Amino Acid Metabolism - biotech.mju.ac.th Metabolism-amino... · alanine ที่เกิดขึ้นเปลี่ยนแปลงโดยกระบวนกำร metabolism

Amino Acid Metabolism

อ.ดร.นลิน วงศ์ขัตติยะ

[email protected]

Proteins

Reactions in amino acid catabolism

1. Decarboxylation

2. Deamination

3. Transamination

4. Stickland reaction

1. Decarboxylation

• เอา CO2 ออก ได้ amine • Aspartate

• Glutamate

• Lysine

• Arginine

• Tyrosine

• Alanine

• Cysteine

• Tryptophan

• Phenylalanine

2. Deamination

• เอาไนโตรเจนออก • 2.1 Oxidative deamination

– 2.1.1 Glutamate dehydrogenase

– 2.1.2 Alanine dehydrogenase

– 2.1.3 Amino acid oxidase

• 2.2 Non-oxidative deamination – 2.2.1 Aspartic acid deaminase (aspartase)

– 2.2.2 Serine deaminase (serine dehydratase)

– 2.2.3 Threonine deaminase (threonine dehydratase)

– 2.2.4 Hydrogenase

– 2.2.5 Cysteine desulfhedrase

2.1 Oxidative deamination

• เป็นปฏิกิริยาที่มีเอนไซม์ dehydrogenase และ amino acid oxidase เป็นตัวเร่ง

• ให้กรดอะมิโนเปลี่ยนเป็น keto acid กบัแอมโมเนีย

2.1.1 Glutamate dehydrogenase แบคทีเรียสว่นใหญ่ เช่น Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Micrococcus aerogenase และ Clostridium sp. มีเอนไซม์ glutamate dehydrogenase 2 ชนิด - ชนิดแรกมี NAD+ เป็น coenzyme ท ำหน้ำที่เกี่ยวข้องกับกระบวนกำร catabolism ของ glutamate โดยเป็นตัวเร่งให้ glutamate เปลี่ยนเป็น -ketoglutarate กับแอมโมเนยี โดย -ketoglutarate เป็น keto acid ที่แบคทีเรีย ส่วนใหญ่น ำไปใช้ในกำรสังเครำะห์กรดอะมิโนที่ต้องกำร - ชนิดที่สองมี NADP+ เป็น coenzyme ท ำหน้ำที่เกี่ยวข้องกบักระบวนกำร สังเครำะห์ glutamate ซึ่งเป็น intermediate ที่ส ำคัญในกระบวนกำรเมแทบอลิสมของ แบคทีเรีย

glutamate -ketoglutarate ammonia

2.1.2 Alanine dehydrogenase แบคทีเรียพวก aerobe รูปท่อนบำงชนิด เช่น Bacillus subtilis, B. cereus และ Mycobacterium tuberculosis มีเอนไซม์ alanine dehydrogenase 2 ชนิด - ชนิดแรก เป็นตัวเร่งให้ alanine เปลี่ยนเป็น pyruvate กับ ammonia - ชนิดที่สอง มี NAD+ เป็น coenzyme ท ำหน้ำที่เกี่ยวข้องกบักระบวนกำร สังเครำะห์ alanine ซึ่งเป็น Intermediate ที่ส ำคัญในกระบวนกำร metabolism ของแบคทีเรีย

alanine pyruvate ammonia

2.1.3 Amino acid oxidase แบคทีเรียบำงชนิด เช่น Proteus vulgaris, Proteus morganii, E. coli, Pseudomonas aeruginosa มีเอนไซม์ amino acid oxidase หรือ oxidative deaminase จับอยู่ที่ cell membrane ท ำหน้ำที่เป็นตัวเร่งให้ออกซิเจน oxidize กรด อะมโิน โดยใช ้oxygen 1 อะตอม oxidize กรดอะมิโน 1 โมเลกุล

amino acid keto acid

ตัวอย่ำงของปฏิกิริยำ เช่น alanine oxidase เป็นตัวเร่งให้ออกซิเจน oxidize alanine แล้วได้ pyruvate กับ ammonia

alanine pyruvate

2.2 Nonoxidative deamination เป็นปฏิกิริยำที่มีเอนไซม์ deaminase, hydrogenase และ desulfhydrase เป็นตัวเร่งใหก้รดอะมิโนเกิดกำรเปลี่ยนแปลง 2.2.1 Aspartic acid deaminase หรือ aspartase แบคทีเรียพวก aerobe, anaerobe และ facultative anaerobe บำงชนิดม ีเอนไซม์ aspartase เป็นตัวเร่งให้ aspartate เปลี่ยนไปเป็น fumarate กับ NH3 โดยปฏิกิรยิำ deamination และ desaturation โดยไม่ม ีcofactor เข้ำมำช่วย

aspartate fumarate

2.2.2 Serine deaminase หรือ serine dehydratase แบคทีเรียพวก aerobe, anaerobe และ facultative anaerobe บำงชนิดมี เอนไซม์นี้เป็นตัวเร่งให้ serine เปลี่ยนเป็น pyruvate กับแอมโมเนีย โดยปฏิกิริยำ dehydration และ deamination

2.2.3 Threonine deaminase หรือ threonine dehydratase แบคทีเรียพวก anaerobe และ facultative anaerobe บำงชนิดมีเอนไซม์นี้เป็น ตัวเร่งให้ threonine เปลี่ยนเป็น -ketobutyrate กับแอมโมเนีย โดยปฏิกิริยำ dehydration และ deamination โดย -ketobutyrate ที่เกิดขึ้นเป็น intermediate ที่ส ำคัญส ำหรับกำรสังเครำะห์ isoleucine

serine imino acid pyruvate

threonine imino acid -ketobutyrate

2.2.4 Hydrogenase แบคทีเรียพวก anaerobe และ facultative anaerobe บำงชนิดมีเอนไซม์นี้เป็น ตัวเร่งให้กรดอะมิโนเกิดกำรเปลี่ยนแปลงในสภำวะ anarobe โดยปฏิกิริยำ reductive deamination ซึ่งม ีH2 ท ำหน้ำที่เป็นตัวให้ไฮโดรเจน ผลของปฏิกิริยำได้กรดไขมันชนิด อิ่มตัวกบัแอมโมเนีย เช่น aspartate รับไฮโดรเจนจำก H2 แล้วกลำยเป็น succinate กับแอมโมเนีย

2.2.5 Cysteine desulfhedrase แบคทีเรียพวก aerobe และ facultative anaerobe บำงชนิดมีเอนไซมน์ี้เป็น ตัวเร่งให ้cysteine เปลี่ยนไปเป็น pyruvate, H2S และ แอมโมเนีย โดยครั้งแรกมีกำร ขจัด H2S

aspartate succinate

cystene imino acid pyruvate

3. Transamination : แบคทีเรียหลำยชนิดสำมำรถท ำให้กรดอะมิโนชนิดต่ำง ๆ เกิดปฏิกิริยำนี้ ซึ่ง เป็นปฏิกิริยำที่ขนส่งหมู่อะมิโนจำกกรดอะมิโนชนิดต่ำง ๆ ไปยัง keto acid แล้ว ท ำให้ได้กรดอะมิโนชนิดใหมก่ับ keto acid โดยมีเอนไซม ์aminotransferase หรือ transaminase เป็นตัวเร่งและมี pyridoxal phosphate เป็น coenzyme

Keto acid ที่แบคทีเรียนิยมน ำมำใช้ในกำรรับหมู่อะมิโนชนิดต่ำง ๆ ได้แก่ -ketoglutarate กับ pyruvate หลังจำกนั้นแบคทีเรียท ำให้ glutamate และ alanine ที่เกิดขึ้นเปลี่ยนแปลงโดยกระบวนกำร metabolism ต่อไป alanine + -ketoglutarate pyruvate + glutamate aspartate + -ketoglutarate oxaloacetate + glutamate

glycine + -ketoglutarate glyoxylate + glutamate leucine + -ketoglutarate -ketoisocaproate + glutamate leucine + pyruvate -ketoisocaproate + alanine serine + pyruvate -hydroxypyruvate + alanine

4. Stickland reaction : แบคทีเรียพวก Proteolytic clostridia บำงชนิด เช่น Clostridium acetobutyricum, C. botulinum, C. bifermentans, C. butyricum, C. histolyticum, C. sporogenes และ C. sticklandii สำมำรถท ำให้กรดอะมิโนเกิดกำรเปลี่ยนแปลงโดยปฏิกิริยำนี้ ปฏิกิริยำนี้เกิดขึ้นเนื่องจำกกรดอะมโิน 2 ชนิดเกิด oxidation-reduction reaction โดยกรด อะมิโนชนิดหนึ่งท ำหน้ำที่เป็นตัวให้ H หรือตัวรดีิวซ์ และกรดอะมิโนอีกชนิดหนึ่งท ำหน้ำที่เป็นตัวรับ H หรือตัวออกซิไดส์ แล้วท ำให้เกิดกรดไขมันโมเลกุลสั้น ๆ keto acid และแอมโมเนีย ต่อมำ keto acid ที่เกิดขึ้นถูกเปลี่ยนแปลงต่อไปเป็นกรดไขมันโมเลกุลสั้น ๆ กับ CO2

amino acid amino acid fatty acid keto acid

Mechanism of the Stickland reaction

กรดอะมิโนซึ่งท ำหน้ำที่เป็นตัวรีดิวซ์ได้ดีเป็นกรดอะมโินพวก aliphatic เช่น alanine, leucine, isoleucine, valine, serine, threonine, cystine, methionine, Arginine, ornithine และ citrulline ส่วนกรดอะมโินที่ท ำหน้ำที่เป็นตัวออกซไิดส์ท่ีดี ได้แก่ proline และ glycine

สรุป

1. กระบวนกำร catabolism ของโปรตีนเกิดขึน้ได้ท้ังในสภำวะ aerobe และ anaerobe โดยจุลินทรีย์ท่ีสำมำรถย่อยโปรตีนได้สังเครำะห์เอนไซม์ proteinase ซึ่งเป็น exoenzyme ออกมำย่อย peptide bond ของโปรตีนโมเลกุลภำยนอกเซลล์ให้มีขนำดเล็กลง ต่อมำจึงขนส่งโมเลกุลที่มีขนำดเล็กนี้เข้ำสู่ภำยในเซลล์โดยวิธี active transport หลังจำกนั้นท ำให้โมเลกุลขนำดเลก็ที่ขนส่งเข้ำมำเกิดกระบวนกำร catabolism ต่อไปตรงส่วน cytoplasm ของเซลล์ เพื่อใช้เป็นแหล่งคำร์บอน ไนโตรเจน และพลังงำน 2. ปฏิกิริยำที่เกีย่วข้องกับ catabolism ของกรดอะมโินซึ่งเกิดขึ้นโดยจุลินทรีย์ ได้แก่ - Decarboxylation reaction - Deamination reaction - Transamination reaction - Stickland reaction

1. Decarboxylation reaction เป็นปฏิกิริยำทีม่ีเอนไซม์ decarboxylase เปน็ตัวเร่งให้ขจัด CO2 ออกจำกกรดอะมิโนแล้วได้ amine 2. Deamination reaction เปน็ปฏิกิริยำที่มีเอนไซม์ dehydrogenase, deaminase, hydrogenase และ desulfhydrase เป็นตัวเร่งให้ขจัดไนโตรเจนออกจำกกรดอะมิโนในรูปของแอมโมเนีย 3. Transamination reaction เป็นปฏิกิริยำทีม่ีเอนไซม์ transferase หรือ transaminase เป็นตัวเร่งให้เกิดกำรขนส่งหมู่อะมิโนจำกกรดอะมโินไปยัง keto acid แล้วท ำให้ได้ keto acid กับกรดอะมโินชนิดใหม ่ 4. Stickland reaction เป็นปฏิกิริยำที่เกิดขึ้นเนื่องจำกกรดอะมิโนที่เหมำะสม 2 ชนิด เกิดปฏิกิริยำ oxidation-reduction โดยกรดอะมโินชนิดหนึ่งท ำหน้ำที่เป็นตัวให้ H หรือตัวรีดิวซ์ และกรดอะมิโนอีกชนิดหนึ่งท ำหน้ำที่เป็นตัวรับ H หรือตัวออกซิไดส์ ผลของปฏิกิริยำได้กรดไขมันโมเลกุลสั้นๆ keto acid และแอมโมเนีย ต่อมำ keto acid ท่ีเกิดขึ้นถูกเปลี่ยนแปลงต่อไปเป็นกรดไขมันโมเลกุลสั้นๆกับ CO2

5. ในกระบวนกำร catabolism ของกรดอะมิโน จุลินทรีย์ขจัดไนโตรเจนออกจำกกรดอะมโินแล้วท ำให้โครงสร้ำงที่เหลือเปลี่ยนแปลงไปเป็น monocarboxylic acid หรือ dicarboxylic acid ซึ่งเป็น intermediate ของ EMP pathway, TCA cycle และ glyoxylate cycle หลังจำกนั้นจึงน ำ intermediate ที่เกิดขึ้นไปใช้เป็น precursur ส ำหรับกำรสังเครำะห์สำรซึ่งเป็นส่วนประกอบของเซลล์ หรอืท ำให้ intermediate ที่เกิดขึ้นเปลี่ยนแปลงไปตำม TCA cycle และ glyoxylate cycle ผลจำกกำรเปลี่ยนแปลงได ้ATP และ precursor ส ำหรับกำรสังเครำะหส์ำรซึ่งเป็นส่วนประกอบของเซลล ์ 6. กระบวนกำร catabolism ของกรดอะมิโนแต่ละชนิด เกิดขึ้นได้หลำยวิถีและผลจำกกระบวนกำร catabolism ได้สำรประกอบเคมีหลำยชนดิ ทั้งนี้ขึ้นกับชนิดของแบคทีเรีย 7. สำรประกอบเคมีที่ได้จำกกระบวนกำร catabolism ของกรดอะมิโนบำงชนิดที่จ ำเป็นต่อกำรเจริญของจุลินทรีย์ ได้แก่ acetate, pyruvate, butyrate, valerate, formate, formamide, ornithine, indole, glyoxylate, acetyl coenzyme A, -ketoglutarate, succinate, fumarate, malate, ammonia และ CO2

Amino acid anabolism

อ.ดร.นลิน วงศ์ขัตติยะ

[email protected]

An Overview of Amino Acid

Synthesis

• จะเอาไนโตรเจนมาอยู่ในรูปที่ใช้ได้อย่างไร

• ไนโตรเจนมีอยู่มากมายในอากาศ (N2, N≡N )

• ใครเป็นผู้ท าให้ไนโตรเจนอยู่ในรูปทีใ่ช้ได้

• C มากจาก glycolytic pathway, the pentose

phosphate pathway, or TCA cycle

Anabolism of amino acid กรดอะมิโนที่จุลินทรีย์ต้องกำรเพื่อน ำมำใช้ในกำรสงัเครำะห์โปรตีนม ี20 ชนิดโดยอำจได้รับมำจำกสภำวะแวดล้อมที่เจริญอยู่ หรือสังเครำะห์ขึ้นเอง จำกสำรประกอบซึง่เป็นแหล่งไนโตรเจนและคำร์บอน สำรประกอบซึ่งแบคทีเรียใช้เป็นแหล่งไนโตรเจนได้ดีคือ ammonia ดังนั้นใน กำรสังเครำะห์กรดอะมิโนจุลินทรีย์จึงท ำให้สำรประกอบอนินทรยี์และอินทรีย์ ที่เป็นแหล่งไนโตรเจนเปลี่ยนแปลงเพื่อให้ได้แอมโมเนีย ในกำรสังเครำะหก์รดอะมิโน จุลินทรีย์จะสังเครำะห์ glutamate, aspartate และ serine ก่อน หลังจำกนั้นจึงน ำกรดอะมิโนทั้ง 3 ชนิดนี้ไปใช้เป็นแหล่ง ไนโตรเจนส ำหรับกำรสังเครำะห์กรดอะมิโนชนิดอื่นต่อไป ยกเว้นกำร สังเครำะห์ tryptophane, phenylalanine, tyrosine และ histidine ที่มีวถิีใน กำรสังเครำะห์แบบเฉพำะ

การสังเคราะห์กรดอะมิโน 6 กลุ่ม (family)

Family Amino acid

1. Glutamate หรือ -ketoglutarate glutamate, glutamine, proline, arginine

2. Aspartate aspartate, asparagine, lysine,

methionine, threonine,isoleucine

3. Serine-glycine serine, glycine, cysteine

4. Pyruvate alanine, valine, leucine

5. Aromatic amino acid phenylalanine, tyrosine, tryptophan

6. Histidine histidine

1. Glutamate family

จุลินทรีย์ใช้ -ketoglutarate เป็นแหล่งคำรบ์อน โดยกำรรวมตัวกับแอมโมเนีย โดยมีเอนไซม์ glutamate dehydrogenase เป็นตัวเร่ง และมี NADP+ เป็น coenzyme ผลลัพธ์ได้ glutamate จุลินทรีย์น ำ glutamate ไปใช้สังเครำะห์ glutamine, proline และ arginine

กำรสังเครำะห์ glutamine เกิดโดยจุลินทรีย์ท ำให้ glutamate รวมตัวกับแอมโมเนียโดยมีเอนไซม์ glutamine synthetase เป็นตัวเร่งและมี ATP มำร่วมด้วย ส่วนกำรสังเครำะห์ proline นั้น glutamate จะถูกรีดิวซ์โดย NADPH2 และมี ATP ร่วมด้วยท ำให้ glutamate กลำยเป็น glutamate semialdehyde ซึ่งเปลี่ยนต่อไปเป็น pyrroline-5-carboxylate โดยไม่มีเอนไซม์มำเกี่ยวข้อง แล้วถกูรีดิวซ์โดย NADPH2 แล้วกลำยเป็น proline

กำรสังเครำะห์ arginine จำก glutamate นั้น จะมีปฏิกริิยำเกิดขึ้นท้ังหมด 8 ปฏิกิริยำ ในปฏิกิริยำที่ 5 Escherichia coli, Proteus mirabilis, Serratia marcescens และแบคทีเรียที่อำศัยอยู่ในล ำไส้บำงชนิด ท ำให้ N-acetylornithine เปลี่ยนแปลงโดยปฏิกิริยำ hydrolysis แล้วกลำยเป็น ornithine ในขณะที่ Pseudomonas fluorescens, Micrococcus glutamicus และแบคทีเรียชนิดอื่นๆ ท ำให้เกิดปฏิกิริยำ transacetylation ระหว่ำง N-acetylornithine กับ glutamate แล้วได้ ornithine หลังจำกนั้น ornithine ได้รับหมู่ carbamyl จำก carbamylphosphate แล้วกลำยเป็น citrulline ซึ่งต่อมำถกูเปลี่ยนเป็น arginine พวกเชื้อรำสังเครำะห์ arginine โดยกำรท ำให้ glutamate กลำยเป็น glutamate semialdehyde ต่อมำจึงรวมตัวกับ glutamate อีก 1 โมเลกุลแล้วได้ ornithine กับ -ketoglutarate หลังจำกนั้น ornithine ถูกเปลี่ยนแปลงไปเป็น arginine โดยมีวิถีเหมือนในแบคทีเรีย ส่วน yeast มีวิถีสังเครำะห ์arginine เหมือนในแบคทีเรีย

กำรสังเครำะห์ arginine จำก glutamate

2. Aspartate family กรดอะมโินที่จัดอยู่ในแฟมิลีนีไ้ด้แก่ aspartate, asparagine, lysine, methionine, threonine และ isoleucine ในกำรสังเครำะห์กรดอะมโินดังกล่ำว จุลินทรียใ์ช้ oxaloacetate และ fumarate เป็นแหล่งคำร์บอนแล้วสงัเครำะห์ aspartate ได้ 2 วิธ ี วิธีแรก-oxaloacetate กลำยเป็น aspartate โดยปฏิกิริยำ transamination โดย oxaloacetate รวมตวักับ glutamate แล้วได้ aspartate กับ -ketoglutarate วิธีที่ 2- fumarate รวมตวักับ ammonia โดยมีเอนไซม์ aspartase ท ำหน้ำที่เป็นตัวเร่งแล้วได้ aspartate หลังจำกนั้นแบคทีเรียน ำ aspartate ที่เกิดขึ้นไปใช้ในกำรสังเครำะห์กรดอะมโินตัวอื่นๆต่อไปในแฟมิลีนี ้

ในกำรสังเครำะห์ asparagine แบคทีเรียท ำให้ aspartate รวมตัวกบัแอมโมเนียโดยมี ATP ร่วมด้วยแล้วได้ asparagine ส่วนในกำรสังเครำะห์ lysine, methionine, threonine และ isoleucine แบคทีเรียท ำให้ aspartate เปลี่ยนไปเป็น aspartyl phosphate โดยมเีอนไซม์ aspartokinase ท ำหน้ำที่เปน็ตัวเร่ง ต่อมำเอนไซม์ aspartate semialdehyde dehydrogenase ท ำหนำ้ทีเ่ป็นตัวเร่งให้ aspartyl phosphate เปลี่ยนไปเป็น aspartate semialdehyde หลังจำกนั้น aspartate semialdehyde ถูกเปลี่ยนไปเป็น lysine, methionine, threonine และ isoleucine

กำรเปลี่ยนแปลง aspartate ไปเป็น aspartate semialdehyde

แบคทีเรีย เชื้อรำ และยีสต์มีกำรสงัเครำะห์กรดอะมิโนชนิดต่ำงๆใน aspartate family คล้ำยคลึงกัน ยกเว้นกำรสังเครำะห์ lysine แบคทีเรียมีกำรสังเครำะห์ Lysine ต่ำงจำกเชื้อรำและยีสต์มำก คือแบคทีเรียสังเครำะห์ lysine จำก aspartate ได้ dihydrodipiconilic acid ซึ่งถูกท ำให้กลำยเป็น diaminopimelic acid ซึ่งเป็นส่วนประกอบของผนัง vegetative cell และ spore ดังรูป ส่วนเชื้อรำและยีสต์ สังเครำะห์ lysine จำก acetate กับ -ketoglutarate ด้วยกำรท ำให้สำรทั้ง 2 ชนิดรวมตัวกันแล้วได้ homocitrate ซึ่งถูกเปลีย่นต่อไปจนได้ lysine

Serine-glycine family กรดอะมโินที่จัดอยู่ในแฟมิลีนีไ้ด้แก ่serine, glycine และ cysteine ในกำรสังเครำะห์กรดอะมิโนดังกล่ำว แบคทีเรียใช้ 3-phosphoglycerate (3-PGA) เป็นแหล่งคำร์บอน ด้วยกำรออกซิไดส์ 3-phosphoglycerate ให้กลำยเป็น 3-phosphohydroxypyruvate ต่อมำถูกเปลี่ยนแปลงโดยปฏกิิริยำ transamination และตำมด้วยกำรสูญเสีย phosphate แล้วกลำยเป็น serine หลังจำกนั้นแบคทีเรียน ำ serine ที่เกิดขึ้นไปใช้ในกำรสังเครำะห์ glycine และ cysteine

แบคทีเรียส่วนใหญ่สังเครำะห์ cysteine ตำมวิถีดังที่ได้กล่ำวมำแล้ว แตม่ีแบคทีเรียบำงชนิดสังเครำะห์ cysteine โดยท ำให้ serine รวมตวักับ H2S แล้วกลำยเป็น cysteine ในปฏิกิริยำของ serine sulfhydrase แบคทีเรียบำงชนิดสังเครำะห์ cysteine โดยท ำให้ serine รวมตวักับ homocysteine แล้วกลำยเป็น cystathionine ต่อมำเปลียนไปเป็น homoserine และ cysteine ดังรูป

กำรสังเครำะห์ cysteine โดยแบคทีเรียบำงชนิด

Pyruvate family กรดอะมโินที่จัดอยู่ในแฟมิลีนีไ้ด้แก่ alanine, valine และ leucine ในกำรสังเครำะห์กรดอะมโินดังกล่ำว แบคทีเรียใช้ pyruvate เป็นแหล่งคำร์บอน โดยกำรท ำให้ pyruvate กลำยเป็น alanine โดยปฏิกิริยำ transamination ส่วนกำรสังเครำะห์ valine และ leucine แบคทีเรียท ำให ้pyruvate เปลี่ยนไปเป็น active acetaldehyde หลังจำกนั้น จึงรวมตวักับ pyruvate อีก 1 โมเลกุลแล้วกลำยเป็น -acetolactic acid ซึ่งเปลี่ยนต่อไปจนได้ -ketoisovalerate ต่อมำจึงถกูเปลี่ยนแปลงโดยปฏิกิริยำ transamination แล้วกลำยเป็น valine หรือรวมตัวกบั acetyl CoA แล้วเปลี่ยนแปลงต่อไปจนได้ leucine

Aromatic family กรดอะมโินซึ่งจัดอยู่ในแฟมิลีน้ีได้แก่ phenylalanine, tyrosine และ tryptophan ในกำรสังเครำะห์กรดอะมโินดังกล่ำว แบคทีเรียใช้ phosphoenolpyruvate กับ erythrose-4-phosphate เป็นแหล่งคำร์บอน โดยกำรท ำให้สำรทั้ง 2 ชนิดนี้รวมตัวกันแล้วเปลี่ยนแปลงต่อไปโดยปฏิกิริยำต่ำงๆจนได้ chorismate หลังจำกนั้น chorismate เปลี่ยนแปลงไปเป็น anthranilate ซึ่งเป็น precursor ในกำรสังเครำะห์ tryptophane หรือเปลี่ยนไปเป็น prephenate ซึ่งเป็น precursor ในกำรสังเครำะห์ tyrosine และ phenylalanine

Histidine ในกำรสังเครำะห์ histidine แบคทีเรียใช้ 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate เป็นแหล่งคำร์บอนโดยท ำปฏิกิริยำกับ ATP แล้วเปลี่ยนแปลงต่อไปโดยปฏิกิรยิำต่ำงๆจนได้ imidazole glycerol phosphate กับ aminoimidazole carboxamide ribonucleotide imidazole glycerol phosphate ถูกเปลี่ยนแปลงต่อไปจนได้ histidine ในขณะที่ aminoimidazole carboxamide ribonucleotide ถูกเปลี่ยนแปลงต่อไปจนได้ ATP

Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters

anabolic response of muscle to resistance exercise

• Kevin D. Tipton1,2, Blake B. Rasmussen1,2, Sharon L. Miller1,2, Steven E. Wolf1, Sharla K. Owens-Stovall1, Bart E. Petrini1, and Robert R. Wolfe1,2

• 1 Department of Surgery, University of Texas Medical Branch, and 2 Metabolism Unit, Shriners Hospitals for Children, Galveston, Texas 77550

• Am J Physiol Endocrinol Metab 281: E197-E206, 2001; Vol. 281, Issue 2, E197-E206, August 2001

• The present study was designed to determine whether consumption of an oral essential amino acid-carbohydrate supplement (EAC) before exercise results in a greater anabolic response than supplementation after resistance exercise. Six healthy human subjects participated in two trials in random order, PRE (EAC consumed immediately before exercise), and POST (EAC consumed immediately after exercise). A primed, continuous infusion of L-[ring-2H5]phenylalanine, femoral arteriovenous catheterization, and muscle biopsies from the vastus lateralis were used to determine phenylalanine concentrations, enrichments, and net uptake across the leg. Blood and muscle phenylalanine concentrations were increased by ~130% after drink consumption in both trials. Amino acid delivery to the leg was increased during exercise and remained elevated for the 2 h after exercise in both trials. Delivery of amino acids (amino acid concentration times blood flow) was significantly greater in PRE than in POST during the exercise bout and in the 1st h after exercise (P < 0.05). Total net phenylalanine uptake across the leg was greater (P = 0.0002) during PRE (209 ± 42 mg) than during POST (81 ± 19). Phenylalanine disappearance rate, an indicator of muscle protein synthesis from blood amino acids, increased after EAC consumption in both trials. These results indicate that the response of net muscle protein synthesis to consumption of an EAC solution immediately before resistance exercise is greater than that when the solution is consumed after exercise, primarily because of an increase in muscle protein synthesis as a result of increased delivery of amino acids to the leg.

Biosynthesis of Amino Acids

Half of the amino acids are derived from glycolytic intermediates, half from citric acid cycle intermediates.

Amino acids essential for humans are shaded red; nonessential amino acids are

shaded blue.

aromatics

tiny side chains

http://www.docstoc.com/docs/511466/Anabolism-of-Nitrogen-Compounds

Metabolism of nitrogen and

amino acids