Aminoácidos y Péptidos Semana 29
Aminoácidos y PéptidosSemana 29
Aminoácidos
• Son compuestos que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino.
• Se conocen como los mas importantes en el mundo biológico ya que a partir de ellos se constituyen las proteínas.
Cadena lateral variable
Clasificación
AMINOACIDOS: se clasifican
según su grupo R
POR LA CADENA LATERAL
GRUPO FUNCIONAL
POLARIDAD
POR SU REQUERIMIENTO
ESENCIALES NO ESENCIALES
Según su cadena lateral
GRUPO AMINOACIDO
Alifático Glicina, Alanina, Valina, Leucina,
Isoleucina, Prolina.
Hidroxilo Serina, Treonina, Tirosina
Carboxilo Acido Aspártico, Acido glutámico
Amida Asparagina, Glutamina
Amina Lisina , Arginina,
Azufre Cisteína, Metionina
Anillo aromático Fenilanina, Triptófano, Tirosina
Clasificación según su polaridad
Polaridad
Polares neutros
Ácidos
Básicos
No polares
AMINOACIDOS NO POLARES
Gli, Gly
•Glicina
Ala
•Alanina
Val
•Valina
AMINOACIDOS NO POLARES
Leu
• Leucina
Ile
• Isoleucina
Fen
• Fenilalanina
AMINOACIDOS NO POLARES
Met
• Metionina
Pro
• Prolina
Trp
• Triptófano
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS
AMINOACIDOS ACIDOS
AMINOACIDOS BÁSICOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales (son 10) el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto deben ser parte esencial de nuestra alimentación. La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la proteína que lo contiene.
Nemotécnica:
Va Le Me Iso Fe Li Tre Tri Hiz
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos.
Deficiencia De Aminoácidos En Algunos Alimentos
Isomeria Optica: Formas D y L
Configuración D Y L
PROPIEDADES FISICAS
• Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C.
• Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.
COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonización de aminoácidos
• A los aminoácidos en estado sólido o en solución neutra se les asigna una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterion).
• Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2 ) en la misma molécula , ocurre una reacción de neutralización intramolecular, la cual conduce a la formación de una sal.
Ionización de aminoácidos
PH ISOELÉCTRICO (PI)
El pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna, ión dipolar o ZWITTERIÓN( tiene carga positiva y negativa a la vez.) Es decir, es el pH al cual el aminoácido eseléctricamente neutro y no muestra tendencia a emigrar a algún electrodo al aplicarlesun campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio PH isoeléctrico característico.
COMPORTAMIENTO ACIDO-BASE DE LOS AMINOACIDOS
• ETAPAS DE IONIZACIÓN
SE MOVERA AL
ELECTRODO POSITIVO
ANODO
NO SE MOVERA
SE MOVERA AL
ELECTRODO NEGATIVO
CATODO
EJERCICIOS.
A. B.
El pH isoeléctrico de la alanina es 6. ¿Cuál de las
estructuras corresponde a la Alanina …?
1. En su pH Isoeléctrico
2. A un pH menor su pH isoeléctrico
3. A un pH mayor a su pH isoeléctrico
CISTEINA
FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS
Propuesta de Emil Fischer
Nombre de enlace peptídico.
Formación del enlace peptídico
• Los Péptidos son el producto de la unión covalente deaminoácidos mediante Enlaces Amida, formándose porcondensación del extremo Carboxilo de uno y el extremoAmino del otro, liberándose una molécula de agua en lareacción. A esta unión se le llama Enlace Peptídico.
A continuación el mecanismo de reacción en los Grupos Amino y Carboxilo
Para formar péptidos los aminoácidos se vanenlazando entre sí formando cadenas de longitud ysecuencia variable. Para denominar a estascadenas se utilizan prefijos convencionales como:
OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS
si el N.º de aminoácidos es menor 10
Dipéptidos: si el # de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el # de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el # de aminoácidos es
4. etc.
o cadenas polipeptídicas.
Si el # de aminoácidos es mayor
10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que
se encuentra un grupo carboxilo libre, ejemplo:
En la formación de este pentapéptido se liberaron 4
moléculas de agua, posee 4 enlaces peptídicos. El grupo
N-terminales la Serina y el grupo C-terminal es la Glicina.
PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA
(GLUTATION,VASOPRESINAY OXITOCINA)
GLUTATION.
El glutatión (GSH) es un
tripéptido que esta
formado de los
aminoácidos:
• Ácido glutámico
• Cisteína
• Glicina.
Glutatión.
El glutatión ayuda a proteger las células de
especies reactivas de oxigeno.
Es utilizado por las células para deshacerse de
sustancias toxicas.
Regula las funciones del sistema inmunológico.
Inhibe la replicación de virus.
Beneficios del glutatión en el cuerpo humano.
Aumenta la energía
Fortalece el sistema inmunológico
Desintoxica el hígado y las células
Mejora el enfoque y claridad mental
Reducen las molestias musculares
Mejora la piel
Captura y expulsa químicos y tóxicos.
VASOPRESINA Y OXITOCINA.
FUNCION BIOLOGICA DE LA VASOPRESINA
Es llamada también hormona antidiurética,
controla la reabsorción de moléculas de
agua mediante la concentración de orina y
la reducción de su volumen, la excreta de
agua desde los riñones es gracias a la
vasopresina, que recibe este nombre de
esta importante función como regulador
homeostático de los fluidos
Los niveles altos de vasopresina provocan mayor
retención renal de agua que produce hiponatremia, hipo
osmolalidad del plasma e hiperosmolaridad de orina.
Por ejemplo, se sabe que cuanto más estrés sufrimos,
menos vasopresina recibe nuestro organismo
FUNCION BIOOGICA DE LA OXITOCINA
Es una hormona relacionada con los patrones sexuales y
con la conducta maternal y paternal que actúa también
como neurotransmisor en el cerebro.
Ejerce funciones como la excreta de agua desde los
riñones o como regulador homeostático de los fluidos.
En el sistema nervioso central modula comportamientos
sociales, sentimentales, patrones sexuales y la conducta
parental.
Fue la primera hormona sintetizada en el laboratorio
Por ejemplo la inyección de oxitocina se
usa para empezar o mejorar las contracciones durante
el parto. La oxitocina también se usa para reducir el
sangrado después del partorio.
FIN