de aumentar a velocidade de uma reação química e não serem consumidos durante a reação que catalisam. A atividade catalítica depende da integridade das suas conformações nativas. A catálise não afeta o equilíbrio da reação, qualquer reação envolvendo enzima e substrato(s), pode ser descrita por um diagrama de coordenadas , que representa a variação de energia durante a mesma. Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos para agir, além dos seus próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um componente químico adicional denominado cofator (Tabela 1, Figuras 1 e 2) , que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe 2+ , Mg 2+ , Mn 2+ , ou Zn 2+ ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima (Tabelas 2, 3 e 4; Figuras 3, 4, 5, 6 e 7) . As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos e a maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades como NAD (origem niacina) (Figura 3) e FAD (origem vitamina B 2 ) (figura 4). Algumas enzimas necessitam tanto de uma coenzima quanto de um ou mais íons metálicos para terem atividade (Figura 8). O grupo prostético é um íon metálico ou uma coenzima que se ligue muito firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima. Uma holoenzima é uma enzima completa, cataliticamente ativa junto com íons metálicos e /ou sua coenzima A apoenzima ou apoproteína é parte proteica de uma dessas enzimas. Finalmente, algumas enzimas são modificadas covalentemente por fosforilação, glicosilação e outros processos. As enzimas estão localizadas no citosol, núcelio, mitocôndria, lisossomas, citosol entre outros(CAMPBELL e FARRELL, 2007; FERRIER, 2019; MARZZOCO e TORRES, 2011; NELSON e COX, 2014). Fonte: Adaptado de NELSON e COX, 2014, p. 534. Fonte: Adaptado de NELSON e COX, 2014, p 190. Fonte: Adaptado de NELSON e COX, 2014, p 191 . Fonte: Adaptado de NELSON e COX, 2014, p. 534. Figura 3 Estrutura da Nicotinamida Adeninda dinucleotídeo (NAD). Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 307. Figura 4. Estrutura da Flavina Adeninda Dinucleotídeo (FAD). Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 307. Figura 5. Formas oxidadas e reduzidas da Flavina Mononuceotídeo (FMN) e Flavina Adeninda dinucleotídeo (FAD) . Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 536. Figura 1. Reação coma a enzima hexocinase em humanos ( irreversível) e em leveduras (reversível, usando Mg 2+ como cofator.. Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 219 e 548. Figura 2. Estrutura da ribulose-1,5-bifosfato- carboxilase (rubisco) detalhamneto. (Esquerda) Modelo de fita da forma II da rubisco da bactéria Rhodospirillum rubrum. As subunidades estão em cinza e azul. (Diretia) Papel central do Mg 2+ no mecanismo catalítico da rubisco presente no clorplasto do espinafre. Mg 2+ está coordenado em um complexo aproximadamente octaédrico com 6 átomos de O 2 : um com Lys201 no carbamato; 2 no grupo carboxila Glu 204 e Asp 203 ; 2 em C-2 e C-3 (usbstrato ribulose-1,5-bifosfato) Os resíduos numerados se referem à enzima do espinafre. Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 802 e 803. Tabela 1 Tabela 2 Tabela 3 Tabela 4 Figura 6. Reação catalizada pela lactato- desidrogenase com a utilização da coenzima NADH+H + Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 540. Figura 7. Piridoxal-fosfato (PLP), o grupo prostético (coenzima) das aminotransferases. O PLP (em vermelho) ligado a um dos dois sítios ativos da enzimadimérica aspartato-aminotransferase, uma aminotransferase típica. Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 637. Figura 8. Reações da piruvato- descarboxilase utilizando cofator Mg2+ e coenzima TPP (Tiamina Pirofosfato) e pela álcool desidrogenase com a utilização da coenzima NADH+H + Fonte: NELSON e COX, 2014, p. 565.