Contrazione muscolare Filamenti di actina L’actina è costituita dalla polimerizzazione di monomeri di actina G, globulare (diametro = 55 Å), a formare la doppia elica di actina F, filamentosa (lunghezza 1 m e spessore 80 Å); nei solchi dell’elica di actina si trovano molecole filamentose della proteina tropomiosina; attaccate ad ogni molecole di tropomiosina vi è il complesso di proteine globulari della troponina, distanziati tra loro di circa 400 Å lungo il filamento di actina. I filamenti di actina sono ancorati ad estremità del disco Z mediante -actinina; Filamenti di miosina - I singoli monomeri che si polimerizzano a formare il filamento spesso di miosina sono lunghi (1500 Å) e sottili (20 Å); - un’estremità del monomero di miosina forma la testa, globulare (diametro 40 Å; lunghezza 200 Å); la porzione allungata costituisce la coda; Il trattamento con tripsina scinde la molecola di miosina in due parti: meromiosina leggera (LMM) che costituisce la coda; meromiosina pesante (HMM) che costituisce la testa ed il collo; la testa è formata da terminazioni globulari delle due catene polipeptidiche e da tre o quattro catene leggere di miosina con attività ATPasica. In condizioni di bassa [Ca 2+] il complesso di troponina (Tn) formato da unità C, T (1, 2) e I, si lega con actina e tropomiosina costringendo quest’ultima a inibire stericamente l’attacco dei ponti trasversi della miosina ai siti dell’actina. [Ca2+] sarcoplasmatica >10 – 7 M consente legame di Ca2+ a TnC, causa cambio conformazionale sub-unità complesso troponina, con conseguente allontanamento della tropomiosina dal sito legante la miosina. L’attività dei ponti trasversi può procedere finchè non viene rimosso il Ca2+ dalla TnC. La titina è una enorme proteina elastica che occupa tutta la distanza tra disco Z e linea M. Ha la funzione di agevolare il ritorno del sarcomero allungato alla sua lunghezza di riposo; inoltre stabilizza la disposizione dei filamenti all’interno del sarcomero con l’aiuto della proteina non elastica nebulina. La nebulina si trova di fianco ai filamenti sottili e si attacca ai dischi Z. Garantisce l’allineamento dei filamenti di actina del sarcomero. Il reticolo sarcoplasmatico (RS) che avvolge ogni miofibrilla da una linea Z all’altra, costituisce un compartimento delimitato da una membrana distinto dal sarcoplasma; le cisterne terminali dei reticoli sarcoplasmatici di due sarcomeri contigui entrano in intimo contatto con il tubulo T interposto tra essi. Quando vengono isolate, le membrane del reticolo sarcoplasmatico formano vescicole microscopiche (diametro 1 m) che possono captare Ca2+ dal mezzo circostante ed in presenza di ossalato si formano precipitati di ossalato di calcio; L’attività di sequestro di Ca 2+ operata dal reticolo sarcoplasmatico è abbastanza elevata da mantenere concentrazioni di Ca 2+ libero nel sarcoplasma del muscolo al di sotto di 10 -7M ; L’attività di sequestro del Ca 2+ da parte del reticolo sarcoplasmatico è esercitata da una ATPasi – Ca 2+ presente sulla sua membrana, che corrisponde al 90% delle proteine di membrana dell’organello.