AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOAS CAMPUS ARAPIRACA Enfermagem Disciplina: Bioquímica Professora: Elaine Virgínia
Feb 08, 2016
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOASCAMPUS ARAPIRACA
Enfermagem
Disciplina: Bioquímica
Professora: Elaine Virgínia
Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.
20 aminoácidos
Asparagina_ 1806
Aspargo
Treonina_ 1938
Glutamato
Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio
Tirosina
Glicina
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
•um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) •um átomo de hidrogênio •um grupo carboxilo (-COOH) •um grupo amina (-NH2) •uma cadeia lateral (grupo R).
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
•Estrutura
•Tamanho
•Carga elétrica
Solubilidade em água
Existem outros AA menos comuns (20 AA):
Modificados depois da síntese
Representação dos aminoácidos
Abreviaturas_ três letras
Símbolo_ Uma letra
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Centro quiral
Arranjo tetraédrico
Dois possíveis arranjos espaciais_ estereoisômeros
São isômeros, mas que não são classificadas como isômeros constitucionais.
São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço.
Estereoisômeros
Estereoisômeros
Carbono quiral
Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de "lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral não é superponível à sua imagem especular.
Estereoisômeros
Estereoisômeros
A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-.Opticamente ativas:
Convenção de Fischer
Os resíduos de AAs
Estereoisômeros L
Estereoisômeros D
Alguns peptídeos de membrana bacteriana
Certos peptídeos antibióticos
CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS
BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido;
•Polares carga positiva•Polares com carga negativa•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7)
Aminoácidos hidrofílicos
Aminoácidos hidrofóbicos
Aminoácidos Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos
Aminoácidos hidrofóbicos
Alanina
Valina
Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas
Leucina
Isoleucina
Aminoácidos hidrofóbicos
Metionina
Prolina
Grupo tioéter
Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta
Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)
Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Interações hidrofóbicas
Fenilalanina
Aromáticos
Aminoácidos hidrofóbicos
Tirosina
Triptofano
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados
Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil
Serina
treonina
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados
Cisteína Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril
Cistina
Ligação dissulfeto
Hidrofóbico
Ligação covalente (entre cadeias polipeptídicas)
Insulina bovina
Aminoácidos hidrofílicos
Não carregados Grupos amida
Asparagina
Gluatamina
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados positivamente
Histidina
Lisina
Básicos
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados positivamente
Arginina
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados negativamente Ácidos
Aspartato
Aminoácidos hidrofílicos
Carregados negativamente Ácidos
Glutamato
Aminoácidos incomuns com funções importantes
4-hidroxilisina
Tecido conectivo (colágeno)
Proteínas de parede celular
6-N-metil-lisina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Carboxiglutamato
Protrombina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Desmosina_ 4 lisinas
Lisina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Desmosina_ 4 lisinas
Elastina
Aminoácidos incomuns com funções importantes
Adição de grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de Aas específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de proteínas
FUNÇÕES BIOLÓGICAS
•Estrutura da célula.•Hormônios.•Receptores de proteínas e hormônios.•Transporte de metabólitos e ions.•Atividade enzimática.•Imunidade.•Gliconeogenese no jejum e diabetes.
Características Físicas
•São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;•Incolores;•A maioria apresentam sabor adocicado;•Alguns insípidos;•E outros amargos;•Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
PROPRIEDADES QUÍMICAS
• Característica ácida (presença do grupo carboxila);
• Característica básica (presença do grupo amino);• Interação intramolecular, originando um "sal
interno":
• PF e PE altos (características dos sais)
Propriedades Químicas
Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou ácido)
Titulação de um Aminoácido
De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOO--
RR
COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
pKpK11íon dipolar
H20
Titulação de um Aminoácido
Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH--COOCOO--
RR
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRHH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRpKpK22
H2O
íon dipolar
Titulação de um AminoácidoCOOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++
COOCOO--
CHCH33
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++ HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
pKpK11 pKpK22
Região de tamponamento
devida ao grupo -COOH
Região de tamponamento
devida ao grupo -NH2
++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH
RR++HH33NN-- C C --HH
COOHCOOH
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
HH22NN-- CC-- HHCOOCOO--
RR
FormaFormaIsoelétricaIsoelétrica
pKpK11 pKpK22
A+A+ AA--
Ponto Isoelétrico
É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas. Encontra-se eletricamente neutro. íon dipolar ou zwitterion
O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.
Curva de TitulaçãoGlicina
O ambiente químico influencia o pKa
Ácido acéticoO pKa normal para um grupo
carboxil é em torno de 4,8
MetilaminaO pKa normal para um grupo
Amino é em torno de 10,6
O α-aminoácido (glicina) pK1 = 2,34
A repulsão entre o grupo amino e
e o próton reduz o pKa para o grupoCarboxil
O α-aminoácido (glicina) pK2 = 9,60
A alta eletronegatividade do oxigênio puxa os elétrons do
grupo amino reduzindo seu pKa
Grupos carboxil e amino metil-
substituídos
Grupos carboxil e amino na glicina
Curva de Titulação_ GlutamatoAminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK
Curva de Titulação_ HistidinaAminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Polímeros de aminoácidos
PEPTÍDEOS São cadeias de aminoácidos
Ligações peptídicas
Ligação amídica
Reação de desidratação
Dipeptídeo
Tripeptídeo_ 3 aminoácidos_ 2 ligações peptídicas
Tetrapeptídeo_ 4 aminoácidos_ 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo_ 5 aminoácidos_ 4 ligações peptídicas
.
.
.
.
Oligopeptídeos_
Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS
Resíduos
Éster metílico de L-Aspartil-L-fenilalanina (Aspartame)
Alguns peptídeos
Insulina
Amanitina(Veneno de cogumelos)
Alguns peptídeosOcitocina (9 resíduos de AAs)
Proteínas
ProteínasFormação_ subunidades
1. Uma subunidade
2. Mais de uma subunidades_ multissubunidades
ProteínasClassificação (composição)
Proteínas simples
A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).
Proteínas conjugadas
ProteínasClassificação (composição)
Grupo prostético (parte não protéica)
Proteínas conjugadas
ProteínasClassificação (composição)
Obrigada!