MODELOS MATEMTICOS DE LA CATLISIS ENZIMTICA
Cintica enzimtica
Una de las maneras bioqumicos caracterizan enzimas es estudiar
las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas, un campo
conocido como la cintica enzimtica. El estudio de la cintica
enzimtica proporciona a los investigadores pistas sobre cmo
funcionan las enzimas.En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten
derivan de una ley de velocidad que rige la cintica enzimtica.
(Arizona, 2006)
La cintica de enzimas de Michaelis-Menten se puede modelar
mediante la siguiente ecuacin,
DondeVrepresenta la velocidad de reaccin,Vmaxrepresenta la
velocidad de reaccin mxima, Kmrepresenta la constante de
Michaelis-Menten, y [S] representa la concentracin de sustrato.
(Arizona, 2006)En cuanto a la ecuacin, uno puede ver fcilmente que
la velocidad de la reaccin,V, es dependiente de la concentracin de
sustrato, [S].De hecho, la ecuacin de Michaelis-Menten es unafuncin
racional.Como funciones racionales pueden ser difciles de trabajar
con grficamente, la ecuacin de Michaelis-Menten se puede
transformar en una ecuacin lineal tomando el recproco de ambos
lados como,
Esta nueva ecuacin se llama la ecuacin de Lineweaver-Burk despus
de que los investigadores que derivan en 1934. La ecuacin de
Lineweaver-Burk es una ecuacin lineal, en donde 1 /Ves una funcin
lineal de 1 / [S] en lugar deVsiendo una funcin racional de [S].La
ecuacin de Lineweaver-Burk se puede representar fcilmente
grficamente para determinar los valores deKmyVmax. (Arizona,
2006)Diagrama de Eadie-Hofstee
De manera similar a otras tcnicas que linealizan la ecuacin de
Michaelis-Menten, el diagrama de Eadie-Hofstee permite visualizar
rpidamente los parmetros cinticos importantes como Kmyvmax, pero
est menos afectado por el margen de error que eldiagrama de
Lineweaver-Burke, debido a que asigna el mismo peso a todos los
puntos para cualquier concentracin del sustrato o velocidad de
reaccin. (Arizona, 2006)Una de las consecuencias del planteamiento
de Eadie-Hofstee es que las variables en laordenaday en laabscisano
son independientes, sino que ambas dependen de la velocidad de
reaccin. En consecuencia, cualquier error experimental se
manifiesta en ambos ejes. (Arizona, 2006)
DiagramaHanesWoolf El diagramaHanesWoolfse emplea como
herramienta grfica para calcular los parmetroscinticos de
unaenzima. En l se representa la relacin concentracin de
sustrato/velocidad de reaccinfrente a la concentracin de sustrato
[S]. Es una de las formas de linealizar la ecuacin de
Michaelis-Menten. (Arizona, 2006)
Tipos de inhibicin
Inhibicin reversible: La unin del Inhibidor y la enzima. Es Un
Proceso reversible Que est regulado por constantes de equilibrio.La
enzima puede del inhibirse en alcalde o menorgrado.
Se distinguen las siguientes formas de inhibicin
reversible:Inhibicin Competitiva: La inhibicin competitiva puede
ocurrir cuando existe una competencia entre una molcula
estructuralmente similar al sustrato denominada inhibidor y el
sustrato por el sitio activo. (Rocha, 1997)Inhibicin acompetitiva:
En este caso el Inhibidor se une solo al complejo ES, a diferencia
de la inhibicin NO COMPETITIVA donde tambin se une a la enzima
libre. (Rocha, 1997)Inhibicin mixta: Se Forman del tanto complejos
binarios ES y IE Como ternario ESI.Las Constantes de disociacin de
los complejos TERNARIOS y binarios correspondientes al sustrato al
inhibidor hijo DIFERENTES. (Rocha, 1997)Inhibicin irreversible: Una
vez que el inhibidorse uni a la enzima ya no se separa, y la enzima
Queda inutilizada, se vuelve inactiva (Rocha, 1997) (Voet, Voet,
& Pratt, 2007)Representacin grafica de la ecuacin de
Michaelis-Menten (Lehninger, 1990)