1 AMMINOACIDI AMMINOACIDI E E PROTEINE PROTEINE
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AMMINOACIDI AMMINOACIDI E E
PROTEINEPROTEINE
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AMMINOACIDIAMMINOACIDI
Gli amminoacidi sono composti organici composti da atomi di
carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e in alcuni casi anche da
altri elementi come lo zolfo.
Gli amminoacidi sono le unità strutturali di cui sono
composte le proteine.
Nelle proteine sono stati identificati 20 amminoacidi che
rappresentano gli amminoacidi base.
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STRUTTURA degli amminoacidiSTRUTTURA degli amminoacidi
COOH
C H
R
H2 N
•
Sono caratterizzati dalla
presenza di due gruppi funzionali diversi, un gruppo amminico –NH2
e un gruppo carbossilico –COOH e un radicale indicato con R che è
detto catena laterale e che li differenzia.
•
Gli amminoacidi presenti nelle proteine sono α-amminoacidi poiché il gruppo amminico è
legato al carbonio subito adiacente al carbonio
carbossilico.
Gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Catena laterale
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•
Tutti gli amminoacidi (eccetto al glicina
in cui R = H) hanno almeno un atomo di C chirale.
Esistono quindi due stereoisomeri nominati D e L
SERIE D ed L degli amminoacidiSERIE D ed L degli amminoacidi
Il gruppo –NH2
è a sinistraIl gruppo –NH2
è a destra
COOH
C HH2 N
CH3
COOH
CH NH2
CH3
L-Alanina D-Alanina
5Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli
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PROPRIETAPROPRIETA’’
ACIDOACIDO--BASE degli amminoacidiBASE degli amminoacidi
•
Gli amminoacidi sono composti anfoteri quindi la loro carica dipende dal pH della soluzione in cui essi sono presenti.
•
La carica complessiva dell’amminoacido può essere positiva, negativa o neutra e dipende anche dalla natura della catena laterale.
•
Per ciascun amminoacido esiste un valore di pH per cui la molecola è
neutra, tale valore è
detto PUNTO ISOLELETTRICO.
COOH
C HH3 N+
CH3
COO-
C HH3 N+
CH3
COO-
C HH2 N
CH3
pH crescente
- H+ - H+
pH = pIpH = pI
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STRUTTURA dei 20 amminoacidiSTRUTTURA dei 20 amminoacidi
•
I 20 amminoacidi naturali si distinguono in base alle
caratteristiche della catena laterale R:
• gruppi alifatici (non polari)• gruppi aromatici• gruppi polari (non carichi)• gruppi basici• gruppi acidi
• Ogni amminoacido viene indicato con una lettera.
•
Esistono amminoacidi diversi che derivano da modificazioni chimiche di alcuni dei 20 amminoacidi.
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STRUTTURA dei 20 amminoacidiSTRUTTURA dei 20 amminoacidi
Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli
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LEGAME PEPTIDICOLEGAME PEPTIDICO
•
Gli amminoacidi si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’altro amminoacido.
CC
O
H2 N
R1
OH
H
CC
O
H2 N
R2
OH
H
+
CC
O
H2 N
R1
H
CC
O
N
R2
OH
H
Hlegame peptidicolegame peptidico
- H2 O
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LEGAME PEPTIDICOLEGAME PEPTIDICO
Catena polipeptidica
Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli
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CARATTERISTICHE del legame peptidicoCARATTERISTICHE del legame peptidico
•
Ha caratteristiche rigide e planari e quindi i gruppi non possono ruotare intorno ad esso.
Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli
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PROTEINE E PEPTIDIPROTEINE E PEPTIDI
•
I peptidi e le proteine sono polimeri di amminoacidi legati tra loro da legame peptidico.
Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli
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FUNZIONI delle proteineFUNZIONI delle proteine
•
La parola proteina
deriva dal greco proteios
che significa “di primaria importanza”. Le proteine sono i più
importanti composti nell’organismo.
• La funzione delle proteine si svolge:
nella regolazione dei processi metabolici
nella catalisi di reazioni biochimiche
nel trasporto di ossigeno
nella difesa dell’organismo contro le infezioni
nella trasmissione di impulsi
nell’attività
muscolare
ormoni
enzimi
emoglobina
anticorpi
nervi
contrazione
Tratto da: G.I. Sackheim, D.D. Lehman, Chimica per le scienze biomediche, EdiSES
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STRUTTURA delle proteineSTRUTTURA delle proteine
•
STRUTTURA PRIMARIASTRUTTURA PRIMARIA
⇒
rappresenta il numero e la sequenza di amminoacidi presenti nella proteina.
•
STRUTTURA SECONDARIASTRUTTURA SECONDARIA
⇒
rappresenta il ripiegamento regolare e ripetitivo che assumono tratti della catena polipeptidica.
•
STRUTTURA TERZIARIASTRUTTURA TERZIARIA
⇒
rappresenta la conformazione tridimensionale complessiva assunta dalla catena polipeptidica.
•
STRUTTURA QUATERNARIASTRUTTURA QUATERNARIA
⇒
è
presente solo in quelle proteine che presentano più
catene polipeptidiche
(es.
Emoglobina) e rappresenta il modo in cui interagiscono le diverse subunità.
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STRUTTURA PRIMARIA delle proteineSTRUTTURA PRIMARIA delle proteine
E’
data dalla successione degli amminoacidi che costituiscono la
proteina
•
La struttura primaria di una proteina determina la sua struttura terziaria e quindi anche la sua funzione biologica.
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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine
Ripiegamento che assumono tratti di catena polipeptidica
•Tale ripiegamento dipende dalle catene laterali degli amminoacidi e dalle loro interazioni.
I due tipi principali di struttura secondaria sono:
•• ll’’alfa (alfa (αα))--elicaelica
•• struttura a foglietto beta (struttura a foglietto beta (ββ))
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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine
αα--elicaelica
Ripiegamento elicoidale (spirale) dello scheletro peptidico della proteina che viene stabilizzato da
legami idrogeno tra il
gruppo –NH-
di un legame
pepidico e il gruppo C=O del legame
peptidico
presente
quattro
residui più
avanti
nella
catena.
Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli
Struttura flessibile ed elastica (es. proteine
della lana e dei capelli)Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli
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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine
foglietto foglietto ββ
Il foglietto beta è
costituito da una serie di filamenti beta adiacenti. In ogni filamento
beta i gruppi R degli amminoacidi sono proiettati perpendicolarmente al piano del legame peptidico con direzione alternativamente opposta. Più
filamenti beta
originati dal ripiegamento di tratti diversa della tessa catena della proteina o catene diverse si associano uno accanto all’altro
Struttura flessibile ma non elastica (es. proteine della seta)
Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli
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STRUTTURA SECONDARIA delle proteineSTRUTTURA SECONDARIA delle proteine
foglietto foglietto ββ
Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli
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STRUTTURA TERZIARIA delle proteineSTRUTTURA TERZIARIA delle proteine
Arrangiamento
spaziale
complessivo
degli
amminoacidi
di
una
singola catena polipeptidica
a formare
la sua
struttura
tridimensionale.
Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli
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STRUTTURA TERZIARIA delle proteineSTRUTTURA TERZIARIA delle proteine
Le strutture
terziare
sono
stabilizzate
da
molti
tipi di
legame
Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli
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STRUTTURA QUATERNARIA delle proteineSTRUTTURA QUATERNARIA delle proteine
La struttura
quaternaria
si
ha quando
la proteina
è
composta
da
più
catene polipeptidiche
ed è
rappresentata
delle
interazioni
non covalenti
che
esistono
tra
le diverse subunità
a formare
il
complesso
della
proteina.
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Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli
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Tipi di proteine:
••
proteine insolubili in ambiente acquoso proteine insolubili in ambiente acquoso ⇒⇒
fibrose fibrose (es. collagene)(es. collagene)
••
proteine solubili in ambiente acquoso proteine solubili in ambiente acquoso ⇒⇒
globulari globulari (es. emoglobina)(es. emoglobina)