INFORME ESPECTROFOTOMETRA
PARTE I. Curvas de AbsorbanciaTras exponer las tres sustancias a
todo el espectro de luz visible, estos fueron los datos obtenidos:
Azul de Bromofenol
Tabla 1. Datos de absorbancia de longitudes de onda entre 400 y
700 nm para el Azul de Bromofenol.
Grfica 1. Curva de absorbancia vs. longitud de onda para el Azul
de Bromofenol Naranja de Metilo
Tabla 2. Datos de absorbancia de longitudes de onda entre 400 y
700 nm para el Naranja de Metilo.
Grfica 2. Curva de absorbancia vs. longitud de onda para el
Naranja de Metilo.
Solucin de Naranja de Metilo y Azul de Bromofenol
Tabla 3. Datos de absorbancia de longitudes de onda entre 400 y
700 nm para la mezcla de Naranja de Metilo y Azul de
Bromofenol.
Grfica 3. Curva de absorbancia vs. longitud de onda para la
mezcla de Naranja de Metilo y Azul de Bromofenol.Toda sustancia que
absorbe luz visible aparece coloreada cuando trasmite o refleja la
luz (la luz blanca contiene todos los colores del espectro
visible).la sustancia absorbe ciertas longitudes de onda de la luz
blanca, y nuestros ojos detectan las longitudes de onda que no se
absorben. El color observado se llama el complementario del color
absorbido.El azul de bromofenol absorbe la longitud de onda naranja
(580-590 nm.) y aparece azul a la vista.El naranja de metilo
absorbe la longitud de onda azul (460-470 nm.) y aparece naranja a
la vista.
Tabla 4. Colores de Luz VisibleAnalizando los datos obtenidos a
partir de la mezcla de colorantes se observa un fenmeno muy
interesante, observamos que la grfica de absorbancia contra
longitud de onda es en realidad una superposicin de las respectivas
grficas del azul de bromofenol y el naranja de metilo. Como
mencionamos anteriormente, el azul de bromofenol absorbe luz
naranja, por lo que se ve azul, mientras que el naranja absorbe luz
azul, por lo que se ve naranja, al mezclarlos, sera lgico que de
algn modo se complementaran absorbiendo de esta manera un amplio
rango de luz visible, explicando as el color marrn oscuro,
observado durante la prctica.
PARTE II. Demostracin de la Ley de BeerTras completar el proceso
anterior, hemos procedido a preparar 5 soluciones de cada colorante
siguiendo el siguiente protocolo:
Tabla 5. Protocolo de preparacin de Cantidad de Colorante y
Cantidad de Agua.
Calculando la concentracin molar de estas soluciones obtenemos
que:
AZUL DE BROMOFENOLTubo No.1C1V1=C2V2
Tubo No.2C1V1=C2V2
Tubo No.3C1V1=C2V2
Tubo No.4C1V1=C2V2
Tubo No.5C1V1=C2V2
ANARANJADO DE METILOTubo No.1C1V1=C2V2
Tubo No.2C1V1=C2V2
Tubo No.3C1V1=C2V2
Tubo No.4C1V1=C2V2
Tubo No.5C1V1=C2V2
Tubo No.Azul de BromofenolAnaranjado de Metilo
1
2
3
4
5
Tabla 6. Concentraciones de Amaranjado de Metilo y Azul de
Bromofenol para cada tubo.
Posteriormente, hemos sometido las soluciones de cada colorante
a una luz cuya longitud de onda fuese la ms propensa a ser
absorbida por el colorante (460 nm para el naranja de metilo y 580
nm para el azul de bromofenol) y hemos medido la absorbancia
resultante con la ayuda del espectrofotmetro, estos fueron los
datos obtenidos:
Azul de bromofenolConcentracin moles/Labsorbancia
0,00001490,950
0,00001190,778
0,000008950,549
0,000005970,392
0,000002980,192
Tabla 7. Valores de concentracin de Azul de Bromofenol de
acuerdo a la Absorbancia.
Grfica 4. Curva de Absorbancia vs. Concentracin para el Azul de
Bromofenol.
Grfica 5. Curva de Absorbancia vs. Concentracin para el Azul de
Bromofenol con la regresin lineal de mnimos cuadrados realizada en
Excel y la ecuacin de la recta.Naranjado de metiloConcentracin
moles/LAbsorbancia
0,00003050,764
0,00002440,617
0,00001830,469
0,00001220,309
0,00000610,16
Tabla 8. Valores de concentracin de Anaranjado de Metilo de
acuerdo a la Absorbancia.
Grfica 6. Curva de Absorbancia vs. Concentracin para el
Anaranjado de Metilo.
Grfica 7. Curva de Absorbancia vs. Concentracin para el Azul de
Bromofenol con la regresin lineal de mnimos cuadrados realizada en
Excel y la ecuacin de la recta.Ambas curvas presentan un
comportamiento exponencial caracterstico de la Ley de Beer. Se
evidencia como a medida que aumenta la concentracin aumenta tambin
la absorbancia. Para el caso del azul de bromofenol se obtiene un
coeficiente de extincin molar de 63983 y para el anaranjado de
metilo un coeficiente de 25255. Por su parte, tal y como lo
establece la Ley de Beer la forma de la funcin puede escribirse de
forma general como:Adicional a las soluciones utilizadas en el
procedimiento anterior, se determin la absorbancia de una solucin
de azul de bromofenol y de anaranjado de metilo, ambas con
concentraciones desconocidas, para determinar su concentracin tan
solo es necesario tomar como referencia una solucin para cada color
de las utilizadas en el punto anterior y as poder determinar la
absorbancia especfica. Recordemos que la ley de Beer-Lambert
establece que:
Donde E es extincin o absorbancia, k es la absorbancia
especfica, C es la concentracin del colorante, y l es la longitud
del medio que la luz debe atravesar. De manera que:
Reemplazando los valores conocidos, obtenemos que:
De esta manera se obtuvieron las concentraciones para las
soluciones incgnitas de azul de bromofenol y anaranjado de
metilo.
LABORATORIO CROMATOGRAFIA DE CAPA FINAPARTE I. SOLUBILIDAD DE LA
GLICINAEn este experimento, se agregaron cristales de glicina a
diferentes compuestos. A continuacin se describen las observaciones
realizadas:Solvente UtilizadoObservaciones
HCl 0,1MLos cristales de glicina en contacto con el cido
clorhdrico se disuelven completamente dando como resultado una
solucin.
EtanolLos cristales de glicina no se disuelven formando una
segunda fase, pues los cristales se depositan en el fondo del tubo
de ensayo y se forma una frase sobrenadante
CloroformoA simple vista los cristales de glicina no producen
ninguna reaccin, pero observando detenidamente, se aprecia que los
grnulos de glicina se hacen ms pequeos y ms finos, y por
consiguiente se forma una segunda fase.
Agua destiladaLos cristales de glicina en contacto con el agua
se disuelven pero no totalmente, aproximadamente un 25% quedando
unos pocos grnulos en el tubo de ensayo.
Tabla 9. Observaciones para cada solvente utilizado.A partir de
estos resultados podemos ordenar los solventes utilizados de mayor
a menor capacidad de diluir los cristales de glicina de la
siguiente manera:1. cido clorhdrico2. Agua destilada3. Cloroformo4.
EtanolEsto nos permite afirmar que los cristales de glicina se
comportan de manera diferente al hacer contacto con determinados
solventes. PARTE II. REACCIN CON LA NINHIDRINA.Estos fueron los
resultados observados:Aminocido utilizadopH aproximadoColoracin
Adquirida
Glicina6Violeta
Tirosina6Incoloro, con precipitado blanco.
Prolina6Amarillo
Tabla 10. Coloracin Adquirida y pH aproximado para cada
Aminocido utilizado.Gracias a los datos obtenidos se puede decir
que los aminocidos que reaccionaron con la ninhidrina fueron la
glicina y la prolinaLa ninhidrina descarboxila por oxidacin los a
-a.a. a CO2 y un aldehdo, formndose un complejo de color
azul-prpura (l : 570 nm). Los a.a. no a , prolina e hidroxiprolina,
producen un color amarillo con ninhidrina. PARTE III. PRUEBA DE
NITROPRUSIATO.Al momento de realizar este procedimiento, la cistena
produjo una coloracin rojiza mientras que los dems aminocidos
presentaron una coloracin naranja plidaEstos resultados se pueden
explicar gracias a la presencia o ausencia del grupo tiol en los
aminocidos utilizados, un tiol es un compuesto que contiene el
grupo funcional formado por un tomo de azufre y un tomo de hidrgeno
(-SH). La cistena al ser un tiol reacciona con el nitroprusiato de
sodio. Como manifestacin de tal reaccin se presenta una coloracin
roja, evidencindose la presencia de azufre e hidrgeno propio de
dicho aminocido. En el caso de la glicina y la metionina se obtiene
un color naranja plido lo que indica que la prueba no es
positiva.PARTE IV. CROMATOGRAFA DE CAPA FINA.Tras colocar la placa
de slica gel en la fase mvil y dejarse en reposo por varias horas,
observamos que la fase mvil se desplaz verticalmente a travs de la
placa de slica gel (debido al proceso de capilaridad, el mismo que
usan las plantas para transportar agua). Despus de haberse secado
el eluente de la placa, se roci con ninhidrina y se calent, al
hacer esto se formaron manchas de colores en la placa
correspondientes a los diferentes aminocidos que fueron arrastrados
por el eluente, esta adquisicin de color se explica mediante la
siguiente reaccin qumica.Como se observa en la siguiente fotografa,
los aminocidos aparecen como manchas prpura sobre un fondo
ligeramente amarillento. Sin embargo, la prolina (que no produce
amonio libre al reaccionar con ninhidrina) genera una mancha de
color amarillo obscuro.
Figura 1. Fotografa de placa para cromotografa de capa fina
usada en el laboratorio.
A continuacin se expone de manera organizada los datos
cuantitativos obtenidos a partir de la cromatografa:
Tabla 11. Datos cuantitativos de acuerdo a la cromatografa.*
Xaa: distancia recorrida por el aminocido Xsolvente: distancia
recorrida por el solvente
En la solucin denominada MIX se encuentran tres diferentes
aminocidos correspondientes a la prolina, la metionina y la
fenilalanina; esto lo pudimos comprobar comparando los tres
diferentes recorridos con los dems aminocidos y observando que
realizaban recorridos de longitudes similares a los de otros
aminocidos, as es como constatamos que el aminocido 1 se desplazaba
igual distancia que la prolina, lo que significaba que las7u dos
eran las mismas sustancias, lo mismo pas con el aminocido 2 que se
desplazaba igual distancia que la metionina y el aminocido 3 se
desplazaba la misma distancia que la fenilalanina.Aminocido 1:
prolinaAminocido 2: metioninaAminocido 3: fenilalaninaEn lo que
respecta a los aminocidos puros, su comportamiento lo podemos
explicar a partir de las caractersticas de su radical, pues como
vemos en la tabla de resultados, los aminocidos con radicales sin
cargas se movieron ms a travs de la placa de slica gel, esto es
debido a que la fase mvil era de carcter apolar, por lo que estos
aminocidos eran arrastrados por esta en su paso a travs de la
placa; por otro lado, los aminocidos que menor desplazamiento
mostraron eran predominantemente polares, por lo que no eran
fcilmente disueltos por la fase mvil y como consecuencia de ello su
desplazamiento fue menor.INFORME REACCIONES GENERALES DE LAS
PROTEINASPara la realizacin de todos los experimentos que se
expondrn posteriormente, se han utilizado 3 protenas (albmina,
casena y gelatina), las cuales han sido sometidas a diferentes
agentes externos para observar como varan algunas de sus
propiedades y determinar de esta manera una o varias de sus
caractersticas. A continuacin se describen los resultados obtenidos
en cada experimento.PARTE I (PRUEBA DE BIURET)En este experimento,
se han utilizado 2 mL de cada protena, a las que se le han aadido 5
gotas del sulfato de cobre y seguidamente 2 mL de NaOH. Tras
mezclarse correctamente se observaron estos
resultados:ALBMINACASENAGELATINA
1. Despus de aadir 5 gotas de sulfato de cobre 10 g/L a la
protena albmina, adquiere una coloracin azul muy desvanecida siendo
semejante al color blanco y se mantuvo con espuma antes y despus de
la agitacin 2. Luego de agregarle los 2 ml de NaOH 10M y mezclar
vigorosamente se detecta un color violeta no muy intenso. 3. Se
concluye que no se renaturilaz.1. Despus de aadir 5 gotas de
sulfato de cobre 10 g/L a la protena casena, se puede observar una
coloracin violeta clara.2. Luego de agregar los 2 ml de NaOH 10M y
mezclar vigorosamente se observa una coloracin violeta clara , pero
ms oscura que la albmina.3. Se concluye que si se renaturaliz
1. Despus de aadir 5 gotas de sulfato de cobre 10 g/L a la
protena gelatina, no se observa ningn tipo de coloracin, la
sustancia sigue siendo transparente.2. Luego de agregar los 2 ml de
NaOH 10M y mezclar vigorosamente se observa una coloracin violeta
oscuro.3. Se concluye que no se desnaturaliz por completo.
Tabla 12. Resultados de prueba de Biuret para Albumina, Caseina
y Gelatina.Las pruebas de biuret con la albumina, la casena y la
gelatina arrojaron resultados positivos. Las tres protenas
mencionadas antes son protenas globulares debido a que se
encuentran enrollados adoptando forma esfrica por sus uniones
peptdicas reaccionan con los iones cpricos (Cuso4) del reactivo en
el medio alcalino proporcionado por el hidrxido de sodio (NaOH)
consiguiendo que su disposicin espacial sea diferente y consiga un
color violeta. La intensidad del color es proporciona la
concentracin de protenas. Al comparar los resultados se observa que
las protenas adquirieron diferentes intensidades de violeta, de ms
oscuro a ms claro: gelatina, casena y albmina. Esto se debe a que
la prueba de Biuret reacciona con compuestos que tienen ms de 2
enlaces peptdicos, lo que significa que las protenas albmina,
casena y gelatina cumplen con esta caracterstica, dejando en claro
que la gelatina tiene ms enlaces peptdicos que las otras dos debido
a que su coloracin fue de un violeta ms oscuro, seguido por la
casena y con menos enlaces peptdicos la albmina. Las cadenas de
protenas que hay en la albumina se encuentran enrolladas adoptando
una forma esfrica. Se denominan protenas globulares. Se somete a
Hidrxido de sodio al 10% que no participa en la reaccin pero es
fundamental para que proporcione el medio alcalin necesario para la
reaccin de biuret y se somete a una solucin de sulfato de cobre que
reacciona con la protena presente en la en la solucin de albmina,
haciendo que esta pierda su disposicin en el espacio y esta se
torne de color violeta.
PARTE II (DESNATURALIZACIN DE PROTENAS POR CALOR Y pH)Estos
fueron los resultados obtenidos:Albmina
HClNaOHAgua
Tras el cambio de pHLa solucin se torn levemente blancuzcaNo se
observaron cambiosNo se observaron cambios
Tras el calentamientoSe observa claramente la formacin de dos
fases. El pH fue de 2-3La solucin se torn blancuzca pero menos que
las dems soluciones. El pH fue de 12-13La solucin se torn blancuzca
pero menos que la solucin cida y menos que la solucin bsica. El pH
fue de 8
Tras la neutralizacinNo se observaron cambios adicionalesNo se
observaron cambios adicionalesNo se observaron cambios
adicionales
Tabla 13. Resultados de Desnaturalizacin de protenas por calor y
pH para Albumina.
Gelatina
HClNaOHAgua
Tras el cambio de pHNo se observaron cambiosNo se observaron
cambiosNo se observaron cambios
Tras el calentamientoNo se observaron cambiosEl pH fue de 1No se
observaron cambiosEl pH fue de 14No se observaron cambiosEl pH fue
de 5
Tras la neutralizacinNo se observaron cambiosNo se observaron
cambiosNo se observaron cambios
Tabla 14. Resultados de Desnaturalizacin de protenas por calor y
pH para Gelatina.
Casena
HClNaOHAgua
Tras el cambio de pHLa solucin se torn blanca y empez a
precipitarseNo se observaron cambiosNo se observaron cambios
Tras el calentamientoNo se observaron cambios adicionales.No se
observaron cambiosNo se observaron cambios
El pH fue de 3El pH fue de 13El pH fue de 8
Tras la neutralizacinLa precipitacin finaliz y se formaron dos
fases muy evidentesLa solucin se torn blancuzcaLa solucin se torn
blancuzca
Tabla 15. Resultados de Desnaturalizacin de protenas por calor y
pH para Caseina.Para empezar, debemos resaltar el hecho de que una
de las protenas, la gelatina, no mostr signos de reaccin alguno, en
el caso de la gelatina esto se explica porque la gelatina se
obtiene mediante la desnaturalizacin del colgeno presente en el
tejido conectivo de diferentes animales (piel, cartlago,
ligamentos, tendones, etc) a travs de diferentes procesos como el
calentamiento o la exposicin a pH extremos (el mecanismo ms comn en
la industria), por ende, la protena que hemos utilizado en el
experimento ya se encontraba desnaturalizada, es decir, haba
perdido su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, y como
es lgico, una redesnaturalizacin no era posible. Sin embargo, otras
protenas como la albmina y la casena si mostraron signos de
reaccin, a continuacin se buscar explicar el comportamiento de
estas protenas:La albmina es una protena que se encuentra
principalmente en la clara de los huevos y es susceptible (es
decir, se desnaturaliza) a diferentes factores, pero el ms comn es
el calor, esto lo observamos cotidianamente cuando fremos un huevo,
esto sucede gracias a que al calentarse, la albmina en la clara se
coagula y se torna blanca o, en trminos comunes se cocina; en
nuestro experimento hemos observado que todas las soluciones con
albmina al calentarse tomaron una coloracin blanca (algunas ms que
otras) y se empez a observar una precipitacin. La diferencia en las
coloraciones se debe a que la albmina presenta un punto isoelctrico
de 4,9, es decir, cuando el pH de la albmina se encuentra cerca de
4,9, la solubilidad de esta es mnima, por ello, en el tubo de pH ms
cercano al pI (el que contena la albmina con HCl) se observ una
precipitacin ms obvia, porque la protena se haba tornado insoluble
y se haba precipitado los dems tubos al tener pH alejados del punto
isoelctrico tan solo mostraban los efectos del calentamiento.La
casena, por otro lado, es una protena muy comn en la leche bovina,
y al contrario de la albmina, no se desnaturaliza por el calor,
sino por cambios en su pH, esto tambin lo podemos observar en la
cotidianidad, pues observamos que al hervir leche, ningn cambio se
observa, mientras que si le agregamos suficiente jugo de limn como
para acercar su pH a su punto isoelctrico (4,6), esta se precipita
muy claramente; en nuestro experimento obtuvimos resultados muy
similares, la solucin de casena a la que se le agreg HCl (con un pH
de aprox. 2 3) se precipit formando dos fases muy bien definidas
(una blanca y una transparente), mientras que las dems no mostraron
cambios ni al modificar su pH ni al calentarse.
PARTE III (PRECIPITACIN POR METALES PESADOS)Para la realizacin
de este experimento se han aadido a 4 tubos de ensayo 2mL de cada
protena, posteriormente se le aadi sulfato de cobre a cada tubo y
por ltimo se satur cada solucin con el metal. Estos fueron los
resultados observados durante esta prctica:
AlbuminaCasenaGelatina
Se vuelve celeste lechoso con poco precipitado, al aadirle el
exceso de reactivo la solucin sigue igual, cuando pasa el tiempo el
precipitado se va al fondo del tubo de ensayo formando dos fases.
Se presenta una desnaturalizacin irreversibleLa solucin se torna
celeste lechoso un poco oscuro y no hay presencia de precipitado,
al aadirle el exceso de sulfato de cobre se vuelve azul cielo con
mucho precipitado, el precipitado se va al fondo del tubo de ensayo
formando dos fases. Se presenta una desnaturalizacin irreversibleLa
solucin se torna transparente sin presencia de precipitado, al
aadir el sulfato de cobre la solucin se vuelve ms azul sin
precipitado.No se present desnaturalizacin
Tabla 16. Resultados de Desnaturalizacin de protenas por calor y
pH para Caseina.
Cuando una Protena tiene su estructura "Normal" u Original, se
le llama nativa. Todos sus enlaces Intermoleculares, estn intactos
(Puentes de Hidrgeno, puentes disulfuro, etc.). Cuando algn factor,
rompe estos enlaces, y la Protena pierde su estructura Cuaternaria,
a eso se le llama Desnaturalizacin.
En el caso de las sales de metales pesados, su adicin a
soluciones de protenas dbilmente alcalinas, produce la precipitacin
de la protena, debido a que las protenas en forma aninica se
neutralizan por los iones de los metales pesados y precipitan.
PARTE IV (PRECIPITACIN POR REACTIVOS ACDICOS)Se aadieron a
cuatro tubos de ensayo 1mL de las protenas utilizadas en los
anteriores experimentos. Despus, se aadieron 10 gotas de cido
pcrico a cada tubo. Como manifestacin de la adicin de cido pcrico a
cada una de las protenas y al pptido, se da la formacin de un
precipitado que evidencia la nivelacin de las cargas, teniendo en
cuenta que el reactivo acdico posee una carga negativa y las
protenas y el pptido se encuentran cargados positivamente.Despus de
la adicin del cido pcrico y de la formacin del respectivo
precipitado se procedi a aadir a cada tubo hidrxido de sodio (NaOH)
1M lo que ocasion la desaparicin completa del precipitado o del
aspecto turbio y lechoso, evidencindose as la afinidad qumica del
cido pcrico con el NaOH y la disociacin de las protenas y el
pptido. A continuacin se exponen ms detalladamente los resultados
obtenidos en el experimento:ALBUMINACASEINAGELATINA
CIDO PRICO CONCENTRADO(5 gotas)Se observa turbidez y
precipitado. Al agitar se mantiene la turbidez y el precipitado.Se
observa turbidez y precipitado.Al agitar se vuelve traslcido y no
se ve precipitado.Se observa traslcido y no hay precipitado. Al
agitar mantiene de esta manera.
CIDO PRICO CONCENTRADO(5 gotas)Se observa ms turbidez y ms
precipitado. Al agitar se mantiene de esta manera.Se observa
turbidez y precipitado. Al agitar se mantiene la turbidez y el
precipitado.Se observa algo de turbidez y precipitado. Al agitar
queda en una turbidez intermedia.
HIDRXIDO DE SODIOCon una gota de NaOH se trata de renaturalizar,
pero para que se renaturalice se necesit agitar el tubo de ensayo.
Qued traslcido aunque se observan unas pequeas partculas.Con una
gota de NaOH se renaturaliza parcial mente y con agitarla un poco
se renaturaliza por completo.Al entrar en contacto la gota de NaOH
se renaturaliza de inmediato y se vuelve completamente
traslcido.
Tabla 17. Resultados de precipitacin de protenas por reactivos
cidos para la Albumina, Caseina y Gelatina.
Se puede apreciar cmo la protena que menos se desnaturaliz y que
se renaturaliz inmediatamente al agregar la base fue la gelatina ya
que es una protena primaria con tendencia a secundaria por lo tanto
trata de desnaturalizarse pero no lo hace y por eso al agregar la
base se renaturaliza de inmediato. La Albumina y la Cisteina s se
desnaturalizaron con el cido pcrico, la que se desnaturaliz ms
fcilmente fue la Albumina y luego la Cisteina.
CONCLUSIONESLa absorbancia es la capacidad que tienen algunos
compuestos para absorber la radiacin electromagntica, se pudo
observar en la prctica cmo, dependiendo de la concentracin y la
longitud de onda del rayo de luz aplicado, puede alcanzar un punto
mximo de absorcin.En la prctica donde se realiz la
espectrofotometra se calcul las longitudes de onda de tres
sustancias las cuales permitieron que a diferentes concentraciones
se pudiera calcular la absorbancia de las mismas y as determinar su
concentracin de manera numrica mediante la ley beer-lambert, con
esto se pudo concluir que a mayor concentracin, mayor ser la
absorbancia.Detectando las propiedades de algunos aminocidos, tales
como solubilidad y capacidad para reaccionar al ser expuestos a un
reactivo especfico, se puede entender la gran importancia de su
estudio para comprender el papel que tienen en las reacciones
qumicas, en la produccin de soluciones y para formar diferentes
protenas. As, Las propiedades cualitativas y cuantitativas de los
aminocidos muestran la capacidad que tienen de participar en una
amplia variedad de reacciones qumicas, tales como: esterificacin,
halogenacin, reduccin, alquilacin, acilacin, acetilacin, entre
otras; por lo tanto es posible clasificarlos de acuerdo a las
diferencias y semejanzas en cuanto a las propiedades fsicas
identificadas.Identificamos una protena como una cadena de
aminocidos cuya secuencia es especfica que comienza a plegarse
sobre s misma utilizando de otros elementos como colaboradores para
adoptar la conformacin espacial necesaria para realizar
correctamente su funcin biolgica. Adems identificamos que la prdida
de esta conformacin espacial hace que la protena no pueda cumplir
con su funcin biolgica y se conoce como desnaturalizacin, y que
existe la forma de renaturalizar estas protenas.
ReferenciasAminocidos. (s.f.). Obtenido de
http://acemucsc.galeon.com/articulos/Bioquimica/aminoacidos.htmHarris,
D. C. (s.f.). Anlisis Qumico Cuantitativo. La Cromatografa en Capa
Fina. (s.f.). Obtenido de
http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/ChrTLC.htmlPruebas
Cualitativas para Aminocidos y Protenas. (s.f.). Obtenido de
http://biokimik2011.blogspot.com/2011/09/objetivos-aplicar-pruebas-cualitativas.htmlWikipedia.
(s.f.). Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/TiolCaracterizacin
Proteinashttp://www.monografias.com/trabajos98/caracterizacion-proteinas/caracterizacion-proteinas.shtml#ixzz3XZYZ74lmDesnaturalizacin
de
Proteinashttps://www.academia.edu/6880544/Desnaturalizacion_de_proteinas