AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÕES · Estrutura dos aminoácidos R = cadeia lateral Lembre-se: No pH fisiológico (pH ≈ 7) os aminoácidos apresentam o grupo carboxila

Universidade Estadual Paulista “Júlio de Mesquita F ilho”

Faculdade de Odontologia de Araçatuba

Departamento de Ciências Básicas

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS:

Professora Marcelle Danelon

ESTRUTURA E FUNÇÕES

Tópicos

Aminoácidos

Classificação, funções, propriedades.

Peptídeos

TÓPICOS

Proteínas

Classificação, estrutura, desnaturação, separação.

Proteínas Globulares (hemeproteínas)

Proteínas Fibrosas (αααα-queratina, colágeno, elastina)

� Biomolécula mais abundante;

� Execução de funções celulares;

Proteínas

PROTEÍNAS

� Funções estruturais e dinâmicas;

� Expressão da informação genética;

� São polímeros lineares de aminoácidos.

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Proteínas são formadas por 20 tipos de aminoácidos.

C = carbono alfa (α)

Estrutura dos aminoácidos

C = carbono alfa (α)

R = cadeia lateral

Lembre-se: No pH fisiológico (pH ≈ 7) os aminoácidos apresentam o grupo

carboxila desprotonado e o grupo amina protonado. Dessa man eira, no pH

fisiolólogico, os aminoácidos possuem carga que podem anul ar-se, tornando-se

neutros.

Classificação dos aminoácidos

� Apolares Distribuição homogênea de elétrons


� Polares

de elétrons

Distribuição desigual de

elétrons

Alifáticos e apolaresAromáticos e apolares



Glicina Alanina Valina

Leucina Metionina Isoleucina

Fenilanina

Prolina

Triptofano


Localização dos aminoácidos polares e apolares nas proteínas


Localização dos aminoácidos polares e apolares nas proteínas

Cisteína


HistidinaLisina Arginina

Histidina

Aspartato

Glutamato

Propriedade óptica dos aminoácidos

Propriedade óptica dos aminoácidos

Isômeros ópticos

Glicina

* somente L-aminoácidos são constituintes das proteínas

ópticos

Propriedades ácido-básicas dos aminoácidos

HA H+ + A-

Ácido fraco próton forma salina


Ácido fraco próton forma salina

(base conjugada)

Ka = [H+] [A -] / [HA]

pH = pKa + log [A-]/[HA]Equação de Henderson-

Hasselbalch

Ka= Constante de dissociação dos

ácidos

GRUPOS EXPERIMENTAISPropriedades ácido-básicas dos aminoácidos


GlicinapK2= 9,6

Glicina em solução

ácida(pH < 2,34)

Glicina em soluçãoneutra

(pH = 5,97)

Glicina em soluçãoalcalina

(pH > 9,6)

Carga líquida

+1Carga líquida

-1Carga líquida

0Forma isoelétrica

(Equivalentes)

pK1= 2,34

pI= 5,97

Proteínas Classificação

Estrutura das Proteínas

1) Composição:

a) Proteínas simples : somente aminoácidos, queratina, miosina, actina, histonas, albumina;

b) Proteínas conjugadas : aminoácidos + grupo prostético b) Proteínas conjugadas : aminoácidos + grupo prostético ligado covalentemente.

2) Forma e Solubilidade em água:

a) Proteínas globulares ;

b) Proteínas fibrosas .

Proteínas Globulares


Dímero de insulina Hexâmero de insulina

HemoglobinaInsulina

Proteínas Fibrosas


Moléculas filamentosas, compridas, insolúveis em água, função estrutural ou de

proteção. Ex: queratina, colágeno

Queratina (cabelo)

Tropocolágeno (colágeno)



Níveis estruturais das proteínas

Estrutura Primária


ligação peptídica

Estrutura Primária


Características da ligação peptídica• Caráter de dupla ligação parcial;• Rígida e planar;• Configuração trans;• Sem carga, porém polar e estão envolvidas em pontes de • Sem carga, porém polar e estão envolvidas em pontes de hidrogênio nas α-hélice e folhas β.

Ligações peptídicas

Aminoácidos


Estrutura Primária

Extremidade aminoterminal

Extremidade carboxilaterminal

� Carga elétrica nas porções terminais;

� Grupos laterais fora do eixo covalente.


Estrutura Primária

� Determina outros níveis estruturais;

� Informações sobre mecanismos de ação e sobre a ação fisiológica;

� Indica o grau de proximidade de diferentes espécies;� Indica o grau de proximidade de diferentes espécies;

� Permite a produção de peptídeos sintéticos.

Estrutura Secundária


� α-Hélice;

� Folha β-pregueada;

� β-curvaturas;

� Estrutura secundária não repetitiva;

� Estruturas supersecundárias (motivos).



� 3,6 resíduos de aminoácidos;

Ligações de Hidrogênio;

α-Hélice

� Ligações de Hidrogênio;

� Cadeias laterais dos aminoácidos;

� Orientação para a direita ou esquerda.



Folha β-pregueada

Grupos R projetados para cima e para baixo da folha pregueada.

β-pregueada paralela β-pregueada anti-paralela

Pontes de Hidrogênio



β-curvaturas

Segmentos da cadeia polipeptídica que fazem a dobradura ou revertem a

direção da cadeia.direção da cadeia.

Estrutura secundária não repetitiva

Restante da cadeia que não apresenta estrutura repetitiva como a α-hélice ou folha β → formam alças ou espirais não

regulares.

Estruturas Supersecundárias (Motivos)


Arranjos ou agrupamentos de estruturas secundárias adjacentes, próximas umas das outras, encontrados com frequência nas pro teínas.

Todo αdobradodobrado

α e βenovelado

Estrutura Terciária


Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de

regiões com estrutura regular (α-hélice ou em folha β-

pregueada) ou de regiões sem estrutura definida.

Estabilizada por:

•Pontes dissulfeto•Pontes de hidrogênio•Ligações iônicas•Interações hidrofóbicas•interações de van der Waals

Mioglobina


Estrutura Terciária

� Segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir por intermédio de ligações não-covalentes;

� Estabilizada pela formação de pontes dissulfeto (-S-S-);

� Pode apresentar regiões diferenciadas denominadas domínios.


Estrutura TerciáriaForças que estabilizam a Estrutura Terciária

Dissociado por agentes redutores


Estrutura TerciáriaForças que estabilizam a Estrutura Terciária


Estrutura Quaternária

� Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas;

� Mantidas por Ligações não-covalentes;

� As subunidades que constituem uma proteína podem ser iguais ou diferentes;

Nem toda proteína tem estrutura quaternária.� Nem toda proteína tem estrutura quaternária.


Estrutura Nativa X Desnaturada

� Exposição a solventes orgânicos;

� Alterações de pH ou temperatura;

� A perda da conformação nativa converte a proteína numa cadeia polipeptídica flexível com estrutura tridimensional alterada;

� Agentes desnaturantes.



AGENTE DESNATURANTE

AGENTE DESNATURANTE

Conformação Nativa(funcional)

Proteína Desnaturada(não funcional)



Rompimento das ligações Covalentes



AGENTE DESNATURANTE

Remoção do agente

desnaturanteAGENTE

DESNATURANTE

Remoção do agente

desnaturante







A desnaturação de uma proteína é reversível

A seqüência de aminoácidos de uma proteína que define sua estrutura tridimensional



Degradada : ruptura das ligações covalentes que mantêm os aminoácidos unidos promovendo a integridade da cadeia .



AGENTE DESNATURANTE



AGENTE DESNATURANTE

E Degradada

Desnaturação X Degradação


Desnaturação Degradação

Rompimento de ligaçõesnão-covalentes.

Rompimento de ligações covalentes

Proteína desnaturada, não funcional. Proteína degradada, não funcional

Processo reversível Processo irreversível

Dobramento Protéico


Ocorre um processo de ensaio e erro de ensaio e erro várias vezes → conformação de

mais baixo estado energético, mais

estável.

Dobramento Inadequado de Proteínas


Dobramento incorreto → marcadas e degradadas dentro da célula;

→ formação de agregados que se acumulam, principalme nte → formação de agregados que se acumulam, principalme nte durante o envelhecimento.

Amiloidoses

Doença de Alzheimer

Doença do Príon

Bibliografia

David L. Nelson & Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry , 4th edition.

- Capítulo 3 “Amino-acids, Peptides and Proteins”.

- Capítulo 4 “The Three Dimensional Structure of Proteins”

Anita Marzzoco & Bayardo B. Torres, Bioquímica Básica , 3° edição. Capítulo 2

“Aminoácidos e proteínas”.

Champe, P.C.; Harvey, R.ª; Ferier, D.R. Bioquímica Ilustrada , traduzido por Carla Dalmaz. 3ª Ed., ARTMED, 2008.

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