INTRODUCCION A LA ENZIMOLOGIA ENZIMOLOGIA.- ciencia encargada del estudio de la estructura, función, cinética química, naturaleza y modelos matemáticos de las enzimas. ENZIMA.- las enzimas son catalizadores de los sistemas biológicos, son moléculas de gran interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas también intervienen en la transformación de una forma de energía a otra. Su importancia radica en su alto poder catalítico, siendos capaces de acelerar las reacciones en los sistemas biológicos, multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso más. Además las enzimas son altamente específicas tanto en la reacción que cataliza como en la selección de las sustancias reaccionadas denominadas sustrato. La catálisis tiene lugar en un centro específico de la enzima, llamado contra activo, todas las enzimas son proteínas , pero no todas las proteínas son enzimas. La especialidad de una enzima se debe a la interacción precisa del sustrato con la enzima .esta precisión es el resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína enzimática. Las enzimas son compuestos de gran pm que sobrepasa los 12.10 3 g/ mol están formadas de aminoácidos y para su
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INTRODUCCION A LA ENZIMOLOGIA
ENZIMOLOGIA.- ciencia encargada del estudio de la estructura, función, cinética
química, naturaleza y modelos matemáticos de las enzimas.
ENZIMA.- las enzimas son catalizadores de los sistemas biológicos, son moléculas de gran
interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas también intervienen en la
transformación de una forma de energía a otra.
Su importancia radica en su alto poder catalítico, siendos capaces de acelerar las reacciones
en los sistemas biológicos, multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso
más. Además las enzimas son altamente específicas tanto en la reacción que cataliza
como en la selección de las sustancias reaccionadas denominadas sustrato.
La catálisis tiene lugar en un centro específico de la enzima, llamado contra activo, todas
las enzimas son proteínas , pero no todas las proteínas son enzimas.
La especialidad de una enzima se debe a la interacción precisa del sustrato con la
enzima .esta precisión es el resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína
enzimática.
Las enzimas son compuestos de gran pm que sobrepasa los 12.103 g/ mol están formadas
de aminoácidos y para su actividad catalica necesitan de cotactor y coenzima .en una
enzima.
La parte proteica --- apo enzima
Grupo prostético.- cuando el cafactoro coenzima o ambos están unidos en forma íntima y
permanente a la apoenzimas es estable la variación de temperatura y ph lo que se
desnaturaliza es la apoenzima (parte proteica)
Coenzima compuesto orgánico complejo diferente a los aminoácidos como vitaminas
complejo B
La enzima catalíticamente completa se llama haloenzima= apoenzima+g prostético.
Cotactor
Coenzima
Ambos
IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
La vida de depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos que son las
enzimas y prácticamente todos las reacciones bioquímicas son catalizadores por una
enzima.
Son importantes en el estudio de enfermedades especialmente en los que son
genéticamente heredables, puede haber una deficiencia o incluso una ausencia total
de una o más enzimas.
Los fármacos ejercen sus efectos a través de la interacción con enzimas volviéndose
muy importantes en la industria química.
Tienen en un gran poder catalítico muy superior al de los catalizadores sintéticos u
orgánicos y son muy específicos.
Funciones en soluciones aciosas o en condiciones muy suaves de temperatura g ph
Con la excepción de pocas moléculas de RNA catalíticos, todas las enzimas
conocidas son proteínas .muchos necesitan coenzimas no proteicas o contactores
para desempeñar catalítica.
El fundamento básico de una enzima es disminuir el gasto de energía en una
reacción química.
APLICACIÓN
Industria alimenticia.- lácteos panadería, cervecería, fabricación de zumos,
fabricación de glucosa y fructuosa a partir de maíz, refinado de azúcar.
Productos médicos y farmacéuticos: tratamientos terapéuticos, órganos artificiales.
Industrias textiles.- reducción del tiempo de labrado de textiles.
Ingeniera genética.- producción de enzimas recombinantes.
MOMENCLATURA.
Las enzimas han sido nombradas y clasificadas de acuerdo al sistema de nomenclatura de la
Unión Internacional de Bioquimica (UIB) por la comisión de enzimas (EC) la clasificación
y nomenclatura de las enzimas es definitiva hoy día y se apoya en tres principios generales.
a) El nombre de las enzimas debe terminar en el sufijo asa y referirse solamente a la
actividad catalítica cuando nos encontramos ante una acción catalítica llevada a
cabo por un conjunto de enzimas que realizan un actividad compleja debe agregarse
la palabra sistema sufijo para enzimas proteolíticas.
b) Las enzimas deben ser clasificadas de acuerdo con la reacción que catalizan.
c) La acción del sustrato y cosustrato (coenzimas) constituyen la base de la
clasificación que consta de cuatro números para cada enzima.
d) El primer número se refiere a la acción y está constituido por seis grandes y grupos (
oxidaeductosas , trasteasos, hirolusas, liasas, el segundo indica la subclase el tercero
a la sub-clase y el cuarto a los sustratos que forman parte en la reacción.
Ejemplo.
Otras características de las enzimas.
Las enzimas son proteínas globulares ya que deben ser solubles.
Las enzimas actúan en concentraciones muy pequeñas.
Especialidad.- las enzimas son especificas al grupo que enfocan.
Ejemplo
Tripsina enzima proteolítica que atora los enlaces peptídicos provenientes de aminoácidos
con carga positiva.
Ala-gly-phe-lgs-Met- Tgr- Mis- Cgs- Cgs-Mct.
Quimiotripsima. Enzima paleolitica que atora a los enlaces pepticos provenientes de
aminoacidos exclusivamente.
Las enzimas no influyen en el equilibrio de la reacción.
CLASIFICACION
Las enzimas se clasifican en 6 clases que se nombran a continuación.
1. Oxido reductosas.- enzimas que catalizan la transferencia de e, n normalmente de un
sustrato a otro.
Clasificación
Deshidrogenados.- utilizan coenzimas del tipo NAD+ O EL Fad como aceptores de
electrones
Oxidosas.- usan el oxigeno como aceptan de electrones pero no lo incorpore al
sustrato.
Peroxidosas.- usan el H20 como aceptan de electrones
Hidroxilosas.- introducen un grupo hidroxilo
Oxigenosas.- introducen oxigeno al sustrato.
Coenzimas de oxidoreductosas.
Ejemplos
2. Trasterosas que catalizan la trasnferencia de grupos de un sustrato a otro o tenbios al
agua.
Clasificación
Fostotransferosas fosfato inorganico
Acetil trasnterosas: grupo acilo
Glicotransterosa; residuo de cabohidrato
Pirotosfotransferosas, pirofosfato
Metil transferosas; grupo metilo
Aminotrasferosas: grupo amino
Ejemplo
Glucosa + Arp - D glucosa –G fosfato + ADp+Ah
Oxal acetato +Alanina== Asp+ Piravato.
TRANSAMINACION
AX+B A + BX
Formación de un nuevo aminoácido a partir de una fuente de nitrógeno o de un nuevo
aminoácido.
Tres casos
Condiciones
BG: piridoxina, vitamina, hidrosaluble, presenta 3 formas
Fosfato de peridoxal.- sirve de enzima para multiples enzimas que intervienen en
prácticamente todas las reacciones.
Mecanismo de reacción
3. Hidrolosas.- Enzimas que catalizan reacciones de hidrolisis , teniendo como sustrato
al agua.
Clasificación
Estereasas.- rompan el enlace estar de los triacilgliceroles entre otros.
Repticlasas. Rompan el enlace peptídico.
Fosfatosas. Quitan al grupo
Glucosidosas. Retican moléculas de carbohidratos.
A-B+H20- A-H-+ B-CH
Ejemplos.
4. Liasas.- son enzimas que catalizan la transferencia de grupos al doble enlace o
también alH20 ademas forma ciclos.
Clasifican.
Aldolasas.- producen aldehídos a través de reacciones de eliminación
Descarboxilasos.- liberar C02 por reacciones de eliminación
Sintasis.- unen dos moléculas sin la intervención del ATP
Ejemplos.
5. Isomerosas.- tranferencia de grupos dentro de una misma molecula ,dando formas
isométricas.
Clasifican.
Racemasas.- interconvierten a los estereoisomeros L D
Epimerosas. Intervienen epímeros
Mutuosas. Transfieren grupos dentro de la misma molecula.
Ejemplos.
6. Ligasas.- son enzimas que catalizan la unión a expensas del rompimiento
hidrolitico de un trifosfato.
Ejemplos
Clasificación
Carboxilosas.- unen al CO2 con otra molecula
Sintetosas. Utilizan al ATD para unir 2 moleculas.
PRINCIPALES COENZIMAS Y COFACTORES.
PROTEINAS.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Estructura primaria de las proteínas.-la estructura primaria de las proteínas es la secuencia
de los aminoácidos de la proteína. Nos indica que los aminoácidos componen la cadena
palipaptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Esta determina la
estructura tridimensional de la proteína que a su vez determina sus propiedades .Aqui se
pueden describir todos los enlaces covalentes ( principalmente enlaces peptdicos y partes
disultura.) que unen los residuos de una cadena palipeptidica.
Estructura secundaria de las proteínas.- se refiere a las disposiciones particularmente
estables de los aminoácidos que den lugar a patrones estructurales respectivos .los
aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas que tienen
capacidad de giro en sus enlaces adquieren una disposición especial estable .en la estructura
secundaria las cadenas palipeptidicos se pueden llegar en estructuras regulares como la
hélice alta y la hoja plegada beta y giros y bucles.
Estructura terciaria.- describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un
palipetido esta estructura secundaria de un polipedtico al plegarse a si mismo originado una
conformación globular la misma que les permite a las proteínas solubles en agua se
plieguen en estructuras compactas con un nuevo nucleo no polar con las funciones de
transporte enzimáticos, hormonales etc.
Esta conformación se mantiene gracias a enlaces entre los radicales de los aminoácidos
como puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, puentes eléctricos , interacciones
hidrófobas.
Estructura cuaternaria de las proteínas.- esta estructura informa de la unión mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptidicos con estructura terciaria
para formar un complejo proteico.
Enlaces coval.- enlace peptídico enlace por puentes disulfuro.
Enlaces por puente disulfuro.- se establece el oxidarse dos sistemas para formar una y
unión de dos azufres.
Enlaces ionicos salinas.- en las proteínas hay distintas regiones con cargas opuestas que se
atraen por fuerzas electrostáticas esto es debido a la presencia de aminoácidos con carga de