Asam Amino

LAPORAN PRAKTIKUMKIMIA ORGANIK DASAR

ASAM AMINO DAN PROTEIN

NAMA : RIPKA SAPUTRI

NIM : H31112286

GOL/KEL : H5 / 14

HARI/TGL : JUM’AT / 09 APRIL 2013

ASISTEN : STEPHANIE TUNGGALA

LABORATORIUM KIMIA DASARJURUSAN KIMIA

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAMUNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR 2013

BAB I

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Dalam kehidupan, protein memegang peranan yang penting. Proses kimia

dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein

yang berfungsi sebagai biokatalis. Di dalam tubuh kita protein berfungsi sebagai

zat pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi setelah

karbohidrat dan lemak. Di samping untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein juga

dapat digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat

dan lemak

Protein merupakan polimer alam yang tersusun dari asam-asam amino

melalui ikatan peptida, sehingga protein juga disebut sebagai polipeptida. Protein

merupakan polimer dari sekitar 20 jenis asam α-amino. Massa molekul relatifnya

berkisar antara 6.000 sampai jutaan. Unsur utama penyusun protein adalah C, H,

O, dan N. Banyak juga protein yang mengandung belerang (S), dan fosfor (P)

dalam jumLah sedikit. Ada juga beberapa protein yang mengandung besi,

mangan, tembaga, dan iodin.

Sifat reaksi asam amino dan protein adalah sangat ditentukan oleh

gugus α-karboksil, α-amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping

molekulnya. Gugus α -karboksil dan gugus α -amino bereaksi sebagaimana

lazimnya reaksi organik lainnya untuk membentuk amida, ester dan asil halida

lainnya. Untuk mengidentifikasi asam amino dan protein, ada beberapa uji

reaksi yang dilakukan diantaranya tes ninhidrin, reaksi dengan gugus R, reaksi

biuret dan reaksi millon. Dengan demikian maka diadakanlah percobaan

mengenai reaksi asam amino dan protein ini.

1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan

1.2.1 Maksud Percobaan

Mengenal beberapa sifat asam amino dan protein berdasarkan reaksi

kimia

1.2.2 Tujuan Percobaan

1. Menentukan adanya gugus indol spesifik pada asam amino tirosin

melalui tes Millon.

2. Mengidentifikasi adanya asam amino dan protein yang mengandung

gugus amino bebas melalui tes ninhidrin.

3. Mengidentifikasi adanya ikatan peptida dalam protein melalui tes Biuret.

1.3 Prinsip Percobaan

Mengidentifikasi adanya asam amino dan protein dengan

menggunakan beberapa tes yang dilakukan yaitu dengan menggunakan tes

Millon, tes ninhidrin, dan tes Biuret yang ditandai dengan adanya perubahan

warna dan endapan yang menunjukkan bahwa adanya reaksi uji positif terhadap

asam amino.

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam

organisme hewan. Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata

Yunani proteios, yang artinya adalah pertama. Protein adalah poliamida, dan

hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino (Fessenden dan Fessenden,

1997).

Asam amino yang merupakan monomer ( satuan pembentuk) protein

adalah suatu senyawa yag mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan

gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang

berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus

amina dan gugus karboksiul apada asam amino terikat pada atom karbon yang

sama (Tim Dosen Kimia, 2013).

Pada akhir tahun 1800, telah diidentifikasi bahwa unit protein terkecil

adalah asam α-amino. Sekarang telah diketahui bahwa ada 20 macam asam amino

yang terdapat dalam protein sebagai hasil langsung dari kode genetik (Fessenden

dan Fessenden, 2010).

Protein adalah salah satu makrobiomolekular yang berfungsi sebagai

pembentuk struktur sel dari pada makhluk hidup termasuk manusia. Protein

adalah polimer dari asam-asam amino yang tersambung melalui ikatan peptida,

oleh karenanya dapat juga disebut sebagai polipeptida. Hal yang menarik bahwa

protein pada semua bentuk kehidupan (organisme) hanya mengandung 20 jenis

asam amino, namun interkoneksinya menghasilkan ragam makhluk hidup yang

tak terhingga banyaknya. Glisin merupakan asam amino yang paling sederhana

dan pertama diisolasi dari hidrolisis protein. Sebagai contoh, hamper setengah

molekul asam amino yang diperoleh bila sutra diisolasi adalah glisin. Treoning

adalah asam amino pembentuk protein yang paling akhir dapat diisolasi yaitu dari

hidrolisis fibrin (Tim Dosen Kimia, 2013).

Asam amino yang terbentuk sebagai hasil hidrolisis protein aialah asam

α-amino. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang

bersebelahan dengan gugus karboksil atau terletak pada posisi α. Karbon α pada

asam amino merupakan pusat kiral, kecuali pada asam amino glisin yang gugus

R-nya adalah atom H. dengan demikian seluruh asam amino yang diturunkan dari

protein (kecuali glisin) bersifat optik aktif. Asam amino mempunyai konfigurasi-L

yang sejenis dengan gliseraldehida. Perlu diperhatikan bahwa konvendi Fischer

yang biasa duginakan pada karbohidrat dapat pula diterapkan pada asam amino

(Hart, ).

Dari 20 asam amino yaitu isoleusin dan treonin mempunyai 2 karbon

kiral. Konfigurasi karbon α dari kedua asam amino ini sama dengan yang

dijumpai dalam asam amino lain dan L-gliseraldehida. Dalam isoleusin kiral

karbon kedua adalah (S), sedangkan dalam treonin konfigurasinya adalah (R)

(Fessenden dan Fessenden, 2010).

Semua asam amino kiral yang terdapat dalam protein mempunyai

konfigurasi sama pada karbon 2, tetapi asam amino pada konfigurasi berlawanan

seperti D-α-asam amino terdapat juga pada beberapa zat yang dijumpai di alam,

misalnya kerangka karbon dari D-valin terdapat dalam antibiotic penisilin dan

aktinomisin (Fessenden dan Fessenden, 2010).

Asam amino tidak selalu bersifat seperti senyawa-senyawa organic.

Misalnya titik lelehnya di atas 2000C, sedang kebanyakan senyawa-senyawa

organic dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada tempertaur kamar.

Asam amino larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut dalam pelarut

nonpolar seperti dietil eter atau benzena. Asam amino mempunyai momen dipole

yang besar. Juga, mereka kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam

karboksilat dan kurang basa dibansinkan sebagian amina (Fessenden dan

Fessenden, 1997).

Mengapa asam amino menunjukkan sifat yang tak biasa ini? Karena

suatu asam amino mengandung gugus amino yang bersifat basa dan gugus

karboksil yang bersifat basa dalam molekul yang sama. Suatu asam amino

mengalami reaksi asam-basa internal yang menghasilkan suatu ion dipolar, yang

juga disebut zwitterion (dari kata jerman zwitter, “hibrida”). Karena terjadi

muatan ion, suatu asam amino mempunyai banyak sifat garam. Ta,mbahan pula,

pKa suatu asam amino bukanlah pKa dari gugus –COOH, melaibkan dari gugus –

NH3+. pKb bukanlah dari gugus amino yang bersifat basa, melainkan dari gugus –

COO- yang brsifat basa sangat lemah (Fessenden dan Fessenden, 1997).

Selain 20 asam amino dasar dikenal 150 lebh asam amino yang kurang

umum. Kebanyakan daari aam amino ini tidak ada hubungannya dengan

pembentukan protein dan banyak yang merupakan turunan sederhana dari 20

asam amino biasa. Asam-asam amino yang demikian mungkin merupakan bentuk-

bentuk antara metabolic atau bagian dari suatu molekul bukan protein. Ada du

akelompok asam amino yang bukan merupakan pembentuk protein yaitu yang

jarang didapatkan sebagai pembentuk protein dan yang sama sekali tidak

merupakan satuan pembentuk protein. Termasuk dalam golongan pertama, yaitu

asam amino yag jarang terdapat dalam protein adalah 4-hidroksipialin (turunan

prolin yang banyak terdapat pada kolagen), 5-hidroksilisin (turunan dari lisin yang

juga banyak terdapat pada kolagen), desmosin dan isodesmosin ( terdapat dalam

protein elastin) yang mempunyai struktur luar biasa, yaitu terdiri dari 4 molekul

lisin dengan gugus R bergabung membentuk lingkaran piridin yang tersubtitusi

(Tim Dosen Kimia, 2013).

Sebagian besar golongan ini bmerupakan turunan α-asam amino (asam

amino yang terdapat dalam protein) seperti β- dan γ-asam amino. Beberapa asam

amino bukan pembentuk protein ini mempunyai fungsi penting sebagai sumber

atau senyawa antara dalam metabolism. Β-alanin umpamanya, merupakan sumber

vitamin asam pentotenat. Sitrulin dan Ornitin merupakan senyawa antara dalam

sintesis arginin. Beberapa asam amino lain yag terdapat dalam tumbuhan besifat

racun terhadap kehidupan lain, misalnya kanavamin, asam jengkolat dan β-

sianolanin (Tim Dosen Kimia, 2013) .

Beberapa asam amino dapat disintesis oleh suatu organism dari

“persediaan” senyawa organiknya. Suatu cara sintesis semanya itu adalah

pengubahan suatu asam amino yag terdapat berlebih menjadi asam amino yang

diinginkan oleh suatu reaksi transminasi (Fessenden dan Fessenden, 1997).

Tidak semua asam amino dapat diperoleh dengan antar pengubahan

(interkonversi) dari asama amino lain atau sintesis dari senyawa lain dalam system

binatang. Asam amino yang diperlukan untuk sintesis protein dan tidak disintesis

sendiri oleh organism itu tetapi harus terdapat dalam maknannya. Senyawa

semacam ini dirujuk sebagai asam amino essensial. Asam amino yang essensial

bergantung pada spesi hewan itu dan bahkan bergantung pada perbendaan

individu (Fessenden dan Fessenden, 1997).

Kebutuhan untuk asama amino berbeda berdasarkan spesies, umur dn

jenis makanan. Misalnya, histidin sangat dibutuhkan oleh anak kecil dan semua

anjing, tetapi tak dibutuhkan oleh orang dewasa. Sedangkan sistein adalah contoh

dari asam amino yang harus ada. Kebutuhan dari sistein tergantung pada jumlah

banyaknya metionin maka sistein menjadi asam amino essensial. Akan tetapi

apabila jumalah metionin banyak, kelebihannya akan diubah menjadi sistein.

Dalam hal ini sistein bukanlah suatu komponen diet yang essensial (Fessenden

dan Fessenden, 2010).

Hal yang sama juga ditemukan antara tirosin dan fenilalanin. Tirosin

menjadi essensial apabila tidak ada fenilalanin karena tirosin dapa dibiosintesis

dari fenilalanin. Apabila tirosin tidak ada dalam makanan, maka harus diberikan

fenilalanin yang cukup untuk memenuhi kebutuhan tirosi dan fenilalanin pada

tubuh (Fessenden dan Fessenden, 2010).

Saying tak semua makhluk hidup dapat menyintesis tirosin dari

fenilalanin. Satu dari 10000 makhluk mempunyai penyakit turunan yang disebut

feniketonuria atau PKU (berarti ada fenilketon dan urine). Orang-orang ini tidak

mempunyai enzim fenilalalnin hidroksilase yang diperlukan untuk mengubah

fenilalalnin menjadi tirosin. Kelebihan fenilalanin akan berakumulais dalam tubuh

dan sebagian akan diubah menjadi asam fenil piruvat. Apabila konsentrasi kedua

senyawa ini cukup tinggi, sebagian akan dikeluarkan melalui urine. Konsntrasi

yang tinggi dari kediua senyawa ini dalam darah akan menyebabkan mental

retadasi pada anak. Manusia dapat dihindari dari penyakit ini denga mengatur

makanan. Oleh sebab itu, adalah suatu keharusan bahwa sindoma PKU

didiagnosis sedini mungkin setelah bayi lahir (Fessenden dan Fessenden, 2010).

Gugus karboksil dan gugu amino asam amino memperlihatkan semua

rekai yang dapat diharapkan dari fungsi-funsi ini misalnya pembentukan garam,

pengesteran dan asilasi. Di samping itu, gugus yang terdapat pada rntai samping

(R) juga dapat memberikan reaksi khas asam amino. Beberapa reaksi asama mino

yang umum digunakan antara lain reaksi Ninhidrin, reaksi Sanger dan reaksi

Edmand. Reaksi-reaksi tersebut dangat berguna adalam reakasi analisis asam

amino (Tim Dosen Kimia, 2013).

Reaksi asam amino untuk membetuk suatu senyawa berwarna snagat

penting dalam analisis pemisahan. Asam amino sendiri tidak berwarna dan tidak

dapat dideteksi secara visual pada kertas kromatografi atau cara analisis lainnya.

Dengan mengubahnya menjadi senyawa berwarna, kita dapat melihatnya

(Fessenden dan Fessenden, 2010)

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk mebentuk produk

yang disebut ungu Ruhemann. Reaksi itu biasa digunakan untuk uji bercak untuk

mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi

itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai pengaalisis asam amino yang

diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan presentasi asam-asam amino

yang ada dalam suatu contoh (Fessenden dan Fessenden, 1997)

Reaksi Sanger merupakan reaksi antara α-amino dengan 1-floro-2,4-

dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam

α-amino membetuk turunan 2,4-dinitrofenil yang disebut DNP-asam amino.

Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai peptide.

FDNB juga bereaksi dengan gugus α-amino yang terjadi dapat diidentififkasi

dengan kromatografi (Tim Dosen Kimia, 2013).

Selanjutnya adalah reaksi Edmand. Reaksi ini merupakan reaksi antara

α-amino dengan fenil isotiosianat, yang menghasilkan turunan asam amino fenil

tio karbonil. Dalam suasana asam dan pelarut nitrometana, turunan asam amino

fenil tiokarbonil mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar fenil

tiohindantion. Reaksi ini juga dipakai untuk menetukan asam amino N-ujung

rantai peptide. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan

cara kromatografi (Tim Dosen Kimia, 2013).

Suatu peptide ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino

atau lebih. Ikatan amida antara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan

gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptide. Contoh peptide

berikut yang dibentuk dari alanin dan glisin disebut alaninglisina (Fessenden dan

Fessenden, 1997).

Tiap asam amino dalam suatu molekul peptide disebut suatu satuan

(unit) atau suatu residu. Alaniglisisna mempunyai dua residu ayaitu residu alanina

dan residu glisina. Bergatung dari banyaknya satuan asam amino dalam molekul

itu, maka suatu peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida

(tiga satuan), dan sterusnya. Suatu pokipeptidan adalah suatu peptide dengan

banyak sekali residu asam amino. Menurut perjanjian, suatu poliamida denga

reisdu asm amino kurang dari 50 dikelompokkan sebagai suatu peptide,

sedangkan poliamida yang lebih besar dianggap sebagai protein (Fessenden dan

Fessenden, 1997).

Makin banyak resdu asam amino dalam suatu peptida, makin banyak

kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dengan dua cara.

Dalam suatu tipeptida, tiga asam amino dapat digabung dengan 6 cara berbeda.

Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat trilyun

dekapeptida (Fessenden dan Fessenden, 1997).

BAB III

METODOLOGI PERCOBAAN

3.1 Bahan Percobaan

Bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini yaitu larutan

albumin, larutan alanin, glisin, tirosin, metionin, arginin, tritopan, sistein, sistin,

gelatin, pereaksi millon, larutan ninhidrin 0,1%, NaOH 2 N, CuSO4 0.01 N.

3.2 Alat Percobaan

Alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung reaksi, rak

tabung, pipet tetes, kaki tiga, kasa, gegep dan lampu spiritus.

3.3 Prosedur Percobaan

3.3.1 Uji Millon

Disiapkan 10 buah tabung reaksi yang bersih dan kering yang masing

masing tabung reaksi diisi dengan 2 mL glisin, sistein, sistin, meteonin, alanin,

tirosin, triptopan, arginin, gelatin, dan protein. Kemudian ditambahkan 5 tetes

pereaksi millon, lalu dikocok dan dipanaskan sambil digoyang- goyangkan

kemudian diamati. Dicatat perubahan yang terjadi, jika pereaksi berlebih warna

akan hilang.

1.3.2 Uji Ninhidrin

Disiapkan 10 buah tabung reaksi yang bersih dan kering yang

masing-masing tabung reaksi diisi dengan 2 mL glisin, sistein, sistin, meteonin,

alanin, tirosin, triptopan, arginin, gelatin, dan protein. Kemudian ditambahkan

0,5 mL larutan ninhidrin 0,1 % lalu dikocok, dan dipanaskan sampai mendidih

kemudian diamati dan dicatat perubahan yang terjadi.

1.3.3 Uji Biuret

Disiapakan 10 buah tabung reaksi yang bersih dan kering, masing-

masing tabung reaksi diisi dengan 2 mL glisin, sistein, sistin, meteonin, alanin,

tirosin, triptopan, arginin, gelatin, dan protein. Kemudian ditambahkan 1 mL

NaOH 2 N lalu dikocok kemudian ditetesi setetes CuSO4 0,01 N. selanjutnya

dikocok lagi dan amati serta dicatat perubahan yang terjadi. Jika tidak rimbul

warna, ditambahkan lagi setetes atau lebih CuSO4.

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Hasil Pengamatan

4.1.1 Tabel Pengamatan Uji Millon

Larutan Contoh Perubahan yang terjadi setelah ditambahkan

Millon

Perubahan yang terjadi setelah dipanaskan

L-Glisin Bening Bening

L-Sistin Bening, endapan putih Bening, endapan putih

L-Sistein Keruh, endapan putih Keruh, endapan putih

L-Alanin Bening Bening

L-Thirosin Bening Merah

L-Triptolisin Kuning, endapan cokelat Kuning, endapan cokelat

Glatin Bening Bening

Protein Bening, endapan putih Bening, endapan merah bata

4.1.2 Tabel Pengamatan Uji Ninhidrin

Larutan Contoh + Ninhidrin (warna yang terbentuk)

Setelah dipanaskan (warna yang terbentuk)

L-Glisin Bening Bening

L-Sistin Bening Bening

L-Sistein Bening Bening

L-Alanin Bening Ungu

L-Thirosin Bening Bening

L-Triptolisin Bening Hijau Mudah

Gelatin Putih Ungu

Protein Keruh Ungu

4.1.3 Tabel Pengamatan Uji Biuret

Larutan

Contoh + NaOH 2 N + CuSO4 0,01 N + CuSO4 0,01 N berlebih

L-Glisin Bening Bening Biru

L-Sistin Bening Bening Hijau

L-Sistein Bening Bening Hijau

L-Alanin Bening Bening Ungu

L-Thirosin Bening Bening Biru

L-Triptolisin Bening Bening Biru

Gelatin Bening Bening Ungu

Protein Bening Ungu Ungu Pekat

4.2 Reaksi

4.2.1 Reaksi Uji Millon

4.2.2 Reaksi Ninhidrida

4.2.3 Reaksi Uji Biuret

4.3 Pembahasan

4.3.1 Uji Millon

Pada percobaan uji millon, disediakan10 buah tabung reaksi yang

bersih dan kering kemudian masing-masing diisi dengan 2 mL glisin, sistein,

sistin, alanin, tirosin, triptopan, gelatin, dan protein lalu pada masing-masing

tabung itu ditetesi pereaksi 5 tetes kemudian dikocok dan dipanaskan sambil

digoyang-goyangkan.

Ternyata setelah dipanaskan , larutan glisin, sistin, alanin, sistein,

triptopan dan gelatin tetap atau tidak mengalami reaksi baik dari segi perubahan

warna ataupun pembentukan endapan. Sementara tirosin yang tadinya berwarna

bening berubah menjadi merah dan albumin yang tadinya endapannya berwarna

putih berubah menjadi endapan merah bata. Hal ini berarti terjadi reaksi uji positif

terjadi uji positif dengan tirosin dan albumin yang ditandai dengan larutan

berwarna merah.

Pereaksi millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam

nitrat yang memberikan warna merah. Pada dasarnya, reaksi ini positif untuk

fenol-fenol karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil

yang berwarna. Sementara protein juga memberika reaksi positif dengan pereaksi

millon karena protein mengandung tirosin.

4.3.1 Uji Ninhidrin

Pada percobaan uji millon, disediakan10 buah tabung reaksi yang

bersih dan kering kemudian masing-masing diisi dengan 2 mL glisin, sistein,

sistin, alanin, tirosin, triptopan, gelatin, dan protein lalu pada masing-masing

tabung itu diisi 0,5 mL larutan ninhidrin 0,1% dan dikocok lalu dipanaskan

sampai mendidih.

Ternyata setelah dipanaskan, larutan glisin, sistein, dan sistin tidak

mengalami perubahan artinya tidak terjadi reaksi sementara alanin, gelatin dan

protein berubah dari bening menjadi ungu, sedangkan triptopan berubah menjadi

hijau muda. Adanya warna ungu pada alanin, gelatin dan protein menandakan

bahwa asam-asam amino tersebut mengandung gugus α-amino bebas sedangkan

larutan yang berwarna kuning dikarenakan adanya subtitusi gugus α-amino.

Berdasarkan teori seharusnya uji ninhidrin positif terhadap semua asam

amino kecuali prolin dan 4-hidroksiprolin yang menghasilkan warna kuning.

Kesalahan ini mungkin disebabkan karena zat yang direaksikan telah rusak atau

telah bercampur dengan zat lain.

4.3.1 Uji Biuret

Pada percobaan uji millon, disediakan10 buah tabung reaksi yang

bersih dan kering kemudian masing-masing diisi dengan 2 mL glisin, sistein,

sistin, alanin, tirosin, triptopan, gelatin, dan protein lalu pada masing-masing

tabung itu ditambahkan 1 mL NaOH 2 N, dikocok lalu ditetesi CuSO4 dan

dikocok kembali.

Ternyata setelah dikocok, larutan glisin, tirosin dan triptopan manjadi

warna biru, larutan sistein dan sistin menjadi hijau sedangkan larutan alanin,

gelatin dan protein menjadi ungu. Reaksi uji biuret dikatakan positif jika terbentuk

larutan ungu yang artinya yang positif terhadap uji biuret adalah larutan alanin,

gelatin dan protein.

Berdasarkan teori, alanin tidak seharusnya positif terhadap biuret

karena alanin tidak mmpunyai rantai peptida seperti gelatin dan protein. Ikatan

peptide adalah ikatan yang menghubungkan antara satu asam amino dengan asam

amino yang lain.. sedangkan warna biru yang dihasilkan dari percobaan adalah

warna CuSO4 itu sendiri. Kesalahan-kesalahan di atas meungkin disebabkan

karena zat yang direaksikan telah rusak atau bercampur dengan zat lain atau

mungkin pipet yang dipakai tidak lagi steril atau bekas pakai larutan lain.

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1 Kesimpulan

Pada percobaan ini, dapat disimpulkan bahwa larutan yang positif

terhadap pereaksi millon adalah tirosin dan protein yang ditandai dengan larutan

merah dan endapan putih yang berarti dalam tirosin dan protein terdapat gugus

fenol. Selanjutnya larutan yag positif terhadap uji ninhidrin adalah alanin, gelatin

dan protein yang menandakan bahwa asam amino tersebut mengandung gugus α-

amino bebas. Yang terakhir, larutan yang positif terhadap biuret adalah gelatin

dan protein yang menandakan bahwa keduanya mengandung rantai/ ikatan peptida

5.2 Saran

5.2.1 Saran untuk laboratorium

Dalam melakukan praktikum ini, kami sedikit terkendala pada bagian

bahan-bahan yang akan digunakan dimana dalam melakukan praktikum kemarin,

kita harus berbaur antara kelompok lain untuk berebut bahan yang terbatas.

5.2.2 Saran untuk praktikum selanjutnya

Dalam melakukan praktikum ini, kami sedikit terganggu dengan

ketidaktahuan jadwal sehingga kami kurang mempersiapkan diri karena tidak

mengetahui percobaan selanjutnya sehingga untuk ke depannya diharapkan

kejelasan sehingga hal-hal yang tidak diinginkan seperti gagal respond bisa

dihindari.

LEMBAR PENGESAHAN

Makassar, April 2013

Asisten Praktikan

STEPHANIE TUNGGALA RIPKA SAPUTRI