Proteín as (c) The protein keratin, formed by all vertebrates, is the chief structural component of hair, scales, horn, wool, nails, and feathers. (a) The light produced by fireflies is the result of a reaction involving the molecule luciferin and ATP, catalyzed by the enzyme luciferase (b) Erythrocytes contain large amounts of the oxygen- transporting protein hemoglobin. The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or human fingernails.
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Transcript
Proteínas
(c) The protein keratin, formed by all vertebrates, is the chief structural component of hair, scales, horn, wool, nails, and feathers.
(a) The light produced by fireflies is the result of a reaction involving the molecule luciferin and ATP, catalyzed by the enzyme luciferase
(b) Erythrocytes contain large amounts of the oxygen-transporting protein hemoglobin.
The black rhinoceros is nearing extinction in the wild because of the belief prevalent in some parts of the world that a powder derived from its horn has aphrodisiac properties. In reality, the chemical properties of powdered rhinoceros horn are no different from those of powdered bovine hooves or human fingernails.
Composição molecular de uma célula de E. coli
Estrutura geral dos amionoácidos de ocorrência biológica
Grupamento amino
Grupamento carboxilato (ácido carboxílico)
Hidrogênio
Grupamento “R”, ou cadeia lateral
Essa parte é que define as propriedades cada aminoácido de acordo com suas características de estrutura, tamanho, caga elétrica , solubilidade prolina
Exceção:
Os aminoácidos possuem (pelo menos) um carbono quiral
Estéreo isômeros
Ópticamente ativos, isto é mudam o plano de polarização da luz polarizada
(enantiomeros)
glicinaOs aminoácidos utilizados nas proteínas são L-estereoisômeros
Exceção:
Centro quiral
A
B
C
D
A B C D
Classificando os aminoácidos
Uma classificação dos aminoácidos
Outra classificação:
Apolares alifáticosAlanina , valina, leucina e isoleucina tendem a se agrupar no interior das proteínas, estabilizando sua esrutura por meio de interações hidrofóbicas.
Metionina possui um grupamento tioéter apolar (contendo enxofre) na sua cadeia lateral.
Prolina: tem uma cadeia alifática ciclica na sua cadeia lateral. Sua amina secundária (imino) confere rigidez à região do polipeptídeo onde está presente.
Glicina: É o que tem a estrutura mais simples. Embora esteja classificada como apolar, sua cadeia lateral é muito pequena para contribuir com as interações hidrofóbicas
Polares não carregadosSão mais hidrofílicos que os aminoácidos apolares porque contém grupamentos funcionais capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água.
A polaridade as serina e da treonina é devida ao seus grupamentos hidroxila (–OH).
A polaridade da cisteína é devida ao seu grupamentoa sulfidrila (-SH).
Os grupamentos amida conferem polaridade às cadeias laterais da asparagina e da glutamina
Asparagina e glutamina são amidas de outros dois aminoácidos também encontrados em proteínas: aspartato e glutamato
Aspartato Glutamato
Cisteína e CistinaA cisteína é facilmente oxidada para formar um dímero através de uma ligação covalente do tipo dissulfeto . Esse dímero, que se chama cistína, é extremamente apolar .
As ligações dissulfeto tem um papel muito importante na estrutura de muitas proteínas formando ligações covalentes entre diferentes partes de uma molécula de proteína
Os três podem participar de interações hidrofóbicas
O grupamento hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio, é um importante grupamento funcional no sítio catalítico de algumas enzimas.
Tirosina e triptofano são significativamente mais polares do que fenilalanina, devido a hidroxila fenólica da tirosina e ao nitrogênio indólico do triptofano
fenol
indol
Grupamentos R com carga positiva (básicos)
Muito hidrofílicos
Apresentam carga elétrica positiva em pH fisiológico
Lisina contem uma amina primária
Arginina contém um grupamento guanidino
Histidina contém um grupamento imidazolamina
guanidino
imidazol
Grupamentos R com carga negativa (ácidos)
Possuem carga negativa em pH fisiológico.
Os aminoácidos podem se comportar como ácidos e como bases
Doador de H+
Aceptor de H+
Substância anfotérica,ou anfólito, ou anfiprótico
Curva de titulação da glicinaDois patamares de tamponamento, um para cada grupamento ativo do ponto de vista ácido-base: uma amina e uma carboxila.
Em pH extremamente baixo temos a predominância da forma totalmente protonada
Em pH 2.34 ( pH =pKa temos a carboxila semititulada e quantidades equimolares das espécies negativa e neutra.
Em pH 5,97 a carboxila está totalmente titulada, a espécie zwiteriônica é a predominante
Informações obtidas com a curva de titulação:
Dois patamares de tamponamentoValores de pK1 e pK2 Espécies envolvidas e suas cargas elétricas
1+ 0 1-
Curva de titulação do glutamato1+ 0 1- 2-
Quantos patamares? R: três
Quais os valores de pKs?
Quais as espécies (os estados de protonação do glutamato) envolvidas?
Quais as cargas líquidas de cada espécie?
Propriedades químicas e convenções relacionadas aos aminoácidos
Código de três letrasCódigo de três letras
Código uma letraCódigo uma letra
Peso molecularPeso molecular
pK do carboxilatopK do carboxilatopK da
aminapK da amina
pK da cadeialateral
pK da cadeialateral
!!!??
!!!??
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade.
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se insere na bicamada lipídica
É uma escala teórica que procura estimar se das cadeias laterais dos aminoácios vão procurar ambientes aquosos (como o citoplasma) ou lipídicos (como as membranas celulares). Valores negativos indicam hidrofilicidade, enquanto valores positivos indicam hidrofobiciadade.
Pode ser usado para estimar como uma proteína de membrana se insere na bicamada lipídica
Propriedades químicas e convenções relacionadas aos aminoácidos (cont.)pI – Ponto
isoelétricopI – Ponto isoelétrico
Ponto isoelétrico é o valor de pH no qual a soma total das cargas de uma molécula (carga líquida) é igual a zero
Ponto isoelétrico é o valor de pH no qual a soma total das cargas de uma molécula (carga líquida) é igual a zero pI > 7
básicospI > 7básicos
pI < 7ácidospI < 7ácidos
O que é Ponto isoelétrico?O que é Ponto isoelétrico?
Índice de hidrofobicidade
Índice de hidrofobicidade
O que é Índice de hidrofobicidade?O que é Índice de hidrofobicidade?
Frequencia (%)Frequencia (%)
É simplesmente uma estatística que mostra o percentual com que cada aminoácido aparece num universo de 1500 proteínas seqüenciadas
É simplesmente uma estatística que mostra o percentual com que cada aminoácido aparece num universo de 1500 proteínas seqüenciadas
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação peptídica (amarelo) pra formar um dipeptídeo
Essa ligação ocorre com a liberação de uma molécula de água.
Trata-se de uma reação de condensação
Em condições bioquímicas padrão o equilíbrio está favorece a formação de aminoácidos em fez de dipeptídeos.
Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-, pentapeptídeos e assim por diante...
Para deslocar a reação no sentido de polimerização é nescessário ativar o ácido carboxílico.
As proteínas são polímeros lineares de centenas a milhares de aminoácidos
Peptídeos e Proteínas
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Seril-glicil-tyrosil-alanil-leucina
A nomenclatura começa pela ponta amino-terminal, que é escrita à esquerda
Embora a hidrólise das ligações peptídicas seja uma reação exergônica (favorável termodinamicamente) ela ocorre lentamente devido à sua alta energia de ativação. Isso quer dizer que as ligações peptídicas são bem estáveis, apresentam uma meia-vida de sete anos na maioria das condições fisiológicas.
Carboxiterminal
Aminoterminal Ligações peptídicas
Cadeias laterais
Dados moleculares sobre algumas proteínas
Composição de aminoácidos de duas proteínas
Algumas proteínas apresentam outros grupamentos químicos além de
aminácidos
Lipoproteina (ex.)
Lipoproteína de baixa densidade LDL
Função: transporte de lipídeos
Composição:ApoprotéinasEster de colesterolColesterolFosfolipídiosTriacilgliceróis
Glicoproteína (ex.)
Glicoproteínas de superfície celular
Função:Reconhecimento celularProteçãoHidratação
Heme proteína (ex. 1)Hemoglobina
Funções:Transporte de O2
Transporte de CO2
Heme proteína (ex. 2)Citocromos:
Função:Cadeia de transporte de elétrons(respiração celular)
Heme proteína (ex. 3)
Citocromos P450
FunçõesDetoxificaçãoSíntese de hormônios esteróides
OBS:Freqüentemente tem
atividade de hidroxilação
Níveis na estrutura de proteínas
A estrutura primária seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui todas as pontes dissulfeto. Estrutura secndária padroês em hélice, folhas, e alças frequentemente assumidosEstrutura terciária como os blocos (domínios) de estrutura secundária se agrupam para formar monomêrosEstrutura quaternária como os monomêros se agrupam para formar oligomêros
Fatores que participam no enovelamento de uma proteína
Pontes de hidrogênio
Pontes dissufeto
Interações hidrofóbicas
Interações eltroestáticas
As cadeias laterais dos aminoácidos determinam o enovelamento das proteínas