DETEKSI BROMELIN PADA NANAS (Ananas comosus (L.) Merrill) HASIL
KULTUR IN VITRO DENGAN MENGGUNAKAN THIDIAZURON DAN NAFTALEN ASAM
ASETAT PADA MEDIA MSFitra Hayadi
Abstract
Nanas merupakan tanaman buah berupa semak yang memiliki nama
ilmiah Ananas comosus, nanas sendiri berasal dari negara Brasilia
(Amerika Selatan). Pada abad 16, orang Spanyol membawa nanas ini ke
Fhilipina dan Semenanjung Malaysia. Masuknya nanas ke Indonesia
diduga pada abad ke-15, tepatnya pada tahun 1599. Tanaman nanas
selanjutnya berkembang meluas ke seluruh dunia, terutama negara
yang beriklim panas (tropis). Bagian utama yang bernilai ekonomi
penting dari tanaman nanas adalah buahnya. Buah nanas selain
dikonsumsi segar juga dapat diolah menjadi berbagai macam makanan
dan minuman, seperti selai, buah dalam sirop,koktail dan lain-lain.
Selain itu buah nanas memiliki kandungan zat-zat yang berguna bagi
tubuh manusia antara lain vitamin A dan C, kalsium, fosfor,
magnesium, besi, natrium, kalium, dekstrosa, sukrosa, dan enzim
bromelin. Enzim bromelin berkhasiat sebagai anti radang, membantu
melunakan makanan di lambung, dan menghambat pertumbuhan sel kanker
(Ipteknet, 2005). Bromelin banyak digunakan dalam bidang industri
pangan maupun nonpangan seperti industri kalengan, minuman bir dan
lain-lain. Mengingat bromelin banyak terkandung dalam tanaman nanas
maka budidaya tanaman nanas perlu ditingkatkan sehingga kebutuhan
bromelin untuk bidang industri dapat terpenuhi. Penelitian
bertujuan untuk mengetahui pengaruh kombinasi zat pengatur tumbuh
TDZ dan NAA terhadap pertumbuhan kalus dan tunas nanas serta
kandungan bromelin Hipotesis: 1Diduga interaksi berpengaruh nyata
antara kombinasi zat pengatur tumbuh TDZ dan NAA terhadap
pertumbuhan kalus dan tunas nanas (Ananas comusus (L.) Merrill)
secara in vitro. 2Diduga dengan memberikan kombinasi zat pengatur
tumbuh TDZ dan NAA akan mempengaruhi kandungan bromelin. 3Diduga
konsentrasi TDZ yang berbeda memberikan pertumbuhan kalus yang
berbeda. Penelitian dilakukan di Laboraturium Bioteknologi
Universitas Muhammadiyah Malang. Penelitian dilakukan pada bulan
Agustus sampai Januari 2009. Alat yang digunakan meliputi laminar
air flow (LAF), pinset, botol ukur, skapel, spatula, beaker gelas,
timbangan analitik, autoklaf, karet, plastik, alumunium foil, gelas
ukur, bunsen, pipet, botol selai, kompor elpiji, rak kultur, lampu
TL, kertas label, kertas milimeter, serta peralatan lain yang
mendukung dalam kegiatan didalam laboratorium, blender/mortal, kain
kasa, kantong selulosa, treeze dryer, spektofotometer. Bahan yang
digunakan adalah eksplan (bahan tanam) nanas varietas smooth
cayenne dari hasil subkultur pada media ? MS 0, zat pengatur tumbuh
TDZ dan NAA, alkohol 70 %, formalin, aquadest steril, media dasar
Murashige Skoog (MS), HCl, NaOH., sukrosa, bacto agar, dan vitamin,
Amonium Sulfat ((NH4)2 SO4), air bebas ion, aseton 25%, Baffer
Fosfat, Disodium EDTA, 2- Merkaptoethanol, supernatan, casein 1%,
Tricloroasetat (TCA) 5%.
Penelitian menggunakan Rancangan Acak Lengkap (RAL) yang terdiri
dari 2 faktor yaitu: 1.TDZ 0,001 ppm, TDZ 0,01 ppm dan TDZ 0,1 ppm
2.NAA 7,5 ppm dan NAA 15 ppm. Pengamatan dilakukan 3 kali yaitu 10
hst, 20 hst, 30 hst, masing-masing pengamatan memerlukan 36 botol
dan total seluruh pengamatan adalah 108 botol. Parameter pengamtan
meliputi: Berat basah ekaplan, Berat kering eksplan, Jumlah akar,
Panjang eksplan, Warna tunas, Presentase eksplan berkalus, Warna
kalus, Presentase eksplan bertunas. Hasil penelitian menunjukkan
pemberian TDZ dengan konsentrasi 0,001 ppm merupakan pertumbuhan
optimum yang ditandai dengan panjang eksplan, jumlah akar, dan
bobot eksplan yang lebih bagus dibandingkan dengan perlakuan yang
lain. Warna hijau pada eksplan semakin menurun dengan bertambhnya
usia tanaman, hal itu dapat dilihat pada umur 10 HST yang semula di
dominasi warna hijau menjadi hijau pucat pada umur 30 HST. Semakin
lama umur panen maka aktifitas enzim semakin sedikit.
Abstract: PDF , PS , DOC Bromelin adalah enzim proteolitik yang
ditemukan pada bagian batang dan buah nanas (Ananas comosus).[1][2]
Enzim ini diproduksi sebagai hasil sampingan dari pabrik jus
nanas.[1] Dalam memproduksi bromelin, beberapa senyawa yang dapat
digunakan untuk presipitasi (pengendapan) enzim ini adalah amonium
sulfat dan alkohol.[1] Beberapa kegunaan dari enzim ini adalah
mengurangi rasa sakit dan pembengkakan karena luka atau operasi,
mengurangi radang sendi, menyembuhkan luka bakar, meningkatkan
fungsi paru-paru pada penderita infeksi saluran pernapasan, dan
lain-lain.[1] Untuk meningkatkan kelancaran pencernaan pada
manusia, umumnya digunakan bromelin berdosis 500 mg dalam bentuk
kapsul. Apabila konsumsi bromelin dilakukan bersamaan dengan
senyawa anti-koagulan maka risiko terjadinya pendarahan akan
meningkat.[1]
[sunting] Referensi1. ^ a b c d e (Inggris) Amalendu Chakraverty
(2002). Handbook of postharvest technology: cereals, fruits,
vegetables, tea, and spices. CRC Press. ISBN
978-0-8247-0514-5.Page.832 2. ^ (Inggris) Integrative Medicine
Communications (2000). Quick access patient information on
conditions, herbs & supplements. Thieme New York. ISBN
978-0-9670772-8-4.Page.146 Artikel ini adalah sebuah rintisan. Anda
dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.
Go!
Home Profil
VI. MANFAAT NANASSeptember 14, 2009 1. Kandungan Bromelin Pada
Tanaman Nanas Bromelin merupakan salah satu jenis enzim protease
sulfhidril yang mampu menghidrolisis ikatan peptida pada protein
atau polipeptida menjadi molekul yang lebih kecil yaitu asam amino.
Bromelin ini berbentuk serbuk amori dengan warna putih bening
sampai kekuning-kuningan, berbau khas, larut sebagian dalam:
Aseton, Eter, dan CHCL3, stabil pada pH: 3,0 5,5. Suhu optimum
enzim bromelin adalah 50C- 80C. Enzim ini terdapat pada tangkai,
kulit, daun, buah, maupun batang tanaman nanas dalam jumlah yang
berbeda. Dilaporkan bahwa kandungan enzim bromelin lebih banyak
terdapat pada batang yang selama ini kurang dimanfaatkan.
Distribusi bromelin pada batang nanas tidak merata dan tergantung
pada umur tanaman. Kandungan bromelin pada jaringan yang umurnya
belum tua terutama yang bergetah sangat sedikit sekali bahkan
kadang-kadang tidak ada sama sekali. Sedangkan bagian tengah batang
mengandung bromelin lebih banyak dibandingkan dengan bagian tepinya
Berdasarkan hasil penelitian Muniarti (2006) buah nanas yang masih
hijau atau belum matang ternyata mengandung bromelin lebih sedikit
dibanding buah nanas segar yang sudah matang. Penelitian yang lain
menunjukkan buah yang matang karena diperam memiliki kandungan yang
lebih sedikit dibandingkan buah yang masih hijau. Buah nanas
mengandung enzim bromelin, enzim tersebut terdapat pada hati,
kulit, dan tangkai nanas. Kandungan enzim bromelin pada
bagian-bagian buah bervariasi, kandungan bromelin pada
masing-masing bagian buah dapat dilihat pada tabel berikut ;
Kandungan Bromelain dalam Buah Nanas (Murniati, 2006)Bagian Buah 1.
2. 3. 4. 5. 6. Buah Utuh Masak Daging Buah Masak Kulit Buah Tangkai
Buah Buah Utuh Matang Daging Buah Mentah Jumlah Bromelin (%) 1. 2.
3. 4. 5. 6. 0,060-0,080 0,080-0,125 0,050-0,075 0.040-0,060
0,040-0,060 0,050-0,070
2. Manfaat Enzim Bromelin pada Tanaman Nanas
Protein bromelain memiliki potensi yang sama dengan papain yang
ditemukan pada pepaya yang dapat mencerna protein sebesar 1000 kali
beratnya, sehingga nanas bermanfaat sebagai penghancur lemak. Dalam
bidang industri pangan maupun nonpangan seperti industri daging
kalengan, minuman bir dan lain-lain. Selain itu Bromelain dapat
dimanfaatkan sebagai masker kecantikan, memperbaiki produk daging
kornet, waktu dan memperbaiki pemanggagan roti, pembungkus sosis.
Berikut bebrapa manfaat enzim bromelain ; a. Mencerna protein di
dalam makanan dan menyiapkannya agar mudah untuk diserap oleh
tubuh. b. Membantu proses penyembuhan luka dan mengurangi
pembengkakan atau peradangan di dalam tubuh. c. Membantu melarutkan
pembentukan mukus dan juga mempercepat pembuangan lemak melalui
ginjal d. Bromelain juga memiliki asam sitrat dan malat yang
penting dan diperlukan untuk memperbaiki proses pembuangan lemak
dan mangan, dan menjadi komponen penting enzim tertentu yang
diperlukan dalam metabolisme protein dan karbohidrat. e. Enzim
bromelain membantu membersihkan tubuh dan mengimbangi kadar
keasaman dalam darah. Nanas menaikan kadarbasa darah dan membantu
meringankan penyakit edema dengan cara mengurangi air berlebih di
dalam tubuh 3. Manfaat Lain dari Nanas Selain enzim bromelain
diatas, dalam tanaman maupun buah nanas tedapat dekstrosa,
laevulosa, manit, sakarosa, asam organik, ergosterol peroksida,
asam ananasat, asam sitrat dan gula. Secara garis besarnya, selain
manfaat bromelain yang tersebut diatas, nanas memunyai manfaat lain
yang bisa digunakan oleh manusia, antara lain ; a. mengobati batuk,
demam, haid tidak teratur, membangkitkan nafsu makan, mulas, obat
cacing, radang tenggorokan, sembelit, amandel, sakit kuning, kaplan
dan ketombe. b. Dapat menghambat pertumbuhan sel tumor dalam
jaringan karena mengandung enzim peroksidase yang mempunyai
keunggulan sebagai komponen anti tumor. c. Nanas mengandung citric
dan malic acid yang memberi rasa manis dan asam pada buahnya. Asam
ini membuat nanas menjadi bahan makanan yang digunakan secara luas
untuk membuat masakan asam manis. d. Kandungan serat dan kalium
dalam buah nanas dapat digunakan untuk mengobati obat sembelit dan
gangguan pada saluran air kencing. Minum segelas sari nanas segar
dicampur dengan sedikit lada dan garam berkhasiat untuk
menyembuhkan mual-mual di pagi hari,
pengeluaran empedu berlebihan, selesma (flu), wasir dan kurang
darah. Penyakit kulit seperti gatal-gatal, eksim dan kudis juga
dapat diobati dengan diolesi sari buah nanas. e. Nanas juga
mengandung serat yang berguna untuk membantu proses pencernaan.
Menurunkan kolesterol dalam darah dan mengurangi resiko diabetes
dan penyakit jantung. f. Serat dari 150 gram nanas setara dengan
separuh dari jeruk. selain itu kandungan vitamin dan mineral
menjadikan nanas sumber yang bagus untuk vitamin C dan berbagai
macam vitamin lainnya. g. Asam chlorogen, yaitu antioksidan yang
banyak terdapat di buah-buahan juga dapat ditemukan pada nanas.
Asam ini memblokir formasi dari nitrosamine, zat yang dapat
menyebabkan kanker. Nitrosamine terbentuk ketika daging olahan yang
diberi pengawet dipanaskan pada suhu tinggi. h. zat valine dan
leucine yang terdapat di dalam nanas juga dibutuhkan oleh tubuh
kita untuk pertumbuhan dan memperbaiki jaringan otot. Zat ini juga
termasuk salah satu zat esensial yang diperlukan untuk
mempertahankan kadar energi tubuh kita. Adapun kandungan gizi dari
nanas menurut BPPHP adalah sebagai berikut ;No. 1 2 3 4 5 6 7 8 9
10 11 Kandungan gizi Kalori Protein Lemak Karbohidrat Fosfor Zat
Besi Vitamin A Vitamin B1 Vitamin C Air Bagian dapat dimakan Jumlah
52,00 kal 0,40 g 0,20 g 16,00 g 11,00 mg 0,30 mg 130,00 SI 0,08 mg
24,00 mg 85,30 g 53,00
4. Hal-hal yang perlu diwaspadai dalam nanas Meskipun ada
seabrek keuntungan dalam mengkonsumsi nanas, namun ada beberapa hal
yang perlu diwaspadai agar tidak terjerumus dalam kessakitan atau
penyesalan. Antara lain; a. Kosumsi yang berlebihan dapat
mengakibatkan keguguran pada ibu hamil, karena enzim ini sering
pula dimanfaatkan sebagai bahan kontrasepsi Keluarga Berencana
untuk memperjarang kehamilan.
b. Bagi beberapa orang, mengkonsumsi nanas terlalu banyak dapat
menyebabkan sakit kepala. c. Nanas dapat menimbulkan reaksi alergi
pada sebagian orang. Sebagian orang dapat merasakan gejala alergi
seperti kulit menjadi merah dan gatal setelah mengkonsumsi nanas.
d. Selain itu nanas juga dapat menyebabkan diare atau mual pada
sebagian orang. Hal ini dapat terjadi jika orang yang alergi
terhadap nanas mengkonsumsi nanas dalam jumlah besar. Pepaya mampu
menghasilkan enzim yang sering disebut dengan enzim papain. Pada
umumnya enzim tersebut berada pada getah atau buah yang masih muda.
Getah pepaya (papain) cukup banyak mengandung berbagai macam enzim
yang bersifat proteolotik (pengurai protein). Enzim akan
mengkatalis ikatan peptida atau protein menjadi senyawa-senyawa
yang lebih sederhana seperti asam amino. Pada saat ini kitin dan
kitosan banyak digunakan dalam industri pengolahan proses produksi,
yaitu sebagai bahan penjernih pada produk sari buah. Penelitian ini
bertujuan untuk: 1) mengetahui pengaruh pemakaian ekstraksi enzim
papain dari getah buah pepaya pada proses deproteinasi, 2)
mengetahui pengaruh enzim papain dari getah buah pepaya dalam
ekstraksi kitin pada pembuatan kitin-kitosan dan 3) mengetahui
pengaruh penambahan kitosan sebagai bahan penjernih pada sari buah
sirsak. Penelitian ini dilakukan di Laboraturium Teknologi Hasil
Pertanian Fakultas Pertanian Universitas Muhammadiyah Malang pada
bulan April 2009 hingga selesai. Metode yang digunakan dalam
penelitian ini ialah Rancangan Acak Lengkap (RAL) yang terdiri dari
2 tahap. Tahap I, perlakuan penambahan enzim papain dengan 4 level
( Po: (tanpa enzim papain), P1: enzim papain 1%, P2: enzim papain
3% dan P3: enzim papain 5%) dan tahap II perlakuan penambahan
kitosan pada sari buah sirsak dengan 3 level (K0: tanpa kitosan,
K1: kitosan kontrol dan K2: kitosan papain 5%), masing-masing
dilakukan 3 kali ulangan. Tahap I kombinasi perlakuan terbaik
dihasilkan dari kitosan perlakuan papain 5% menghasilkan rendemen
9,22%; kadar air 10,48%; kadar protein 0,67%; kadar abu kitosan
yaitu 1,19%. Untuk pemakaian kitosan sebagai bahan penjernih pada
sari buah sirsak menunjukkan bahwa penambahan kitosan dapat
digunakan sebagai bahan penjernih, ditandai dengan uji pH, TPT,
Lightness (intensitas warna) yang menunjukkan hasil berbeda nyata
dengan sari buah yang tidak mengalami penambahan kitosan.
Diterbitkan di: 24 Oktober, 2010 Sumber:
http://id.shvoong.com/exact-sciences/bioengineering-and-biotechnology/2066048ekstraksi-enzim-papain-getah-buah/#ixzz1KuO4uQi8
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis
bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.[1][2] Molekul awal yang
disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung
pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses
biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh
hormon sebagai promoter. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan
molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui
suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi
kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih
lama. Sebagai contoh:X + C XC (1) Y + XC XYC (2) XYC CZ (3) CZ C +
Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada
reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis
enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi
kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang
bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim -amilase hanya dapat
digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa. Kerja enzim
dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,
keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah
protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan
keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak
dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor
adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator
adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun
adalah inihibitor enzim.
Daftar isi[sembunyikan]
1 Etimologi dan Sejarah 2 Konvensi penamaan 3 Struktur dan
mekanisme o 3.1 Kespesifikan 3.1.1 Model "kunci dan gembok" 3.1.2
Model ketepatan induksi o 3.2 Mekanisme 3.2.1 Stabilisasi keadaan
transisi 3.2.2 Dinamika dan fungsi o 3.3 Modulasi alosterik 4
Kofaktor dan koenzim o 4.1 Kofaktor o 4.2 Koenzim 5 Termodinamika 6
Kinetika 7 Inhibisi 8 Fungsi biologis 9 Kontrol aktivitas 10
Keterlibatan dalam penyakit 11 Referensi 12 Lihat pula
[sunting] Etimologi dan Sejarah
Eduard Buchner
Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam
enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak
dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi
sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi
terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi
pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian. Pada akhir
tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh
sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak
tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal
ini terjadi belum diidentifikasi.[4] Pada abad ke-19, ketika
mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur
menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong
vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia
menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang
berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya
kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5] Pada tahun 1878, ahli
fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama kali menggunakan
istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti
"dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata
"enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti
pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas
kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897,
Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi
untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi
yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak
terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi
sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7] Pada tahun 1907, ia menerima
penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan
penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek
Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama
sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim
tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai
laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA
polimerase yang menghasilkan polimer DNA). Penemuan bahwa enzim
dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada
sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan
bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa
ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah
bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner
berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia
merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni
dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930),
tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan
Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[8] Penemuan bahwa enzim dapat
dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan
melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan
pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan
telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri.
Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai
oleh
David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9]
Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya
bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim
bekerja pada tingkat atom.
[sunting] Konvensi penamaanNama enzim sering kali diturunkan
dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan
akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase
(mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA
polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular
Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang
disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit
nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor
pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan
berikut:
EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2
Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis
hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan
kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase:
mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase:
menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen
Tata nama secara lengkap dapat dilihat di
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ (Bahasa Inggris).
[sunting] Struktur dan mekanismeLihat pula: Katalisis enzim
Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola
abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.
Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar
dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat
tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam
lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan
yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai
RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur
tiga dimensinya (struktur kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim
menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya
dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13]
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi
hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 34 asam amino) yang
secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang
mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan
kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim
juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan
untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk
molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun
tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat
meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia
berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Sama seperti
protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang
melipat. Tiaptiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan
dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal
kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks
protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka
dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun
denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi
dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
[sunting] KespesifikanEnzim biasanya sangat spesifik terhadap
reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat
dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik
hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap
kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat
stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang
sangat tinggi.[15] Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan
kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian
genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan
ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada
langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada
langkah kedua.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan
dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase
mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA
polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20]
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan
sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada
berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa
kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap
evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]
[sunting] Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik.
Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan
baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling
memenuhi.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan
Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia
gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai
oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model
ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
[sunting] Model ketepatan induksi
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model
kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang
fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya
sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya,
substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi
rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan
mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada
beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah
sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus
berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang
mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.[25]
[sunting] MekanismeEnzim dapat bekerja dengan beberapa cara,
yang kesemuaannya menurunkan G:[26]
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan
yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah
bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia
terikat dengan enzim.) Menurunkan energi keadaan transisi tanpa
mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang
memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan
substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat
antara.
Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat
bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek
entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan
kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]
[sunting] Stabilisasi keadaan transisi Pemahaman asal usul
penurunan G memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat
menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan
dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang
paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah
menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang
relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan
transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada
reaksi tanpa katalis di air. [sunting] Dinamika dan fungsi Dinamika
internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim
tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan
bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal,
sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein.
Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar
dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan
residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi
terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan
protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat
maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih
penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun
gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan
substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu
mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[37]
Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman
efek alosterik dan pengembangan obat baru.
[sunting] Modulasi alosterikEnzim alosterik mengubah strukturnya
sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara
langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung,
ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein
atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik,
sehingga memengaruhi aktivitas katalitiknya.
[sunting] Kofaktor dan koenzimArtikel utama untuk bagian ini
adalah: Kofaktor dan Koenzim
[sunting] KofaktorBeberapa enzim tidak memerlukan komponen
tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa
memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk
berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa
zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya
flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang
mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri
dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Enzim yang memerlukan
kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya
disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta
dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan
kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat
dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat
secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat
dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk
merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,
seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks
lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar
menjadi aktif. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah
karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian
dari tapak aktifnya.[39]
[sunting] Koenzim
Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim
lainnya.[38][40][41] Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan
adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida
(H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh
koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh
asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh Sadenosilmetionina.
Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah
vitamin. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi
enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang
khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700
enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42] Regenerasi serta
pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan
S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
[sunting] Termodinamika
Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan
energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan
kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan
transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.
Artikel utama untuk bagian ini adalah: Energi aktivasi,
Kesetimbangan termodinamik, dan Kesetimbangan kimia
Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan
reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama
dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik
berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping
yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang
berbeda. Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih
reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat
digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara
termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan
reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi. Enzim mengatalisasi
reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah
kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi
saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengatalisasi reaksinya ke
dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.(dalam jaringan tubuh;
konsentrasi CO2 yang tinggi) (pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang
rendah)
Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat
memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat
eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi
demikian, enzim akan hanya mengatalisasi reaksi yang diijinkan
secara termodinamik.
[sunting] KinetikaArtikel utama untuk bagian ini adalah:
Kinetika enzim
Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim
(E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat
dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam
analisa kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902,
Victor Henri[43] mengajukan suatu teori kinetika enzim yang
kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena
perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum
dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH
logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada
tahun 1909[44], kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid
bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora
Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan
Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika
Henri-Michaelis-Menten (kadangkadang juga hanya disebut kinetika
Michaelis-Menten).[45] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan
lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan
persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara
meluas sampai sekarang .[46] Salah satu kontribusi utama Henri pada
kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan.
Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible,
membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang
disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi
reaksi kimia dan melepaskan produk.
Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi
antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v).
Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan
reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase
akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat
menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses
ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik.[47] Laju reaksi bergantung
pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisikondisi yang
menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi,
konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi
atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan
peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan
aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi
enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju
pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini
ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi
karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin
banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrate-enzim ES.
Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan
berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama
dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu
konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk
mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini
diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan
konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk
mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai
Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan
seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya
yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul
substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik.
Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut
sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan
semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan
kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk
membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim
yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan
maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108
sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim
dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan
produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan
oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara
katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim
yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase,
asetilkolinesterase, katalase, fumarase, -laktamase, dan
superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada
hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas
dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun,
banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari
kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler
(macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk,
dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.[48] Pada
situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat
diterapkan.[49][50][51][52] Beberapa enzim beroperasi dengan
kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya
sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk
menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat
katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi
substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya
menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun
penjelasan ini masih kontroversial.[53][54] Penerowongan kuantum
untuk proton telah terpantau pada triptamina.[55]
[sunting] Inhibisi
Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel,
menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat
juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor
berkompetisi satu sama lainnya.
Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh W.W.
Cleland.[56] Artikel utama untuk bagian ini adalah: Inhibitor
enzim
Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis
inhibitor enzim.Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi
untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif
memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim.
Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk
enzim dihidrofolat reduktase. Kemiripan antara struktur asam folat
dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah.
Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada
tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah
konformasi enzim, sehingga menghalangi
pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal
reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang
lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga
meningkatkan Km.Inhibisi tak kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan
dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks
EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini
sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim
multimerik.Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang
sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS
tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan
peningkatan konsentrasi substrat, Vmax reaksi berubah. Namun,
karena substrat masih dapat mengikat enzim, Km tetaplah
sama.Inhibisi campuran
Inhibisis jenis ini mirip dengan inhibisi non-kompetitif,
kecuali kompleks EIS memiliki aktivitas enzimatik residual. Pada
banyak organisme, inhibitor dapat merupakan bagian dari mekanisme
umpan balik. Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk
tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal
ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk
umpan balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk
regulasi seperti ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak
ikat alosterik. Kurva substrat/kelajuan enzim ini tidak berbentuk
hiperbola melainkan berbentuk S.
Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat
(kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu,
metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan
folat.
Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk
dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor
seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk
mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African
trypanosomiasis.[57] Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara
yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan
enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang
bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam
amino.Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering
digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan
sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2
yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga
ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula
inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida
yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan
tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan
memblok pernafasan sel.[58]
[sunting] Fungsi biologisEnzim mempunyai berbagai fungsi
bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam
transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase
dan fosfatase.[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan
pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk
menghasilkan kontraksi otot.[60] ATPase lainnya dalam membran sel
umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim
juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang
menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.[61] Virus juga mengandung
enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan
transkriptase balik. Salah satu fungsi penting enzim adalah pada
sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah
molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang
kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai
contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan
menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa,
yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat
diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang
berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut
hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel
dinding selulosa tanaman.[62] Beberapa enzim dapat bekerja bersama
dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam
lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya
sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian
dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim
dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan. Enzim
menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan
metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan
melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan
cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan
metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa
enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan
ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak.
Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat.
Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan,
namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat,
sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk
utama. Oleh
karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel
bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel
tersebut.
[sunting] Kontrol aktivitasTerdapat lima cara utama aktivitas
enzim dikontrol dalam sel.1. Produksi enzim (transkripsi dan
translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung
pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulase gen
ini disebut induksi dan inhibisi enzim. Sebagai contohnya, bakteri
dapat menjadi resistan terhadap antibiotik seperti penisilin karena
enzim yang disebut beta-laktamase menginduksi hidrolisis cincin
beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam hati yang
disebut sitokrom P450 oksidase yang penting dalam metabolisme obat.
Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan interaksi obat.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang
berbeda-beda yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda.
Sebagai contoh, asam lemak disintesis oleh sekelompok enzim dalam
sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat golgi, dan digunakan oleh
sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam mitokondria
melalui -oksidasi.[63] Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan
aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkali
merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan
metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir
lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini
disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh
konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat
secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit
tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat
dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir
yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga
homeostasis organisme hidup. 3. Enzim dapat diregulasi melalui
modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi fosforilasi,
miristoilasi, dan glikosilasi. Contohnya, sebagai respon terhadap
insulin, fosforilasi banyak enzim termasuk glikogen sintase
membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi glikogen dan
mengijinkan sel merespon terhadap perubahan kadar gula dalam
darah.[64] Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah
pembelahan rantai polipeptida. Kimotripsin yang merupakan protease
pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai
kimotripsinogen di pankreas. Ia kemudian ditranspor ke dalam perut
di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas
dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perut. Jenis prekursor tak
aktif ini dikenal sebagai zimogen. 4. Beberapa enzim dapat menjadi
aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda. Contohnya,
hemaglutinin pada virus influenza menjadi aktif dikarenakan kondisi
asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel
inang dan memasuki lisosom.[65]
[sunting] Keterlibatan dalam penyakit
Fenilalanina hidroksilase. Sumber: PDB 1KW0
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk
menjaga homeostasis, malafungsi (mutasi, kelebihan produksi,
kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting
dapat menyebabkan penyakit genetik. Pentingnya enzim ditunjukkan
oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh
hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh
kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi asam amino
tunggal pada enzim fenilalania hidroksilase yang mengatalisis
langkah pertama degradasi fenilalanina mengakibatkan penumpukkan
fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan
keterbelakangan mental jika ia tidak diobati.[66] Contoh lainnya
adalah mutasi silsilah nutfah (germline mutation) pada gen yang
mengkode enzim reparasi DNA. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit
kanker keturunan seperti xeroderma pigmentosum. Kerusakan ada enzim
ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki
mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi
mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada
penderita.
[sunting] Referensi1. ^ Smith AL (Ed) et al. (1997). Oxford
dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford
[Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4. 2. ^
Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999). Biochemistry.
Philadelphia: Saunders College Pub. hlm. 4267. ISBN 0-03-022318-0.
3. ^ de Raumur, RAF (1752). "Observations sur la digestion des
oiseaux". Histoire de l'academie royale des sciences 1752: 266,
461. 4. ^ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five
Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and
Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April
2007
5. ^ Dubos J. (1951). "Louis Pasteur: Free Lance of Science,
Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur
(18221895)chance and the prepared mind". Trends Biotechnol 13 (12):
5115. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136. 6. ^ Nobel
Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org
Accessed 4 April 2007 7. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel
lecture at http://nobelprize.org Accessed 4 April 2007 8. ^ 1946
Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org
Accessed 4 April 2007 9. ^ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC,
Phillips DC, Sarma VR. (1965). "Structure of hen eggwhite lysozyme.
A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution".
Nature 22 (206): 75761. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407. 10. ^
Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G,
Whitman CP (1992). "4Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed
of 62 amino acid residues per monomer". J. Biol. Chem. 267 (25):
1771621. PMID 1339435. 11. ^ Smith S (01 Dec 1994). "The animal
fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes".
Faseb J. 8 (15): 124859. PMID 8001737.
http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248. 12. ^ Anfinsen C.B.
(1973). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains".
Science 181: 223 30. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID
4124164. 13. ^ Dunaway-Mariano D (November 2008). "Enzyme function
discovery". Structure 16 (11): 1599 600.
doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810. 14. ^ The Catalytic
Site Atlas at The European Bioinformatics Institute Accessed 4
April 2007 15. ^ Jaeger KE, Eggert T. (2004). "Enantioselective
biocatalysis optimized by directed evolution". Curr Opin
Biotechnol. 15 (4): 30513. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID
15358000. 16. ^ Shevelev IV, Hubscher U. (2002). "The 3' 5'
exonucleases". Nat Rev Mol Cell Biol. 3 (5): 36476.
doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770. 17. ^ Tymoczko, John L.; Stryer
Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark (2002).
Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6. 18.
^ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). "Transcript-assisted
transcriptional proofreading". Science. 313: 51820.
doi:10.1126/science.1127422. PMID 16873663. 19. ^ Ibba M, Soll D.
(2000). "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annu Rev Biochem. 69: 61750.
doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471. 20. ^ Rodnina
MV, Wintermeyer W. (2001). "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on
the ribosome: kinetic and structural mechanisms". Annu Rev Biochem.
70: 41535. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413. 21.
^ Firn, Richard. "The Screening Hypothesis - a new explanation of
secondary product diversity and function".
http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm. Diakses pada 11
Oktober 2006. 22. ^ Fischer E. (1894). "Einfluss der Configuration
auf die Wirkung der Enzyme". Ber. Dt. Chem. Ges. 27: 298593.
doi:10.1002/cber.18940270364.
http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer. 23.
^ Koshland D. E. (1958). "Application of a Theory of Enzyme
Specificity to Protein Synthesis". Proc. Natl. Acad. Sci. 44 (2):
98104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMID 16590179. 24. ^ Vasella A,
Davies GJ, Bohm M. (2002). "Glycosidase mechanisms". Curr Opin Chem
Biol. 6 (5): 61929. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID
12413546. 25. ^ Boyer, Rodney (2002) [2002]. "6". Concepts in
Biochemistry (edisi ke-2nd). New York, Chichester, Weinheim,
Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc.. hlm.
1378. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783. 26. ^ Fersht, Alan (1985).
Enzyme structure and mechanism. San Francisco: W.H. Freeman. hlm.
50 2. ISBN 0-7167-1615-1.
27. ^ Jencks, William P. (1987). Catalysis in chemistry and
enzymology. Mineola, N.Y: Dover. ISBN 0486-65460-5. 28. ^ Villa J,
Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A (2000). "How
important are entropic contributions to enzyme catalysis?". Proc.
Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (22): 11899904.
doi:10.1073/pnas.97.22.11899. PMID 11050223. 29. ^ Warshel A,
Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH (2006). "Electrostatic
basis for enzyme catalysis". Chem. Rev. 106 (8): 321035.
doi:10.1021/cr0503106. PMID 16895325. 30. ^ Eisenmesser EZ, Bosco
DA, Akke M, Kern D (February 2002). "Enzyme dynamics during
catalysis". Science 295 (5559): 15203. doi:10.1126/science.1066176.
PMID 11859194. 31. ^ Agarwal PK (November 2005). "Role of protein
dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem.
Soc. 127 (43): 1524856. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667. 32. ^
Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, et al (November 2005).
"Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Nature 438
(7064): 11721. doi:10.1038/nature04105. PMID 16267559. 33. ^ Yang
LW, Bahar I (5 June 2005). "Coupling between catalytic site and
collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of
enzymes". Structure 13: 893904. doi:10.1016/j.str.2005.03.015. PMID
15939021.
http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X.
34. ^ Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ,
Hammes-Schiffer S. (5 March 2002). "Network of coupled promoting
motions in enzyme catalysis". Proc Natl Acad Sci USA. 99: 2794 9.
doi:10.1073/pnas.052005999. PMID 11867722. 35. ^ Agarwal PK, Geist
A, Gorin A (August 2004). "Protein dynamics and enzymatic
catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans
isomerization activity of cyclophilin A". Biochemistry 43 (33):
1060518. doi:10.1021/bi0495228. PMID 15311922. 36. ^ Tousignant A,
Pelletier JN. (August 2004). "Protein motions promote catalysis".
Chem Biol. 11 (8): 103742. doi:10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID
15324804.
http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_
cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=
613585a6164baa38b4f6536d8da9170a. 37. ^ Olsson MHM, Parson WW,
Warshel A (2006). "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis:
Critical Tests of A Popular Hypothesis". Chem. Rev. 106 (5):
173756. doi:10.1021/cr040427e. 38. ^ a b de Bolster, M.W.G. (1997).
"Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor".
International Union of Pure and Applied Chemistry.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34. Diakses pada
30 Oktober 2007. 39. ^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D,
Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.
(2005). "Structural and kinetic characterization of active-site
histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic
anhydrase II". Biochemistry. 44 (4): 1097115.
doi:10.1021/bi0480279. PMID 15667203. 40. ^ Wagner, Arthur L.
(1975). Vitamins and Coenzymes. Krieger Pub Co. ISBN 0-88275-258-8.
41. ^ de Bolster, M.W.G. (1997). "Glossary of Terms Used in
Bioinorganic Chemistry: Coenzyme". International Union of Pure and
Applied Chemistry.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33. Diakses pada
30 Oktober 2007. 42. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information
System Accessed 4 April 2007 43. ^ Henri, V. (1902). "Theorie
generale de l'action de quelques diastases". Compt. Rend. Hebd.
Acad. Sci. Paris 135: 9169. 44. ^ Srensen,P.L. (1909).
"Enzymstudien {II}. ber die Messung und Bedeutung der
Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen".
Biochem. Z. 21: 131304.
45. ^ Michaelis L., Menten M. (1913). "Die Kinetik der
Invertinwirkung". Biochem. Z. 49: 333369. English translation
Accessed 6 April 2007 46. ^ Briggs G. E., Haldane J. B. S. (1925).
"A note on the kinetics of enzyme action". Biochem. J. 19: 339339.
PMID 16743508.
http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm. 47. ^
Radzicka A, Wolfenden R. (1995). "A proficient enzyme". Science 6
(267): 90931. doi:10.1126/science.7809611. PMID 7809611. 48. ^
Ellis RJ (2001). "Macromolecular crowding: obvious but
underappreciated". Trends Biochem. Sci. 26 (10): 597604.
doi:10.1016/S0968-0004(01)01938-7. PMID 11590012. 49. ^ Kopelman R
(1988). "Fractal Reaction Kinetics". Science 241 (4873): 162026.
doi:10.1126/science.241.4873.1620. PMID 17820893. 50. ^ Savageau MA
(1995). "Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of
fractal kinetics". J. Theor. Biol. 176 (1): 11524.
doi:10.1006/jtbi.1995.0181. PMID 7475096. 51. ^ Schnell S, Turner
TE (2004). "Reaction kinetics in intracellular environments with
macromolecular crowding: simulations and rate laws". Prog. Biophys.
Mol. Biol. 85 (23): 235 60. doi:10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012.
PMID 15142746. 52. ^ Xu F, Ding H (2007). "A new kinetic model for
heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis:
Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects".
Appl. Catal. A: Gen. 317 (1): 7081.
doi:10.1016/j.apcata.2006.10.014. 53. ^ Garcia-Viloca M., Gao J.,
Karplus M., Truhlar D. G. (2004). "How enzymes work: analysis by
modern rate theory and computer simulations". Science 303 (5655):
18695. doi:10.1126/science.1088172. PMID 14716003. 54. ^ Olsson M.
H., Siegbahn P. E., Warshel A. (2004). "Simulations of the large
kinetic isotope effect and the temperature dependence of the
hydrogen atom transfer in lipoxygenase". J. Am. Chem. Soc. 126 (9):
28208. doi:10.1021/ja037233l. PMID 14995199. 55. ^ Masgrau L.,
Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan
K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.
(2006). "Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by
Proton Tunneling". Science 312 (5771): 23741.
doi:10.1126/science.1126002. PMID 16614214. 56. ^ Cleland, W.W.
(1963). "The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or
more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and
Theory". Biochim. Biophys. Acta 67: 17387. 57. ^ Poulin R, Lu L,
Ackermann B, Bey P, Pegg AE. Mechanism of the irreversible
inactivation of mouse ornithine decarboxylase by
alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the
inhibitor and coenzyme binding sites. J Biol Chem. 1992 January
5;267(1):1508. PMID 1730582 58. ^ Yoshikawa S and Caughey WS. (15
May 1990). "Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper
sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding
oxygen reduction". J Biol Chem. 265 (14): 794558. PMID 2159465.
http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945. 59. ^ Hunter T. (1995).
"Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein
phosphorylation and signaling". Cell. 80 (2): 22536.
doi:10.1016/0092-8674(95)90405-0. PMID 7834742. 60. ^ Berg JS,
Powell BC, Cheney RE (01 April 2001). "A millennial myosin census".
Mol. Biol. Cell 12 (4): 78094. PMID 11294886. PMC 32266.
http://www.molbiolcell.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886.
61. ^ Meighen EA (01 March 1991). "Molecular biology of bacterial
bioluminescence". Microbiol. Rev. 55 (1): 12342. PMID 2030669. PMC
372803.
http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669.
62. ^ Mackie RI, White BA (01 Oct 1990). "Recent advances in
rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on
nutrient output". J. Dairy Sci. 73 (10): 297195. PMID 2178174.
http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971. 63. ^ Faergeman NJ,
Knudsen J (April 1997). "Role of long-chain fatty acyl-CoA esters
in the regulation of metabolism and in cell signalling". Biochem.
J. 323 (Pt 1): 112. PMID 9173866. PMC 1218279.
http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm. 64. ^ Doble B.
W., Woodgett J. R. (April 2003). "GSK-3: tricks of the trade for a
multi-tasking kinase". J. Cell. Sci. 116: 117586.
doi:10.1242/jcs.00384. PMID 12615961.
http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175. 65. ^ Carr
C. M., Kim P. S. (April 2003). "A spring-loaded mechanism for the
conformational change of influenza hemagglutinin". Cell 73: 82332.
doi:10.1016/0092-8674(93)90260-W. PMID 8500173. 66. ^
Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease Accessed 4 April 2007
[sunting] Lihat pulaSumber : Suwarno, Panduan Pembelajaran
Biologi Untuk SMA Dan MA,Pusat Perbukuan Depdiknas. Sumber:
http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001126-pengertian-dan-sifatenzim/#ixzz1KuPnH9eM
ASIMILASI - FOTOSINTESIS -ANABOLISMEFotosintesis Pada
hakekatnya, semua kehidupan di atas bumi ini tergantung langsung
dari adanya proses asimilasi CO 2 menjadi senyawa kimia organik
dengan energi yang didapat dari sinar matahari. Dalam proses ini
energi sinar matahari (energi foton) ditangkap dan diubah menjadi
energi kimia dengan proses yang disebut fotosintesis. Proses ini
berlangsung didalam sel pada tumbuhan tinggi, tumbuhan pakis,
lumut, ganggang (ganggang hijau, biru, merah dan coklat) dan
berbagai jasad renik (protozoa golongan euglena, bakteri belerang
ungu, dan bakteri belerang biru). Energi matahari yang ditangkap
pada proses fotosintesis merupakan lebih dari 90% sumber energi
yang dipakai oleh manusia untuk pemanasan, cahaya dan tenaga.
Gambar 2. Penggunaan energi matahari oleh klorofil tanaman
Keseluruhan proses fotosintesis yang melibatkan berbagai macam
enzim dituliskan dengan persamaan reksi:
Dalam bakteri berfotosintesis sebagai pengganti H 2O dipakai zat
pereduksi yang lebih kuat seperti H 2, H 2S, H 2R (R adalh gugus
organik ). Persamaan reaksinya adalah :
Proses fotosintesis pada tumbuhan tinggi dibagi dalam dua tahap.
Pada tahap pertama energi matahari ditangkap oleh pigmen penyerap
cahaya dan diubah menjadi bentuk energi kimia, ATP dan senyawa
reduksi, NADPH. Proses ini disebut reaksi terang. Atom hydrogen
dari molekul H 2O dipakai untuk mereduksi NADP menjadi NADPH, dan O
2 dilepaskan sebagai hasil samping reaksi fotosintesis. Reaksi ini
juga dirangkaikan dengan reaksi endergonik pembentukan ATP dari ADP
+ Pi. Dengan demikian tahap reaksi terang dapat dituliskan dengan
persamaan:
Dalam hal ini pembentukan ATP dari ADP + Pi merupakan suatu
mekanisme penyimpanan energi matahari yang diserap kemudian diubah
menjadi bentuk energi kimia. Proses ini disebut fotofosforilasi.
Tahap kedua disebut tahap reaksi gelap. Dalam hal ini senyawa kimia
berenergi tinggi NADPH dan ATP yang dihasilkan dalam tahap pertama
(reaksi gelap) dipakai untuk proses reaksi reduksi CO 2 menjadi
glukosa dengan persamaan:
1. Tahap Reaksi Terang Cahaya Reaksi terang cahaya dalam proses
pebebasan energi matahari oleh klorofil dimana dilepaskan molekul O
2, terdiri dari dua bagian. Bagian pertama disebut fotosistem I
mempunyai kemampuan penyerapan energi matahari dengan panjang
gelombang di sekitar 700nm dan tidak melibatkan proses pelepasan
O,. bagian kedua yang menyangkut penyerapan energi matahari pada
panjang gelombang di sekitar 680 nm, disebut fotosistem II,
melibatkan proses pembentukan O 2 dan H 2O. Fotosistem I merupakan
suatu partikel yang disusun oleh sekitar 200 molekul klorofil-a, 50
klorofil-b, 50-200 pigmen karotenoid dan satu molekul penerima
energi matahari yang disebut protein P700. Energi matahari (foton)
yang ditangkap oleh pigmen pelengkap dipindahkan melelui
beberapa
molekul pigmen, disebut proses perpindahan eksiton, yang
akhirnya diterima oleh P700. Akibatnya P700 melepaskan elektron
yang berenergi tinggi. Proses penangkapan foton dan perpindahan
eksiton di dalam fotosistem ini berlangsung dengan sangat cepat dan
di pengaruhi oleh suhu. Dengan mekanisme yang sama, proses
penangkapan foton dan pemindahan eksiton terjadi pula pada
fotosistem II yaitu pada panjang gelombang 680. Partikel fotosistem
I dan II terdapat dalam membrane kantong tilakoid secara
terpisah.
2. Pengangkutan Elektron dan Fotofosforilasi Fotosistem I dan II
merupakan komponen penyalur energi dalam rantai pengangkutan
elektron fotosintesis secara kontinyu, dari molekul air sebagai
donor elektron ke NADP 2 sebagai aseptor elektron. Perbedaan antara
pengangkutan elektron dalam fotosintesis dan pengangkutan elektron
pernafasan adalah: 1. Pada yang pertama, elektron mengalir dari
molekol H 2O ke NADP H, sedangkan pada yang kedua arah aliran
elektron adalah dari NADP H ke H 2O 2. Pada yang pertama terdapat
dua system pigmen, fotosistem I dan II yang berperan sebagai
pendorong untuk mengalirkan elektron dengan bantuan energi matahari
dari H 2O ke NADP 2 3. Pada yang pertama dihasilkan O 2 sedangkan
pada yang ke dua memerlukan O 2 Persamaannya ialah kedua rantai
pengangkutan elektron tersebut menghasilkan energi ATP dan
melibatkan sederetan molekul pembawa elektron. Pengangkutan
elektron dalam fotosintesis terdiri dari tiga bagian yaitu bagian
pendek dari H 2O ke fotosistem II, bagian dari fotosistem II ke
fotosistem
I yang dirangkaikan dengan pembentukan ATP dari ADP + Pi, dan
bagian dari fotosistem I ke NADP 2yang menghasilkan NADPH seperti
pada gambar 3.
Gambar 3. Hubungan energi dan pengengkutan elektron dalam
fotosintesis Penyerapan foton oleh molekul pigmen fotosintesis I
menyebabkan tereksitasinya molekul tersebut, menghasilkan eksiton
berenergi tinggi yang kemudian ditangkap oleh molekul P 700.
Akibatnya P 700 melepaskan elektron dan memindahkannya ke molekul
penerima elektron pertama P 430. selanjutnya elektron dialirkan
melalui deretan molekul pembawa elektron sampai ke NADP +
menyebabkan tereduksinya NADP + menjadi NADP+. Dalam proses ini
diperlukan dua elektron untuk mereduksi satu molekul NADP +.
Lepasnya satu elektron dari P700 mengakibatkan berubahnya molekul
ini menjadi bentuk teroksidasinya, P700 + yang kekurangan satu
elektron. Dengan kata lain terjadinya satu lubang elektron pada
P700. Untuk mengisi lubang ini, satu elektron dialirkan melalui
sederetan molekul pembawa elektron, dari molekul P680 dalam
fotosistem II. Dalam hal ini pengaliran elektron hanya terjadi
setelah terlebih dulu terjadi penyinaran terhadap fotosistem II,
yaitu tereksitasinya P680 yang segera melepaskan elektron ke
molekul penerima elektron pertamanya, C550. Ini mengakibatkan
teroksidasinya bentuk P680 +. Kekurangan elektron pada P680 +
dipenuhi dari reaksi oksidasi oksidasi molekul H 2O menjadi O 2.
Proses pengangkutan elektron dari H 2O ke NADP 2 yang didorong
oleh
energi matahari ini disebut pengangkutan non siklik (tak mendaur
dalam elektron fotosintesis). Dalam hal ini satu molekul H 2O
melepaskan dua elektron yang diperlukan untuk mereduksi satu
molekul NADP + menajdi NADPH, dirangkaikan dengan pembentuka ATP
dari ADP + pi, disebut proses fotofosforilasi. Persamaan reaksinya
adalah
Energi pada proses pengangkutan elektron dalam fotosintesis dari
H 2O ke NADP +. Elektron yang telah tereksitasi di fotosistem II
selanjutnya dialirkan ke fotosistem I melalui molekul penerima
elektron; sitokrom 559 (sitokrom b 3= cyt. b 3), plastoquinon (PQ),
sitokrom 553 (sitokrom f = cyt.f), plastosianin(PC) dan molekul
P700di fotosistem I. pengankutan elektron dari PQ ke cyt.f
dirangkaikan dengan pembentukan ATP dari ADP+Pi. Sementara itu
elektron yang telah tereksitasi difotosistem I, dialirkan
berturut-turut ke molekul substrat feredoksin, feredoksin,
feredoksin reduktase, dan akhirnya ke NADP + dimana molekul ini
tereduksi menjadi NADPH. Dalam keadaan tertentu, elektron yang
tereksitasi di fotosistem I tidak dialirkan ke NADP +, tetapi
kembali ke P700 melalui molekul penerima elektron lainnya, sitokrom
564 (cyt.b 6) yang selanjutnya melalui cyt. b3 dialirkan ke P700 di
fotosistem I. mekanisme pengangkutan elektron ini disebut
pengangkutan elektron mendaur dalam fotosintesis, sedangkan
pengangkutan elektron dari H 2O ke NADP + melalui fotosistem I dan
fotosistem II, disebut pengangkutan elektron tak mendaur dalam
fotosintesis. 3. Tahap Reaksi Gelap Cahaya: Daur Calvin Dalam tahap
reaksi gelap cahaya ini, energi yang dihasilkan (NADPH dan ATP)
dalam tahap reaksi terang cahaya selanjutnya dipakai dalam reaksi
sintesis glukosa dari CO 2, untuk kemudian dipakai dalam reaksi
pembentukan senyawa pati, selulosa, dan polisakarida lainnya
sebagai hasil akhir proses fotosintesis dalam tumbuhan. Jalur
metabolisme reaksi pembentukan glukosa dari CO 2 ini merupakan
suatu jalur metabolisme mendaur yang pertama kali diusulkan oleh
M.Calvin, disebut daur Calvin. Dalam tahap reaksi pertamanya 6
molekul CO 2 dari udara bereaksi dengan 6 molekul ribulosa
1,5-difosfat, dikatalis oleh
enzim ribulosa difosfat karboksilase, menghasilkan 2 molekul
3-fosfogliserat melalui pembentukan senyawa antara, 2-karboksi
3-ketoribitol 1,5-difosfat.
Pada tahap reaksi kedua, 12 molekul 3-fosfogliserat diubah
menjadi 12 molekul gliseral dehida 3-fosfat melalui pembentukan
1,3-difosfogliserat, dikatalis oleh enzim fosfogliserat kinase dan
gliseraldehidafosfat dehidrogenase, serta menggunakan 12 ATP dan 12
NADPH.
Tahap reaksi ketiga , 12 gliseraldehida 3-P diubah menjadi 3
molekul fruktosa 6-P dengan melalui pembentukan senyawa dihidroksi
aseton fosfat dan fruktosa 1,6 difosfat.
Gambar 4. Daur Calvin: Jalur mendaur metabolisme penambatan
CO
Reaksi tahap gelap cahaya pada proses fotosintesis. Gambar 4.
diatas menunjukkan ringkasan keseluruhan jalur metabolisme daur
Calvin. Dalam daur ini yang sangat menonjol adalah tahap reaksi
penambatan CO 2, reaksi yang menggunakan energi NADPH dan ATP dan
reaksi yang menghasilkan glukosa sebagai hasil akhir. Dalam reaksi
penambatan CO2, ternyata dibutuhkan tiga molekul ATP dan dua
molekul NADPH untukm mereduksi satu molekul CO 2. Energi matahari
yang ditangkap oleh foto sistem I dan foto sistem II dalam fase
terang cahaya diubah menjadi energi kimia NADPH dan ATP. Kedua
macam energi ini kemudian dipakai untuk menjalankan daur Calvin
dengan mendorong tahap reaksi pembentukan gliseraldehida 3-fosfat
dan ribosa 1,5-difosfat serta pelepasan dlukosa dari daur.