Transcript
MEKANISME KERJA ENZIM
1. PENGERTIAN ENZIM
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Katalisator mempercepat
reaksi kimia. Walaupun katalisator ikut serta dalam reaksi, ia kembali ke keadaan
semula bila reeaksi telah selesai.Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi
yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim
mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.
Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat.Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat
yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi
karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan
mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang
artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi
kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.
Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati
menjadi glukosa.Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi.
Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan
tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini.
Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan
pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam
tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu
yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substra.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa
mengubah kesetimbangan reaksi.
| 07 311 151
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-
lain.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan
organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik). Jika tidak ada enzim, atau aktivitas
enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga
terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/
nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh energi Kimia
yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Dua sifat
penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.
Daya katalitik enzim
Daya katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal sejuta
kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem biologi
sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur. Bahkan reaksi yang sederhana sekalipun
seperti hidrasi CO2 harus dikatalisis oleh enzim karbonat anhidrase.
Karbonat anhidrase
CO2 + H2O ―――――――――→ H2CO3
1. Kespesifikan enzim
Enzim sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya mengkatalisis
satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang sejenis. Dalam reaksi
enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang menyebabkan terbentuknya
hasil sampingan yang tak berguna. Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi
yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk,
muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab
| 07 311 151
terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas,
regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi. Beberapa enzim yang
menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan
pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan
ulang".
Model spesifitas enzim terhadap substrat dan reaksi tertentu
STRUKTUR ENZIM
Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim
yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi
ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain
protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat
merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim.
Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan
holoenzim.Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan
metaloenzim.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi
tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya
Ion logam Enzim
Zn 2+ Alkohol dehidrogenase
Karbonat anhidrasa
Karboksipeptidasa
| 07 311 151
Mg2+
Fe2+ / Fe3+
Cu2+/ Cu+
K+
Na+
Fosfohidrolasa
Fosfotransferasa
Sitokrom
Peroksida
Katalasa
Feredoksin
Tirosina
Sitokrom oksidasa
Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+)
Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+
dan Mg2+)
Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62
asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari
2.500 residu pada asam lemak sintase. Setiap enzim terbentuk dari molekul prptein
sebagai komponen utama penysunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari
molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain.Tidak semua
protein mempunyai fungsi katalitik sehingga tidak dapat digolongkan sebagai enzim,
misalnya protein sitokrom yang membawa elekton pada fotosintesis dan respirasi, dan
juga protein yang terkandung dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan
makanan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.Terdapat pula sejumlah
kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini
dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur
tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya,
prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang
sangat sulit. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi
hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara | 07 311 151
langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan
mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim
juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.
Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali
merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.
Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan
demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.Sama seperti protein-protein
lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam
amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein
tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.
Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan
menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada
jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Disamping komponen proteinnya beberapa enzim juga mengandung senyawa organik
nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil. Senyawa non protein pada enzim
ini disebut gugus protestik. Gugus protestik terikat erat pada molekul protein enzim
dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktifitas katalitik enzim yang bersangkutan.
Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik, tetapi untuk
melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organik lain dan
atau ion logam tertentu. Senyawa organik atau ion logam yang membantu fungsi enzim
disebut sebagai koenzim. Koenzim tidak terikat pada molekul protein penyusun enzim.
Beberapa vitamin disintesis oleh tumbuhan digunakan sebagai bagian dari koenzim
atau gugus protestik, jadi vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi
manusia atau hewan yang mengkonsumsinya juga berperan dalam metabolism
tumbuhan.
KLASIFIKASI ENZIM
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis,
daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
| 07 311 151
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
1. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam
sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di
dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses
kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
2. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar
sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk
dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat
masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan
substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
3. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
1. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan
elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer
oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim
electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan
dehidrogenase.
Enzim- enzim tersebut mengkatalisis reaksi-reaksi sebagai berikut:
1. Oksidase mengkatalisis 2 macam reaksi: O2 + (4e- + 4 H+) 2 H2O
O2 + (2e- + 4 H+) H2O2
2. Oksigenase (transferase oksigen): O2 + 2 substrat 2 substrat-O
3. Hidroksilase : substrat + ½ O2 substrat-O 2 koenzim-H + ½ O2
2 koenzim + H2O
| 07 311 151
4. Dehidrogenase: NaNO3 + (e-+ H+) NaNO2
Na2SO4 + (e-+ H+) H2S
Na2CO3 + (e-+ H+) CH4
1. Hidrogen peroksidase: 2 H2O2 2 H2O + O2
2. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke
molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
4. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
4. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan
dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
| 07 311 151
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.
3. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
6. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya
molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim
asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
7. Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya
enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim
permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat
selektif permiabel dari membran sel.
8. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
1. Enzim konstitutif
| 07 311 151
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,
sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel
hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
2. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.
Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai
beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya
dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta
galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan
laktosa sehingga awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase
adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan.
Selama fase lag tersebut E. coli membentuk enzim beta galaktosidase yang
digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang
dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan
kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan
tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat
yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang
megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang
mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun
ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis
| 07 311 151
pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena
semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi
tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang
masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama
yang lebih pendek.
TEORI KERJA ENZIM
1. Model "kunci dan gembok"
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok koenzim, yang
bersatu dan kemudian disebut holoenzim. (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan
Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara
substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat
dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai
gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-
substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada
konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan
induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi
substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan
struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak
bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil | 07 311 151
Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki
bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci
dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam
menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah
dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak
diterima.
2. Model ketepatan induksi
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok:
oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus
berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya,
substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam
amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan
fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga
berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah
bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan
muatan enzim ditentukan.
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.
FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.
| 07 311 151
1. Suhu
Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau
terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak
aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami
denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda.
Pada tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 250C
2. pH (Tingkat Keasaman)
Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-
nya. Pada pH rendah atau tingi, enzim akan mengalami denaturasi. Pada pH rendah
atau tinggi, enzim maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik dengan
akibat perubahan aktivitas enzim. Misalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila
enzim tadi bermuatan negatif (Enz-) dan substratnya bermuatan positif (SH+) : Enz- +
SH+ EnzSH. Pada pH rendah Enz- akan bereaksi dengan H+ menjadi enzim yang
tidak bermuatan. Enz- + H+ Enz-H Demikian pula pada pH tinggi, SH+ yang dapat
bereaksi dengan Enz-, maka pada pH yang extrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif
SH+ dan enz akan berkurang, karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang.
| 07 311 151
3. Penghambat kerja enzim (Inhibitor)
Inhibisi aktifitas enzim adalah penurunan kecepatan suatu reaksi enzimatik yang dalam
makhluk hidup penting pada proses metabolisme. Pada keadaan tertentu suatu reaksi
enzimatik dapat membentuk dua atu lebih produk dan hambatan tersebut dapat
ditunjukan hanya pada suatu produk, sedangkan pembentukan produk yang lain tidak
dipengarihi atau malah di tingkatkan. Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat
kerja enzim. Berdasarkan tempat kerjanya, inhibitor terbagi atas :
1. Reaksi inhibitor dengan apoenzim
1. Reaksi inhibitor dengan substrat
2. Reaksi inhibitor dengan substrat
3. Reaksi inhibitor dengan koenzim
4. Reaksi inhibitor dengan kofaktor
5. Reaksi inhibitor dengan bentuk kompleks enzim
Kinetika hambatan enzim, ada 3 macam yaitu :
1. Inhibisi kompetitif
Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk
mendapatkan tempat aktif enzim.Pada penghambatan ini zat – zat penghambat
mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik
substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan
sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim ,
| 07 311 151
maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.Perlu diketahui
bahwa inhibitor tidak mengalami perubahan kimia oleh enzim, seperti substrat.
Menurut Michaelis Menten dari reaksi tersebut dapat dikemukakan Ki = konstanta
inhibitor.
2. Inhibisi nonkompetitif
Inhibisi non kompetitif adalah hambatan dimana inhibitor bereaksi dengan suatu
tempat diluar tempat aktif, sehingga kombinasi substrat dengan enzim tidak
dihalangi tetapi pemecahan kompleks enzim substrat di cegah. Dalam hal ini tingkat
inhibisi tidak akan bergantung pada substrat tetapi pada konsentrasi inhibitor dan
konstantadisosiasi inhibitor.
3. Inhibisi uncompetitive
| 07 311 151
Inhibisi tidak menghalangi pembentukan compels enzim substrat, tetapi
menghalangi reaksi selanjutnya jadi menghalangi pembentukan produk. Pada
inhibisi uncompetitive, inhibitor hanya dapat bereaksi setelah terjadi kompeleks
enzim substrat. Pada inhibitor tidak kompetitif penghambat tidak bisa mengikat pada
enzim yang bebas, tetapi hanya untuk ES-COMPLEX. EIS-COMPLEX begitu
dibentuk enzymatically non-aktif. Inhibitor jenis ini adalah jarang, tetapi dapat terjadi
pada enzim multimeric.
4. Penghambat umpan balik (feed back inhibitor)
Penghambatan umpan balik disebabkan oleh hasil akhir suatu rangkaian reaksi
enzimatik yang menghambat aktifitas enzim pada reaksi pertama.
Hasil akhir reaksi juga mempengaruhi pembentukan enzim, yang dapat digambarkan
sebagai berikut: Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D X
Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a.
Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai suatu mekanisme yang cepat dan
sensitive untuk menghindari sintetis yang berlabihan daria suatu produk akhir, karena
hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produkakhir tersebutmulai
| 07 311 151
terakumulasi karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel, kemudian jika senyawa
produk akhir ini telah berkurang maka hambatan oleh produk akhir ini juga akan hilang
dan enzim dapat aktif kembali. Contoh yang dikenal untuk hambatan umpan balik
dalah pada sel tumbuhan untuk sintesis nukleutidauridin monofosfat (UMP) dimulai dari
asam aspartat dan karbamil fosfat. Lintasan ini membutuhkan 5 tahap reaksi yang
melibatkan enzim, tetapi hanya enzim pertama yakni aspartat transkarbamilase yang
sensitive terhadap kendali umpan balik UMP.
5. Penghambat repressor
Represor adalah hasil akhir suatu rangkaian reaksi enzimatik yang dapat
mempengaruhi atau mengatur pembentukan enzim-enzim pada reaksi
sebelumnya.Gambaran skematik reaksinya adalah sebagai berikut:
X Enzim a Enzim b Enzim c Enzim d
A B C D X
Keterangan: A,B,C,D: substrat enzim a,b,c,d.
X: hasil akhir reaksi enzimatik yang menghambat sintesis enzim a,b,c,d.
6. Penghambat alosterik
Penghambat alosterik adalah penghambat yang dapat mempengaruhi enzim alosterik.
Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif
yang menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada
senyawa yang dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat maka enzim
menjadi tidak aktif, senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat
alosterik.Struktur senyawa penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat.
Pengikatan penghambat alosterik pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif,
sehingga substrat tidak dapat dikatalisis dan tidak menghasilkan produk. Apabila enzim
menangkap substrat maka penghambat tidak dapat terikat pada enzim, sehingga
enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
| 07 311 151
Enzim alosterik mempunyai berat molekul lebih besar dan lebih kompleks dari pada
enzim biasa demkian pula untuk mengisolasinya pun sukar. Beberapa enzim alosterik
tidak stabil pada suhu 00C, tetapi stabil pada suhu kamar atau temperature tubuh.
Pada enzim tertentu yang terdiri dari satu polipeptida maka kemungkinan tempat
alosteriknya dapat mengikat baikefektor positif maupun efektor negative. Kedua efektor
tersebut berkompetisi memperebutkan tempat alosterik yang sama atau dapat pula
terikatpada tempat yang terpisah.
7. Aktifator
Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.
Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase. Enzim yang belum
aktif disebut pre-enzim atau zymogen (simogen). Kofaktor dapat berbentuk ion-ion dari
unsur H, Fe, Cu, Mg2+, Mo, Zn, Co, atau berupa koenzim, vitamin, dan enzim lain.
8. Konsentrasi enzim dan substrat
Katalisis hanya terjadi jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Semakin
tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.Jika sudah mencapai
titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.
Untuk suatu konsentrasi enzim, tingkat reaksi meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi substrat sampai satu titik, yang di atas lebih lanjut dalam meningkatkan
konsentrasi substrat tidak menghasilkan perubahan signifikan dalam menilai reaksi. | 07 311 151
Hal ini disebabkan karena situs yang aktif dari enzim molekul pada suatu waktu yang
hampir jenuh dengan substrat. Enzim / substrat kompleks harus memisahkan sebelum
aktif situs gratis untuk mengakomodasi lebih substrat. Asalkan substrat konsentrasi
yang tinggi dan suhu dan pH dijaga konstan, tingkat reaksi yang proporsional terhadap
konsentrasi enzim.
PERAN ENZIM DALAM METABOLISME TUMBUHAN
Sel-sel yang hidup perannya identik dengan pabrik-pabrik kimia yang tergantung pada
ketersediaan energy dan harus mematuhi hokum-hukum kimia. Secara kolektif,reaksi-
reaksi kimia yang memungkinkan adanya kehidupan disebut metabolisme. Beribu-ribu
reaksi tersebut berlangsung didalam sel secara terus menerus. Dengan reaksi-reaksi
tersebut banyak senyawa organik yang disintesis oleh tumbuhan.Ratusan jenis senyawa
dibentuk sebagai bahan penyusun struktur organela atau bagian-bagian dari sel lainnya.
Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk
melindungi tumbuhan dari serangan serangga, bakteri, jamur, dan jenis pathogen
lainnya.Tumbuhan juga menghasilkan vitamin untuk kepentingan tumbuhan itu sendiri dan
hormone-hormon yang merupakan sarana bagi tuimbuhan untuk berkomunikasi antara
organnyadalam mengendalikan dan mengorganisasikan pertumbuhan dan
perkembangannya.
Beberapa rangkaian reaksi menghasilkan senyawa dengan molekul yang lebih besar
seperti pati, selulosa, protein, lemak, dan asam lemak. Pembentukan senyawa yang lebih
| 07 311 151
besar dari molekul-molukul yang lebih kecil disebut anabolisme. Reaksi anabolisme
membutuhkan energy, sebaliknya katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan
molekul yang lebih kecil. Reaksi katabolisme menghasilkan energi, contohnya respirasi.
Baik anabolisme maupun katabolime berlangsung secara sistematis dan teratur
membentuk lintasan metabolik. Sel dapat mengatur lintasan metabolic yang
dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan.
Katalisator tersebut yang kemudian dikenal dengan enzim. Hampir semua reaksi biokimia
berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Ion-ion dan
senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat
berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi, tetapi enzim merupakan katalisator yang
lebih kuat. Enzim ummnya mempercepat laju reaksi antara 108 sampai 1020 kali.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat
berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim juga
tanggap terhadap perubahan kondisi lingkungan sehingga perubahan dapat dilakukan
oleh tumbuhan sesuai dengan perubahan unsure lingkungan.
MEKANISME KERJA ENZIM
Pada umumnya terdapat 2 mekanisme kerja enzim yang memepngaruhi reaksi katalisis :
9. Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang bereaksi saling bertemu
dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi sebab enzim mempunyai
suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan mempunyai kemampuan mengikatnya
walaupun bersifat sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzim tidak
seenaknya melainkan substrat terikat dengan enzim sedemikian rupa sehingga setiap
substrat terorientasi secara tepat untuk terjadi reaksi.
10. Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan non kovalen) antara
substrat dengan enzim menimbulkan penyabaran elektron dalam molekul substrat,
| 07 311 151
sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para ahli biokimia
menamakan keadaan dimana terjadi renggangan ikatan molekul substrat setelah
berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.
Dapat disimpulkan bahwa enzim mempercepat laju reaksi agar kesetimbangan reaksi
tercapai tetapi tidak mempengaruhi konstatnta keseimbangan.
Prinsip umum
Pembicaraan tentang mekanisme yang digunakan untuk mempercepat kecepatan reaksi
melalui 3 contoh yang akan diberikan : katalis asam dan basa pada umumnya, katalis
oleh ion-ion logam, dan katalis oleh enzim yang mengandung piridoksal fosfat.
1. Katalisis asam-basa umum
Reaksi yang kecepatanya berubah-ubah akibat perubahan konsentrasi ion hidrogen
atau konsentrasi ion hidronium dalam larutan, tetapi tidak tergantung pada konsentrasi
asam atau basa lainya yang terdapat dalam larutan, dikatakan dapat mengalami
katalisis asam spesifik atau katalisis basa spesifik. Reaksi yang kecepatanya
tergantung pada semua asam dan basa yang terdapat dalam larutan dikatakan dapat
menglami katalisis asam umum (general acid) atau katalisis basa umum (general
base). Mutarotasi glukosa adalah salah satu rekasi yang tunduk pada katalisis asam-
basa umum.
2. Peranan ion logam
Ion logam melaksanakan peranan katalisi dan struktural yang penting pada protein.
Sebenarnya, lebih dari seperempat dari semua enzim yang dikenal mengandung ion
logam yang berikatan erat atau memerlukan ion logam untuk beraktivitasnya. Fungsi
ion logam ini diselidiki dengan cara fisika, lebih-lebihdengan kristalografi sinar-X,
nuclearmagnetic (ESR). Keterangan ini digabungkan dengan pengetahuan
pembentukan dan kerusakan kompleks logam dan reaksi dalam lingkaran koordinasi
| 07 311 151
ion logam untuk memberi pengertian tentang peranan ion logam pada reksi yang
dikatalisi oleh enzim.
3. Peranan ion logam pada katalisis
Ion logam dapat berpartisipasi dalam salah satu dari 4 mekanisme yang dipakai enzim
untuk mempercepat kecepatan reaksi kimia :
1. katalisis asam-asam umum,
2. katalisis kovalen,
3. Mendekatkan pereaksi, dan
4. Mengadakan tekanan pada enzim atau substrat.
Ion logam, seperti proton, adalah asam Lewis atau elektrotil dan oleh karena itu dapat
menerima bagian alam pasangan elektron yang membentuk ikatan sigma. Ion logam
juga dapat dianggap “super acids” karena mereka terdapat pada larutan yang netral,
sering mempunyai muatan posotif yang lebih besar dari pada satu, dan dapat
membentuk ikatan pi. Selain (dan tidak sperti proton) itu, logam dapat berperan
sebagai cetakan 3-dimensi untuk orientasi dan ikatan gugus basa yang terdapat pada
enzim atau substrat. Ion logam juga dapat menerima elektron melalui ikatan sigma
atau pi untuk mengaktifkan elektrofil atau nukleofil (katalis asam-basa umum).
Denagan memberikan elektron, logam dapat mengaktifkan nukleofil atau berperan
sebagai nukleofil itu sendiri. Lingkaran koordinasi logam dapat mempersatukan enzim
dan substrat (pendekatan) atau membentuk distorasi yang menghasilakan chelate
pada enzim atau substrat (tekanan0. suatu ion logam uga dapat “menyelubungi’
nukleofil dan karena itu mencegah reaksi sampingan yang sebaliknya mungkin timbul.
Akhirnya, pengaturan stereokimia dicapai oleh kemampuan lingkaran koordinasi logam
untuk beerperan sebagai cetakan 3-dimensi untuk mengikat gugus-gugus reaktif pada
orientsi sterik yang sfesisik.
Mekanisme Aksi Enzim
| 07 311 151
Pada gambar diatas didapat bahwa jika substrat bereaksi untuk menghasilkan produk,
suatu hambatan energy (energi barrier) harus lebih dahulu diatasi. Hambatan ini disebut
sebagai “ energy aktifasi”. Peningkatan suhu menyebabkan bertambahnya jumlah molekul
dengan tingkat energy yang labih tinggi dari energy aktifasi yang dibutuhkan sehingga
labih banyak molekul yang bereaksi, sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat
energy aktifasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak
molekul yang dapat bereaksi.
Konsep kompleks enzim substrat pertama dikemukakan oleh Emil Fisher, seorang ahli
kimia organic pada sekitar tahun 1884. Bagian enzim terdapat menyatu dengan substrat
disebut dengan sisi aktif (active side). Pada sisi aktif enzim ini substrat di rombak menjadi
produk. Jika sisi aktif ini kaku dan spesifik untuk substarat tertentu reaksi balik tidak akan
dapat terjadi karena struktur molekul senyawa produk sudah berbeda dengan senyawa
asalnya tidak “ dikenali “ oleh enzim.
Berebeda dengan konsep sisi aktif yang kaku dari Fisher, Daniel E. Kosland
mengemukakan konsep bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan dengan struktur
substrata tau produk setelah molekul-molekul tersebut mendekati sisi aktif enzim. Dengan
demikian penggabungan antara enzim dengan substrat menjadi lebih pas. Konsep ini
sering dikenal sebagai hipotesis “dirangsang agar pas” (induced fit hypothesis).
Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak
untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim
| 07 311 151
menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi
produk.Sebagai katalis, enzim tidak mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia.
Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis.
Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan
enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang
berbeda.lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau lebih reaksi, sehingga reaksi
yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang
tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali
menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.Enzim mengatalisasi reaksi
maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri,
namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase
mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.
Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen , ionik, hydrogen, atau Van
der Waals. Ikatan kovalen dan ionik sangat penting dikaitkan dengan energy aktifasi untuk
suatu reaksi, tetapi banyaknya ikatan hidrogen dan van der waals mempengaruhi
orientasi struktural dari kompleks enzim substrat. Walaupun ikatan kovalen yang kuat
terbentuk , umumnya ikatan ini diputuskan dengan sangat cepat untuk menghasilkan
produk.
KINETIKA MICHAELIS_MENTEN
Keterangan: E : Enzim, S: Substrat (reaktan), ES: ikatan sementara, P: Hasil reaksi
Sistem enzim-substrat untuk tiap-tiap reaksi enzimatik bersifat khusus. Kestabilan ikatan
enzim-substrat ditentukan oleh konstanta Michaelis (Km). Mekanisme untuk satu substrat
enzim catalyzed reaksi. Dengan enzim (E) yang mengikat substrat (S) dan menghasilkan
suatu produk (P).
| 07 311 151
Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif,
namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion
hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Sørensen
menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering)
pada tahun 1909. kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan
pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi
eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian
dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (kadang-kadang juga hanya
disebut kinetika Michaelis-Menten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih
jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang
diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang . Salah satu
kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua
tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk
kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks
Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk;
Michaelis-Menten berkaitan plot v laju reaksi terhadap konsentrasi substrat [S].
Penentuan konstanta
Lineweaver-Burk pot| 07 311 151
Untuk menentukan kecepatan maksimum yang diperantarai reaksi enzim, serangkaian
percobaan dilakukan dengan berbagai substrat konsentrasi ([S]) dan tingkat awal
pembentukan produk diukur. 'Awal' di sini adalah diartikan bahwa laju reaksi diukur
setelah periode waktu relatif singkat, selama yang membangun kompleks tetapi tetap
konsentrasi substrat sekitar konstan dan semi-asumsi keadaan-tetap akan terus.
pengukuran dapat kemudian akan diplot dalam sebuah Lineweaver-Burk plot,
merencanakan kebalikan dari konsentrasi substrat terhadap kebalikan dari kecepatan
awal
Nilai-nilai konstanta yang dikehendaki K M dan V maks dapat dibaca secara langsung dari
plot. Nilai-nilai yang akurat untuk K M dan V maks hanya dapat ditentukan oleh regresi non-
linier dari data yang Michaelis-Menten. sementara berguna untuk visualisasi seharusnya
tidak pernah menjadi sumber nilai aktual dari enzim konstan karena ketidakpekaan besar
untuk kesalahan yang melekat pada semua plot terbalik. Harus satu dipaksa untuk
memperoleh nilai dari alur terbalik, yang Hanes-Woolf plot adalah yang paling akurat.
KONTROL AKTIVASI ENZIM
Terdapat lima cara utama aktivitas enzim dikontrol dalam sel.
1. Produksi enzim (transkripsi dan translasi gen enzim) dapat ditingkatkan atau
diturunkan bergantung pada respon sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk
regulase gen ini disebut induksi dan inhibisi enzim.
2. Enzim dapat dikompartemenkan, dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda
yang terjadi dalam kompartemen sel yang berbeda. Sebagai contoh, asam lemak
disintesis oleh sekelompok enzim dalam sitosol, retikulum endoplasma, dan aparat
golgi, dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam
mitokondria melalui β-oksidasi.
3. Enzim dapat diregulasi oleh inhibitor dan aktivator. Contohnya, produk akhir lintasan
metabolisme seringkali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan
| 07 311 151
metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme
tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah
produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif
dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada
kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan
menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan.
4. Enzim dapat diregulasi melalui modifikasi pasca-translasional. Ia dapat meliputi
fosforilasi, miristoilasi, dan glikosilasi.
5. Beberapa enzim dapat menjadi aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda
KOFAKTOR DAN KOENZIM
1. Kofaktor
Enzim terdiri dari satu atau lebih rantai polipeptida, disamping itu terdapat pula bagian
yang bukan protein yang penting untuk aktivasi katalitik. Bagian yang bukan protein ini
disebut kofaktor.Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk
mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein
yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat
berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan
heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun
koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi dan ion
metal yang akan memebentuk suatu ikatan koordinasi dengan rantai spesifik pada
tempat aktif dan pada saat yang sama membentuk satu atau lebih ikatan
koordinasi.pula dengan substrat.Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak
terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun
apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).
Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan
kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya
tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat
digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda,
seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang
| 07 311 151
mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.Contoh enzim yang
mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat
sebagai bagian dari tapak aktifnya.
2. Koenzim
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia
atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH,
NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,
metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang
dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan
asam folat adalah vitamin.Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi
enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun
substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan
koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.
Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-
adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
DAFTAR PUSTAKA :
Shahib, nurhalin. 1992. Pemahaman Seluk beluk Biokimia dan Penerapan Enzim. Bandung ;
PT.CITRA ADTYA BAKTI
Lakitan Benyamin.2010.Dasar-dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta : Rajawali Pers
_____. ____. Enzim. http://metabolismelink.freehostia.com/enzim.htm
Angelina F. 2008. Enzim. http://fionaangelina.com/2008/09/14/enzim/hari
_____. 2011. Enzim. http://www.crayonpedia.org/mw/Enzim_12.1
_____. 2011. Enzim. http://wapedia.mobi/id/Enzim?t=5.
Semua di akses 17 april 2011| 07 311 151
| 07 311 151
top related