Enzimas seminario

ENZIMAS

INTEGRANTES:

JONATHAN ROJAS

PATRICIA SAUÑE

Enzimas•Son en su mayoría proteínas o proteinas asociaciadas (terciaria, cuaternaria o conjugada)

•Conjugada: la parte proteíca es llamada APOENZIMA que necesitan de un COFACTOR para ser activada (estos dos se conocen como HOLOENZIMA).

•Cofactor: puede ser ión metálico o molécula orgánica.•Molécula orgánica se une fuerte grupo prostético•Si su unión es débil co-enzima (mayoría son vitaminas y de origen B)

•Aceleran las reacciones químicas (Indice de reacción de 103 a 109)•Disminuiyen la “energía de activación” (Ea que puede ser la T)•Catalizadores eficaces y muy específicos (al menos en 3 puntos de fijación)•No se consumen ni alteran

Mecanismos de acción de la enzima

• S P

Enzima (E)Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato (ES)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S ◄▬► ES ▬► E + P

Cambios conformacionales con ayuda de electrones sin necesidad de mucha energía en caso de no estar presentes.

Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se presenta el ESTADO INTERMEDIO o ACTIVADO o DE TRANSICIÓN

Especificidad enzimática debida al sitio activo

Modelo de llave cerradura: Substrato y enzima

se acoplan de forma estereospecífica, propuestopor Fischer en 1890.

Sustrato

Sustrato

Complejo enzima-sustrato

Modelo de ajuste inducido (actual):

Tanto la enzima como el substrato sufren una

alteración en su estructura por el hecho físico de

la unión. Porpuesto por Koshland 1958.

Sustrato

Enzima

Complejo enzima-sustrato

Nomenclatura IUB

Clasificados por su reaccion en 6 grupos.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Ke: constante de equilibrio(E)=(ES)Ke=(S)

Constante de Michaelis-Menten o KM

•Teoría global de la acción enzimática y su cinética.•Concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima.

•KM: característica de cada enzima.

FACTORES QUE AFECTAN SU ACTIVIDAD

TEMPERATURA

pH• La pepsina del estómago, presenta un óptimo

a pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH = 12.

INHIBIDORES

• IRREVERSIBLE: unión covalente. Ejm:insecticidas organofosforados inhiben laacetilcolinesterasa, o el cianuro a la citocromooxidasa.

• REVERSIBLE: unión no covalente.

– COMPETITIVA: unión en el sitio activo. Inhibidoranálogo al sustrato y se anula cuando esteaumenta.

• NO COMPETITIVA: unión diferente al sitio activodando inicio a un cambio conformacional de laenzima que impide que el sustrato se una. Tambiénpuede impedir que el complejo ES continúe suproceso. No depende de la [] del sustrato y tambiénsu inhibidor puede ser su propio producto. En estecaso recibe el nombre de retrorregulación o feed-back.

AMILASA SALIVAL FRENTE A LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

• Actúa sobre el almidón, es una enzima glucolítica (ptialina). Hidroliza los enlaces glucosídicos del tipo alfa 1,4 de la fracción amilosa de la molécula de almidón hasta alfa dextrinas, y luego estas hasta maltosa (aunque predominan las alfa dextrinas), en cierto punto de la hidrólisis, se producen eritrodextrinas (llamadas así por que se tiñen de rojo si se usa lugol).

• En el caso del hombre, la producción de salivadiaria puede llegar a ser de hasta 1.5 litros aldía.

• La acción de la amilasa se efectúa mejor a unpH cercano a neutro.

• Además de la diferencia en concentración,esta es otra de las causas por las que laamilasa pancreática es mas activa que lasalival, ya que en el estomago el pH es muyácido, pero a nivel del intestino delgado esalcalino ligero.

Según un experimento…• La baja temperatura inhibe el desarrollo de la

hidrólisis.

• Con pH extremo la reacción puede inhibirse totalmente o llevarse a cabo solo una hidrólisis inicial.

• La velocidad a la que se manifiesta la reacción de hidrólisis, es variable, depende de la concentración de la enzima en la saliva, y esta a su vez esta muy ligada al tipo de saliva secretada (muy acuosa o mucosa), lo cual se relaciona con el hecho de ingestión de alimentos o ayuno.

http://www.oocities.org/mvz_jmtz/pr8amil.html