BIOMOLEKULE
Polisaharidi su spojevi koji hidrolizom oslobaaju veliki broj
monosaharidnih jedinica. Razlikuju se homogeni i heterogeni
polisaharidi. Homogeni polisaharidi su izgraeni od iste vrste
monosaharidnih jedinica, a heterogeniod razliitih vrsta.
Postoji nekoliko principa u molekulskoj logici ivih organizama:
(5 funkcija biomolekula)* postoji osnovna jednakost u strukturi
biomolekula,* sva iva bia koriste iste prekursore za izgradnju
makromolekula,* sve biomolekule imaju specifinu funkciju u
stanici,* identitet ivih bia je zatien posjedovanjem, na svojstven
nain, izgranenih, makromolekula* biomolekule koje se ne mogu
sintetizirati u ivom organizmu moraju seunijeti s hranom.
gSta je izoelektricna tacka?
Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline
elektricno neutralna i ne moze se kretati i elektricnom polju.
Henderson- Hasselbalchova jednadba
Jednadzba preikazuje samo drugaiji izraz konstane disociranja
prvo se trazi rijesenje zatim se uzima neg log s obje strane
jednadzbe. Vrlo je prakticna za racunanje pH vriednosti
Henderson-Hasselbalch-ova jednadba je vrlo praktina za
izraunavanje pH vrijednosti koje se uspostavljaju u smjesama soli i
kiselina.
Tipovi veza koji postoje izmeu molekula.?
Jonska kovalentna i nekovalentna (vodikove hidrofobne i van der
valsove)
Dvostruka veza kod C i N.?
Peptidna veza regackija a-karboksilne skupine jedne
aminokiseline s a-amino skupinom druge aminokiseline daje
seknudarni amid a veza medju aminokiselinama se naziva peptidna
odnosno veza izmedju C i N.
Enantiomeri i Dijasteroizomeri.?
U koliko molekul ima samo jedan asimetricni ugljikov atom
izomeri su kao predmet i lik ogledala, izomeri koje se ponasaju kao
predmet i lik u ogledalu nazivaju se ENANTIOMERI.U koliko je u
molekuli prisustvo vise asimetricnih ugljikovih atoma, nisu slike u
ogledalu (enantiomeri) vec geometrijski izomeri (dijasteroizomeri)
koji se karakterisu razlicitim fizickim i hemijskim osobinama.
KROB je vazna rezerva glukoze biljnog porijekla koja ima veliku
vaznoist za prehranu ljudi. Netopljiv je u hladnoj vodi dok je u
vrucoj vodi parcijalno topljiv. Skrob nema redukcione osobine,. U
prisustvu joda skrob daje karakt plavo obojenje koje se koristi za
njegovo titrametrijsko odredjivanje. Izgradjen je od 15-30 posto
amilaze i 70-88 posto amilopektina.GLIKOGEN je zivotinjski
ekvivalent amilopektina iz skroba.Ovaj homogeni polisahrarid je
vazan skladisni oblik glukoze kod svih visih zivotinjskih vrsta.
Glikogen je mnogo razgranatija molekula . U sredistu makromolekule
granjanje je na 3-5 jedinica glukoze a na perifernim djelovima
prosjeno grananje na 10-15 jedinica glukoze. Broj glukoze u
glikogenu ovisi o porijeklu .npr glikogen iz jetre covjeka je
izgradjen od priblizno 30000 jedinica glukoze.
AMINOKISELINE
Aminokiseline su molekule koje izgrauju proteine u kemijskom
sastavu imaju amino skupinu, karboksilnu skupinu, vodikov atom i
razliitu R skupinu vezane na -ugljikov atom. Ovaj ugljikov atom je
kod svih aminokiselina asimetrian tj. kiralan (na svakoj vezi ima
drugaiju skupinu) izuzev glicina. Kod glicina, najjednostavnijeg
predstavnika aminokiselina, na -ugljikov atom vezana su dva
vodikova atoma pa stoga on nije asimetrian
Oznaiti formule glicina i alanina
Uloga aminokiselina.?
Najvaznija kemijska reakcija aminokiselina je formiranje
peptidne veze koja omogucava povezivanje dviju aminokiselina i
stvaranje lanca aminokiselina(peptidi i proteini). AMINOKISELINE SU
IONIZIRANE pri neutralnom PH i u otopinama se nalaze kao dvopolni
ioni. Kad je aminokiselina u dvopolnom obliku njezina aminoskupina
je protonirana (-NH3+)a karboksilna skupina je disocirana (-COO-)
ionizacijsko stanje aminokiseline mjenja se sa PH .
Reakcija s 1-fluoro-2,4-dinitrobenzenom. Spoj
1-fluoro-2,4-dinitrobenzen, poznat kao Sangerov reagens, reagira sa
slobodnom amino skupinom u aminokiselini, pri emu nastaje uto
obojena dinitrofenil aminokiselina koju je lako kromatografski
identificirati i spektrofotometrijski kvantitativno odrediti pri
valnoj duljini = 360 nm. Ova reakcija je vrlo bitna za odreivanje
proteinskih struktura.
U kojem se obliku amino kiseline pojavljuju u organizmu?
Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku ili u
vezanom obliku (proteini).Pored toga to aminokiseline izgrauju
proteine, one imaju i druge vane funkcije u ivim organizmima. U
metabolizmu se mogu razliito mijenjati i davati vane ishodne
spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog
organizma.Nabroj hem.svojstva vie masnih kis, povezanih sa
dvostrukom vezom, prikazi barem jednu reakciju?
- Reakcija adicije- Oksidacija dvostruke veze- Autooksidacija
masnih kiselina
Aminokiseline kao dvopolni ioni.?
Aminokiseline su ionizirane pri neutralnom pH, i u otopinama se
nalaze kao dvopolniioni (Zwiter-ioni). Kad je aminokiselina u
dvopolnom obliku, njezina amino-skupina je protonirana (NH3+), a
karboksilna skupina je disocirana (-COO-). Ionizacijsko stanje
aminokiselina mijenja se sa pH.
pH = 1 pH = 7 pH = 11Zbog svoje dipolnosti aminokiseline se
ponaaju kao puferi i imaju karakteristine titracijske krivulje.
Zbog ovih osobina aminokiseline igraju vrlo vanu ulogu u odravanju
neutralne vrijednosti pH u ivim organizmima.Aminokiseline se
takoner ponaaju kao puferi. Karboksilna skupina aminokiselina moe
kao kisela grupa disociranjem osloboditi H+-ione, dok bazina amino
skupina prima H+- ione. Kad su obje skupine disocirane dobivamo
dipolarni ion.
4 Vrste aminokiselina u sastavu enzima.?1) indiferentne-ne
sudjeluju u aktivnosti enzima2) konformacijske sluze kao potpora
funkcijskim a.k. 3) pomocne a.k. pomazu pokretljivosti a.k.u
blizini aktivnog mjesta4) kontaktne a.k. izgradjuju aktivno
mjesto
Autooksidacija masnih kiselina.?
Proces koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka.
Masne kiseline poprimaju karakteristican ranketljiv miris. Ovaj
proces se aktivira prisustvom enzzima lipoksidaza pri cemu nastaju
toksicni aldehidi i razni derivati neugodnog mirisa.Parcijalno i
privremeeno autooksidacija masnih kiselina moze se sprijeciti
upotrebom prirodnihz ili sintetskih antioksidansa.
Kemijska svojstva viihmasnih kiselina povezanih sa karboksilno
skupinom.?
a) STVARANJE SOLIvisemasne kiseline grade soli u reakcijama s
alkalnim metalima gradeci pri tome sapune.Za razliku od masnih
kiselina sapuni su toljivi u vodi. Oni imaju svojstva stvaranja
pjena i emulzija odakle potice njihova primjena.
b) STVARANJE ESTERAvisemasne kiseline reagiraju s alkoholima i
izgranuju estere. U svrhu frakcioniranja i odredjivanja masnih
kiselina cesto se koristi reakcija stvaranja metilestera masnih
kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se istrazivati plinskom
kromatografijom.Reakcija adicije
Ako se nazasiena masna kiselina tretira bromom ili jodom,
adicijom ovih halogenih elemenata na dvostruku vezu dobije se
odgovarajui derivat. Gubljenje crveno-smee boje ukazuje na troenje
Br2 u reakciji adicije i moe biti dokaz dvostruke veze u nezasienoj
masnoj kiselini. Zasiene kiseline ne daju ovu reakciju.
Hidrogeniranjem nezasienih masnih kiselina nastaju odgovarajue
zasiene masne kiseline. Ova reakcija je nala praktinu primjenu u
proizvodnji margarina iz biljnih ulja.
Aktivnost aminokiselina, zakretanje polarizirane
svjetlosti.?
Sve aminokiseline izuzevi glicin sadre asimetrian ugljikov atom.
Poznato je u organskoj kemiji da molekule koje sadre asimetrian
ugljikov atom posjeduju sposobnost zakretanja polarizirane
svjetlosti u polarimetru. Takve tvari se nazivaju optiki
aktivnim.Molekule koje su optiki aktivne posjeduju asimetrian
ugljikov atom te mogu imati dvije razliite forme u prostoru kao
neki predmet gledan u zrcalu. Takve dvije forme su optiki
izomeri-enantiomeri, a oznaavaju se velikim slovima L i D. Predznak
L, odnosno D, za sve molekule koje posjeduju asimetrian ugljikov
atom odreen je konvencijom prema odgovarajuoj formi
L-gliceraldehida, odnosno D-gliceraldehida
Sta su sapuni?
Stvaranje soli+baze=sapuniTopljivi u vodi. Imaju svojstvo
stvaranja pjene i emulzije odakle potice njihova primjena.
Visemasne kiselnine grade soli u reakcijama s alkalnim metalima (
KOH, NaOH ) gradeci pri tome sapune.H3C (CH2)n COOH + NaOH
H3C(CH2)n COONa + H2OMolekula sapuna ima 2 pola I hidrofilni
anionski dio-COO, hidrofobni alifatski lanac C atoma u R
ostatku.
Esteri organski kiselina.?
Organske tvari u kojima organska grupa zamjenjuje jedan ili vie
atoma vodika u hidroksilnoj skupini. Kod estera hidroksilna skupina
reagira s karboksilnom skupinom i nastaje nova skupina koja se
naziva esterska -COO-. Organske kiseline sa secerima grade estere.
Poznati su : karboksline kiseline, esteri ocatne kiseline, esteri
bezojeve kiseline, esteri fenolnih kiselina.Poznati su: esteri HNO3
(lijekovi za bolesti KVS), esteri sulfatne kiseline(u zivim org
imaju ulogu vezivnih tkiva), esteri borne kiseline, esteri fosforne
kiseline(imaju biolosku ulogu).
Esteri Anorganskih kiselina.?
Poznati su esteri HNO3 koji se koriste kao lijekovi za bolesti
KDS. Esteri sulfatne kiseline se susrecu kod glukonjugata koji u
zivim org imaju ulogu vezivnih tkiva. Esteri borne kiseline se
koriste u metodama eletktroforetskog razdvajanja secera jer se
mnogo lakse krecu u elektrocnom polju od cistog secera. Posebnu
skupinu cine esteri fosforne kiseline imaju biolosku
ulogu.Polifosfatni esteri kao ATP ima veliki znacaj kao hem
energija zivih org ali i u ulozi koenzima raznih hemijskih
kompleksa.
Izoelektricna taka.?
Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline
elektricno neutralna i ne moze se kretati u elektricnom polju.
Asimetrini ugljikov atom.?
Kao povezivanje monosaharida u ciklicku strukturi javlja se novi
asimetricni C atom s mogucnosti stvaranja dviju razlicitih
izomera.Ovi izomeri se nazivaju ANOMERI koje se javljaju kod
monosaharida a uzrok je C atom. Sve aminokiseline izuzevi glicin
sadre asimetrian ugljikov atom. Poznato je u organskoj kemiji da
molekule koje sadre asimetrian ugljikov atom posjeduju sposobnost
zakretanja polarizirane svjetlosti u polarimetru. Takve tvari se
nazivaju optiki aktivnim. Molekule koje su optiki aktivne posjeduju
asimetrian ugljikov atom te mogu imati dvije razliite forme u
prostoru kao neki predmet gledan u zrcalu.
Aminokiseline koje ulaze u sastav proteina?
U sastav proteina ulaze sve aminokiseline osim neproteinskih
kiselina a to su (beta-alanin,ornitin i citrulin).A to su: glicin,
alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan,
serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin, lizin,
arginin, histidin.Glicin - je najjednostavnija aminokiselina
(nalazi se u skleroproteinima)Alanin - ishodisni spoj za sve
aminokiseline.
Kako se aminokiseline pojavljuju u ivi
organizmima.?Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku
ili u vezanom obliku (proteini). Pored toga to aminokiseline
izgrauju proteine, one imaju i druge vane funkcije u ivim
organizmima. U metabolizmu se mogu razliito mijenjati i davati vane
ishodne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog
organizma.
PEPTITDI
Su molekule ili makromolekule koje nastaju menusobnim
povezivanjem aminokiselina. U peptidnim lancima -karboksilna
skupina jedne aminokiseline se vee na - amino skupinu druge
aminokiseline peptidnom vezom pri emu se gubi jedna molekula
vode.
Peptidna veza Reakcija -karboksilne skupine jedne aminokiseline
s -amino skupinom druge aminokiseline daje sekundarni amid, a veza
meu aminokiselinama se naziva peptidna veza.
Bioloka uloga peptida
Peptidi imaju vrlo bitnu bioloku ulogu. Najpoznatiji peptidi su
s jedne strane hormoni, a s druge antibiotici. Pored toga mogu biti
u ulozi modanih neuroprijenosnika kao to su enkefalini ili koenzima
kao to je glutation (oksido-redukcijski koenzim).
Hormonski peptidi: Mnogi hormoni su po kemijskoj grai peptidi.
Npr. hormoni hipotalamusa i
hipofize:ocitocin,vasopresin.Adrenokortikotropin (ACTH) je peptid
od 39 aminokiselina. Hormoni guterae su takoer peptidi. Inzulin je
peptid od dva lanca: lanac A ima 21 aminokiselinu, dok lanac B ima
30 aminokiselina. Peptid glukagon je izgraen od 29 aminokiselina.
Mnogi drugi hormoni su takoer krai ili dui peptidi. Peptidi
antibiotici: Peptidi mogu imati ulogu antibiotika. Npr. pencilin je
izmijenjeni dipeptid valina i cisteina.
Ostale bioloke uloge peptida. Peptidi su esto vrlo jaki otrovi.
Npr. mnogi zmijski otrovi po kemijskom sastavu su peptidi. Konano
peptidi su citostatici te se upotrebljavaju u terapijama lijeenja
zloudnih tumora.
Hidroliza peptidnih lanaca.?
Neselektivna hidroliza peptidnog lanca. Sve peptidne veze u
nekom peptidnom lancu hidroliziraju ako se peptid tretira s 6M HCl
na temperaturi 110oC tijekom 24 sata. Dobije se smjesa
aminokiselina koje su izgranivale peptidni lanac, bez ideje kojim
redoslijedom su bile povezane. Neselektivno cijepanje peptidnog
lanca je mogue i enzimski (enzim pepsin).
Selektivna hidroliza peptidnog lanca. Razliiti proteolitiki
enzimi imaju specifinost cijepanja peptidnih lanaca na tono
lokaliziranom mjestu. Npr. enzim tripsin specifino cijepa peptidne
veze koje ukljuuju karboksilnu skupinu lizina ili arginina.
KOJE KEMIJSKE VEZE SU ZASLUZNE ZA PRELAZAK PEPTIDA U
PROTEINE,KAKO NASTAJE SVAKA OD TIH VEZA I KAKAV PROSTORNI OBLIK
ZAUZIMAJU PROTEINI.?
Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih proteina.
Ona nastaje uslijed blizine aminokiselinskih R ostataka u samoj
proteinskoj molekuli. Pod utjecajem vodikovih veza, hidrofobnih,
disulfidnih i ionskih veza dolazi do povijanja peptidnog lanca, a
proteinska molekula zauzima sferini izgled u prostoru. Prostorno
ureenje je stabilizirano energijom navedenih veza:
Vodikova veza kod tercijarne strukture moe nastati izmeu
peptidnih veza osnovnog lanca, izmeu polarnih grupa pobonih R
ostataka, te izmeu peptidnih veza i polarnih grupa R-ostataka.
Disulfidne veze nastaju dehidriranjem dvaju pobonih cisteinskih R
ostataka. Ionske veze nastaju izmeu pozitivno i negativno nabijenih
R-aminokiselinskih ostataka (lizin, histidin, arginin i asparginska
i glutaminska kiselina) Hidrofobne veze nastaju pribliavanjem
hidrofobnih aminokiselinskih ostataka (valin, leucin, izoleucin
itd.) Uz izuzetak membranskih proteina, hidrofobne veze djeluju
prvenstveno u unutranjosti molekule proteina. Tercijarna struktura
ne znai iskljuivanje primarne i sekundarne strukture. Ona je u
stvari kombinacija tih struktura.
PROTEINI
Peptidni lanci duzi od 100 aminokiselina ubrajaju se u proteine.
Ove makromolekule dijele se na jednostavne i slozene. Jednostasvni
su izgradjeni samo od aminokiselina a slozeni imaju i druge
gradjevne sastojke. Prema prostetickoj skupini slozeni proteini se
dijele na lipoproteine glipoproteine nukleoproteine fosfoproteine
metaloproteine i kromoproteine. Prema topljivosti u vodi dijele se
na netopljiove skleroproteine i topljive globularne . Prema
strukturnoj gradji dijele se na primarna sekundarna tercijarna i
kvarterna.
Sta su jednostavni proteini, a sta su slozeni. Nabrojati slozene
proteine?
Jednostavni proteini su oni koji su gradeni od AK a slozeni
proteini imaju i druuge gradevne sastojke a to su lipoproteini,
glikoproteini, nukleoproteini, fosfoproteini, metaloproteini i
kromoproteini.
Bioloska uloga proteina u organizmu?
Enzimska kataliza,prijenos i pohranjivanje molekula i
jona,koordinirano pokretanje misica,mehanicka cvrstoca koze i
kostiju,imunosna zastita,stvaranje i provodjenje nervnih
impulsa,kontrola rasta stanica.
pOH vrijednosti?
simbol pOH koji naznauje negativni logaritam koncentracije
hidroksid iona pOH = - log[OH-], te simbol pK kao negativni
logaritam konstante ravnotee pK = - log K.
Izracunati pH i pOH vrijednost konc. (OH-) jona 0,0000001
mol/dm3.O kakvoj sredini je rijec u odnosu na kiselost?
pH= -log 0.0000001pH=7 ako je pH=7 onda i pOH otopina je
neutralnaAko je pH7 otopina je bazna
Podjela proteina prema strukturnoj gradi:1. Primarna struktura
predstavlja redoslijed aminokiselina povezanih peptidnim vezama u
nekoj proteinskoj molekuli2. Sekundarna struktura nastaje uslijed
vodikovih veza koje se stvaraju izmenu kisika karbonilne skupine
(=CO) jedne peptidne veze i amidnog vodika (-NH) druge peptidne
veze.3. Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih
proteina. Ona nastaje uslijed blizine aminokiselinskih R ostataka u
samoj proteinskoj molekuli.4. Kvarterna struktura nastaje
menusobnim udruivanjem i polimerizacijom proteina tercijarne
strukture. Ovo udruivanje se temelji na istim vezama koje se susreu
i kod tercijarne strukture (vodikove, disulfidne, ionske i
hidrofobne veze).
Prema prostetikoj skupini sloeni proteini se dijele na:
lipoproteine (sadre lipide), glikoproteine (eere), nukleoproteine
(nukleotide), fosfoproteine (fosfornu kiselinu), metaloproteine
(Fe, Cu, Zn i Ni) i kromoproteine (obojene skupine).
Proteini se od peptida razlikuju po kompleksnosti i veliini
molekula. Openito, peptidni lanci dui od 100 aminokiselina ubrajaju
se u proteine. Ove makromolekule se dijele na jednostavne i sloene.
Jednostavni su izgraneni samo od aminokiselina, a sloeni imaju i
druge granevne sastojke (prostetike skupine). Prema prostetikoj
skupini sloeni proteini se dijele na lipoproteine (sadre lipide),
glikoproteine (eere), nukleoproteine (nukleotide),fosfoproteine
(fosfornu kiselinu), metaloproteine (Fe, Cu, Zn i Ni) i
kromoproteine (obojene skupine).
Hemoglobin je protein kvarterne strukture koji se sastoji o
etiri polipeptidna lanca od kojih svaki sadri po jednu hem skupinu.
Ima vie vrsta hemoglobina od kojih je hemoglobin A, preteni oblik
hemoglobina u odraslih ljudi, izgraen od 2 2 podjedinica.
Sta je glikogen a sta celuloza?
Glikogen je ivotinjski ekvivalent amilopektina iz kroba. Ovaj
homogeni polisaharid glukoze je vaan skladini oblik glukoze kod
svih viih ivotinjskih vrsta. Za razliku od amilopektina, glikogen
je mnogo razgranatija molekula. U sreditu makromolekule grananje je
na 3-5 jedinica glukoze, a na perifernim dijelovima prosjeno
grananje je na 10-15 jedinica glukoze. U glikogenu su
identificirane i (1a-3) glukozidne veza i poneka fruktoza. Bioloka
uloga ovih strukturalnih anomalija jo uvijek nije poznata. Broj
glukoza u glikogenu ovisi o porijeklu. Npr. glikogen iz jetre
ovjeka je izgranen od priblino 30 000 jedinica glukoze.
Celuloza je biljni polisaharid koji nastaje linearnim
povezivanjem vie od 10 000 jedinica glukoze. Vrsta glikozidne veze
je (1b-4), to celulozu ini neprobavljivom u ljudskom organizmu jer
ne posjeduje enzime b-glukozidaze. Stabilnost prostornog urenenja
se temeljina vodikovim vezama izmenu hidroksilne skupine na treem C
atomu jedne glukoze i heterociklikog kisika susjedne glukoze.
ENZIMI
Su globularni proteini tercijarne ili kvarterne strukture koji
na povrini imaju veinu polarnih aminokiselinskih ostataka, dok su
nepolarni ostaci okrenuti prema unutranjosti molekule. Ovako
organizirane proteinske molekule nazvane enzimi imaju visoku
katalitiku mo i specifinost za pojedine kemijske reakcije i
supstrate u ivim organizmima. Katalitika mo nekog enzima se oituje
njegovom sposobnou da smanjuje energiju aktivacije kemijskih
reakcija. Enzimi se dijele u 6 grupa: Oksidoreduktaze - pospjesuju
reakciju oksidacije i redukcije Transferaze - kataliziraju
transport hem.grupa s molekula na molekul Hidrolaze - kataliziraju
povezivanje vode sa supstratom Liaze - kataliziraju transport
hem.grupa na supstrat uz nastajenje II veze Izomeraze -
kataliziraju meumolekularno preureenje Ligaze - kataliziraju
reakciju sinteze i nastajanja hem.veza
Sta su aktivatori kakvi mogu biti i kako utiu na Michaelisovu
konstantu ?Aktivatori su po prirodi razliiti . Jedni sz pravi
aktivatori a drugi su anti inhibitori . Aktivatori uglavnom
ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju afinitet
enzima za supstrat. Michaelisova konstanta ostaje
nepromijenjena.
Podjela faktora koji uticu na enzimsku aktivnost? Faktori koji
utiu na enzimsku aktivnost dijele se na: enzimsku reverzibilnost,
enzimsku specifinost, fizike uvjete sredine (utjecaj temperature i
utjecaj pH) i utjecaj kemijskih tvari (aktivatori i
inhibitori).
ta su aktivatori, kakvi mogu da budu i kako utiu na Michaelisovu
konstantu.?Aktivatori enzimske reakcija su po prirodi vrlo
razliiti. Jedni su pravi aktivatori (npr.metalni ioni), a dr su
ustvari anti inhibitori (npr.cijanidni ion). Aktivatori uglavnom
ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju afinitet
enzima za supstrat (Michaelisova konstanta ostaje
nepromijenjena).
Aktivno mjesto.?Predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u
unutranjosti u hidrofobnom dijelu proteinske molekule, ije
prostorno urenenje odgovara molekuli supstrata.
Koenzim.?Uloga koenzima A je da pri metabolikim promjenama
prenosi acilne skupine. Tu ulogu obavlja pomou reaktivne tiolne SH
skupine u cisteaminu. Od svih uloga, najvanija uloga koenzima A je
prijenos acetilne jedinice i njeno uvoenje u ciklus limunske
kiseline. ADENOZIL METIONIN je specifian koenzim koji ima vanu
ulogu u intermedijernom metabolizmu prijenosa metilne skupine
CH3.
Inhibitiroi Enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razlicite nacine. Ireverzibilni inhibitori
trajno denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su
uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i
nemaju neki poseban znacaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori
utjecu na enzimsku kinetiku i mogu cak zaustaviti kataliziranu
reakciju ali ova inhibicija moze biti kontrolirana. Interes za
reverzibilnim inhibitorima je vrlo velik jer omogucavaju mjenjanje
enzimske aktivnosti nekog enzima u danom trenutku sto omogucava
mnoge prakticne primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora
.kompetitivni i nekompetitivni.
Sta se moze zakljuciti iz sljedeca dva dijagrama?
Utjecaj koncentracije enzima i supstrata na brzinu enzimske
reakcije. Poetna brzina enzimske reakcije (vo) proporcionalno ovisi
o koncentraciji enzima. Pri konstantnoj koncentraciji supstrata,
maksimalna brzina enzimske reakcije raste s porastom koncentracije
enzima do neke odrenene vrijednosti, nakon ega ostaje konstantna.
Maksimalna brzina enzimske reakcije ovisi o prirodi i koncentraciji
enzima. Ako se poveava koncentracija supstrata ([S4] > [S3] >
[S2] > [S1]), a da koncentracija enzima ostaje nepromijenjena,
tada poetna brzina nastajanja produkta enzimske reakcije vo raste
analogno s porastom koncentracije supstrata.
Definicija aktivnog mjesta
U trenutku katalitike promjene supstrat je s enzimom povezan
uglavnom slabim nekovalentnim vezama (vodikove, hidrofobne i
VanderWalsove veze) to omoguava brzu izmjenu molekula supstrata na
enzimu. Ta izmjena se dogaa u jednom dijelu enzima nazvanom aktivno
mjesto. Aktivno mjesto predstavlja mali broj aminokiselina
smjetenih u unutranjosti u hidrofobnom dijelu proteinske molekule,
ije prostorno ureenje odgovara molekuli supstrata. Takav
trodimenzijski prostor u hidrofobnoj unutranjosti enzima je
odgovoran za njegovu katalitiku mo. Aminokiseline koje izgrauju
aktivno mjesto ne moraju biti susjedne aminokiseline u peptidnom
lancu.
Postoje etiri vrste aminokiselina u sastavu nekog enzima:
Indiferentne ne sudjeluju u aktivnosti enzima. Moe ih se odstraniti
bez umanjenja enzimske aktivnosti. Konformacijske slue kao potpora
funkcijskim aminokiselinama. Moe ih se odstraniti, a enzimska
aktivnost je i dalje prisutna, menutim enzim postaje vrlo osjetljiv
i nepostojan. Pomone aminokiseline nemaju kontakt sa supstratom,
ali pomau pokretljivosti aminokiselinama u blizini aktivnog mjesta.
Bez njih enzim uglavnom gubi katalitiku mo. Kontaktne aminokiseline
izgranuju aktivno mjesto i u direktnom su kontaktu sa supstratom.
Ove aminokiseline osiguravaju katalitiku mo enzima.
Michaelisova konstanta (KM predstavlja koncentraciju supstrata
[S] pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno
supstratom i kada enzim postie polovicu maksimalne brzine
reakcije.) to u zagradi trebas napisati ispod slike. (MICHAELISOVA
KONSTANTA OSTAJE NEPROMIJENJENA)
Znaaj Michaelisove konstante
-prema definiciji michelasova konstanta je
jednaka.KM=k2+k3/k1K2ik3-konstante brzine reakcije,a k1 je
konstanta reakcije drugog reda.KM predstavlja koncentraciju
supstrata pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno
supstratom i kada enzim postize polovicu maksimalne brzine
reakcije. Kada se jednom odredi vrijednost KM tada s emoze
izracunati frakcija popunjenih aktivnih mjesta na enzimu pri svakoj
koncentraciji supstratA f ES= V/Vmax .KM odredjuje koliki je
afinitet enzima za supstrat .Kada je veci KM tada je manji afinitet
enzima za supstrat i obrunuto.Afinitet ugl ovisi o konstantama
brzine reakcije K1ik2.
Izoenzimi predstavljaju posebne sluajeve heteropolimernih enzima
u kojima su katalitike aktivnosti razliitih podjedinica
identine
Polienzimski sustavi ili polifunkcionalni enzimi su proteinske
molekule sposobne da katalitiki djeluju s vie razliitih kofaktora.
Interes jedne takve organizacije je u koordinaciji vie razliitih
enzimskih aktivnosti.
Glikozidi i glikozidna vezaU reakcijama sa alkoholima fenolima
aminima i organskim kiselinama poluacetali prelaze u acetale. Takvi
acetali se nazivaju glikozidi a nastala veza izmedju secera i
nesecernog dijela molekula naziva se glikozidna veza.
Proces Glikolize.?
Glikoliza ima dvojaku ulogu da razgranuje glukozu u svrhu
stvaranja ATP ali i osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za
sintezu stanicnih sastojaka. Glikoliza predstavlja slijed kemijskih
reakcija u kojima se glukoza transformira u pirvat uz istovreemno
stvaranje ATP . Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra
ciklusu limunske kiseline Stvaranje etanola i laktata iz glukoze
naziva se proces vrenja(fermentacije)
Utjecaj koncentracije enzima i susptrata na brzinu hemijske
reakcije.?
Pocetna brzina enzimske reakcije v0 proporcionalno ovisi o
koncentraciji enzima pri konstantnoj koncentraciji supstrata
Max.brzina enzimske rekacije raste s porastom koncentracije enzima
do neke odredjene vrijednosti nakon cega ostaje konstantna.Max
brzina ovisi o kon.enzima i o prirodi. Ako se poveca kon supstrata
a konc enzima ostaje konstantna tada ce brzina enzimske reakcije da
raste.
Uticaj pH na brzinu enzim r-je.?
Utjecaj pH: Ako se odredi brzina enzimske reakcije u ovisnosti o
pH sredine u kojoj se odvija moe se primijetiti da aktivnost enzima
raste, prolazi kroz maksimum, a zatimopada. Moe se zakljuiti da za
neku enzimsku reakciju postoji optimalan pH pri kojem je enzim
najaktivniji.
KM.DIJAGRAM-DEF.?
KM predstavlja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je pola
aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postie
polovicu maksimalne brzine reakcije. Kada se jednom odredi
vrijednost KM, tada se moe izraunati frakcija popunjenih aktivnih
mjesta na enzimu pri svakoj koncentraciji supstrata. KM konstanta
odreuje koliki je afinitet enzima za supstrat. Kada je vei KM tada
je manji afinitet enzima za supstrat i obrnuto. Afinitet uglavnom
ovisi o konstantama brzine reakcije k1 i k2, dok brzina stvaranja
produkta P, tj. brzina enzimske reakcije ovisi o konstanti brzine
k3. Zato se konstanta k3 naziva katalitika konstanta brzine i esto
oznaava s kkat. Ona odredjuje broj molekula supstrata promijenjenih
u jedinici vremena na jednoj molekuli enzima. Poznata je kao
prometni broj enzima.
Inhibitori enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno
denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom
kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i nemaju
neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori utjeu na
enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju, ali
ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim
inhibitorima je vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske
aktivnosti nekog enzima u danom trenutku to omoguava mnoge praktine
primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora: kompetitivni i
nekompetitivni.
Parametri koji utjeu na enzimsku aktivnost su.?Koncetracija
enzima, koncentracija supstrata, temperatura, PH i inhibitor.*
potpunim sagorijevanjem CO2 nepotpuni CO ima vei afinitet za
vezanje hemoglobina 200 - 300x do O2 (karboksi hemoglobin)
Aktivacija metalnim ionima.?Mnogi enzimi se aktiviraju metalnim
ionima. Praktino sve kinaze se aktiviraju s Mg2+ ionom koji se vee
na ATP molekulu i pokree enzimsku reakciju. Alkohol dehidrogenaze
se aktiviraju sa Zn2+, a piruvat dekarboksilaze s Mn2+ itd
Utjecaj Temp. i Ph na hemijsu reakciju.?
Empirijski je utvreno da porast temperature od 10C izaziva
udvostruenje reakcije.Ovaj fenomen se objanjava time to na vioj
temperaturi postoji vei broj molekula ija je energija jednaka
energiji aktivacije molekula za datu reakciju tako da vei broj
molekula i ulazi u reakciju.Samim tim vea je i brzina reakcije koja
je definisana kao promjena koncentracije u jedinici vremena.Meutim
s obzirom da su enzimi proteinske prirode ne moze se ii na
neogranieno poveanje temperature jer na viim temperaturama enzimi
podlijeu termalnoj denaturaciji.Veina enzimskih reakcija se ubrzava
do temperature od 45C, dok iznad te temperature otpoinje termalna
denaturacija.Utjecaj,Ph:Ako se odredi brzina enzimske reakcije u
zavisnosti od pH sredine u kojoj se odvija moze se primjetiti da
aktivnost enzima raste,prolazi kroz maksimum i zatim opada. Moze se
zakljuciti da za neku enzimsku reakciju postoji OPTIMALAN pH pri
kojoj je enzim najaktivniji.
Inhibitori enzimske aktivnosti.?
Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno
denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom
kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i nemaju
neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori utjeu na
enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju, ali
ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim
inhibitorima je vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske
aktivnosti nekog enzima u danom trenutku to omoguava mnoge praktine
primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora: kompetitivni i
nekompetitivni.
KOFAKTORI I VITAMINI
Vitamin B2 ili riboflavin je prekursor drugog vanog
oksido-redukcijskog koenzima flavin adenin dinukleotida (FAD), koji
je u katalitikim procesima uglavnom vrsto vezan na apoenzim i ponaa
se kao prostetika skupina. Flavinski dio molekule prima elektrone i
protone.
Vitamin B6 igra bitnu ulogu pri prijenosu aminokiselina u
njihovom metabolizmu. Funkcionalna struktura ovog koenzima je
piridoksal fosfat koji je u stvari esterski derivat vitamina B6 i
fosforne kiseline.
Vitamin B1 ili tiamin djeluje u metabolikim promjenama raznih
molekula. Njegova funkcionalna struktura je aktivni derivat
fosforne kiseline tiamin pirofosfat. A u svome sastavu ima molekulu
pantotenske kiseline (vitamin B5) i cisteamina (aktivni dio
molekule).
Vitamin B12 je koenzim koji ima kompleksnu molekulu iji aktivni
dio sadri Koion koji u trenutku aktivnosti mijenja oksidacijsko
stanje Co3+ Co2+. Ovaj koenzim reagira na tri razliita naina,
ovisno o apoenzimu: katalizira reakcije izomerizacije
monougljikovih skupina katalizira redukcije radikala katalizira
transport metil radikala
Vitamin K ili filokinon igra bitnu ulogu pri koagulaciji krvi.
Njegova oksidoredukcijskaaktivnost nije jo poznata.
Biotin ili Vitamin H je koenzim koji prenosi CO2. S apoenzimom
je povezan amidnom vezom izmeu njegove karboksilne skupine i
lizinskog R ostatka na apoenzimu.
Niacin ili Nikotinat je vitaminski prekursor vrlo vanog
piridinskog koenzima nikotinamid-adenin dinukleotida (NAD+), koji
igra vrlo vanu ulogu pri prijenosu elektrona u biolokim
oksido-redukcijskim procesima. Nikotinamidski dio molekule prenosi
elektrone i protone.
Oksidoredukcijski konenzim, ovi koenzimi su povezani s biolokim
procesima oksidacije i redukcije. U veini sluajeva djeluju u
mitohondrijima u procesu disanja i oksidacijske fosforilacije.
EERI
Definicija secera glasi.?
Seceru su organske molekule izgradene od lanca ugljikovodika na
kojem je vezano vise hidroksilnih skupina i po jedna aldehidna ili
keto skupina. Najmanji eeri su trioze: dihidroksiaceton i
gliceraldehid.
BIoloka uloga eera.?
- strukturni elementi: npr. celuloza u biljnom svijetu, a u
ivotinjskom svijetupolisaharidi izgranuju zatitne opne i oklope-
energetska rezerva: glikogen kod ivotinja i krob u biljnom svijetu-
osnovni intermedijeri metabolizma: npr. eer riboza koja ulazi u
izgradnju RNA,DNA i raznih koenzima- uloga receptora raznih
signala: na povrini stanice glikoproteini i glikolipidi
svojimeernim dijelom molekule imaju ulogu receptora raznih
kemijskih i elektrinihsignala.
Sta su ugljikohidrati?Seceri su organske molekule izgradjene od
lanca ugljikovodika na kojem je vezano vise hidroksilnih skupina i
po jedna aldehidna ili keto skupina.Najmanji seceri su trioze:
dihidroksiaceton i gliceraldehid.
Sta su saharidi i podjela?
Saharidi ili seceri su jednostavni ugljikohidrati,slatka
okusa,iznimno vazni u prehrani i metabolizm svih zivih bica.
Kemijski mogu biti:monosaharidi i oligosaharidi. Ovisno o broju C
atoma svrstavaju se u: trioze, tetroze.
Podijela polisaharida i disaharida?
Polisaharidi su ugljikohidrati vece molekulske mase i slozenije
gradje koji se sastoje od velikog broja monosaharida povezanih
glikozidnim vezama.netopljivi su u vodi.najvazniji predstavnici su:
skrob, celuloza i glikogen. Polisaharidi gradjeni od jedne vrste
monosaharida nazivaju se homopolsiaharidi (skrob,celuloza,
glikogen, agar, pektin). Polisaharidi gradjeni od dvije ili vise
monosaharida nazivaju se heteropolisaharidi (heparin). Disaharidi
su oligosaharidi gradjeni od dvije jedinice monosaharida.Za
organizam covjeka najvazniji disaharidi su: maltoza, laktoza,
celebioza, saharoza i trehaloza.
GLUKOZA je monosaharid,sadrzi 6 ugljikovih atoma.SAHAROZA ili
KUHINJSKI SECER je disaharid glukoze i fruktoze koje su povezane
1alfa -2 beta blikozidnom vezom.MALTOZA je produkt razgradnje
polisaharida skroba i glikogena,nastaje povezivanjem dviju glukoza
gradeci 1alfa-4 glukozidnu vezu sto znaci da je osjetljiva na
djelovanje alfa-glukozidaze.CELULOZA je biljni polisaharid koji
nastaje linearnim povezivanjem vise od 10 000 jedinica
glukoze.TREHALOZA - nalazi se u sampinjonima i insektima.Nastaje
povezivanjem dviju glukoza 1alfa1alfa glikozidna veza.CELEBIOZA -
produkt razgradnje celuloze povezivanjem dviju glukoze 1beta-4
glukozidnom vezom.
Trioze Najmanji eeri su trioze: dihidroksiaceton i
gliceraldehid.
Laktoza je mlijeni eer koji nastaje povezivanjem galaktoze i
glukoze gradei (1-4) glikozidnu vezu, koja je osjetljiva na
djelovanje -galaktozidaz
Kako se dijele jednostavni seceri ili monosaharidi, navesti
primjere?
Monosaharidi ili jednostavni seceri se dijele na: ALDOZE
(glukoza) i KETOZE (fruktoza)
Nereducirajui disaharidi.?
Saharoza ili kuhinjski eer je disaharid glukoze i fruktoze, koje
su povezane (1 -2) glikozidnom vezom. Saharoza nema
reducirajuihsvojstava, jer su i aldehidna i keto skupina ukljuene u
nastanak glikozidne veze.
Definiraj pojam GLIKOLIZE i emu slui glikoliza?
Glikoliza ima dvojaku ulogu, da razgranuje glukozu u svrhu
stvaranja ATP ali i osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za
sintezu staninih sastojaka. Glikoliza predstavlja slijed kemijskih
reakcija u kojima se glukoza transformira u piruvat uz istovremeno
stvaranje ATP. Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra
ciklusu limunske kiseline. Stvaranje etanola i laktata iz glukoze
naziva se proces vrenja (fermentacije). Redukcija eera.?Slobodnu
karbonilnu skupinu moe se reducirati kemijski ili enzimski.
Enzimska redukcija eera je reverzibilna, a kemijska nije.
Redukcijom eera nastaju polialkoholi.
Oksidacija eera.?
Oksidacija eera je mogua na vie naina: U lunatoj sredini mnogi
metalni kationi oksidiraju eere (Fehling-ova otopina).
Blagi oksidansi, kao brom i jod, u lunatoj otopini oksidiraju
aldehidnu skupinu eera u karboksilnu skupinu i nastaju aldonske
kiseline.
Ova oksidacija je mogua i enzimskim putem. Npr. enzim
glukozaoksidaza oksidira glukozu u glukonsku kiselinu. Ova reakcija
se susree u metabolizmu eera kod svih ivih organizama.
Kojom glikozidnom vezom nastaje Celuloza.?
Celuloza nastaje 1beta-4glikozidnom vezom,sto celulozu cini ne
probavljivom u ljudskom organizmu jer ne posjeduje enzim
betaglukozidaza.
Optika aktivnost eera.?
Budui da imaju najmanje jedan asimetrian C atom, svi eeri imaju
mo zakretanja polarizirane svjetlosti. Svjetlost mogu zakretati u
lijevo ili u desno, ali kao kod aminokiselina, zakretanje
polarizirane svjetlosti nema nikakve veze s L i D strukturnim
oblicima.
Furfurali koji se dobiju ciklizacijom eera u kiseloj sredini
imaju svojstvo da reagiraju s fenolima, s ciklikim aminima ili
heterocliklikim spojevima duika. Produkti ovih reakcija su razni
obojeni derivati. Razliita obojenja se dobiju za razliite eere, a
ako su obojenja stabilna, reakcije se mogu koristiti za
kvalitativno i kvantitativno dokazivanje eera. U tu svrhu koriste
se: -naftol(Molish-ovareakcija) rezorcinol (Selimanoff-ova
reakcija) orcinol (plavo-ljubiast derivat slui za identifikaciju
riboze) difenil amin (Dische-ova reakcija)
Oligosaharidi nastaju glikozidnim povezivanjem dviju do deset
monosaharidnih jedinica. Glikozidna veza je stabilna u baznoj
sredini, ali vrlo lako moe biti raskinuta kiselom ili enzimskom
hidrolizom.
Sta nastaje redukcijom secera na koji nacin se redukcija moze
izvesti po cemu se zazlikuju te reakcije prikazat najmanje jednu
reakciju?
Redukcijom eera nastaju polialkoholi.. Slobodnu karbonilnu
skupinu moe se reducirati kemijski ili enzimski. Enzimska redukcija
eera je reverzibilna, a kemijska nije..
Sta su glikozidi?
U reakcijama s slkoholima, fenolima, aminima i organskim
kiselinama , poluacetali prelaze u acetale.Takvi acetali se
nazivaju GLIKOZIDI a nastala veza izmedu secera i nesecernog dijela
molekula naziva se GLIKOZIDNA VEZE.Haworth-ov eksperimentalni dokaz
na sljedei nain pokazuje poziciju zatvaranja prstena: 1.
Metiliranje slobodnih OH skupina. Hidroksilna skupina koja zatvara
prsten ne reagira. 2. Hidroliza razrijeenom HCl, regenerira se samo
aldehidna OH skupina, ostale OH skupine ostajumetilirane 3.
Oksidacija s HNO3 nastaje trimetoksi glutarna kiselina kao dokaz
1-5 veze, inae bi nastala neka druga dikarboksilna kiselina s manje
C atoma. Trimetoksi glutarna kiselina moe nastati samo ako je
poluacetalna veza izmeu prvog i petog C atoma u glukozi.
Sta je epimerizacija?
Prelazak aldehidnog oblika secera u keto oblik, bez zagrijavanja
bazne ili loznate sredine.
LIPIDI
Lipidi su prirodni derivati koji nastaju u reakcijama masnih
kiselina s alkoholima ili aminima. Jednostavni lipidi su izgraneni
samo od atoma ugljika, vodika i kisika. Tu se ubrajaju gliceridi
kod kojih je alkohol glicerol, drugi sloeni spojevi kod kojih je
alkoholna skupina neki alifatski alkohol s vie C atoma i steroidi u
kojima je alkohol sterol. Sloeni lipidi pored C, H i O atoma mogu
sadravati i N, P ili S atome. Lipidi imaju dvostruku bioloku ulogu:
kao rezerva hranljivih sastojaka u vrijeme gladovanja (jednostavni
lipidi) i kao strukturni elementi za izgradnju biolokih membrana
(sloeni lipidi).
a) Teki lipoproteini HDL (High density lipoprotein). Teki
lipoproteini osiguravaju transport fosfolipida i manjim dijelom
kolesterola u krvotoku. Imaju gustou = 1,063 - 1,210 g/mL.
Dimenzija 5 - 10 nm. Molekulska masa Mr = 100 000 - 400 000. Sadre
priblino 50% proteina, 25% fosfolipida, 12% esterificiranog
kolesterola, 10% triglicerida i 3% slobodnih masnih kiselina.
b) Lagani lipoproteini LDL (Low density lipoprotein). Ovi
lipoproteini su glavni prijenosnici kolesterola od jetre do
perifernih tkiva. Kolesterol je vezan na fosfolipidnu frakciju.
Srednja gustoa im je = 1,035 g/mL, Mr = 3 300 000. Dimenzija 17 -
26 nm. Oni sadre 25% proteina i 75% lipida, a lipidna frakcija je
izgranena od 20% fosfolipida, 15% triglicerida, 50% esterificiranog
kolesterola, 12 % slobodnog kolesterola i ostatak su slobodne masne
kiseline.Koje biomolekule sadrze vodik, kisik, ugljik, nitrogen,
sumpor i fosfor?Lipidi.
Kakva je razlika izmedu lipida i lipoproteina?
Lipidi se sastoje o alkohola i masnih kiselina a lipoproteini se
sastoje od alkohola, masnih kiselina i proteina.
Steroidi su esteri masnih kiselina i sterolskih alkohola. Sve
masne kiseline mogu graditi steroide, koji kod ovjeka imaju vrlo
vanu ulogu pri transportu masnih kiselina.
Lecitini su uti spojevi koji imaju puferska svojstva: kisela
radi fosforne kiseline i bazina radi amonijeve skupine u kolinu.
Inae su jako rasprostranjeni u prirodi, posebno ih mnogo ima u
pluima, jetri, mozgu, umancu jaja itd.
Kemijska svojstva viemasnih kiselina povezana s karboksilnom
skupinom.?a) Stvaranje soli Viemasne kiseline grade soli u
reakcijama s alkalnim metalima (KOH, NaOH) gradei pri tome sapune.
Za razliku od masnih kiselina, sapuni su topljivi u vodi. Oni imaju
svojstva stvaranja pjena i emulzija odakle potie njihova
primjena.
H3C (CH2)n COOH + NaOH H3C (CH2)n COOH + H2O
Molekula sapuna u stvari ima dva pola: hidrofilni anionski dio
-COO- i hidrofobni alifatski lanac C atoma u R ostatku
b) Stvaranje estera Vie masne kiseline reagiraju s alkoholima i
izgranuju estere. U svrhu frakcioniranja i odrenivanja masnih
kiselina esto se koristi reakcija stvaranja metilestera masnih
kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se istraivati plinskom
kromatografijom.
Kemijska svojstva masnih kiselina povezana s dvostrukim
vezama.?
a) Reakcija adicije Ako se nazasiena masna kiselina tretira
bromom ili jodom, adicijom ovih halogenih elemenata na dvostruku
vezu dobije se odgovarajui derivat. Gubljenje crveno-smene boje
ukazuje na troenje Br2 u reakciji adicije i moe biti dokaz
dvostruke veze u nezasienoj masnoj kiselini. Zasiene kiseline ne
daju ovu reakciju.
Hidrogeniranjem nezasienih masnih kiselina nastaju odgovarajue
zasiene masne kiseline. Ova reakcija je nala praktinu primjenu u
proizvodnji margarina iz biljnih ulja.
b) Oksidacija dvostruke veze Tretiranjem nezasienih masnih
kiselina peroksidima ili slinim oksidansima nastaju toksini spojevi
epoksidi.
Pri djelovanju neorganskih kiselina pri 50 C nezasiene masne
kiseline s jednom dvostrukom vezom daju odgovarajui glikol.
Ako se nezasienu masnu kiselinu tretira s jakim oksidansom
(koncentrirana otopina KMnO4) dolazi do cijepanja molekule i
stvaranja dvije kiseline:
c) Autooksidacija masnih kiselina Autooksidacija masnih kiselina
je proces koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka.
Masne kiseline poprimaju karakteristian ranketljiv miris. Ovaj
proces se aktivira prisustvom enzima lipoksidaza pri emu nastaju
toksini aldehidi i razni derivati neugodnog mirisa. Parcijalno i
privremeno autooksidacija masnih kiselina moe se sprijeiti
upotrebom prirodnih ili sintetskih antioksidansa.Razlika izmeu
Enantiomera i Dijasteroizomera.?
Enantiomeri su stereoizomeri koji se odnose kao predmet i lik u
ogledalu i ujedno se ne mogu medjusobno preklopiti. Plasticno
prikazano njihov odnos je istovjetan odnosu lijeve i desne sake
ljudske ruke. Enantiomeri pokazuju iste fizicke osobine osim u
pogledu rotacije ravni polarizovane svjetlosti gdje oba enantiomera
ravan okrecu za isi ugao ali u suprotnim smjerovima. U prisustvu
simetricnih reagenasa ne postoji razlika u hemijskim osobinama
enantiomera jednog stereoizomera naziva se recemicna smjesa ili
racemat i usljed medjusobno anulirajuceg efekta enantiomera raemat
ne pokazuje opticku aktivnost.
METABOLIZAM
Metabolizam (izmjena tvari) predstavlja mreni sustav tisua
kemijskih reakcija pri kojima stanice nekog organizma crpe energiju
iz svoje okoline (katabolizam) i sintetiziraju osnovne pretee za
izgradnju vlastitih makromolekula (anabolizam). Broj reakcija u
organizmu je velik, ali broj vrsta reakcija i molekula koje u njima
sudjeluju je razmjerno malen. U svim oblicima ivota sredinju ulogu
ima skup od stotinjak molekula. U ovim predavanjima izloena samo
opa naela crpljenja energije iz hrane (katabolizam). Osnovna zadaa
katabolizma je stvaranje ATP koji se troi za pokretanje miia,
aktivni transport tvari i biosintetske procese u nekom
organizmu.
Ravnotezu u organizmu regulisu tri sistema nabroj i navesti
vremensko djelovanje?
- hemijsko puferski sustavi tjelesnih tekucina (trenutacno
djeluje u sprijecavanju promjene (H+))- disni sustav (disanjem
unutar nekoliko minuta izbacuje se co2- bubrezi (najsnazniji
reulacijski sustav cije se pufenranjem mjeri u satima ili cak
danima)
Faze stvaranje energije u ljudskom org. navesti mjesto odvijanja
svake faze i u kojoj fazi nastaje najvise atp?
Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se
podijeliti u tri stupnja: Prvi stupanj se odvija u eludcu i
crijevima gdje se velike molekule iz hrane cijepaju na manje.
Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina,
polisaharidi u jednostavne eere poput glukoze i fruktoze, a masti u
glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje energija. Drugi
stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje
razgrauju do nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju
ulogu u metabolizmu. Iz veine ovih molekula (eera, masnih kiselina
i nekih aminokiselina) stvara se acetilna jedinica koja se povezuje
s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku
ATP. Trei stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od
ciklusa limunske kiseline (Krebsov ciklus) i oksidacijske
fosforilacije. Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u
procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog
razgradnjom hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.
Ciklus limunske kiseline.?
Je konani opi put oksidacije hranljivih sastojaka. Veina
molekula ulazi u ciklus u obliku acetil-CoA. Veza glikolize i
ciklusa limunske kiseline je oksidacijska dekarboksilacija piruvata
ime se potrebni NAD+ i FAD. Ti se nosai elektrona regeneriraju kad
NADH i FADH2 prenesu svoje elektrone elektron-transportnim lancem
na O2, pri emu se stvara ATP. Ciklus se kontrolira regulacijom
triju enzima koji u njemu sudjeluju. Visokoenergijski naboj
smanjuje aktivnost citrat-stvaranje acetil-CoA iz piruvata.
Aktivnost kompleksa piruvat dehidrogenaze kontroliraju povratno
smanjivanje brzine stvaranja acetil-CoA kada je visoka
koncentracija ATP. S druge strane, kada je energijski naboj stanice
nizak, tj. koncentracija ADP visoka, tada je stimulirana izocitrat
dehidrogenaze i ubrzan ciklus limunske kiseline. Jedan je od
temeljnih metabolickih ciklusa kod stanica koje koriste kisik.
Krebsov ciklus je kljucni metab.proces koji spaja puteve
degradacije (katabolizam) ugljikohidrata ,lipida i bjelancevina u
ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje kemijske energije.
(Skraeno): Jedan je od temeljnih metabolickih ciklusa kod stania
koje koriste kisik. Krebsov viklus je kljucni metabolicki proces
koji spaja putebve degradacije ugljikohidrata lipida i blejancevina
u ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje kemijske energije.
Ciklus Ure-e.?
Dio nastalog amonijeva iona nastalog razgradnjom aminokiselina
trosi se za biosinteze dusikovih spojeva. Visak amonijeva iona
buduci da je otrovan za stanicu kod vecine kopnenih kraljesnjaka se
pretvara u ureu,a zatim izlucuje iz organizma. Urea se sintetizira
u tazozvanom ciklusu uree. To je serija reakcija u kojoj nastaje
urea iz amonijeva iona i ugljicnog dioksida. Neposretna preteca
uree je aminokiselina arginin koju enzim arinaza hirdrolizira na
ureu i orinitin. Ostale reakcije ciklusa eree sluze sintezi
arginina iz ornitina.
Adenozin trifosfat (ATP) kao izvor energije.?
Molekula ATP je bogata energijom jersadri dvije fosfoanhidridne
veze koje hidrolizom oslobanaju svaka za sebe 30,5 kJ/mol.
Oslobonena energija moe se iskoristi za pokretanje endergonih
procesa.
U ivim organizmima postoje i druge molekule koje posjeduju visok
potencijal za prijenos fosfatne skupine i oslobananje energije za
pokretanje endergonih procesa. Npr. fosfoenol piruvat (Go = - 61,9
kJ/mol) ili karbamoil fosfat (Go = - 51,5 kJ/mol)
Uloga vode u organizmu.?
nosi nutrijente i otpadne produkte ispunjava stanini i
meustanini prostor pomae stvaranju makromolekula sudjeluje u
kemijskim reakcijama slui kao otapalo mineralima, vitaminima i
aminokiselinama djeluje kao titnik izmeu zglobova slui kao
ublaitelj udara i stresa oka, kraljenice i posteljice u vrijeme
trudnoe pomae pri regulaciji tjelesne temperature suspstrat ili
proizvod hemijskih reakcija
Uloga DNA i Atp-a
Polifosfatni ester kao ATP-ona ima veliki znacaj kao hemijska
energija zivih organizama ali i u ulozi koenzima raznih enzimskih
kompleksa . Osnovna zadaca katabolizna je stvaranje ATPa koji se
trosi za pokretanje misica,aktivni transport tvari i biosintetske
procese u nekom org. DNA esteri fosforne kiseline koji povezuju
dvije ili vise molekula secera preko esterske veze. Ova struktura
je u osnovi svih nukleinskih kiselina.
U procesu metabolizma na ta se cjepaju molekule polisaharida,
proteina i masti u elucu.
Proteini polisaharidi i masti ne mogu da prodju kroz zid tankog
crijeva pa se razlazu na aminokiseline glukozu glicerol i masne
kiseline.
Nabrojte faze stvaranja energije oksidacijom u ljudskom
organizmu, navesti mjesto odvijanja svake faze i ukojj nastaje
najvie Atp-a.?
Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se
podijeliti u tri stupnja: - Prvi stupanj se odvija u eludcu i
crijevima gdje se velike molekule iz hrane cijepaju na manje.
Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina,
polisaharidi u jednostavne eere poput glukoze i fruktoze, a masti u
glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje energija. - Drugi
stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje
razgrauju do nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju
ulogu u metabolizmu. Iz veine ovih molekula (eera, masnih kiselina
i nekih aminokiselina) stvara se acetilna jedinica koja se povezuje
s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku
ATP. - Trei stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od
ciklusa limunske kiseline (Krebsov ciklus) i oksidacijske
fosforilacije.Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u
procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog
razgradnjom hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.
Nabroj krajne produkte metabolizma u ljudskom organizmu.napisi
njihove hemiske formule?
Voda (H2O) , Urea (CH4N2O ), Atp (C10H16N5O13P3)
Sta nastaje potpunom razgradnjom UH a sta razgradnjom
proteina.?
Proteini - se u tankomc rijevu razgrauju na aminokiseline,
odakle se dalje apsorbuju u krvotok.Ugljikohidrati - se pomocu
enzima razgrauju na jednostavne eere.
Objasniti pojmove hidrofilne i hidrofobne spojeve.Nabrojati
hidrofilne i hidrofobne spojeve.?
Hidrofilni (polarni) spojevi jesu oni koji se dobro otapaju u
vodi, npr. glukoza, glicin, itd.Hidrofobni (nepolarni) spojevi jesu
oni koji se dobro otapaju u kloroformu ili benzenu, npr. lipidi i
voskovi.
Nabrojati razliku izmedu procesa fotosinteze i procesa celijskog
disanja. Napisati hemijeske reakcije procesa?
Slinosti:- oba procesa proizvode energiju (molekule ATP)- u oba
procesa dolazi do transporta elektrona, iji se prenosioci nalaze na
unutranjim membranama odreenih organela - elijsko disanje se
nadovezuje na fotosintezu, materije stvorene u tamnoj fazi
fotosinteze se razgrauju tokom elijskog disanja
Razlike:- mjesto gdje se vre: mitohondrije (el. disanje) i
hloroplasti (fotosinteza)- za sintezu ATP u fotosintezi je
neophodna suneva energija (fotosintetika fosforilacija), a u el.
disanju nije (oksidativna fosforilacija)- u fotosintezi se od
prostih neorganskih jedinjenja (CO2 I H2O) stvaraju organska
jedinjenja (glukoza C6H12O6), a u disanju se organska jedinjenja
(glukoza) razlau na prosta neorganska (CO2 I H20); znai,
fotosinteza je anaboliki, a el. disanje kataboliki proces- u
fotosintezi se oslobaa/stvara O2, a u el. disanju se O2 troi
fotosinteza:
disanje:
C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O
Napisati opim formulama, jonizirajuce stanje aminokiselina
promjene ph vrijednosti?
Boni lanci koji se mogu ionizirati poveavaju reaktivnost
aminokiselina i omoguavaju stvaranje dodatnih veza
Sedam aminokiselina: tirozin, cistein, arginin, lizin, histidin,
asparaginska kiselina i glutaminska kiselina imaju bone lance koji
se mogu lagano ionizirati.
Ovih sedam aminokiselina, kada su ionizirane, mogu stvarati
ionske veze, a mogu i donirati ili prihvaati (akceptirati) protone
kako bi se omoguile kemijske reakcije.
Sposobnost da doniraju ili akceptiraju protone naziva se
kiselo-baznom katalizomi to je vana kemijska reakcija koja se
odvija u mnogim enzimima
16