9.2.- 3´5´ 3´5´ 9.5.- 8.2.-. ARN r ARN m ARN t Proceso en el que se relacionan los tres tipos de ARN con un fin... Ó SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

9.2.-

3´ 5´

3´5´

9.5.-

8.2.-

ARNrARNm

ARNm

ARNt

ARNt

Proceso en el que se relacionan los tres tipos de ARN con un fin...

Ó SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

9.5.- TRADUCCIÓN: SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

• Síntesis de proteínas, unión de aminoácidos.• Se necesita:

– ARNm

– Unos 300 aminoácidos (Sólo hay 20 diferentes).– Unos 300 ARNt para reconocer a esos aa diferentes.– Aminoacil-ARNt sintetasa (Enzima)– Peptidil-transferasa (Enzima).– Energía (ATP y GTP).– Ribosomas y ARNr. ¿Dónde ocurre?• ETAPAS: Previa, Iniciación, Elongación, Finalización

y Maduración.

TRADUCCIÓN:ETAPA PREVIA

Enzima ARNt sintetasa

• También denominada activación de los aminoácidos.

• Cada aminoácido es reconocido por un ARNt y se necesita:– GTP

– Aminoacil-ARNt-sintetasa

• Ocurre en el citoplasma y se forma el complejo:– Aminoacil-ARNt o sea la unión...

• Es la unión específica entre el ARNt (3’) y el aminoácido.

5’

3’

TRADUCCIÓN:ETAPA INICIACIÓN

• Se forma el complejo de iniciación:

• El ARNm es reconocido por la subunidad pequeña del ribosoma

• El codon de inicio AUG se sitúa en el lugar P

• Se introduce un ARNt cuyo anticodón es el 3’UAC5’

• ETAPA INICIACIÓN

• INICIACIÓN 2

• INICIACIÓN 3

TRADUCCIÓN:ETAPA INICIACIÓN

TRADUCCIÓN:ETAPA ELONGACIÓN

• 4 Subetapas:

– Llegada de un aminoacil ARNt al sitio A.– Formación del enlace peptídico.– Translocación del dipéptido al sitio P.– Salida del ARNt del sitio E.

TRADUCCIÓN:ETAPA ELONGACIÓN

a) Se introduce en el lugar A un nuevo ARNt cuyo anticodon es el complementario al codon del ARNm allí existente.

b) Se produce el enlace peptídico entre los dos aminoácidos gracias al enzima peptidil transferasa.

TRADUCCIÓN:ETAPA ELONGACIÓNc) El ribosoma avanza sobre

el ARNm y el ARNt que no porta aminoácido, llega al sitio E.

d) Sale del ribosoma al terminar su función…

• El dipéptido se localiza en el lugar P, mientras que el sitio A está libre.

a) REPETICIÓN: Se introduce en este lugar A un ARNt , cuyo anticodón es el...

TRADUCCIÓN:ETAPA ELONGACIÓN

b) Se produce el enlace peptídico entre el dipéptido existente en P con el aminoácido existente en A gracias al enzima peptidil transferasa.

c) El ribosoma avanza sobre el ARNm y el ARNt que no porta aminoácido llega al sitio E.

d) Sale del ribosoma este ARNt• Continua la elongación...

• ELONGACIÓN

• ELONGACIÓN 2

TRADUCCIÓN:ETAPA ELONGACIÓN

TRADUCCIÓN:ETAPA FINALIZACIÓN

• Existen tres códones de terminación: UAA, UAG y UGA.

• No hay ningún ARNt cuyos anticodones sean capaces de identificar estos códones

• Cuando el ARN ribosómico lee alguno de estos codones de finalización, se introduce una proteína de liberación en el lugar A, que no porta ningún aminoácido, por lo que finaliza la síntesis de proteína.

FINAL DE LA TRADUCCIÓN

TRADUCCIÓN:ETAPA FINALIZACIÓN

• Cuando en el lugar A existe uno de los tres codones sin sentido, aparece la proteína release (liberadora).

• El polipéptido se libera gracias a la peptidil transferasa.

• Todo el complejo se separa, quedando el ARNm, la subunidad pequeña y grande del ribosoma separados. Los enzimas del citoplasma digieren el ARNm

TRADUCCIÓN:ETAPA FINALIZACIÓN

• Al final se libera:– La cadena polipeptídica.

– Se separan las dos subunidades del ribosoma

– El ARNm si es:• Procariota seguirá siendo

leído.• Eucariota será destruido

¿?

• FINALIZACIÓN

• Extremo amino terminal--------------------------------------------Extremo carboxilo terminal

TRADUCCIÓN:ETAPA FINALIZACIÓN

TRADUCCIÓN EN PROCARIOTAS

• Semejante a eucariotas, aunque la velocidad de síntesis es más alta y efectiva porque existen… Mayor proporción de Polisomas.

ETAPA DE MADURACIÓN TRADUCCIÓN EUCARIOTA

• La nueva cadena polipeptídica traducida puede:– Plegarse en estructura secundaria y terciaria gracias a la

ayuda de las chaperonas-”comadronas”.

– Unirse a otros polipéptidos para formar proteínas cuaternarias.

– Sufrir rotura de su cadena y dar lugar a varias cadenas polipeptídicas, que pueden sufrir los procesos anteriores...

– Eliminar aminoácidos de comienzo o final.

– Fusionarse a compuestos no proteicos: heteoproteínas

– Las proteasas destruyen aquellas proteínas que no se pliegan según patrón. Si no se produce da lugar a enfermedades: fibrosis quística, enfisemas pulmonares, Alzheimer, EEB

CHAPERONAS

CHAPERONAS

CHAPERONAS: CHAPERONINAS

• Tipos de chaperonas de 60 KD típica de bacterias, mitocondrias y cloroplastos

CHAPERONINAS

CHAPERONINAS

9.6.- DIFERENCIAS DOGMA 9.6.- DIFERENCIAS DOGMA BIOLOGÍA MOLECULARBIOLOGÍA MOLECULAR

• RELATIVAS A LA REPLICACIÓN

• RELATIVAS A LA TRANSCRIPCIÓN

• RELATIVAS A LA TRADUCCIÓN.

• RESUMEN POR PARTE DE LOS ALUMNOS…

DIFERENCIAS TRADUCCIÓNDIFERENCIAS PROCARIOTA EUCARIOTA

ARNm POLICISTRÓNICORESISTENTE Y SE

LEE VARIAS VECES

MONOCISTRÓNICOFRÁGIL Y SE DESTRUYE

RIBOSOMAS MULTIPLES (POLISOMA)

UNO POR CADA ARN

POCOS POLISOMAS

TRANSCRIPCIÓN--------TRADUCCIÓN

OCURREN AMBAS A LA VEZ Y EN EL MISMO LUGAR

POSTERIOR Y EN DIFERENTES

LUGARES

RIBOSOMA 70 S (PEQUEÑO) 80 S

LUGAR CITOPLASMA NORMALMENTE EN EL RETÍCULO

PRIMER AMINOÁCIDO

FORMIL METIONINA METIONINA

CHAPERONAS MENOR NÚMERO DIFERENTES Y >Nº