-
ENZIME Cinetica reaciilor enzimatice permite cunoaterea
mecanismelor reaciilor enzimatice Msurarea activitii enzimatice =
studiul cineticii sau vitezei reaciei catalizate Viteza de reacie =
cantitatea de substrat (S) transformat n unitatea de timp (t)
-
ENZIME Factorii care influeneaz cinetica reaciilor enzimatice
concentraia enzimei concentraia substratului temperatura pH-ul
activatorii i inhibitorii
-
ENZIME concentraia enzimei viteza de reacie este direct
proporional cu concentraii crescnde ale enzimei pn la o limit la
concentraii mari de substrat, toate situsurile catalitice ale
moleculelor de enzim sunt complet saturate cu substrat i nu mai
exist enzim disponibil concentraia substratului constanta lui
Michaelis reprezint un indicator al afinitii enzimei pentru
substrat cu ct constanta lui Michaelis are o valoare mai mare, cu
att afinitatea enzimei pentru substrat este mai sczut
-
ENZIME diminuarea activitii enzimei pn la anularea ei se explic
prin denaturarea termic a enzimei enzimele nclzite dincolo de o
anumit temperatur i pierd ireversibil activitatea temperatura optim
pentru cele mai multe enzime 30-40C majoritatea enzimelor sunt
inactivate printr-o nclzire peste 55C exist enzime care rezist la
temperatura de 100C la temperaturi sczute, enzimele au o activitate
foarte lent chiar nul, dar prin ridicarea temperaturii ele devin
din nou active temperatura
-
ENZIME valoarea pH-ului optim al diverselor enzime coincide n
general cu pH-ul lichidelor din organism unde ele i exercit aciunea
exemplu: pH-ul optim al pepsinei este de 1,5-2,5 realizat n sucul
gastric de HCl exemplu: pH-ul optim al tripsinei este de 8-11
identic cu pH-ul sucului pancreatic majoritatea enzimelor vegetale
activeaz bine la un pH n jur de 6-7 pH-ul activatorii i inhibitorii
sunt compui de natur organic sau anorganic capabili s mreasc sau s
diminueze (n concentraie mic) activitatea enzimatic i implicit
viteza reaciei enzimatice
-
ENZIME
Denumirea enzimelorse pot utiliza dou modaliti:adugarea
sufixului az la numele substratului (zaharaz, ureaz,
glucozidaz)denumire dup aciunea specific a enzimei (guanilat
ciclaz, lactat dehidrogenaz, glutation reductaz).denumiri
particulare fr legtur cu reacia catalizat: pepsin, chimotripsin,
tripsin.
-
ENZIME
Numele enzimei cuprinde:-denumirea substratului, -tipul reaciei
catalizate, -coenzima
Fiecare enzim este codificat de patru cifre, care definesc:
-clasa; -subclasa; -sub-subclasa;-numrul de ordine al enzimei din
ir.
-
ENZIME n funcie de tipul reaciei pe care o catalizeaz 6
claseCLASIFICARE oxidoreductaze transferaze hidrolaze liaze
izomeraze ligaze- catalizeaz reacii de tip redox - catalizeaz
reacii de transfer - catalizeaz reacii de scindare cu participarea
apei - catalizeaz reacii de desfacere n care nu apar fenomene de
tip redox sau hidroliz - catalizeaz reacii de izomerizare a
substanelor - catalizeaz reacii n care se formeaz legturi chimice
noi
-
enzime ce catalizeaz reacii de oxidoreducere ce se manifest prin
transfer de electroni de la un donor (agent reductor) ctre un
acceptor (agent oxidant) i exercit aciunea lor catalitic n prezena
unor coenzime diferite particularitate important intervin ntr-o
mare varietate de reacii redox unul i acelai cofactor este capabil
s se uneasc cu diverse apoenzime, formnd de fiecare dat o
oxidoreductaz specific n raport cu un subtrat sau
altulOXIDOREDUCTAZE
-
Oxidoreductaze NAD+ sau NADP+-dependente = dehidrogenaze
Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente = flavinenzime Citocromi
Oxidaze Ali transportori de electroniOXIDOREDUCTAZE
lactatdehidrogenaza LDH - catalizeaz reacia de dehidrogenare a
acidului lactic glucozoxidaza catalizeaz reacia de oxidare a
glucozei la acid gluconic cu formarea de H2O2 ascorbatoaxidaza
catalizeaz oxidarea acidului ascorbic la acid dehidroascorbic este
o cupruenzim
-
Exemple de oxidoreductaze
-
enzime ce catalizeaz reacii de transfer prin care o parte (G)
din molecula unui substrat numit donor (D) este cedat unui alt
substrat numit acceptor (A) se formeaz ca intermediar un complex
enzim-grupare transferabil, complex care va reaciona ulterior cu
acceptorul, fixnd pe acesta gruparea transferat denumirea se face
dup regula: donor-acceptor ca prefix + denumirea gruprii
transferate + transferaz ca sufixD-G + A D + A-G TRANSFERAZE
-
Aminotransferaze (Transaminaze) Fosfotransferaze (Kinaze)
Metiltransferaze Aciltransferaze GlicoziltransferazeTRANSFERAZE
glutamic-piruvat-transaminaza (GPT)
-
HIDROLAZE5 catalizeaz reacia de scindare a moleculelor cu
fixarea componentelor apei la produsele rezultate din aceast clas
fac parte enzimele ce hidrolizeaz:R-R + H-OHR-H + R-OH
polizaharidele pn la monozaharide lipidele pn la acizi grai i
glicerol proteinele pn la aminoacizi
-
HIDROLAZE6 reaciile de hidroliz enzimatic sunt, n general
reversibile principalele legturi chimice care pot fi scindate sunt:
legtura glicozidic - GLICOZIDAZE legtura esteric - ESTERAZE legtura
peptidic - PROTEAZE reaciile catalizate de hidrolaze se produc cu
modificri energetice mici ele nu constituie o surs energetic
important pentru organism
-
Exemple de hidrolaze
-
LIAZE20 catalizeaz reacii de adiie reversibile, la legturi
multiple.Anhidraza carbonic catalizeaz hidratarea dioxidului de
carbon: carbon-carbon liaze (C-C-liaze) carbon-oxigen liaze
(C-O-liaze) carbon-azot liaze (C-N-liaze) n funcie de natura
legturii pe care o desfac: carbon-sulf liaze (C-S-liaze)
-
IZOMERAZE25 catalizeaz transformarea intramolecular a unui
compus dintr-o form izomer n alt form izomer racemaze i epimeraze
izomeraze cis-trans oxidoreductaze intramoleculare se mpart n mai
multe subclase: transferaze intramoleculare
-
Exemple de izomeraze4 - epimeraza
-
LIGAZE = SINTETAZE30 catalizeaz reaciile de sintez a substanelor
organice ce se desfoar cu descompunerea unor donori de energie
pentru realizarea proceselor de biosintez unul din aceti donori de
energie este ATP energia care se elibereaz prin ruperea resturilor
de acid fosforic este utilizat pentru activarea substanelor care
reacioneaz aadar aceste enzime conduc la formarea de noi legturi
C-C, C-N, C-O, C-S
-
Exemple de ligaze