Centro Técnico N.O.R.Terapia Capilar Curso: Cabeleireiro Matéria: Tricologia Básica Instrutor: Claudenor Rocha Período:______________________ ESTRUTURA – Pele, Pêlo, Cabelos A Pele A pele é uma membrana que reveste exteriormente todo o corpo dos seres vertebrados, tem a função de regular a temperatura, metabolizar a vitamina D sintetizando a luz solar por ação fotoquímica, de percepção do sentido do tacto e como um manto protetor contra as ações de agentes externos, raios solares, bactérias, etc. A pele é o maior órgão do corpo humano é também o mais pesado, observando a superfície da pele com uma lupa ver-se uma grande quantidade de sulcos e orifícios (poros). É formada por três camadas: Epiderme – é a camada que se pode ver (externa) esta parte é a mais resistente, dá impermeabilidade à água e resistência ao atrito. A epiderme tem origem na ectoderme, inicialmente ela é um epitélio simples, depois graças a proliferação e diferenciação da camada mais profunda, ela se torna estratificado pavimentoso córneo, com suas camadas características: basal, espinhosa, granulosa e córnea. Derme – é a segunda camada onde se encontra Bulbo capilar, nervos, capilares sanguíneos, músculo eretor, glândulas sudoríparas e glândulas sebáceas. Hipoderme – é a camada mais profunda, que além de manter um deposito nutritivo de reserva (gordura), protege o organismo das pressões e traumatismo externos. Ainda é constituída por duas camadas germinativas diferentes: a ectoderme e a mesoderme. A ectoderme é a camada exterior de embrião em desenvolvimento. O pêlo que vemos é apenas uma parte de todo um mecanismo celular internamente encontra-se outras estruturas complexas com uma taxa de
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tetrapeptídeos ), ou muitos aminoácidos ( polipeptídeos ). O termo proteína é
dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas, milhares ou
milhões de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se por ligações peptídicas e
estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de
outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água. Portanto, as
proteínas são complexos constituídos por cadeias de aminoácido ligadas por
ligações peptídicas. São macromoléculas com, no mínimo, centenas de
aminoácidos. São polímeros que se originam de uma reação de polimerização
de aminoácidos que são os monômeros.
Pontes salinas
Algumas cadeias de polipeptídios possuem grupos ácidos e outros
básicos, pó isso há a formação de sais (ligações iônicas), são consideradas de
força media.
Pontes de hidrogênio
São consideradas fracas, quebram-se com a simples ação da água,
mas são muito numerosas e importantes para a ligação da estrutura protéica.
Pontes dissulfetos
São ligações fortes, a solidez e solubilidade da queratina atribuem-se a
grande quantidade de cistina que contem dois grupos aminos e dois grupos
carboxilos, por isso, podem ligar-se a cadeias polipeptídicas paralelas por meio
dos átomos de enxofre.
A estrutura das cadeias polipeptídicas vai se adaptando em uma forma
helicoloidal com 3,7 aminoácidos em cada volta da hélice. As hélices estão
ligadas uma a outra por ligações de hidrogênio, formada a cerda elementar
que, por sua vez, liga-se a outra cerda de uma forma retorcida pelos átomos de
enxofre (ligações de dissulfeto) e por ligações iônicas (salinas). As influencias
dessas ligações em relação à estrutura dos fios está bem definida, por
exemplo, se as ligações de dissulfetos se quebram, o cabelo se debilita, mas
não partirá se forem mantidas integras as ligações salinas, e vice versa.
Interações hidrofóbicas
Tendência dos aminoácidos com radical apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, "fugindo" do contato com a água
Interações Iônicas
Forças de atração entre aminoácidos com radicais carregados com cargas opostas.
Estrutura quaternária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária. As junções de cadeias polipeptídicas podem produzir diferentes funções para os compostos. O tamanho da proteína reflete sua função. A função da enzima, por exemplo, requer uma estrutura muito grande. O tamanho das proteínas tem limites impostos pela codificação genética dos ácidos nucléicos e também pela precisão no processo de biosíntese das proteínas.
Proteínas fibrosas e globulares Proteínas fibrosas
São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas, semelhantes a longos fios, colágeno e fibrina são exemplos de proteínas fibrosas.
Desnaturação
As proteínas podem desnaturar. Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor as proteínas sofrem alteração da estrutura terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.
As proteínas perdem a sua conformação e, conseqüentemente, a sua funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.
Renaturação
Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa pode ser recuperada (renaturação) retirando-se lentamente
o agente desnaturante, como por exemplo, fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.
Função biológica Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituinte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares ), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídio, devido a seu pequeno tamanho).
Defesa
Os Anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo contra substâncias estranhas.
Energética
Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.
Enzimática
Enzimas são substâncias capazes de acelerar as reações bioquímicas como, por exemplo, as lípases. Todas as enzimas são consideradas proteínas.
Condutoras de gases
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.
Queratina
Nos queratinócitos a queratina é sintetizada dependendo de vários
aminoácidos que são transportados pelo sangue até a papila formando cadeias
que se unem entre si por longas correntes peptídicas. Os principais
aminoácidos que formam a queratina são:
Cisteína e cistina (17,5%) – estes aminoácidos são muitos
próximos e estruturados e convertem-se um no outro, conforme
as necessidades. Eles são envolvidos na produção de colágeno
para a elasticidade e textura da pele e na alfa-queratina para
unha e cabelos. A cisteína é um poderoso distribuidor de
radicais livres por si só, mas funciona melhor quando a vitamina
E e o selênio estão presentes. Ela é critica para o metabolismo
de um numero de substâncias bioquímicas como a coenzima A,
a heparina, a biotina, o acida lipóico e a glutationa. O pescado é
rico em cisteína.
Serina (11,7%) – aminoácido glicogênio não essencial, ela
forma a cisteína após receber um grupo tiol da homocisteína
sintetizada a partir da metionina, possui um papel importante em
uma variedade de caminhos biossintéticos, incluído os que
envolvem pirimidinas, purinas, creatina e profirinas. É usada em
cosméticos com finalidades hidratantes e também como
flavonizantes. Arroz, ovos, leite são ricos em serina.
Ácido glutâmico (11,1%) – o ácido glutâmico tem uma função
chave nas vias metabólicas dos aminoácidos como um fator
principal nos processos de transaminação. O ácido glutâmico
tem um profundo envolvimento no metabolismo de carboidratos
e ácidos graxos. Entre alguns de seus usos incluem sua
aplicação como matéria-prima para a fabricação de surfactantes
e quelantes e como material de partida para a síntese do ácido
fólico. È o mais freqüente dos 20 aminoácidos na seqüência de
nossas proteínas. O pão e os cereais são fontes de glutamato.
Treonina (6,9%) – glicogênese. A Treonina é um aminoácido
essencial que não é produzido pelo organismo animal. A
necessidade diária de um adulto do sexo masculino é de 7 mg
por Kg de peso corporal. A via da aminoacetona é o principal
curso no catabolismo da treonina. A treonina tem um papel
importante como precursor de aminoácidos não essenciais, ela
forma a glicina sob a ação da treonina aldolase e a serina é
formada a partir da glicina. É também usada para a síntese de
vários produtos farmacêuticos. Os ovos são ricos em treonina.
Glicina (6,5%) – a glicina é metilada para formar sarcosina (N-
monometilglicina) e betaína (N-trimetilglicina). Esta reação
também representa um precursor da creatina, que tem um
profundo envolvimento na contração muscular, ela atua na pele
tecidos conjuntivos, no sistema nervoso central, etc. É também
um componente da glutationa, que é um importante antioxidante
no organismo. A glicina é usada no campo farmacêutico como
um componente de medicamentos dermatológicos para
eczemas e dermatites, agentes hepáticos e antialérgicos, e em
elaborações integrais de aminoácidos. A cevada, o arroz e a
gelatina são ricos em glicina.
Leucina (6,1%) – é um cristal branco ou pó cristalino, sem odor
ou com um leve odor característico e com um sabor levemente
amargo.
Prontamente solúvel em ácido fórmico, frugalmente solúvel em
água e praticamente insolúvel em etanol. Dissolve-se em ácido
hidroclorídrico diluído. Seu uso inclui preparações integrais de
aminoácidos e produtos para cuidado com os cabelos. É um a
aminoácido essencial hidrofóbico encontrado como elemento
estrutural no interior de proteínas e enzimas. O leite e o milho
são ricos em leucina.
Valina (5,9%) - aminoácido essencial, glicogênico. As
necessidades diárias de um adulto do sexo masculino são 10
mg por kg de peso corpóreo. Estão relegados à função de
determinar a estrutura tridimensional das proteínas devido sua
natureza hidrofóbica. Leite e ovos são fontes de valina.
Arginina (5,6%) – aminoácido glicogênico, semi-essencial e
resistente a desaminação. É um aminoácidos essencial durante
a juventude. Sua aplicação inclui seu uso na formulação de
produtos cosméticos como cremes, produtos para os cabelos,
tais como xampus e condicionadores que fazem uso de sua
propriedade hidratante. Fontes naturais de arginina são: o arroz
marrom, castanhas, avelãs, pipocas e produtos integral.
Ácido aspártico (5,0%) – o aspartato é degradado in vivo a
oxaloacetato. Este metabolito é também o precursor da síntese
do aspartato. A enzima responsável por esta reacção é a
aspartato aminotransferase que, como o nome indica, transfere
um grupo amina do glutamato para o oxaloacetato para formar
aspartato (o outro produto da reacção é o α-cetoglutarato). Este
processo ocorre na matriz mitocondrial. O aspartato pode então
sair do mitocôndrio e participar no ciclo da ureia, servindo de
precursor para o metabolito argininosuccinato. Através deste
processo, o aspartato serve de precursor para a síntese de outro
aminoácido, a arginina. Batatas e amendoins são ricos em
aspartato.
Alanina (4,8%) – é um aminoácido neutro, não essencial,
cristalino, envolvido no metabolismo do triptofano e da vitamina
piridoxina (B6), é um dos aminoácidos mais simples em
estrutura molecular. Suas finalidades incluem seu uso em
cosméticos como um fator hidratante natural e em produtos
surfactantes, como um material de síntese de vitaminas. Miúdos,
tripas e viseras são ricas fontes de alanina.
Proline (3,6%) – um cristal branco ou pó cristalino, sem odor
ou com um odor característico.
Extremamente solúvel em água, prontamente solúvel em
ácido acético, frugalmente solúvel em etanol e praticamente
insolúvel em éter dietílico. Deliqüescente. Aminoácido
Glicogênico não-essencial. O passo inicial para a biosíntese da
prolina é a conversão do ácido glutâmico em semialdeído-γ-
glutâmico pela ação da pirrolina-5-carboxilato sintetase. Difere-
se dos outros membros dos conjuntos dos vinte por uma de
suas cadeias está ligada tanto ao nitrogênio quanto ao carbono.
Seus usos incluem a aplicação em cosméticos, notadamente em
cremes como componentes hidratantes. Pão, leite, gelatina são
Células epidérmicas que sintetizam queratina, e que passam por
transformações características durante sua movimentação em direção à
superfície, saindo das camadas basais da epiderme até a camada
queratinizada (córnea) da pele. Os estágios sucessivos de diferenciação dos
queratinócitos que formam as camadas da epiderme são: célula basal, célula
espinhosa e célula granulosa.
No inicio da sua formação os cabelos são incolor, os melanócitos usam
seus dendritos para injetar os pequenos grânulos de pigmento. Diferentemente
da pele, os melanocitos do folículo piloso não precisam da luz do sol para
produzir melanina. A transferência das melaninas para os queratinócitos ocorre
por um processo ainda não totalmente esclarecido. As hipóteses são de que o
melanossoma é injetado diretamente no queratinócito ou ainda que ocorre
fagocitose da organela na extremidade dendrítica do melanócito.
Os melanócitos foliculares diferem dos melanócitos epidérmicos por
seu tamanho, que é maior, e dendritos mais longos e por estarem relacionados
somente a 4 a 5 queratinócitos, em contraste com os 36 a 40 dos melanócitos
epidérmicos.
A cor dos cabelos resulta da atividade dos melanócitos, que produzem
grânulos de melanina nos melanossomos, sintetizando a partir da tirosina, que
através dos ceratinócitos nos queratinócitos irão formar o córtex dos cabelos.
Melanina
A melanina é considerada uma proteína. Ela é produzida pelas células
que se localizam na camada basal da epiderme, denominadas de
melanoblastos que sofrem a influência do hormônio melanocítico produzido
pelo lobo intermediário da hipófise. Os pigmentos de melanina podem ser
classificados em dois grupos:
Eumelanina
É um polímero que ocorre em grânulos dentro dos melanossomos,
semelhante a um grão de arroz e sua coloração varia do vermelho escuro ao
preto. A síntese ocorre na presença da enzima tirosinase, concentrada no
aparelho de Golgi dos melanocitos. O pigmento é originado a partir da oxidação
da tirosina por intermédio da ação da tirosinase, que vai de um aminoácido
incolor a um pigmento castanho.
Feumelanina
Ocorre em malanossomos com uma forma menos precisa e pode ser
vista na forma de pontos difusos. Sua coloração varia de amarelo para
vermelho. Além da tirosina a cisteína também está evolvida na sua produção.
CICLO DE VIDA DOS CABELOS
Os Fios de cabelos não crescem indefinidamente. Após certo período a
parte inferior do folículo sofre uma mudança degenerativa. Onde o segmento
bulbar é quase que totalmente destruído. Cada folículo piloso está programado
para ter, em media 25 ciclos de vida. Na papila dérmica se desenvolve as três
fases de 1 ciclo.
Fase anagenética (anágena)
O ciclo anágeno é o mais demorado, aproximadamente 1.000 dias.
Nesta fase se encontra a maioria dos cabelos. Entre 80 a 85%. E ela que
determina o comprimento do fio e variam nas diferentes regiões do corpo. Os
primeiros estágios da anágena copiam a foliculagernese fetal e a parte inferior
do folículo se refaz para produzir a nova haste.
Fase catagenética (catágena)
Após a fase anágena o segmento bulbar é quase totalmente destruído,
e inicia-se a fase catágena. A interrupção da reprodução celular na matriz e a
perda da bainha externa do folículo por apoptose (morte programada da célula)
levam ao colapso da região bulbar. A porção superior do bulbo que escapou
das transformações degenerativas forma um saco epitelial que engloba o
cabelo remanescente, perde-se no processo catágeno um terço ou até a
metade do tamanho do folículo. Somente a matriz e a papila permanecem no
próximo ciclo.
Nesta fase ocorre uma adaptação do istmo para servir de suporte ao
pelo durante a fase seguinte.
Fase telegenética (telógena)
Nesta fase a matriz desloca-se em sentido da superfície da pele
empurrado pelo novo fio de cabelo que esta se desenvolvendo. A membrana
vítrea enruga e o fio de cabelo cai.
Características da haste capilar
Étnia
Os três tipos básicos de cabelo, caucasiano (europeu), asiático
(mongólica) e africano (negroide), diferem substancialmente em dois
parâmetros básicos: o modo tridimensional como se arranjam as cadeias
protéicas de queratina (aspectos conformacionais tais como a alfa-hélice e as
folhas pregueadas) tendo em conta que o arranjo das protofibrilas no córtex do
fio é preferencial na forma de hélice quádrupla auto-enovelada (estrutura
quaternária) e o padrão de pigmentação ditado pelo balanço entre os dois
pigmentos básicos eumelanina (escura) e feomelanina (clara).
O ritmo de crescimento também diferencia os 3 tipos básicos: no
cabelo asiático é mais rápido (1,3 cm/mês) e no africano mais lento (0.9
cm/mês) mas é o caucasiano que apresenta a maior densidade de cabelos /
área. O padrão de melanização capilar é um processo bioquímico similar ao
que ocorre ao nível da pele que diferencia ruivos, louros, amarelos, índios,
morenos, mulatos e negros.
Curvatura
Lisótricos (lisos)
Têm maior diâmetro e é redondo ao corte transversal. Os folículos
retos são vistos nas raças mongólicas, esquimós e índios americanos.
Sinótricos (ondulados)
O diâmetro ao corte transversal é oval e são encontrados em vários
grupos atnicos, principalmente nos caucasianos. Normalmente nascem lisos na
raiz e formam cachos ao longo do fio, por isso tendem a ser menos ressecados
que os crespos.
Ulótricos (crespos)
Ao corte transversal têm diamentro de forma helicoidal ou espiralada.
São encotrados em quase todas as raças negras. Nascem espiraladas desde a
raiz. Essa característica torna mais difícil a distribuição da oleosidade natural
do couro cabeludo ao longo dos fios, deixando-os, por conseqüência, muito
mais secos. Por isso, são mais difíceis de pentear e mais sujeitos à formação
de nós.
Diametro
Grossos – diâmetro superior a 0,06mm
Médio – diâmetro entre 0,04 e 0,06mm
Fino – diâmetro abaixo de 0,04mm
Elasticidade
É a capacidade de alongamento e retomada do comprimento natural do
fio de cabelo.
A resistência elástica do cabelo suporta tensões a força de 40 a 160g.
O cabelo seco possui cerca de 30% da capacidade elástica em relação ao seu
comprimento, enquanto que o cabelo molhado pode chegar a 100% desse
valor.
Resistência Mecânica
É a capacidade máxima de suportar uma carga tencionando cada fio,
sem romper.
Este número e de aproximadamente 50g, portanto os 100.000 fios
normalmente presente na cabeça podem suportar até 500kg de carga.
Resistência Química
Podemos considerar que o principal elemento que favorece a
resistência química dos cabelos são as pontes de ligações moleculares e a
principal delas é as pontes sulfurosas, nas quais agem os produtos clareadores
e alisantes.
Densidade
Densidade é a medida da quantidade de cabelo por centímetro
quadrado da pele (couro cabeludo), caracteriza-se da seguinte forma:
Denso – a área é completamente cotada por folículos pilosos que
em alguns casos é até difícil de ver o couro cabeludo dependendo
da distância que se observa.
Mediana – observa-se certa organização na distribuição dos
folículos por área.
Esparso – podem-se ver claramente os espaços entre um cabelo
e outro e quase não se ver a transparência do perímetro do fio.
Tipos de cabelos segundo o grau de oleosidade
Os tipos de cabelos também são determinados por suas propriedades
naturais de hidratação e pela secreção das glândulas sebáceas.
Cabelo Seco – normalmente são ásperos, opacos, frágeis e
tem aspectos arrepiados por causa do acumulo de eletricidade
estática devido à má distribuição da oleosidade produzida pelas
glândulas sebáceas. São difíceis de pentear e é mais vulnerável
a perda de proteína e quebra por ação de agentes externos e
tratamentos químicos pelo fato das escamas desse tipo de
cabelo ser naturalmente abertas.
Cabelo Oleoso – são muitos brilhosos e tem um aspecto de
molhado, sem volume e geralmente são finos. Isso por que uma
disfunção que pode está associada ao stress, alimentação,
hormônios, alterações emocionais e poluição fazem com que as
glândulas sebáceas secretem o sebo de forma excessiva. Essa
condição pode ser também adquirida por uso inadequado de
produtos capilares cosméticos, exposição a ambientes úmido e
onde existem vapores de gordura. Este distúrbio também
favorece o surgimento ou piora do quadro de quem tem
problemas de caspa, seborréia e queda de cabelos.
Cabelos normais – são macios, com brilho sedoso e
volumoso. Não tem excesso de oleosidade nem pontas secas, a
produção de gordura pelas glândulas sebáceas é equilibrada e
regular.
Cabelos Mistos – possuem características de cabelo seco e
oleoso. O cabelo na raiz é oleoso e na ponta é seco e
quebradiço.
Potencial de hidrogênio (PH)
Um dos fatores mais importantes para o metabolismo celular é a
quantidade de hidrogênio livre existente dentro e fora das células. As variações
da concentração do hidrogênio podem produzir grandes alterações na
velocidade das reações químicas celulares.
O metabolismo é o conjunto das transformações de matéria e energia
que ocorrem nos sistemas biológicos. Como resultado do metabolismo, as
células preservam a capacidade de reproduzir, crescer, contrair, secretar e
absorver.
A concentração do hidrogênio livre no organismo depende da ação de
substancias que disputam o hidrogênio entre si. Essas substancias são as que
cedem hidrogênio e as que captam hidrogênio. As substancias que podem
ceder hidrogênio em uma solução, são chamadas de ácidos, enquanto as
substancias que podem captar o hidrogênio nas soluções, são as bases.
Os ácidos e as bases afetam o comportamento químico da água,
alterações na concentração de ácidos e bases, em conseqüência, interferem
nas reações químicas que ocorrem nas soluções do organismo, nas quais a
água é o solvente universal.
O resultado da disputa dos dois grupos (ácidos e bases) é o equilíbrio da
concentração final de hidrogênio livres nos líquidos orgânicos.
O potencial hidrogênico ou PH é uma forma de medir os íons de
hidrogênio em uma substancia por escala, onde a água é a substancia padrão
para comparação com as demais substancias por seu PH ser neutro, nem
ácido nem base (alcalino).
Os valores variam de 0 a 14, sendo que de 0 a 7 são considerados
ácidos, 7 é neutro (Ph da água), de 7 a 14 alcalinos.
A camada hidrolipídica que protege o cabelo, a pele e as unhas tem pH
levemente acido, em torne de 4 a 6 na escala de pH . Assim forma-se o manto ,
que tem como função impedir a proliferação de fungos e bactérias no couro
cabeludo, evitando irritações. Fios com pH neste grau são saudáveis e tem as
cutículas fechadas. Dessa forma, todos os produtos que entram em contato
com o corpo jumano devem ser neutros ou levemente ácidos.
Em cosmetologia a composição de uma formulação pode conferir um pH
final não muito apropriado a sua estabilidade química, a otimização dos efeitos
de seus ativos e até mesmo inapropriado para sua utilização.
Os agentes capazes de manter ou modificar o pH das formulações são
classificados como:
Neutralizantes – reconpoe o emquilibrio do pH, podem ser ácidos
ou bases.
Acidulantes – neutralizam as bases
Alcalinizantes – neutalizam os ácidos.
Tampões – têm a função de manter o pH das formulações,
garantindo a estabilidade de formulações que são afetadas por
modificações de pH.
É importante ressaltar que o pH não é acido ou alcalino ele apenas
mede a acidez ou alcalinidade de uma substancia. Logo é errado dizer que o
“pH está ácido ou alcalino, o correto é dizer que a fórmula da substancia é
ácida ou alcalina”.
Referências
WAGNER, Rita de Cássia Comis. A estrutura da medula e sua influencia nas propriedades mecânicas e da cor dos cabelos, Campinas – SP, 2006. Tese de doutorado: Universidade Estadual de Campinas Instituto de Química. Apostila: Tricologia o estudo dos cabelos. Portal educação, Santa Catarina,2010. Rita Cássia Comis Wagner * (PG), Iara Barros Valentim (PG) e Inés Joekes (PQ) EFEITO DA UMIDADE NOS CABELOS
CAUCASIANO E NEGRÓIDE, Instituto de Química- Departamento de Físico-Química- Universidade Estadual de Campinas -,
Campinas - SP Sociedade Brasileira de Química ( SBQ).
COLOMBERA, Karla Michelli. Efeito de condicionadores comerciais nas propriedades mecânicas e nos processos de
difusãode fibras capilares, Campinas – SP, 2004. Dissertação (Mestrado), Universidade Estadual de Capinas Instituto de
Química.
SCANAVEZ, Carla. Alterações na ultra-estrutura do cabelo induzida por cuidados diários e seus efeitos nas propriedades da
cor, Campinas – SP, 2001. Tese de Doutorado, Universidade Estadual de Campinas Instituto de Química.